СТАТИЧНА БІОХІМІЯ
ГлаваIV.2.
Білки – полімери, що не розгалужуються, мінімальна структурна одиниця яких – амінокислота (АК). Амінокислоти з'єднані між собою пептидним зв'язком. У природі зустрічається набагато більше АК, ніж входить до складу тварин та рослинних білків. Так, безліч небілкових АК міститься в пептидних антибіотиках або є проміжними продуктами обміну білків. До складу білків входить 20 АК в альфа-формі, розташованих у різній, але чітко визначеної для кожного білка послідовності.
1) Аліфатичні – гліцин (Глі), аланін (Ала), валін (Вал), лейцин (Лей), ізолейцин (Ілей);
2) Оксикислоти – серин (Сер), треанін (Тре);
3) Дикарбонові – аспарагін (Асп), глутамін (Глу), аспарагінова кислота (Аск), глутамінова кислота (Глк);
4) Двоосновні - лізин (Ліз), гістидин (Гіс), аргінін (Арг);
5) Ароматичні – феніналанін (Фен), тирозин (Тир), триптофан (Три);
6) Сірковмісні – цистеїн (Цис), метіонін (Мет).
З біохімічної ролі:
1) глюкогенні - через низку хімічних перетворень надходять на шлях гліколізу (окислення глюкози) - Глі, Ала, Тре, Вал, Аск, Глк, Арг, Гіс, Мет.
2) кетогенні – беруть участь у освіті кетонових тіл - Лей, Ілей, Тир, Фен.
За замінністю:
1) Незамінні - не синтезуються в організмі - Гіс, Ілі, Лей, Ліз, Мет, Фен, Тре, Три, Вал, а у молодняку Арг, Гіс.
2) Замінні – інші.
За рахунок наявності молекулі АК одночасно амінної і карбоксильної груп цим сполукам притаманні кислотно-основні властивості. У нейтральному середовищі АК існують у вигляді біполярних іонів. цвіттер-іонівтобто.
не NH 2 - R - COOH, а NH 3 + - R - COO -
Освіта пептидного зв'язку . Якщо карбоксильна група однієї АК ацилює аміногрупу іншої АК, від утворюється амідна зв'язок, яку називають пептидною. Т. о. пептиди – це сполуки, утворені із залишків альфа-АК, з'єднаних між собою пептидним зв'язком.
Цей зв'язок досить стабільний і розрив його відбувається лише за участю каталізаторів – специфічних ферментів. За допомогою такого зв'язку АК об'єднуються в досить довгі ланцюжки, які звуться поліпептидними. Кожен такий ланцюг містить на одному кінці АК із вільною аміногрупою – це N -кінцевий залишок, і на іншому з карбоксильною групою - С-кінцевий залишок.
Поліпептиди, здатні спонтанно формувати та утримувати певну просторову структуру, яка називається конформацією, відносять до білків. Стабілізація такої структури можлива лише при досягненні поліпептидами певної довжини, тому зазвичай білками вважають поліпептиди молекулярною масою більше 5 000 Да. (1Так дорівнює 1/12 ізотопу вуглецю). Тільки, маючи певну просторову будову, білок може функціонувати.
1) Структурна (пластична) - білками утворені багато клітинних компонентів, а в комплексі з ліпідами вони входять до складу клітинних мембран.
2) Каталітична – всі біологічні каталізатори – ферменти за своєю хімічною природою є білками.
3) Транспортна - білок гемоглобін транспортує кисень, ряд інших білків утворюючи комплекс з ліпідами транспортують їх по крові та лімфі (приклад: міоглобін, сироватковий альбумін).
4) Механохімічна – м'язова робота та інші форми руху на організмі здійснюються з участю скорочувальних білків з використанням енергії макроергічних зв'язків (приклад: актин, міозин).
5) Регуляторна – ряд гормонів та інших біологічно активних речовин мають білкову природу (інсулін, АКТГ).
6) Захисна – антитіла (імуноглобуліни) є білками, крім того основу шкіри становить білок колаген, а волосся – креатин. Шкіра та волосся захищають внутрішнє середовище організму від зовнішніх впливів. До складу слизу та синовіальної рідини входять мукопротеїди.
7) Опорна – сухожилля, поверхні суглобів сполуки кісток утворені значною мірою білковими речовинами (пр.: колаген, еластин).
8) Енергетична – амінокислоти білків можуть надходити на шлях гліколізу, що забезпечує клітину енергією.
9) Рецепторна – багато білків беруть участь у процесах вибіркового впізнавання (рецептори).
рівні організації білкової молекули.
У сучасній літературі прийнято розглядати 4 рівні організації структури молекули білка.
Послідовність амінокислотних залишків, з'єднаних між собою пептидним зв'язком називають первинним рівнеморганізації білкової молекули. Вона кодується структурним геном кожного білка. Зв'язки: пептидна та дисульфідні містки між відносно близько розташованими залишками цистеїнів. Це ковалентні взаємодії, що руйнуються лише під дією протеолітичних ферментів (пепсин, трипсин тощо).
Вторинною структурою називають просторове розташування атомів головного ланцюга молекули білка . Існує три типи вторинної структури: альфа-спіраль, бета-складчастість та бета-вигин. Утворюється та утримується у просторі за рахунок утворення водневих зв'язків між бічними угрупованнями АК основного ланцюга. Водневі зв'язки утворюються між електронегативними атомами кисню карбонільних груп та атомами водню двох амінокислот.
Альфа-спіраль– це пептидний ланцюг штопороподібно закручений навколо уявного циліндра. Діаметр такої спіралі 0,5 А. У природних білках виявлено лише праву спіраль. Деякі білки (інсулін) мають дві паралельні спіралі. Бета-складчастість– поліпептидний ланцюг зібраний у рівнозначні складки. Бета-вигин - утворюється між трьома амінокислотами за рахунок водневого зв'язку. Він необхідний зміни просторового розташування поліпептидної ланцюга при утворенні третинної структури білка.
Третинна структура – це властивий даному білку спосіб укладання поліпептидою ланцюга у просторі . Це є основою функціональності білка. Вона забезпечує стабільність великих ділянок білка, що складаються з безлічі амінокислотних залишків та бічних груп. Такі упорядковані у просторі ділянки білка формують активні центри ферментів або зони зв'язування та пошкодження третинної структури призводить до втрати функціональної активності білка.
Стабільність третинної структури залежить переважно від нековалентних взаємодій всередині білкової глобули – переважно водневих зв'язків і ван-дер-ваальсових сил. Але деякі білки додатково стабілізуються за рахунок таких ковалентних взаємодій як дисульфідні містки між залишками цистеїну.
Більшість білкових молекул мають ділянки як альфа-спіралі, так і бета-складчастості. Але найчастіше формою третинної структури поділяють глобулярні білки – побудовані переважно з альфа-спіралей і мають форму кулі чи еліпса (більшість ферментів). І фібрилярні – що складаються переважно з бета-складчастості і мають сплющену або ниткоподібну форми (пепсин, білки сполучної такні та хряща).
Розміщення у просторі взаємодіючих між собою субодиниць, утворених окремими поліпептидними ланцюгами, називається четвертинною структурою . Тобто. у формуванні четвертинної структури беруть участь не пептидні ланцюги власними силами, а глобули, утворені кожної з цих кіл окремо. Четвертична структура – це вищий рівень організації білкової молекули і він притаманний далеко ще не всім білкам. Зв'язки, що формують цю структуру нековалентні: водневі, електростатичні взаємодії.
Фундаментальний принцип молекулярної біології: послідовність амінокислотних залишків поліпептидного ланцюга білка містить у собі всю інформацію, яка необхідна для формування певної просторової структури. Тобто. амінокислотна послідовність, що є в даному білку, визначає утворення альфа- або бета-конформації вторинної структури за рахунок утворення між цими АК водневих або дисульфідних зв'язків і в подальшому формування глобулярної або фібрилярної структури також за рахунок нековалентних взаємодій між бічними учатками визначених.
Розчини білка відносяться до розчинів ВМС і мають ряд властивостей гідрофільних колоїдів: повільну дифузію, високу в'язкість, опаслеценцію, дають конус Тіндаля.
1) Амфотерністьпов'язана з наявністю в молекулі білка катіоноутворюючих груп – аміногруп та аніоноутворюючих – карбоксильних груп. Знак заряду молекули залежить кількості вільних груп. Якщо переважають карбоксильні групи, то заряд молекули негативний (проявляються властивості слабкої кислоти), якщо аміногрупи – то позитивний (основні властивості).
Заряд білка залежить від рН середовища. У кислому середовищі молекула набуває позитивного заряду, у лужному – негативний.
[NH 3 + - R – COO - ] 0
pH > 7 [ OH - ]7 >pH [ H + ]
[ NH 2 - R - COO -] - [ NH 3 + - R - COOH] +
Значення рН при якому число різноіменних зарядів у білковій молекулі однакове, тобто сумарний заряд дорівнює нулю. ізоелектричною точкою цього білка. Стійкість білкової молекули до впливу фізичних та хімічних факторів у ізоелектричній точці найменша.
Більшість природних білків містять значну кількість дикарбонових амінокислот і тому належать до кислих білків. Їхня ізоелектрична точка лежить у слабокислому середовищі.
2) Розчини білків мають буферними властивостямиза рахунок їхньої амфотерності.
3) Розчинність. Оскільки молекула білка містить полярні аміно - і карбоксильні групи, то в розчині поверхневі залишки АК гідратуються - відбувається утворення коацервата.
4) Коацервація- злиття водних оболонок кількох частинок, без поєднання самих частинок.
5) Коагуляція- Склеювання білкових частинок і випадання їх в осад. Це відбувається при видаленні їх гідратної оболонки. Для цього достатньо змінити структуручастки білка, так, щоб її гідрофільні групи, які зв'язують воду розчинника, опинилися всередині частинки. Реакції осадження балка в розчині поділяються на дві групи: оборотні (висалівання) та незворотні (денатурація).
6) Денатурацієюназивається істотна зміна вторинної і третинної структури білка, тобто порушення системи нековалентних взаємодій, що не зачіпає його ковалентної (первинної) структури. Денатурований білок позбавлений будь-якої біологічної активності в клітині і переважно використовується як джерело амінокислот. Денатуруючими агентами можуть бути хімічні фактори: кислоти, луги, гідратуючі солі, органічні розчинники, різні окислювачі. До фізичних факторів можуть бути віднесені: дія високого тиску, багаторазове заморожування та відтавання, ультразвукові хвилі, УФ-промені, іонізуюча радіація. Але найпоширенішим фізичним чинником денатурації білка підвищення температури.
У ряді випадків денатурований білок у клітині може бути підданий ренатурації, тобто згорнутий назад у початкову просторову структуру. Цей процес відбувається за участю специфічних білків, так званих білків теплового шоку ( heat shock proteins або hsp) молекулярною масою 70 кДа. Дані білки синтезуються у клітинах у великій кількості при впливі на неї (або весь організм) несприятливих факторів, зокрема підвищеної температури. Приєднуючись до розгорнутого поліпептидного ланцюга hsp 70 швидко згортають її у правильну початкову структуру.
Класифікація білків
За розчинністю: водорозчинні, солерозчинні, спирторозчинні, нерозчинні та ін.
За конформаційною структурою : фібрилярні, глобулярні.
За хімічною будовою: протеїни – складаються лише з амінокислот, протеїди – крім АК мають у складі небілкову частину (вуглеводи, ліпіди, метали, нуклеїнові кислоти)
Протеїни :
1) Альбуміни- Розчинні у воді, не розчинні в конц. розчини солей. р I = 4.6-4.7. Існують альбуміни молока, яєць, сироватки крові.
2) Глобуліни – не розчиняються у воді, розчинні у сольових розчинах. Імунноглобуліни.
3) Гістони – розчинні у воді, у слабоконцентрованих кислотах. Мають виражені основні властивості. Це ядерні білки, вони пов'язані з ДНК та РНК.
4) Склеропротеїни – білки опорних тканин (хрящів, кісток), вовни, волосся. Не розчиняються у воді, слабких кислотах та лугах.
а) колагени– фібрилярні білки сполучної тканини. При тривалому кип'ятінні вони розчиняються у воді і при застудніванні утворюється желатин.
б) еластини - білки зв'язок і сухожилля. За властивостями схожі на колагени, але гідролізу під дією ферментів травного соку;
в) кератин – входить до складу волосся, пір'я, копит;
г) фіброїн- Білок шовку, у складі містить багато серину;
д) проламіни та глютеніни – білки рослинного походження.
Протеїди
Крім АК містять простетичну групу і в залежності від її хімічної природи вони класифікуються на:
1) Нуклеопротеїди – простетична група – нуклеїнові кислоти. Серед численних класів нуклеопротеїдів найбільш вивченими є рибосоми, що складаються з кількох молекул РНК і рибосомних білків, і хроматин – основний нуклеопротеїд еукаріотичних клітин, що складається з ДНК та структуроутворюючих білків – гістонів (містяться в клітинному ядрі та головних мітохондрі). і "Матричний біосинтез").
2) Гемопротеїди - небілковий компонент цих протеїдів - гем, побудований з чотирьох пірольних кілець, з ними пов'язаний іон двовалентного заліза (через атоми азоту). До таких білків належать: гемоглобін, міоглобін, цитохроми. Цей клас білків ще називають хромопротеїдами, оскільки гем є пофарбованою сполукою. Гемоглобін- Транспорт кисню. Міоглобін – запасання кисню у м'язах. Цитохроми(ферменти) – каталіз окисно-відновних реакцій та електронний транспорт у дихальному ланцюзі.
(Докладніше див. додаток 1).
3) Металопротеїди – до складу простетичної групи входять метали. Хлорофіл- Містить гем, але замість заліза - магній. Цитохром а – містить мідь, сукцинатдегідрогеназу та ін. ферменти містять негемінове залізо ( ферродоксин).
4) Ліпопротеїди – містять ліпіди, що входять до складу клітинних мембран
5) Фосфопротеїди – містять залишок фосфорної кислоти
6) Глюкопротеїди – містять цукру
ЛІТЕРАТУРА ДО РОЗДІЛУ IV.2.
1. Балезін С. А. Практикум з фізичної та колоїдної хімії // М:. Освіта, 1972, 278 с.;
2. Бишевський А. Ш., Терсенов О. А. Біохімія для лікаря // Єкатеринбург: Уральський робітник, 1994, 384 с.;
3. Кнорре Д. Г., Мизіна С. Д. Біологічна хімія. - М.: Вищ. шк. 1998, 479 с.;
4. Молекулярна біологія. Структура та функції білків / Под ред. А. С. Спіріна // М.: Вищ. шк., 1996, 335 с.;
6. Равіч - Щербо М. І., Новіков В. В. Фізична та колоїдна хімія // М:. Вищ. шк., 1975,255 с.;
7. Пилипович Ю. Б., Єгорова Т. А., Севастьянова Г. А. Практикум із загальної біохімії // М.: Просвітництво, 1982, 311с.;
Амінокислоти До складу природних поліпептидів і білків входять амінокислоти, в молекулах яких аміно та карбоксильна групи пов'язані з одним і тим самим атомом вуглецю. H 2 N–СН–СООН R Залежно від будови вуглеводневого радикалу R природні амінокислоти поділяють на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні. Аліфатичні амінокислоти можуть бути неполярними (гідрофобними), полярними незарядженими та полярними зарядженими. Залежно від вмісту функціональних груп у радикалі виділяють амінокислоти, що містять гідроксильну, амідну, карбоксильну та аміногрупи. Зазвичай використовуються тривіальні назви амінокислот, які пов'язані з джерелами їх виділення чи властивостями.
Класифікація -амінокислот за будовою вуглеводневого радикалу Аліфатичний неполярний радикал Н-СН-СООН NH 2 СН 3 -СН-СООН гліцин NH 2 СН 3 СН -СН-СООН СН 3 NH 2 аланін СН 3 СН СН 2-СН-СООН СН 2 СН–СН–СООН Н 3 С NH 2 ізолейцин NH 2 лейцин Аліфатичний полярний радикал СН 2 –СН–СООН ВІН NH 2 НS–СН 2 –СН–СООН СН 3 СН –СН–СООН серин ВІН NH 2 СН 2 – СН–СООН NH 2 цистеїн треонін SСН 3 NH 2 метіонін СН 2 СН 2 –СН–СООН СН 2 –– СН–СООН СОNН 2 NH 2 глутамін СООН NH 2 аспарагінова кислота NH 2 глутамінова кислота СН 2 2 лізин СН 2 –– СН–СООН H 2 N–С–NН–СН 2 –СН–СООН NН СОNН 2 NH 2 аспарагін NH 2 аргінін Ароматичні та гетероциклічні радикали ––СН–СН–СООН Гетероциклічний радикал –СН–СООННО – –СН–СООН HN N NH СООН Карбоциклічний радикал тирозин NH фенілаланін NH 2 2 2 гістидин N–H пролін
Замінні і незамінні -амінокислоти Всі природні амінокислоти ділять на незамінні, які надходять в організм тільки із зовнішнього середовища, та замінні, синтез яких відбувається в організмі. Незамінні амінокислоти: Замінні амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, гліцин, аланін, пролін, лізин, метіонін, треонін, серин, цистеїн, аргінін, гістидин, триптофан, фенілаланін аспарагін, глутамін, аспарагінова можуть виступати інші амінокислоти, а також речовини, що належать до інших класів органічних сполук (наприклад, кетокислоти). Каталізаторами та учасниками цього процесу є ферменти. Аналіз амінокислотного складу різних білків показує, що частку дикарбонових кислот та його амідів у більшості білків припадає 25 27 % всіх амінокислот. Ці самі амінокислоти разом із лейцином і лізином становлять близько 50 % всіх амінокислот білків. У той самий час частку таких амінокислот, як цистеїн, метионин, триптофан, гистидин доводиться трохи більше 1, 5 – 3, 5 %.
Стереоізомерія -амінокислот Просторові або стереоізомери або оптично активні сполуки – сполуки, здатні існувати у просторі у вигляді двох ізомерів, що є дзеркальним відображенням друга (енантіомер). Всі -амінокислоти, крім гліцину, є оптично активними сполуками і здатні обертати площину поляризації плоскополяризованого світла (всі хвилі якого коливаються в одній площині) вправо (+, правообертаючі) або вліво (-, лівообертаючі). Ознаки оптичної активності: - Наявність в молекулі асиметричного атома вуглецю (атома, пов'язаного з чотирма різними заступниками); - Відсутність у молекулі елементів симетрії. Енантіомери -амінокислот зазвичай зображують у вигляді відносної конфігурації і називають D, L-номенклатурі.
Відносні конфігурації -амінокислот У молекулі аланіну другий атом вуглецю є асиметричним (у нього 4 різних заступника: атом водню, карбоксильна, метильна і аміногрупи. Вуглеводневий ланцюг молекули розташовують вертикально, в дзеркальному відображенні зображують тільки атоми та групи, пов'язані з асиметричним атомом і групою. амінокислот це, як правило, атом водню і аміногрупа.Якщо аміногрупа розташовується праворуч від вуглецевого ланцюга, це D ізомер, якщо ліворуч - L ізомер. 3 L-аланін До складу природних білків входять тільки L ізомери амінокислот.Відносна конфігурація не визначає напрямок обертання площини поляризації плоскополяризованого світла. (Фенілаланін, триптофан, лейцин та ін.)
Конфігурація амінокислот визначає просторову структуру та біологічні властивості як самих амінокислот, біополімерів – білків, які побудовані із залишків амінокислот. Для деяких амінокислот спостерігається зв'язок між їх конфігурацією та смаком, наприклад, L Tрп, L Фен, L Tир, L Лей мають гіркий смак, а їх D енантіомери солодкі. Солодкий смак гліцину відомий давно. L ізомер треоніну одним людям здається солодким, іншим – гірким. Мононатрієва сіль глутамінової кислоти глутамат натрію один із найважливіших носіїв смакових якостей, що застосовуються у харчовій промисловості. Цікаво зауважити, що похідне дипептиду з аспарагінової кислоти та фенілаланіну виявляє інтенсивно солодкий смак. Усі амінокислоти є білі кристалічні речовини, що мають дуже високі температури правління (понад 230 °С). Більшість кислот добре розчиняються у воді і практично не розчиняються у спирті та діетиловому ефірі. Це, як і висока температура плавлення, свідчить про солеобразный характер цих речовин. Специфічна розчинність амінокислот обумовлена наявністю в молекулі одночасно аміногрупи (основний характер) та карбоксильної групи (кислотні властивості), завдяки чому амінокислоти належать до амфотерних електролітів (амфолітів).
Кислотно-основні властивості -амінокислот В амінокислотах одночасно є як кислотна карбоксильна група, так і основна аміногрупа. У водних розчинах та твердому стані амінокислоти існують тільки у вигляді внутрішніх солей – квіт іонів або біполярних іонів. Кислотно основна рівновага для амінокислоти може бути описано: СН 3 -СН-СОО - ВІН - NH 2 Н + аніон СН 3 -СН-СОО - Н + + NH 3 біполярний ОН- іон СН 3 -СН-СООН + NH 3 катіон В кислому середовищі молекули амінокислот є катіон. При пропущенні електричного струмучерез такий розчин катіони амінокислот рухаються до катода і там відновлюються. У лужному середовищі молекули амінокислот є аніоном. При пропущенні електричного струму через такий розчин аніони амінокислот рухаються до анода і там окислюються. Значення нар. Н, при якому практично всі молекули амінокислоти є біполярним іоном називається ізоелектричною точкою (р. I). У цьому значенні р. Н розчин амінокислоти не проводить електричного струму.
Значення p. I найважливіших α-амінокислот Цистеїн (Cys) Аспарагін (Asp) Фенілаланін (Phe) Треонін (Thr) Глутамін (Gln) Серін (Ser) Тирозин (Tyr) Метіонін (Met) Триптофан (Trp) Аланін (Ala) Валін (Val) Гліцин (Gly) Лейцин (Leu) Ізолейцин (Ile) Пролін (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Аспарагінова кислота (Asp) Глутамінова кислота (Glu) Гістидин (His) Лізин (Lys) Аргінін (Arg) 3, 0 3, 2 7, 6 9, 8 10, 8
Хімічні властивості -амінокислот Реакції за участю карбоксильної групи Реакції за участю аміногрупи Реакції за участю вуглеводневого радикалу кислоти Реакції за участю карбоксильної та аміногрупи
Реакції за участю карбоксильної групи -амінокислот Амінокислоти можуть вступати в ті ж хімічні реакції і давати ті ж похідні, що й інші карбонові кислоти. СН 3 -СН-СООН Na. OH СН 3 -СН-СООNa NH 2 СН 3 -СН-СООН NH 2 СН 3 ВІН NН 3 NH 2 t NH 2 СН 3 -СН-СОNН 2 NH 2 амід аланіну Одна з найважливіших реакцій в організмі - декарбоксилювання амінокислот. При відщепленні СО 2 під дією особливих ферментів декарбоксилаз амінокислоти перетворюються на аміни: СН 2 –СН–СООН NH 2 глутамінова кислота + H 2 O метиловий ефір аланіну СН 3 –СН–СОО– NН 4+ NH 2 СН 3 –СН–СО Н+ СН 3 -СН-СООН + H 2 O натрієва сіль аланіну СН 2 -СН 2 NH 2 -СО 2 -аміномасляна кислота (ГАМК) виступає в ролі нейромедіатора СООН Реакції по вуглеводневому радикалу: окислення, а точніше гідроксилювання фенілалан 2 –СН–СООН NH 2 фенілаланін [O] НО– –СН 2 –СН–СООН NH 2 тирозин
Реакції за участю аміногрупи -амінокислот Як і інші аліфатичні аміни, амінокислоти можуть реагувати з кислотами, ангідридами та хлорангідридами кислот, азотистою кислотою. СН 3 –СН–СООН HCl СН 3 –СН–СООH NH 2 +NH СН 3 –СН–СООН NH 2 СН 3 СОCl –HCl СН 33–СН–СООН СН –СН–СООН 3 Cl– хлорид аланіну СН 3 –СН -СООH NH-СО-СН 3 HNO 22 HNO кислота 2 -ацетиламінопропанова СН 33-СН-СООH СН -СН-СООH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -гідроксипропанова кислота NH 22 NH При нагріванні амінокислот міжмолекулярної дегідратації за участю як аміно, так і карбоксильної групи В результаті утворюється циклічний дикетопіперазин. 2 СН 3 –СН–СООН NH 2 t – 2 Н 2 Про СН 3 –СН–СО–NH HN––CO–CH–CH 3 дикетопіперазин аланіну
Реакції за участю аміногрупи –амінокислот Реакції дезамінування. окисне дезамінування СН 3 -СН-СООН [O] NH 2 СН 3 -С - СООH + NH 3 піровиноградна O кислота відновлювальне дезамінування СН 3 -СН-СООН [Н] NH 2 СН 3 -СН 2 - СООH пропанова кислота + NH гідролітичне дезамінування СН 3 -СН-СООН NH 2 Н 2 Про СН 3 -СН-СООH молочна HО кислота + NH 3 внутрішньомолекулярне дезамінування СН 3 -СН-СООН NH 2 СН 2 = СН - СООH пропеновая кислота + NH 3 Реакція трансами СН 3 –СН–СООН NH 2 НООС–СН 2–С – СООH + кетоглутарова кислота O СН 3 –С–СООН O НООС–СН 2–СН– СООH NH 2
Утворення пептидного зв'язку Аміно та карбоксильні групи амінокислот можуть реагувати один з одним і без утворення циклу: H 2 N –СН–СООН + H 2 N –СН–СООН СН 3 СН 2 ОН H 2 N –СН–СО–NН –СН– СООН –H 2 O СН 3 СН 2 ОН дипептид аланін серин аланілсерин Виникає при цьому зв'язок –СО–NН– називається пептидним зв'язком, а продукт взаємодії амінокислот – пептидом. Якщо реакцію вступили 2 амінокислоти, виходить дипептид; 3 амінокислоти – трипептид тощо. буд. Пептиди молекулярної масою трохи більше 10 000 називають олігопептидами, молекулярної масою понад 10 000 – поліпептидами, чи білками. Пептидні зв'язки у складі пептидів за хімічною природою є амідними. Поліпептидна ланцюг складається з ділянок, що регулярно повторюються, утворюють кістяк молекули, і варіабельних ділянок - бічних радикалів амінокислотних залишків. Початком поліпептидного ланцюга вважають кінець, що несе вільну аміногрупу (N кінець), а закінчується поліпептидний ланцюг вільною карбоксильною групою (С кінець). Називають пептид, послідовно перераховуючи, починаючи з N кінця, назви амінокислот, що входять до пептид; при цьому суфікс «ін» замінюють на суфікс «мул» для всіх амінокислот, крім кінцевої. Для опису будови пептидів застосовують не традиційні структурні формули, а скорочені позначення, що дозволяють зробити запис компактнішим. H 2 N -СН-СОNН -СН-СОNH -СН 2-СОNН -СН-СОOH СН 2 SH СН 3 CH(СН 3)2 СН 2 ОН Пентапептид: цистеілаланілгліцілвалілсерін або Цис-Ала-Глі-Вал-Сер
В даний час загальновизнаною є поліпептидна теорія будови білкової молекули. Білки можна класифікувати: – за формою молекул (глобулярні та фібрилярні); – по молекулярній масі (низько та високомолекулярні); – за складом або хімічною будовою (прості та складні); – за функціями, що виконуються; - По локалізації в клітині (ядерні, цитоплазматичні та ін); - По локалізації в організмі (білки крові, печінки та ін); - по можливості адаптивно регулювати кількість даних білків: білки, що синтезуються з постійною швидкістю (конститутивні), та білки, синтез яких може посилюватися при впливі факторів середовища (індуцибельні); - за тривалістю життя в клітині (від дуже швидко оновлюються білків, з періодом напівперетворення менше 1 год, до дуже повільно оновлюються білків, період напівперетворення яких обчислюють тижнями та місяцями); - По подібним ділянкам первинної структури та спорідненим функцій (родини білків).
Функції білків Функція білка Каталітична (ферментативна) Транспортна Структурна (пластична) Скоротлива Регуляторна (гормональна) Захисна Енергетична Сутність Приклади Прискорення хімічних реакцій Пепсин, трипсин, в організмі каталаза, цитохромоксидаза Колаген, еластичність тканин кератин Укорочення саркомерів м'язи Актин, міозин (скорочення) Регуляція обміну речовин в інсулін, соматотропін, клітинах і тканинах глюкагон, кортикотрспін Захист організму від Інтерферони, ушкоджуючих факторів імуноглобулін
Класифікація найпростіших білків Альбуміни. Приблизно 75-80% осмотичного тиску білків сироватки крові припадає на альбуміни; Ще одна функція – транспорт жирних кислот. Глобуліни містяться в крові в комплексі з білірубіном та з ліпопротеїнами високої щільності. Фракція β глобулінів включає протромбін, який є попередником тромбіну білка, відповідального за перетворення фібриногену крові на фібрин при згортанні крові. Глобуліни виконують захисну функцію. Протаміни – низькомолекулярні білки, що мають виражені основні властивості, зумовлені наявністю в їх складі від 60 до 85% аргініну. У ядрах клітин асоціюються із ДНК. Гістони є невеликими білками основного характеру. До їх складу входять лізин та аргінін (20-30%). Гістони відіграють важливу роль у регуляції експресії генів. Проламіни білки рослинного походження, містяться в основному в насінні злаків. Усі білки цієї групи при гідролізі дають значну кількість проліну. Проламіни містять 20-25% глутамінової кислоти і 10-15% проліну. Найбільш вивчені оризенін (з рису), глютенін (з пшениці), зеїн (з кукурудзи), та ін. Глютелін прості білки, містяться в насінні злаків, в зелених частинах рослин. Для глютелінів характерно порівняно високий вміст глутамінової кислоти та наявність лізину. Глютеліни – запасні білки.
Класифікація складних білків Назва класу Нуклеопротеїни Простетична група Пофарбовані сполуки (гемопротеїни, флавопротеїни) Нуклеїнові кислоти Фосфопротеїни Фосфорна кислота Хромопротеїни Металопротеїни Іони металів Глікопротеїни Ліпопротеїни Вуглеводи та їх похідні Казеїн молока, овальбумін, вітелін, іхтулін Феррітін, трансферин, церулоплазмін, гемосидерин Глікофорин, інтерферон, імуноглобуліни, муцин
Первинна структура білка – це послідовність розташування амінокислот у поліпептидному ланцюгу. Її визначають, послідовно відщеплюючи амінокислоти від білка шляхом гідролізу. Для відщеплення N кінцевої амінокислоти білок обробляють 2, 4 динітрофторбензолом і після кислотного гідролізу тільки одна N кінцева кислота виявляється пов'язаною з цим реактивом (метод Сенджера). За методом Едмана в процесі гідролізу відокремлюють N кінцеву кислоту у вигляді продукту взаємодії з фенілізотіоціанатом. Для визначення кінцевої кислоти зазвичай використовують гідроліз у присутності спеціального ферменту – карбоксипептидази, яка розриває пептидний зв'язок з того кінця пептиду, де міститься вільна карбоксильна група. Існують і хімічні методи відщеплення кінцевої кислоти, наприклад з використанням гідразину (метод Акаборі).
Вторинна структура білка - спосіб упаковки дуже довгого поліпептидного ланцюга - спіральну або складчасту конформацію. Витки спіралі або складки утримуються, в основному, за допомогою внутрішньомолекулярних зв'язків, що виникають між атомом водню (у складі -NН або -СООН груп) одного витка спіралі або складки та електронегативним атомом (кисню або азоту) сусіднього витка або складки.
Третинна структура білка Третинна структура білка – тривимірна просторова орієнтація поліпептидної спіралі чи складчастої структури у певному обсязі. Розрізняють глобулярну (кулясту) та фібрилярну (витягнуту, волокнисту) третинну структури. Третинна структура формується автоматично, спонтанно і повністю визначається первинною структурою білка. При цьому у взаємодію вступають бічні радикали амінокислотних залишків. Стабілізація третинної структури здійснюється за рахунок утворення між радикалами амінокислот водневих, іонних, дисульфідних зв'язків, а також завдяки ван дер ваальсовим силам тяжіння між неполярними вуглеводневими радикалами.
Схема утворення зв'язків між радикалами амінокислот 1 – іонні зв'язки, 2 – водневі зв'язки, 3 – гідрофобні взаємодії, 4 – дисульфідні зв'язки
Четвертична структура білка Четвертична структура білка – спосіб укладання у просторі окремих поліпептидних ланцюгів та формування структурно та функціонально єдиної макромолекулярної освіти. Молекулу, що утворилася, називають олігомером, а окремі поліпептидні ланцюги, з яких він складається – протомірами, мономерами або субодиницями (їх зазвичай парна кількість: 2, 4, рідше 6 або 8). Наприклад, молекула гемоглобіну складається з двох – та двох – поліпептидних ланцюгів. Кожен поліпептидний ланцюг оточує групу гема – небілкового пігменту, що надає крові її червоного кольору. Саме у складі гема знаходиться катіон заліза, здатний приєднувати та транспортувати по організму необхідний для функціонування організму кисень. Тетрамер гемоглобіну Четвертичну структуру має близько 5% білків, у тому числі гемоглобін, імуно глобуліни, інсулін, феритин, майже всі ДНК і РНК полімерази. Гексамер інсуліну
Кольорові реакції виявлення білків і амінокислот Для ідентифікації пептидів, білків і окремих амінокислот використовують звані «кольорові реакції» . Універсальна реакція на пептидну групу – поява червоно-фіолетового забарвлення при додаванні до розчину білка іонів міді (II) у лужному середовищі (біуретова реакція). Реакція на залишки ароматичних амінокислот – тирозину та фенілаланіну – поява жовтого забарвлення при обробці розчину білка концентрованою азотною кислотою (ксантопротеїнова реакція). Сірковмісні білки дають чорне фарбування при нагріванні з розчином ацетату свинцю(II) у лужному середовищі (реакція Фолю). Загальна якісна реакція амінокислот - утворення синьо-фіолетового фарбування при взаємодії з нінгідрином. Нінгідринову реакцію дають також і білки.
Значення білків та пептидів Білки становлять матеріальну основу хімічної діяльності клітини. Функції білків у природі універсальні. Серед них розрізняють ферменти, гормони, структурні (кератин, фіброїн, колаген), транспортні (гемоглобін, міоглобін), рухові (актин, міозин), захисні (імуноглобуліни), запасні (казеїн, яєчний альбумін) білки, токсини (зміїні отрути, токсин). У біологічному плані пептиди відрізняються від білків вужчим спектром функцій. Найбільш характерна для пептидів регуляторна функція (гормони, антибіотики, токсини, інгібітори та активатори ферментів, переносники іонів через мембрани тощо). Нещодавно відкрито групу пептидів головного мозку - нейропептидів. Вони впливають на процеси навчання та запам'ятовування, регулюють сон, мають знеболювальну функцію; простежується зв'язок деяких нервово-психічних захворювань наприклад шизофренії, із вмістом тих чи інших пептидів у мозку. В даний час досягнуто успіхів у вивченні проблеми співвідношення структури та функцій білків, механізму їх участі у найважливіших процесах життєдіяльності організму, розумінні молекулярних основ патогенезу багатьох хвороб. До актуальних проблем належить хімічний синтез білка. Отримання синтетичним шляхом аналогів природних пептидів і білків покликане сприяти вирішенню таких питань, як з'ясування механізму дії цих сполук у клітині, встановлення взаємозв'язку їхньої активності з просторовою будовою, створення нових лікарських засобівта продуктів харчування, а також дозволяє підійти до моделювання процесів, що протікають в організмі.
Дещо цікаве про білки Білки є основою різноманітних біологічних клеїв. Так, ловчі мережі павуків складаються в основному з фіброїну – білка, що виділяється павутинними бородавками. Ця сиропоподібна в'язка речовина твердне на повітрі, перетворюючись на міцну і нерозчинну у воді нитку. Шовковини, що утворюють спіральну нитку павутиння, містять клей, що утримує видобуток. Сам павук вільно бігає радіальними нитками. Завдяки спеціальним клеям мухи та ін комахи здатні виявляти просто дива акробатики. Метелики приклеюють до листя рослин свої яйця, деякі види стрижів будують гнізда із застигаючих виділень. слинних залоз, осетрові кріплять ікру на придонному камінні. Деякі види равликів на зиму або в періоди посухи постачають раковини спеціальною «дверю», яку сам равлик зводить з клейкого твердіючого протеїну, що містить вапно. Відгородившись від зовнішнього світу досить твердою перепоною, равлик перечікує несприятливі часи в раковині. Коли ситуація змінюється, вона просто з'їдає її і перестає жити самітницею. Клеючі речовини, якими користуються підводні жителі, мають застигати під водою. Тому до їх складу входять кілька різних протеїнів, що відштовхують воду та взаємодіють між собою з утворенням міцного клею. Клей, яким мідії прикріплюються до каменю, не розчиняється у воді і вдвічі міцніший за епоксидну смоли. Нині цей протеїн намагаються синтезувати у лабораторних умовах. Більшість клеючих речовин не переносять вологи, а білковим клеєм мідій можна було б склеювати кістки та зуби. Цей білок не спричиняє відторгнення організмом, що дуже важливо для медичних препаратів.
Дещо цікаве про білки У метилового ефіру L аспартил L фенілаланіну дуже солодкий смак. СН 3 ООС-СН(СН 2 З 6 Н 5)-NH-СО-СH(NН 2)-СН 2-СООН. Речовина відома під торговою назвою «аспартам». Аспартам не тільки солодший за цукор (у 100-150 разів), а й посилює його солодкий смак, особливо в присутності лимонної кислоти. Солодкі та багато похідних апартаму. З ягід Dioscoreophylum cumminsii (російської назви немає), знайдених у нетрях Нігерії в 1895 році, виділено білок монелін, який солодший за цукор в 1500 - 2000 разів. Ще сильніше – у 4000 разів – перевершив сахарозу білок тауматин, виділений з яскраво червоних м'ясистих плодів іншої африканської рослини Thaumatococcus daniellii. Інтенсивність солодкого смаку тауматину ще більше зростає при взаємодії цього білка з іонами алюмінію. Утворений комплекс, який отримав торгову назву талін, солодший від сахарози в 35 000 разів; якщо ж порівнювати не маси таліну і сахарози, а кількість їх молекул, то талін виявиться солодшим вже в 200 тисяч разів! Ще один дуже солодкий білок - міракулін був виділений у минулому столітті з червоних плодів чагарника Synsepalum dulcificum daniellii, які назвали «чудодійними»: у людини, що пожувала ці плоди, змінюються смакові відчуття. Так, в оцту, з'являється приємний винний смак, лимонний сікперетворюється на солодкий напій, причому ефект триває тривалий час. Якщо колись будуть вирощувати на плантаціях всі ці екзотичні плоди, у цукрової промисловості буде набагато менше проблем із транспортуванням продукції. Адже маленький шматочок тауматину зможе замінити цілий мішок цукрового піску! На початку 70-х років було синтезовано з'єднання, найсолодше з усіх синтезованих. Це дипептид, побудований із залишків двох амінокислот - аспарагінової та аміномалонової. У дипептиді дві карбоксильні групи залишку аміномалонової кислоти замінені на складноефірні групи, утворені метанолом і фенхолом (він міститься в ефірних оліяхрослин і видобувається зі скипидару). Ця речовина приблизно в 33 000 разів солодша за сахарозу. Щоб плитка шоколаду стала звично солодкою, достатньо часток міліграма цієї спеції.
Дещо цікаве про білки Хімічні та Фізичні властивостішкіри та волосся визначаються властивостями кератинів. У кожного виду тварин кератин має деякі особливості, тому це слово вживають у множині. КЕРАТИНИ - нерозчинні у воді білки хребетних, що утворюють його волосся, шерсть, роговий шар шкіри, нігті. Під дією води кератин шкіри, волосся, нігтів розм'якшується, набухає, а після випаровування води знову твердне. Основна хімічна особливість кератину полягає в тому, що в його складі до 15% амінокислоти, що містить сірку цистеїну. Атоми сірки, присутні в цистеїновій частині молекули кератину, легко утворюють зв'язки з атомами сірки сусідньої молекули, виникають дисульфідні містки, які з'єднують ці макромолекули. Кератини відносяться до фібрилярних білків. У тканинах вони існують у вигляді довгих ниток – фібрил, у яких молекули розташовані пучками, спрямованими в один бік. У цих нитках окремі макромолекули з'єднані між собою також хімічними зв'язками(Рис. 1). Спіральні нитки закручені в потрійну спіраль, а 11 спіралей об'єднані мікрофібрилу, яка становить центральну частину волосся (див. рис. 2). Мікрофібрили об'єднуються в макрофібрили. а) Водневі б) Іонні в) Неполярні г) Дисульфід Мал. 2. Кератин волосся – фібрилярний білок. зв'язку зв'язку взаємодії ний місток Мал. 1. Типи взаємодії між ланцюжковими білковими молекулами
Дещо цікаве про білки Волосся має неоднорідну структуру в поперечному перерізі. З точки зору хімії всі шари волосся ідентичні і складаються з однієї хімічної сполуки – кератину. Але в залежності від ступеня і типу структурування кератину існують шари з різними властивостями: кутикула - поверхневий лускатий шар; волокнистий, або кірковий шар; серцевина. Кутикула утворюється з плоских клітин, що перекривають друга подібно до риб'ячої луски. З погляду косметики це найважливіший шар волосся. Саме від його стану залежить зовнішній виглядволосся: блиск, пружність або, навпаки, тьмяність, посіченість. Стан кутикули впливає і на процеси фарбування волосся та його завивки, так як для проникнення препаратів у глибші шари волосся, до пігменту, необхідно розм'якшити кутикулу. Кератин, з якого складаються «лусочки», розбухає під дією вологи, особливо якщо це супроводжується дією тепла та лужних препаратів (мило). З погляду хімії це пояснюється розривом водневих зв'язків у молекулах кератину, які при висиханні волосся відновлюються. При набуханні платівок краю їх встають вертикально, волосся втрачає блиск. Розм'якшення кутикули зменшує механічну міцність волосся: у вологому стані його легше пошкодити. Простір між краями лусочок заповнений шкірним жиром, що надає волоссю блиск, м'якість, еластичність. Волокнистий, або кірковий, шар утворений довгими веретеноподібними ороговілими клітинами, розташованими в одному напрямку; від нього залежать еластичність та пружність волосся. У цьому шарі міститься пігмент меланін, відповідальний за колір волосся. Забарвлення волосся залежить від присутності в ньому меланіну та бульбашок повітря. Світле волоссямістять розсіяний пігмент, темні – зернистий. Серцевина, або мозковий шар, складається з не повністю ороговіли клітин.
Тема:Білки - природні біополімери
“Змінюючи кожну мить свій образ вибагливий,
капризна, як дитя, і примарна, як дим,
кипить всюди життя в тривозі метушливої,
велике змішавши з нікчемним та смішним…”
С.Я. Надсон
| Методична інформація |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Тип заняття | Інтегрований (біологія + хімія) проблемно-дослідницький мультимедіа урок |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Формувати у учнів уявлення про властивості та функції білків у клітині та організмі |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Навчальні: дати поняття про білки - природні біополімери, їх різноманітні функції, хімічні властивості білків; формувати знання про унікальні особливості будови білків; поглибити знання про взаємозв'язок будови та функції речовин на прикладі білків; вивчати учнів, використанню знань суміжних предметів отримання більш повної картини світу. Розвиваючі: розвиток пізнавального інтересу; встановлення міжпредметних зв'язків; удосконалювати вміння аналізувати, порівнювати, встановлювати взаємозв'язок між будовою та властивостями. Виховні: показати матеріальну єдність органічного світу; формування наукового світогляду; |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Метод проблемного викладу, частково-пошуковий, евристичний, дослідницький |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Функція викладача: | Керуючий пошуковою роботою учнів, консультант |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Знання, вміння, навички та компетенції, які навчаються актуалізують, набудуть, закріплять у ході заняття: | Формуються такі розумові операції, як порівняння властивостей білка, класифікація структур білкової молекули, порівняльний аналіз функцій білка. Основні поняття: Амінокислоти, пептидний зв'язок, поліпептид, структура білка, функції білка, властивості білка, денатурація. Основні навички: Робота з хімічним обладнанням, робота з виявлення активності каталази |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Необхідне обладнання та матеріали: | Комп'ютер, презентація на тему уроку. Експеримент: пробірки, штативи, спиртовка, утримувач. Реактиви та матеріали: р-р Білка курячого яйця, азотна кислота, р-р сульфату міді(II), луг, розчин 3% перекису водню, сирої та варена картоплячи м'ясо. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Провідний тип діяльності: | Продуктивний, творчий, проблемний |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Технологічна карта заняття |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Мотивація: | Як вивчення цієї теми може допомогти вам у вашій майбутній професії? |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Хід заняття: |
||||||||||||||||||||||||||||||
| “Білки, жири та вуглеводи, |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Актуалізація знань | А чи знаєте Ви: 8. Як з'явилося життя Землі? Що є основою життя? Ось сьогодні ми про це й говоритимемо. План заняття: Визначення. Функції білків. Склад та будова білків. Структура білків. Хімічні властивості білків. 6. Перетворення білків в організмі. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Проблемне питання? Як будова білка може бути пов'язана з його властивостями та функціями? Гіпотеза: Приклади білків Історія відкриття: Склад білків Визначення | Зрозуміти, як білки здійснюють перелічені вище різноманітні функції, непросто. Єдиний спосіб наблизитися до розв'язання цієї задачі - дізнатися, з чого побудований білок, як розташовані структурні елементи, що становлять його молекулу, по відношенню один до одного та у просторі, як вони взаємодіють один з одним та речовинами довкілля, тобто. вивчити будову та властивості білків. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Розкрити причинно-наслідкову залежність: функції – будова. білки - полімери, мономери – амінокислоти |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Назвіть відомі вам білки, вкажіть їхнє місцезнаходження? глобулін - вакцина, родопсин - зоровий пурпур, У середині 19 століття покладено початок вивчення білків, але через 100 років вчені систематизували білки, визнач їх склад, і навіть зробили висновок, що білки - це головний компонент живих організмів. А Я. Данилевський- наявність у білку пептидного зв'язку Е.Фішер- синтезував сполуки білка Хімічний складбілка може бути представлений такими даними: З -55%, Про - 24%, Н - 7,3%, N - 19%, S -2,4%. Перед білків доводитьсябільше 50% загальної маси органічних сполук тваринної клітини: у м'язах – 80%, у шкірі – 63%, у печінці – 57%, у мозку – 45%, у кістках –28% Хімічні формули деяких білків: Пеніцилін С16Н18О4N2 Казеїн С1864Н3021О576N468 S2 Гемоглобін С3032Н4816 О872N780S8Fе4 - Давайте дамо визначення терміну БІЛОК БІЛКИ- біополімери нерегулярної будови, мономерами якої є 20 амінокислот різних типів. У хімічний складамінокислот входять: С, Про, Н, N, S. Білкові молекули можуть утворювати чотири просторові структури і виконують у клітині та організмі цілу низку функцій: будівельну, каталітичну, регуляторну, рухову, транспортну |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Функції білків | - Білки- основа живого на Землі, що входять до складу шкіри, м'язової та нервової тканини, волосся, сухожиль, стінок судин тварин та людини; це будівельний матеріал клітини. Роль білків важко переоцінити, т.ч. життя на нашій планеті дійсно можна розглядати як спосіб існування білкових тіл, які здійснюють обмін речовин і енергією із зовнішнім середовищем. Оскільки білок містить різноманітні функціональні групи, він може бути віднесений до якогось із раніше вивчених класів сполук. У ньому як у фокусі поєднуються ознаки сполук, що належать до різних класів. Звідси його різноманіття. Це у поєднанні з особливостями його структури та характеризує білок як вищу форму розвитку речовини. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Структура білка | Скласти конспект та відповісти у процесі розмови на запитання: Залишки яких амінокислот входять до складу молекул білка? (Див.прил.) За рахунок яких функціональних груп амінокислот відбувається поєднання їх один з одним? Що розуміють під первинною структурою білка? Що таке «вторинна» структура білка? Які зв'язки її утримують? Що таке «третинна» структура? За рахунок яких зв'язків вона утворюється? У чому особливість четвертинної структури? (У вигляді лінійної послідовності амінокислот)
-Що таке первинна структура білка?Які зв'язки стабілізують вторинну структуру? (Просторова конфігурація білкової молекули згорнуті як спіралі. У формуванні спіральної конфігурації поліпептидного ланцюга грають роль водневі зв'язкиміж-З=Про та -N-H групами. . )
- Що являє собою третинна структура білка? (Ето конфігурація у вигляді закрученого вспіраль поліпептидного ланцюга. Вона підтримується взаємодією різних функціональних груп поліпептидного ланцюга. Так, між атомами сірки утворюється дисульфідний місток, між карбоксильною та гідроксильною групами є складноефірний місток, а між карбоксильною та аміногрупами може виникнути сольовий місток. Для цієї структури характерні водневі зв'язки).
- Що таке четвертинна структура білка?(Деякі білкові макромолекули можуть з'єднуватися один з одним і утворювати відносно великі агрегати-макромолекули білка).
Які Хімічні властивостібудуть характерні для білків? (Амфотерністьпов'язана з наявністю в молекулі білка катіоноутворюючих груп - аміногруп та аніоноутворюючих - карбоксильних груп. Знак заряду молекули залежить кількості вільних груп. Якщо переважають карбоксильні групи, то заряд молекули – негативний (проявляються властивості слабкої кислоти), якщо аміногрупи – то позитивний (основні властивості)).
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| Хімічні властивості білків | Для білків характерні реакції, у яких випадає осад. Але в одних випадках отриманий осад при надлишку води розчиняється, а в інших – відбувається незворотне згортання білків, тобто. денатурація. Відбувається зміна вторинної, третинної та четвертинної структур білкової макромолекули під впливом зовнішніх факторів: температура, дії хімічних реагентів, механічного впливу. При денатурації змінюються фізичні властивості білка, знижується розчинність, втрачається біологічна активність До чого може призвести денатурація? порушення антигенної чутливості білка; Блокування низки імунологічних реакцій; Порушення обміну речовин; Запалення слизової оболонки низки органів травлення (гастрити, коліт); Каменеутворення (камені мають білкову основу). Також для білків характерні: Згортання білків при нагріванні Осадження білків солями важких металів та спиртом Білки горять з утворенням азоту, вуглекислого газу та води, а також деяких інших речовин. Горіння супроводжується характерним запахом паленого пір'я. Білки піддаються гниття (під дією гнильних бактерій), при цьому утворюються метан (CH4), сірководень (H2S), аміак (NH3), вода та інші низькомолекулярні продукти. Амфотерність Будова АК у загальному вигляді: NH2-CH-COOH, де R - вуглеводневий радикал. СООН – карбоксильна група / кислотні властивості/. NН2 – аміногрупа /основні властивості/. Процес відновлення структури білка називається ренатурацією Перетворення білків в організмі. Білки їжі → поліпептиди → α-амінокислоти → білки організму |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Як поводиться білок по відношенню до води? |
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| Гідроліз | Гідроліз білка- руйнування первинної структури білка під дією кислот, лугів або ферментів, що призводить до утворення α-амінокислот, з яких він був складений.
Білки - Альбумози - Дипептиди - Амінокислоти |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Якісні кольорові реакції на білок | Ксантопротеїнова реакція- Реакція на ароматичні цикли. Білок + HNO3(к) → білий осад → жовте забарвлення → помаранчеве забарвлення + NH3 Як за допомогою ксантопротеїнової реакції можна відрізнити натуральні вовняні нитки від штучних? |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Біуретова реакція- Реакція на пептидні зв'язки. Білок + Cu(OH)2 → фіолетове забарвлення розчину Чи можна за допомогою хімії вирішити проблему дефіциту їжі? Повинне повільно з'явитися рожево-фіолетове або пурпурове забарвлення. Це реакція на пептидні зв'язки у сполуках. У присутності розведеного розчину Сі в лужному середовищі атоми азоту пептидного ланцюга утворюють пофарбований у пурпуровий колір комплекс з іонами міді (II). Біурет (похідне сечовини) теж містить групу CONH – і тому дає цю реакцію. |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Функції білка |
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| Домашня робота | Одна склянка незбираного молокамістить 288 мг кальцію. Скільки потрібно випивати за день молока для постачання вашого організму достатньою кількістю цього елемента? Добова потреба 800 мг Са. (Відповідь. Для задоволення добової потреби в кальції дорослий чоловік повинен випивати на день 2,7 склянки молока: 800 мг Са*(1 склянка молока/288 Са) = 2,7 склянки молока). У шматку білого хліба пшеничного 0,8 мг заліза. Скільки шматків потрібно з'їдати за день для задоволення добової потреби в цьому елементі. (Добова потреба у залозі 18 мг). (Відповідь. 22,5 шматочка) 18 мг: 0,8 = 22,5 |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Закріплення вивченого матеріалу Гра «Підніми руку, якщо згоден» | Зараз ви виконуватимете завдання з вивченої теми у вигляді тесту. (Під час перевірки учні змінюються своїми роботами та оцінюють роботу сусіда. Варіанти правильних відповідей на дошці. Після закінчення перевірки кожен виставляє оцінку сусідові) - Яка структура є найміцнішою? Чому? -Як можна за допомогою дроту, бус показати утворення вторинної, третинної, четвертинної структур білка. За рахунок яких зв'язків, взаємодій це відбувається? А тепер за допомогою тесту перевіримо, як ви засвоїли матеріал. На відповідь "Так" піднімаєте руку. 1. До складу білків входять амінокислоти, міцно пов'язані між собою водневими зв'язками (Ні) 2. Пептидною називають зв'язок між вуглецем карбоксильної групи однієї амінокислоти та азотом аміногрупи іншої амінокислоти. (Так) 3. Білки становлять основну частину органічних речовинклітини. (Так) 4.Білок - мономер. (Ні) 5. Продукт гідролізу пептидних зв'язків – вода. (Ні) 6. Продукти гідролізу пептидних зв'язків – амінокислоти. (Так) 7. Білок – макромолекула. (Так) 8. Каталізатори клітини – це білки. (Так) 9. Існують білки, які переносять кисень та вуглекислий газ. (Так) 10. Імунітет не пов'язаний із білками. (Ні) |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Висловлювання про життя та білки знаменитих людей | «Повсюди, де ми зустрічаємо життя, ми бачимо, що вона пов'язані з якимось білковим тілом». Ф.Енгельс «Анти-Дюрінг» Знаменитий мандрівник і дослідник природи Олександр Гумбольдт ще на порозі 19 століття давав таке визначення життя: «Життя є спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є поступовий обмін речовин з навколишньою зовнішньою природою; причому із припиненням цього обміну речовин припиняється і саме життя, що призводить до розкладання білка». Визначення, дане Ф.Енгельсом у роботі «Анти-Дюрінг», дозволяє задуматися над тим, як сучасна наука є процесом життя. «Життя - це переплетення найскладніших хімічних процесів взаємодії білків між собою та іншими речовинами». |
|||||||||||||||||||||||||||||
Додаток №1
Функції білків.
Каталітична функція
Білок як фермент:Ферменти - білки, які мають каталітичної активністю, тобто. що прискорюють перебіг реакцій. Усі ферменти каталізують лише одну реакцію. Захворювання, що викликаються ферментною недостатністю.
Приклад: неперетравлюваність молока (немає ферменту лактази); гіповітамінози (вітамінна недостатність)
Визначення активності ферментів у біологічних рідинах має велике значеннядля діагностики захворювання Наприклад, за активністю ферментів у плазмі крові визначають вірусний гепатит.
Ферменти використовують як реактиви під час діагностики деяких захворювань.
Ферменти використовують із лікування деяких хвороб. Приклади: панкреатин, фестал, Лідаза.
Ферменти використовують у промисловості: при приготуванні безалкогольних напоїв, сирів, консервів, ковбас, копченостей.
Ферменти використовуються при обробці льону, конопель, для пом'якшення шкіри в шкіряній промисловості, вони входять до складу пральних порошків.
Структурна функція
Білки є структурним компонентом багатьох клітин. Наприклад, мономери актину ітубуліна - це глобулярні, розчинні білки, але після полімеризації вони формують довгі нитки, з яких складається цитоскелет, що дозволяє клітині підтримувати форму. білка кератину складаються волосся, нігті, пір'я птахів та деякі раковини.
Захисна функція
Існує кілька видів захисних функцій білків:
Фізичний захист. У ній бере участь колаген - білок, що утворює основу міжклітинної речовини сполучних тканин (у тому числі кісток, хряща, сухожиль та глибоких шарів шкіри (дерми)); кератин, що становить основу рогових щитків, волосся, пір'я, рогів та ін. похідних епідермісу.
Хімічний захист. Зв'язування токсинів білковими молекулами може забезпечувати їхню детоксикацію. Особливо важливу роль у детоксикації у людини грають ферменти печінки, що розщеплюють отрути або переводять їх у розчинну форму, що сприяє їх швидкому виведенню з організму.
Імунний захист. Білки, що входять до складу крові та інших біологічних рідин, беруть участь у захисній відповіді організму як на пошкодження, так і на атаку патогенів
Регуляторна функція
Багато процесів усередині клітин регулюються білковими молекулами, які служать ні джерелом енергії, ні будівельним матеріалом для клітини. Ці білки регулюють транскрипцію, трансляцію, і навіть активність інших білків та інших.
Регуляторну функцію білки здійснюють або рахунок ферментативної активності), або рахунок специфічного зв'язування з іншими молекулами, як правило, впливає на взаємодію з цими молекулами ферментів.
Сигнальна функція
Сигнальна функція білків - здатність білків служити сигнальними речовинами, передаючи сигнали між клітинами, тканинами, органами та різними організмами. Часто сигнальну функцію поєднують з регуляторною, оскільки багато внутрішньоклітинні регуляторні білки теж здійснюють передачу сигналів.
Сигнальну функцію виконують білки-гормони, цитокіни, фактори росту та ін.
Транспортна функція
Прикладом транспортних білків можна назвати гемоглобін, який переносить кисень з легких до інших тканин і вуглекислий газ від тканин до легень, а також гомологічні білки, знайдені у всіх царствах живих організмів.
Запасна (резервна) функція білків
До таких білків відносяться так звані резервні білки, які запасаються як джерело енергії та речовини в насінні рослин та яйцеклітинах тварин; білки третинних оболонок яйця (овальбуміни) та основний білок молока (казеїн) також виконують головним чином поживну функцію. Ряд інших білків використовується в організмі як джерело амінокислот, які в свою чергу є попередниками біологічно активних речовин, що регулюють процес метаболізму.
Рецепторна функція
Білкові рецептори можуть перебувати в цитоплазмі, так і вбудовуватися в клітинну мембрану. Одна частина молекули рецептора сприймає сигнал, яким найчастіше служить хімічна речовина, а в деяких випадках світло, механічна дія (наприклад, розтяг) і інші стимули. При впливі сигналу на певну ділянку молекули білок-рецептор відбуваються її конформаційні зміни. В результаті змінюється конформація іншої частини молекули, що здійснює передачу сигналу інші клітинні компоненти.
Моторна (рухова) функція
Цілий клас моторних білків забезпечує рухи організму, наприклад, скорочення м'язів, у тому числі локомоцію (міозин), переміщення клітин всередині організму (наприклад, амебоїдний рух лейкоцитів), рух вій і джгутиків, а також активний та спрямований внутрішньоклітинний транспорт створіть презентацію
Коди харчових добавок
| Е103, Е105, Е111, Е121, Е123, Е125, Е126, Е130, Е152. |
|
| 2. Підозрільні | Е104, ЕЕ122, Е141, Е150, Е171, Е173, Е180, Е241, Е477. |
| 3. Небезпечні | Е102, Е110, Е120, Е124,. Е127. |
| 4. Канцерогенні | Е131, Е210-Е217, Е240, Е330. |
| 5. Розлади кишечника, що викликають. | |
| 6. Шкідливі для шкіри | |
| 7. Що викликають порушення тиску | |
| 8. Висипи, що провокують появу | |
| 9. Підвищують рівень холестерину | |
| 10. Викликають розлад шлунка | Е338 Е341, Е407, Е450, Е461 - Е466 |
Практична робота
Тема:Хімічні властивості білків. Якісні (кольорові) реакцію білки».
Ціль: Вивчити хімічні властивості білків Познайомитись із якісними реакціями на білки. Активність ферменту каталази в живих і мертвих тканинах.
"Денатурація білків"
Порядок виконання.
Приготуйте розчин білка.
У пробірку налийте 4-5 мл білкового розчину і нагрійте до кипіння.
Позначте зміни.
Охолодіть вміст пробірки та розбавте водою.
«Ксантопротеїнова реакція»
Порядок виконання.
2. У пробірку налийте 1 мл оцтової кислоти.
3. Нагрійте вміст пробірки.
4. Охолодіть суміш і додайте аміак до лужного середовища.
5. Позначте зміни.
« Біуретова реакція»
Порядок виконання.
1. У пробірку налийте 2-3 мл білкового розчину.
2. Додайте 2-3 мл розчину гідроксиду натрію і 1-2 мл розчину мідного купоросу.
3. Позначте зміни.
Якісні (кольорові)
реакцію білки. Досліди №2 та №3
Ксантопротеїнова реакція
Білок + HNO3конц > яскраво-жовте фарбування
(Виявлення бензольних ядер)
Біуретова реакція
Білок + NaOH+CuSO4 > червоно-
фіолетове фарбування
(Виявлення пептидних зв'язків)
«Доказ наявності білка тільки в живих організмах»
Порядок виконання.
1. У пробірках знаходяться свіжий сік картоплі, шматочки сирої картоплі,
варена картопля.
2. Додайте до кожної пробірки 2-3 мл перекису водню.
3. Позначте зміни. (каталаза - ферментний білок виділяється тільки в
присутності молекулярної води, розчинені у воді альбуміни згортаються)
| Досвід | Що робили | Що спостерігали | Пояснення та висновки |
| 1. Якісні реакції на білки. | |||
| а) Біуретова реакція. | До 2 мл розчину білка додати розчин сульфату міді (II) та лугу. | Червоно-фіолетове фарбування. | При взаємодії розчинів утворюється комплексна сполука між іонами Си2+ та поліпептидами. |
| б) Ксантопротеїнова реакція. | До 2 мл розчину білка додати по краплях азотну кислоту, що концентрується. | Жовте забарвлення. | Реакція доводить, що до складу білків входять залишки ароматичних амінокислот. |
| 2. Денатурація білка. | Пробірку №3 із розчином білка нагріти. | У всіх трьох випадках спостерігається незворотне згортання білка – денатурація. | При нагріванні, дії нерозведеного спирту, солей важких металів відбувається руйнування вторинної та третинної структури зі збереженням первинної. |
"Життя є спосіб існування білкових тіл ..." Ф.Енгельс
Опорний конспектДодаток №2- АМФОТЕРНІСТЬ
Кисле середовище = за типом лугу
[білок]+ + ОН- = за типом кислоти
- ГІДРОЛІЗ……руйнування первинної структури білка до α-амінлкислот
Якісні реакції
- БІУРЕТОВА РЕАКЦІЯ(Розпізнавання в молекулі білка пептидних зв'язків).
Б. + CuSO4 + NaOH → фіолетове фарбування
………………………………
- КСАНТОПРОТЕІНОВА РЕАКЦІЯ(Виявлення бензольних ядер).
Б. + HNO3 → жовте фарбування
- ГОРІННЯ БІЛКУ ………………………..
N2, CO2, H2O - запах паленого пір'я
- ДЕНАТУРАЦІЯ - ………………………..
висока t руйнація
радіоактивне опромінення 2-3 структури
солі важких Ме
Протеїни ПротеїдиБІЛКИ- найважливіша складова частина живих організмів, що входять до складу шкіри, рогових покривів, м'язової та нервової тканини.
(прості) (складні) 
| 1 варіант | 2 варіант |
| 1. До складу амінокислот входять: а) тільки аміногрупи б) лише карбоксильні групи в) аміногрупи та карбоксильні групи г) аміногрупи та карбонільні групи | 1. Амінокислотою є речовина, формула якої: а) СН3СН2 СОNН2 б) NН2СООН в) NН2СН2СН2СООН г) NН2СН2СОН |
| 2. Амінокислоти, які не можуть синтезуватися в організмі людини, а надходять тільки з їжею, називаються а) a-амінокислотами б) харчовими в) -амінокислотами г) незамінними | 2. Амінокислоти – це а) безбарвні легкокиплячі рідини б) гази важчі за повітря в) кристалічні речовини рожевого кольору г) безбарвні кристалічні речовини |
| 3. При взаємодії амінокислот зі лугами та кислотами утворюються: б) складні ефіри в) дипептиди г) поліпептиди | 3. Утворення поліпептидів відбувається за типом реакції: а) полімеризації б) поліконденсації в) приєднання г) заміщення |
| 4. Формула 3-амінопропанової кислоти: а) NН2СН2СООН б) NН2СН2СН2СООН в) NН2СН2СН2 NН2 г) NН2СН СН2СООН | 4. Найслабші кислотні властивості виявляє кислота: а) оцтова б) хлороцтова в) амінооцтова г) дихлороцтова |
| 5. Вірним є твердження, що амінокислоти це: а) тверді речовини молекулярної будови б) кристалічні речовини іонної будови в) рідини, добре розчинні у воді г) кристалічні речовини з низькими температурами плавлення | 5. Амінокислоти є амфотерними сполуками, оскільки вони взаємодіють: а) із кислотами б) із лугами в) зі спиртами г) з кислотами та лугами |
Відповіді 1 – В, 2 – Г, 3 – А, 4 – Б, 5 – Б Відповіді 1 - В, 2 - Р, 3 -Б, 4 -В, 5 - Р
| 1 варіант | 2 варіант |
| 1. Вкажіть назву білка, який виконує захисну функцію: | 1. Вкажіть назву білка, який виконує ферментативну функцію: а) гемоглобін; б) оксидаза; в) антитіла. |
| 2. Білки – це..: а) полісахариди; б) поліпептиди; в) полінуклеотиди. | 2. Біологічні властивості білка визначає структура: а) третинна; б) вторинна; в) первинна. |
| 3. Первинна структура білка підтримується рахунок зв'язків: | 3. Вторинна структура білка підтримується рахунок зв'язків: а) іонних; б) пептидних; в) водневих. |
| 4. Гідроліз білка використовується для: а) одержання амінокислот, б) якісного виявлення білка, в) руйнування третинної структури | 4. Білки піддаються реакціям: а) денатурації, б) полімеризації, в) поліконденсації. |
| 5. Амінокислоти, необхідні для побудови білків, потрапляють до організму: а) з водою; б) з їжею; в) з повітрям. | 5. Який із процесів найбільш складний: а) мікробіологічний синтез; б) органічний синтез; в) переробка рослинного білка. |
Відповіді: 1 – в, 2 – б, 3 – б, 4 – а, 5 – б. Відповідь: 1 – б, 2 – в, 3 – в. 4 – а, 5 – б.
Тест «Білки»
1 . Які хімічні елементи належать до складу білків?
а) вуглець б) водень в) кисень г) сірка д) фосфор е) азот е) залізо ж) хлор
2 . Скільки амінокислот беруть участь у освіті білків?
а) 30 в) 20 б) 26 г) 10
3 . Скільки амінокислот є незамінними для людини?
а) 16 б) 10 в) 20 г) 7
4 . В результаті якої реакції утворюється пептидний зв'язок?
а) реакція гідролізу в) реакція поліконденсації
б) реакція гідратації г) усі вищеперелічені реакції
5 . Яка функціональна групанадає амінокислоті – кислотні, яка – лужні властивості? (карбоксильна, аміногрупа).
6 . Які зв'язки утворюють 1 первинну, 2 вторинну, 3 третинну структури білка? Співвіднесіть:
а) ковалентні в) іонні
б) водневі; г) такі зв'язки відсутні.
7 ) Визначте структури білкової молекули:
1. 
2.
Таблиця відповідей
| Номер питання | |||||||
| Варіант відповіді |
8) Денатурація - це руйнування білка до _____________структури під дією ________________, а також під дією різних розчинів хімічних речовин(______,________, солей) та радіації.
9) Гідроліз - це руйнування _____________структури білка під дією ________________, а також водних розчинів кислот або лугів.
10) Якісні реакції:
а) Біуретова.
Білок + ___________________________ = _________________________
б) Ксантопротеїнова.
Білок + ___________________________ = __________________________
11) Встановіть відповідність між білками та їхньою функцією в організмі. Відповідь дайте у вигляді послідовності цифр, що відповідають буквам за абеткою:
БІЛКИ: ФУНКЦІЯ:
А) гемоглобін 1) сигнальна
Б) ферменти; 2) транспортна
В) антитіла та антитоксини 3) структурна
4) каталітична
5) захисна
12) Заповніть значення білків:
| Функції | Значення |
|
| Будівельна | Клітинні мембрани, покривні тканини, шерсть, пір'я, гора, волосся, хрящі |
|
| Транспортна | Накопичення та транспорт по організму найважливіших речовин |
|
| Енергетична | Запас амінокислот у розвиток організму |
|
| Двигуна | Скоротливі білки основа м'язових тканин |
|
| Захисна | Білки - антитіла, антитоксини розпізнають та знищують бактерії та “чужорідні” речовини |
|
| Каталітична | Білки – природні каталізатори (ферменти) |
|
| Сигнальна | Мембранні білки сприймають зовнішні впливи і передають сигнал про них усередину клітини |
Запитання до брифінгу:
Білок інакше називають…
Що мономерами білка?
Скільки незамінних АК відомо?
Який атомарний склад білків?
Який зв'язок підтримує вторинну структуру?
Як називається зв'язок, що утворює ППЦ?
Вторинна структура білкової молекули у просторі нагадує…
За рахунок яких взаємодій утворюються третинна структура?
Чому білки відносять до ВМС?
Що в перекладі з грецької означає "протеїн"?
Що таке "денатурація"?
Як називається процес взаємодії білків із Н2О?
Формування нових знань. Лекційний блок.
План вивчення теми:
1.Роль білків в організмі, природні джерелабілків.
2.Склад та будова білків.
3.Функції білків.
4.Фізичні та хімічні властивості білків.
5.Синтез білків.
6. Перетворення білків в організмі
З органічних речовин, що входять до живу клітку, Найважливішу роль відіграють білки. На частку припадає близько 50% маси клітини. Завдяки білкам організм набув можливості рухатися, розмножуватися, рости, засвоювати їжу, реагувати на зовнішні дії тощо.
«Життя є спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин з навколишньою їх зовнішньою природою, причому з припиненням цього обміну речовин припиняється і життя, що призводить до розкладання білка», – писав Енгельс у своїх працях.
Білки – необхідні компоненти харчових продуктів, вони входять до складу лікарських засобів.
Білок – важливий компонент їжі людини. Основні джерела харчового білка: м'ясо, молоко, продукти переробки збіжжя, хліб, риба, овочі. Потреба білку залежить від віку, статі, виду діяльності. В організмі здорової людини повинен бути баланс між кількістю білків, що надходять, і продуктами розпаду, що виділяються. Для оцінки білкового обміну запроваджено поняття білкового балансу. У віці у здорової людини існує азотна рівновага, тобто. кількість азоту, отриманого з білками їжі дорівнює кількості виділяється азоту. У молодому організмі йде накопичення білкової маси, тому азотний баланс буде позитивний, тобто. кількість азоту, що надходить, перевищує кількість виведеного з організму. У людей похилого віку, а також за деяких захворювань спостерігається негативний азотний баланс. Тривалий негативний баланс азоту веде до загибелі організму.
Необхідно пам'ятати, що деякі амінокислоти при тепловій обробці, тривалому зберіганні продуктів можуть утворювати сполуки, що не засвоюються організмом, тобто. ставати "недоступними". Це знижує цінність білка.
Тварини та рослинні білки засвоюються організмом неоднаково. Якщо білки молока, молочних продуктів, яєць засвоюються на 96%, м'яса та риби – на 93–95%, то білки хліба – на 62–86%, овочів – на 80%, картоплі та деяких бобових – на 70%. Однак суміш цих продуктів може бути більш повноцінною.
На ступінь засвоєння організмом білків впливає технологія отримання продуктів харчування та його кулінарна обробка. При помірному нагріванні харчових продуктів, особливо рослинного походження, засвоюваність білків дещо зростає. За інтенсивної теплової обробки засвоюваність знижується.
Добова потреба дорослої людини у білку різного виду 1–1,5 г на 1 кг маси тіла, тобто. приблизно 85-100 г. Частка тваринних білків повинна становити приблизно 55% від загальної кількості в раціоні.
2. Будова білків.
Багато органічних сполук, що входять до складу клітини, характеризуються великими розмірами молекул. Як називаються такі молекули? (макромолекули) Вони складаються зазвичай з подібних за будовою низькомолекулярних сполук, пов'язаних між собою ковалентними зв'язками. Їхню будову можна порівняти з бусинками на нитці. Як називаються ці складові елементи? (Мономіри). Вони утворюють полімери. Більшість полімерів побудована з однакових мономерів. Такі мономери називаються регулярними. Наприклад, якщо А – мономер, то –А-А-А-…….А-полімер. Полімери, у яких мономери різні за будовою, називаються нерегулярними. Наприклад, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Склад визначає їх властивості.
Білки – нерегулярні полімери, мономерами яких є амінокислоти.
Білки – це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані з амінокислот. До складу білків входить 20 різних амінокислот, звідси випливає величезне різноманіття білків при різних комбінаціях амінокислот. Як із 33 літер алфавіту ми можемо скласти нескінченну кількість слів, так із 20 амінокислот – безліч білків. В організмі людини налічується до 100 000 білків.
До складу більшості білків входять 300-500 амінокислотних залишків, але є і більші білки, що складаються з 1500 і більше амінокислот. Білки розрізняються і складом амінокислот і числом амінокислотних ланок, і особливо порядком чергування в поліпептидних ланцюгах. Розрахунок показує, що для білка, побудованого з 20 різних амінокислот, що містить у ланцюзі 100 амінокислотних залишків, число можливих варіантів може становити 10130. Багато білків великі і за довжиною, і молекулярною масою.
Інсулін -5700
Рибонуклеаза -12700
Альбумін-36000
Гемоглобін-65000
Білки повинні бути за такої маси довгими нитками. Але їх макромолекули мають формулу компактних куль (глобул) чи витягнутих структур (фібрил).
Білки поділяють на протеїни (прості білки) та протеїди (складні білки). Число амінокислотних залишків, що входять у молекули, по-різному, наприклад: інсулін – 51, міоглобін – 140. Звідси Mr білка від 10 000 до декількох мільйонів.
Перша гіпотеза про будову молекули білка була запропонована у 70-х роках ХІХ ст. Це була уреідна теорія будови білка. У 1903 р. німецький вчений Е.Г.Фішер запропонував пептидну теорію, яка стала ключем до таємниці будови білка. Фішер припустив, що білки є полімерами з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком NH-CO. Ідея у тому, що білки – це полімерні освіти, висловлювалася ще 1888 р. російським ученим А.Я.Данилевским. Ця теорія отримала підтвердження у наступних роботах. Відповідно до поліпептидної теорії білки мають певну структуру
Багато білків складаються з кількох поліпептидних частинок, що складаються в єдиний агрегат. Так, молекула гемоглобіну (С738Н1166S2Fe4O208) складається з чотирьох субодиниць. Зазначимо, що Mr білка яйця = 36000, Mr білка м'язів = 1500000.
Первинна структура білка- Послідовність чергування амінокислотних залишків, здійснюється за рахунок пептидних (амідних) зв'язків, всі зв'язки ковалентні, міцні.
Вторинна структура- Форма поліпептидного ланцюга в просторі. Білковий ланцюг закручений у спіраль, здійснюється за рахунок безлічі водневих зв'язків.
Третинна структура– реальна тривимірна конфігурація, яку приймає у просторі закручена спіраль Третинна структура – клубок із поліпептидної спіралі. (Демонстрація клубка із еластичного шнура).
Уявити конфігурацію легко, важче зрозуміти, які сили її підтримують. (Водневі зв'язки, дисульфідні містки -S-S-, складноефірний зв'язок між радикалами. Полярні групи COOH і OH взаємодіють з водою, а неполярні радикали відштовхують її, вони спрямовані всередину глобул. Радикали взаємодіють між собою завдяки силам Ван-дер-Ваальса.) (за рахунок гідрофобних зв'язків), у деяких білків - S-S-зв'язку (бісульфідні містки), складноефірні містки.
Четвертична структура- Сполучені один з одним макромолекули білків утворюють комплекс. Четвертична структура – структура з кількох поліпептидних ланцюгів
Студенти, аспіранти, молоді вчені, які використовують базу знань у своєму навчанні та роботі, будуть вам дуже вдячні.
Розміщено на http://www.сайт/
1. Хвороби, зумовлені порушенням синтезу функціонування білків
Білки є хімічними сполуками, діяльність яких веде до формування нормальних ознак здорового організму. Припинення синтезу чи іншого білка чи зміна його структури веде до формування патологічних ознакта розвитку хвороб. Назвемо кілька захворювань, зумовлених порушенням структури чи інтенсивності синтезу білків.
Класична гемофілія обумовлена відсутністю в плазмі одного з білків, що беруть участь у згортанні крові; у хворих людей спостерігається підвищена кровоточивість
Серповидноклітинна анемія обумовлена зміною первинної структури гемоглобіну: у хворих людей еритроцити мають серповидну форму, число еритроцитів зменшено внаслідок прискореного процесу їхнього руйнування; гемоглобін зв'язує та переносить меншу, ніж у нормі, кількість кисню.
Гігантизм обумовлений підвищеною кількістю гормону росту; хворі мають надмірно високе зростання.
Дальтонізм обумовлений відсутністю пігменту колб сітківки, що бере участь у формуванні сприйняття кольору; Дальтоніки не розрізняють деякі кольори.
Діабет пов'язаний з так званою недостатністю гормону інсуліну, яка може бути обумовлена різними причинами: зменшенням кількості або зміною будови інсуліну, що виділяється, зменшенням кількості або зміною структури рецептора інсуліну. У хворих людей спостерігається підвищена кількість глюкози в крові та розвиваються супутні цьому патологічні ознаки.
Злоякісна холестеринемія обумовлена відсутністю в цитоплазматичній мембрані клітин нормального рецепторного білка, що впізнає транспортний білок, який переносить молекули холестерину; в організмі хворих необхідний клітинам холестерин не проникає у клітини, а великих кількостях накопичується у крові, відкладається у стінці кровоносних судин, що веде до їх звуження і швидкого розвитку гіпертонії у ранньому віці.
Прогресуюча ксеродерма зумовлена порушенням роботи ферментів, які в нормі здійснюють відновлення в клітинах шкіри ділянок ДНК, що ушкоджуються УФ-променями; хворі що неспроможні перебувати світла, оскільки у умовах вони виникають численні шкірні виразки і запалення.
8. Муковісцидоз обумовлений зміною первинної структури білка, що формує у зовнішній плазматичній мембрані канал для іонів СГ; у хворих у повітроносних шляхах накопичується велика кількість слизу, що веде до розвитку захворювань органів дихання.
2. Протеоміка
ХХ століття, що минуло, характеризувалося виникненням і бурхливим розвитком наукових дисциплін, які розчленовували біологічне явище на складові його компоненти і прагнули пояснити явища життя через опис властивостей молекул, насамперед біополімерів, що входять до складу живих організмів. Цими науками були біохімія, біофізика, молекулярна біологія, молекулярна генетика, вірусологія, біологія, біоорганічна хімія. Нині розвиваються наукові напрями, які намагаються, з властивостей складових, дати цілісну картину всього біологічного явища. Для цієї нової інтегративної стратегії пізнання життя потрібен величезний обсяг додаткової інформації. Науки нового століття – геноміка, протеоміка та біоінформатика вже почали постачати для неї вихідний матеріал.
Геномікабіологічна дисципліна, що вивчає структуру та механізм функціонування геному в живих системах. Геном- Сукупність всіх генів і міжгенних ділянок будь-якого організму. Структурна геноміка вивчає будову генів та міжгенних ділянок, що грають велике значення у регуляції активності генів. Функціональна геноміка вивчає функції генів, функції їх білкових продуктів. Предметом вивчення порівняльної геноміки є геном різних організмів, порівняння яких дозволить зрозуміти механізми еволюції організмів, невідомі функції генів. Геноміка виникла на початку 90-х років XX століття разом із проектом "Геном людини". Завдання цього проекту полягало в тому, щоб визначити послідовність усіх нуклеотидів у геномі людини з точністю до 0,01%. До кінця 1999 року повністю розкрито будову геному багатьох десятків видів бактерій, дріжджів, круглого хробака, дрозофіли, рослини арабідопсису. 2003 року розшифрований геном людини. Геном людини містить близько 30 тисяч білок-кодуючих генів. Тільки для 42% їх відома їх молекулярна функція. Виявилося, що з дефектами генів та хромосом пов'язано лише 2% усіх спадкових захворювань; 98% захворювань пов'язані із порушенням регуляції нормального гена. Гени виявляють свою активність у синтезованих білках, що виконують у клітині та організмі різні функції.
У кожній конкретній клітині у певний момент часу функціонує певний набір білків. протеом. Протеоміка- наука, що вивчає сукупність білків у клітинах при різних фізіологічних станах та в різні періоди розвитку, а також функції цих білків. Між геномікою і протеомікою є суттєва різниця - геном стабільний для даного виду, тоді як протеом індивідуальний не тільки для різних клітин одного організму, але і для однієї клітини в залежності від її стану (поділ, спокій, диференціювання тощо). Безліч протеомів, властиве багатоклітинним організмам, створює велику складність їх вивчення. Поки що навіть невідома точна кількість білків у людському організмі. За деякими оцінками, їх сотні тисяч; лише кілька тисяч білків вже виділено, ще менша їх частина докладно вивчена. Ідентифікація та опис білків - це надзвичайно складний технічний процес, що вимагає комбінації біологічних та комп'ютерних методів аналізу. Однак методи виявлення продуктів активності генів - молекул і РНК і білків, що розробляються в останні роки, дозволяють сподіватися на швидкий прогрес у цій галузі. Вже зараз створені методи, що дозволяють одночасно виявляти сотні клітинних білків одночасно і порівнювати білкові набори в різних клітинах та тканинах у нормі та за різних патологій. Одним з таких методів є використання біологічних чіпів,що дозволяють виявляти в об'єкті, що вивчається, відразу тисячі різних речовин: нуклеїнових кислот і білків. Відкриваються великі можливості практичної медицини: маючи протеомну карту, докладний атлас всього комплексу білків, лікарі нарешті отримають довгоочікувану можливість лікувати саме захворювання, а чи не симптоми.
Геноміка і протеоміка оперує з такими величезними масивами інформації, що виникла гостра потреба біоінформатики- науці, яка збирає, сортує, описує, аналізує та переробляє нову інформацію про гени та білки. Використовуючи математичні методи та обчислювальну техніку, вчені будують генні мережі, моделюють біохімічні та інші клітинні процеси. Через 10-15 років геноміка та протеоміка досягнуть такого рівня, що стане можливим вивчати метаболом- Комплексну схему взаємодій всіх білків у живій клітині. Експерименти на клітинах та організмі будуть замінені на досліди з комп'ютерними моделями. З'явиться можливість створення та застосування індивідуальних лікарських засобів, розробки індивідуальних профілактичних заходів. Особливо сильний вплив нові знання вплинуть на біологію розвитку. Чи стане можливим отримувати цілісне і водночас досить деталізоване уявлення про індивідуальні клітини, починаючи від яйцеклітини та сперматозоїда і аж до диференційованих клітин. Це дозволить вперше на кількісній основі стежити за взаємодією індивідуальних клітин на різних стадіях ембріогенезу, що завжди було заповітною мрієювчених, які вивчають біологію розвитку. Відкриваються нові горизонти у вирішенні таких проблем як канцерогенез та старіння. Досягнення геноміки, протеоміки та біоінформатики вплинуть на теорію еволюції та систематику організмів.
3 . Білкова інженерія
синтез білок ген просторовий
Фізичні та хімічні властивості природних білків часто не задовольняють умов, у яких ці білки будуть використовуватися людиною. Потрібна зміна його первинної структури, яка забезпечить формування білка з іншою, ніж раніше, просторовою структурою та новими фізико-хімічними властивостями, що дозволяють і в інших умовах виконувати властиві природному білку функції. Конструювання білків займається білкова інженерія.Для отримання зміненого білка використовують методи комбінаторної хіміїта здійснюють спрямований мутагенез- внесення специфічних змін до кодуючих послідовностей ДНК, що призводять до певних змін в амінокислотних послідовностях. Для ефективного конструювання білка із заданими властивостями необхідно знати закономірності формування просторової структури білка, від якої залежать його фізико-хімічні властивості та функції, тобто необхідно знати як первинна структура білка, кожен його амінокислотний залишок впливає на властивості та функції білка. На жаль, більшість білків невідома третинна структура, який завжди буває відомо, яку саме амінокислоту чи послідовність амінокислот потрібно змінити, щоб отримати білок з потрібними властивостями. Вже зараз вчені з допомогою комп'ютерного аналізу можуть прогнозувати властивості багатьох білків, з послідовності їх амінокислотних залишків. Подібний аналіз спростить процедуру створення потрібних білків. Поки що для того, щоб отримати змінений білок з потрібними властивостями, йдуть переважно іншим шляхом: отримують кілька мутантних генів і знаходять той білковий продуктодного з них, який має потрібні властивості.
Для спрямованого мутагенезу використовують різні експериментальні підходи. Отримавши змінений ген, його вбудовують у генетичну конструкцію та вводять її в прокаріотичні або еукаріотичні клітини, що здійснюють синтез білка, що кодується цією генетичною конструкцією.
Потенційні можливості білкової інженерії полягають у наступному.
Змінивши міцність зв'язування речовини, що перетворюється, - субстрату - з ферментом, можна підвищити загальну каталітичну ефективність ферментативної реакції.
Підвищивши стабільність білка в широкому діапазоні температур та кислотності середовища, можна використовувати його в умовах, за яких вихідний білок денатурує та втрачає свою активність.
Створивши білки, здатні функціонувати безводних розчинниках, можна здійснювати каталітичні реакції в нефізіологічних умовах.
4.Змінивши каталітичний центр ферменту, можна підвищити його специфічність та зменшити кількість небажаних побічних реакцій
5. Підвищивши стійкість білка до ферментів, що його розщеплюють, можна спростити процедуру його очищення.
б.Змінивши білок таким чином, щоб він міг функціонувати без звичайного для нього неамінокислотного компонента (вітаміну, атома металу тощо), можна використовувати його в деяких безперервних технологічних процесах.
7.Змінивши структуру регуляторних ділянок ферменту, можна зменшити ступінь його гальмування продуктом ферментативної реакції за типом негативного зворотного зв'язку і тим самим збільшити вихід продукту.
8. Можна створити гібридний білок, що володіє функціями двох і більше білків. 9. Можна створити гібридний білок, одна з ділянок якого полегшує вихід гібридного білка з клітини, що культивується, або вилучення його з суміші.
Познайомимося із деякимидосягнення генної інженерії білків.
1. Замінивши кілька амінокислотних залишків лізоциму бактеріофага Т4 на цистеїн отримано фермент з більшим числомдисульфідних зв'язків, завдяки чому цей фермент зберіг свою активність за більш високої температури.
2. Заміна залишку цистеїну на залишок серину в молекулі р-інтерферону людини, що синтезується кишковою паличкою, запобігала утворенню міжмолекулярних комплексів, при якому приблизно в 10 разів зменшувалася противірусна активність цього лікарського засобу.
3. Заміна залишку треоніну на залишок проліну в молекулі ферменту тирозил-тРНК-синтетази підвищило каталітичну активність цього ферменту в десятки разів: він став швидше приєднувати тирозин до тРНК, що переносить цю амінокислоту рибосому в ході трансляції.
4.Субтилізини - багаті на серин ферменти, що розщеплюють білки. Вони секретуються багатьма бактеріями та широко використовуються людиною для біодеградації. Вони міцно пов'язують атоми кальцію, що підвищують їхню стабільність. Однак у промислових процесах присутні хімічні сполуки, які зв'язують кальцій, після чого субтилізини втрачають свою активність. Змінивши ген, вчені видалили з ферменту амінокислоти, що беруть участь у зв'язуванні кальцію, та замінили одну амінокислоту на іншу з метою підвищення стабільності субтилізину. Змінений фермент виявився стабільним та функціонально активним в умовах, близьких до промислових.
5. Була показана можливість створення ферменту, що функціонує за типом рестриктаз, що розщеплюють ДНК у строго визначених місцях. Вчені створили гібридний білок, один фрагмент якого дізнавався певну послідовність нуклеотидних залишків у молекулі ДНК, а інший розщеплював ДНК у цій ділянці.
6.Активатор тканинного плазміногену – фермент, який використовують у клініці для розчинення згустків крові. На жаль, він швидко виводиться із системи кровообігу та його доводиться вводити повторно або у великих дозах, що призводить до побічних ефектів. Внісши три спрямовані мутації в ген цього ферменту, отримали довгоживучий фермент, що володіє підвищеною спорідненістю до фібрину, що руйнується, і з такою ж фібринолітичною активністю, як у вихідного ферменту.
7.Зробивши заміну однієї амінокислоти в молекулі інсуліну, вчені домоглися того, що при підшкірному введенні цього гормону хворим, що страждають на діабет, зміна концентрації цього гормону в крові була близько до фізіологічного, що виникає після прийому їжі.
8. Існує три класи інтерферонів, які мають противірусну та протиракову активність, але виявляють різну специфічність. Заманливо було створити гібридний інтерферон, що має властивості інтерферонів трьох типів. Були створені гібридні гени, що включають фрагменти природних генів інтерферонів декількох типів. Частина цих генів, будучи вбудованими в бактеріальні клітини, забезпечували синтез гібридних інтерферонів із більшою, ніж у батьківських молекул, протираковою активністю.
9.Природний гормон росту людини пов'язується не тільки з рецептором цього гормону, але і з рецептором іншого гормону – пролактину. Для того, щоб уникнути небажаних побічних ефектівУ процесі лікування вчені вирішили усунути можливість приєднання гормону росту до пролактинового рецептора. Вони досягли цього, замінивши деякі амінокислоти в первинній структурі гормону росту за допомогою генетичної інженерії.
10. Розробляючи засоби проти ВІЛ-інфекції, вчені отримали гібридний білок, один фрагмент якого забезпечував специфічне зв'язування цього білка тільки з ураженими вірусом лімфоцитами, інший фрагмент здійснював проникнення гібридного білка всередину ураженої клітини, а ще один фрагмент порушував синтез білка в ураженій клітині призводило до її загибелі.
Таким чином, ми переконалися в тому, що, змінюючи специфічні ділянки білкової молекули, можна надавати нові властивості білкам, що вже існують, і створювати унікальні ферменти.
Білки є основним мішеннюдля лікарських засобів. Наразі відомо близько 500 мішеней для дії ліків. У найближчі роки їх кількість зросте до 10 000, що дозволить створити нові, ефективніші та безпечніші ліки. Останнім часом розробляються принципово нові підходи пошуку лікарських засобів: як мішені розглядаються не одиночні білки, а їх комплекси, білок-білкові взаємодії та фолдинг білків.
Розміщено на сайт
Типи взаємодії неалельних генів. Теорія Ф. Жакоба та Ж. Моно про регуляцію синтезу і-РНК та білків. Дігібридне схрещування при неповному домінуванні. Неалельні взаємодії генів. Механізм регулювання генетичного коду, механізм індукції-репресії.
реферат, доданий 29.01.2011
Диференціальна експресія генів та її значення у життєдіяльності організмів. Особливості регуляції активності генів у еукаріотів та їх характеристики. Індуцибельні та репресибельні оперони. Рівні та механізми регуляції експресії генів у прокаріотів.
лекція, доданий 31.10.2016
Механізми функціонування живих систем. Розробка нових біотехнологічних ферментів. Рішення феномена Левінталя. Труднощі моделювання білків. Методи моделювання просторової структури білка. Обмеження порівняльного моделювання.
реферат, доданий 28.03.2012
Положення біологічної гіпотези Жакоба-Мано. Роль генів-регуляторів у синтезі білків. Особливості перебігу першого етапу цього процесу – транскрипції. Трансляція як наступний ступінь їхнього біосинтезу. Основи ферментативної регуляції цих процесів.
презентація , додано 01.11.2015
Фізичні, біологічні та хімічні властивості білків. Синтез та аналіз білків. Визначення первинної, вторинної, третинної та четвертинної структури білків. Денатурація, виділення та очищення білків. Використання білків у промисловості та медицині.
реферат, доданий 10.06.2015
Поняття, стратегія, історія розвитку та досягнення білкової інженерії. Потенційні можливості її використання. Механізм здійснення сайт-специфічного мутагенезу. Одержання модифікованих варіантів природних білків. Бібліотеки пептидів та епітопів.
курсова робота , доданий 19.12.2015
Фізичні методи дослідження будови білків. Залежність біологічної активності білків від своїх первинної структури. Рівняння реакції переамінування гістидину та гліоксилової кислоти. Біологічно активні похідні гормону адреналіну, їхній біосинтез.
контрольна робота , доданий 10.07.2011
Вивчення кодування амінокислотної послідовності білків та опис процесу синтезу білка в рибосомах. Генетичний кодта синтез рибонуклеїнової кислоти Побудова ланцюга матричної РНК та синтез протеїну. Трансляція, згортання та транспорт білків.
реферат, доданий 11.07.2015
Роль білків у сигнальних системах клітин, при імунній відповіді та у клітинному циклі. Види білків у живих клітинах: ферменти, транспортні, харчові, запасні, скорочувальні, рухові, структурні, захисні та регуляторні. Доменна структура білків.
презентація , додано 18.10.2014
Поняття білків як високомолекулярних природних сполук (біополімерів), що складаються із залишків амінокислот, які з'єднані пептидним зв'язком. Функції та значення білків в організмі людини, їх перетворення та структура: первинна, вторинна, третинна.
