BIOCHIMIE STATICĂ
CapitolIV.2.
Proteinele sunt polimeri care nu se descompun, unitatea structurală minimă a acestora este un aminoacid (AA). Aminoacizii sunt legați împreună printr-o legătură peptidică. În natură, devine mai bogat decât AK, mai jos pentru a intra în depozitul de creaturi și albi în creștere. Deci, AA non-proteici pot fi eliminate în antibioticele peptidice sau în produșii intermediari ai metabolismului proteic. Înainte de stocul de proteine, în forma alfa sunt incluse 20 de AA, amestecate cu altele diferite, dar indicate clar pentru proteina pielii a secvenței.
1) Alifatic - glicină (Gli), alanină (Ala), valină (Val), leucină (Leu), izoleucină (Iley);
2) Hidroxiacizi - serină (Ser), treanină (Tre);
3) Dicarboxilic - asparagină (Asp), glutamina (Glu), acid aspartic (Ask), acid glutamic (Gla);
4) Bibasic - lizină (Liz), histidină (His), arginină (Arg);
5) Aromatice - fenilalanină (Phen), tirozină (Tyr), triptofan (Trei);
6) Serkovmіsnі - cisteină (Cis), metionină (Met).
Din rolul biochimic:
1) glucogenă - prin transformări chimice scăzute, merg pe căile glicolozei (oxidarea glucozei) - Gli, Ala, Tre, Val, Ask, Glk, Arg, Gis, Met.
2) ketogenic - participă la iluminarea corpurilor cetonice - Lei, Iley, Tyr, Fen.
Pentru înlocuire:
1) Nezaminnі - nesintetizat în organisme - Hys, Ili, Leu, Liz, Met, Fen, Tre, Tri, Val, iar la animalele tinere Arg, Hys.
2) Înlocuiri - inshі.
În ceea ce privește vizibilitatea moleculei AA, aceasta este simultan grupări amino și carboxil cu putere acid-bazică semiacid. În mijlocul neutru, AK se găsește în ionii aparent bipolari. culoare-ioniv tobto.
Nu NH2-R-COOH și NH3+-R-COO-
Iluminarea legăturii peptidice . Deoarece gruparea carboxil a unui AA acilează gruparea amino, alta decât AA, pe măsură ce se stabilește legătura amidă, aceasta se numește peptidă. Acea. peptididele sunt semi-cochilii, create din excesul de alfa-AA, legate între ele legătură peptidică.
Tsej vyazok dosit stabіlniy i razryv yogo vіdbuvaєtsya numai pentru participarea catalizatorilor - enzime specifice. Pentru ajutorul unei astfel de legături, AK sunt unite în dozarea lancelor lungi, deoarece sunt numite polipeptide. Pielea unei astfel de lănci poate fi răzbunată pe un capăt al AK din grupul amino liber - tse N -excedent terminal, iar pe de altă parte cu o grupă carboxil - surplus C-terminal.
Polipeptidele, care formează și sporesc în mod spontan o singură structură de întindere, așa cum sunt numite conformații, sunt aduse la proteine. Stabilizarea unei astfel de structuri este posibilă numai dacă polipeptidele ating vârsta cântecului, astfel încât polipeptidele cu o greutate moleculară mai mare de 5.000 Da se numesc proteine. (1 atât de dragă 1/12 la izotopul de carbon). Tilki, care se profilează cântecul întinderii vieții, albul poate funcționa.
1) Structural (plastic) - cu proteine alcătuite din componente celulare bogate, iar în complexe cu lipide, duhoarea pătrunde în depozitul membranelor celulare.
2) Catalitic - toți catalizatorii biologici - enzime pentru natura lor chimică - proteine.
3) Transport - proteina hemoglobinei transportă oxigenul, o serie de alte proteine care susțin complexul cu lipide le transportă prin sânge și limfă (cap: mioglobină, albumină syrovatkovy).
4) Mecanochimic - robotul m'yazova și іnshі formează ruhu pe organisme zdіysnyuyutsya cu participarea proteinelor cu mișcare rapidă cu legături macroenergice vikoristannya (cap: actină, miozină).
5) Regulator - o serie de hormoni și alte discursuri biologic active au o natură proteică (insulina, ACTH).
6) Zahisna - anticorpi (imunoglobuline) cu proteine, în plus, proteina de colagen devine baza pielii, iar creatina - păr. Pielea care firele de păr protejează miezul interior al corpului de efuziunile exterioare. Mucoproteinele intră în pliurile mucoasei și în ridinile sinoviale.
7) Suportul este un tendon, suprafața luturilor de pe părțile laterale ale chisturilor este formată dintr-o lume semnificativă de discursuri proteice (ex: colagen, elastina).
8) Energetic - aminoacizii proteinei pot fi găsiți pe drumul spre glicol, care oferă energie celulei.
9) Receptor - proteinele bogate iau parte la procesele de recunoaștere a vibrațiilor (receptori).
organizarea egală a moleculei proteice.
În literatura actuală, se obișnuiește să se ia în considerare 4 organizarea egală a structurii moleculei proteice.
Se numește secvența de resturi de aminoacizi, care sunt unite printr-o legătură peptidică prima linie organizarea moleculei proteice. Este codificat de gena structurală a proteinei pielii. Stele: plasturi peptidici și disulfuri între surplusurile de cisteină strâns împachetate. Aceste interacțiuni covalente, care sunt mai puțin probabil să fie distruse prin acțiunea enzimelor proteolitice (pepsină, tripsina, de asemenea).
Structura secundară se numește întinderea de separare a atomilor din lancea principală a moleculei proteice . Există trei tipuri de structuri secundare: alfa-helix, beta-folding și beta-vigin. Se stabilește la întinderea pentru rahunok a stabilirii legăturilor de apă între grupările principale de lancieri AK. Legăturile de apă se formează între atomii electronegativi ai grupărilor carbonil acide și atomii de apă ai doi aminoacizi.
Spirala alfa– lanț-peptidă lancetă cu răsuciri ca un tirbușon în jurul unui cilindru vizibil. Diametrul unei astfel de spirale este de 0,5 A. În proteinele naturale, o spirală se dezvăluie mai mult decât corect. Proteinele Deyakі (insulina) pot avea două spirale paralele. Depozit beta– pliurile lancetei polipeptidice la pliul egal. Beta-vigin – este amestecat cu aminoacizi tripli pentru o conexiune apoasă. Schimbarea necesară în expansiunea spațială a polipeptidei lanceolate cu structura terțiară stabilită a proteinei.
Structura Tretinna - scopul puterii acestei proteine este modul de așezare a polipeptidei lanceug în spațiul deschis . Aceasta este baza funcționalității proteinei. Va asigura stabilitatea marilor dealeri de proteine, care se formează din rezervele impersonale de aminoacizi ale acelor grupe de proteine. O astfel de ordonare în întinderea celulei proteinei este formată de centrii activi ai enzimelor și de legarea structurii terțiare la pierderea activității funcționale a proteinei.
Stabilitatea structurii terțiare este mai importantă decât interacțiunile necovalente din mijlocul globului proteic - mai importantă decât legăturile de apă și forțele van der Waals. Ale deyakі proteine dodatkovo stabilizuyutsya pentru rahunok astfel de vzaєmodіy covalente cum ar fi disulfură mіstki între surplusurile de cisteină.
Numărul mai mare de molecule de proteine pot acționa ca elice alfa, precum și frecvențe de pliere beta. Și mai presus de toate, proteinele globulare sunt formate prin forma structurii terțiare - este mai important să se formeze elice alfa și să se formeze forma elipsei (mai multe enzime). І fibrilare - care se formează mai important din frecvența de pliere beta și pot fi sub formă aplatizată sau sub formă de fir (pepsină, proteine ale cartilajului bun).
Plasarea în întinderea subunităților care interacționează reciproc, stabilite cu ajutorul lancetelor polipeptidice, se numește structura sfertului . Tobto. în structura sfertului turnat, nu lăncile peptidice iau parte din forțele de putere, ci globulele, care sunt saturate cu pielea s cich kil okremo. Structura cuaternară este linia principală de organizare a moleculei proteice și a venelor atașate departe de toate proteinele. Legăturile care formează această structură sunt necovalente: apă, interacțiune electrostatică.
Principiul fundamental al biologiei moleculare: secvența reziduurilor de aminoacizi ale lancei polipeptidice a proteinei pentru a prelua toate informațiile în sine, așa cum este necesar pentru formarea unei structuri spațiale simple. Tobto. aminoacidul este post-icist, în dannian bilka, vanitatea structurilor secundare alfa-abed-nobta-conform pentru rachunok este plictisitoare a mozh tsim ak-a-disfіdniy nuclear nuclear asemănător naval
Expansiunea proteinei este adusă la extinderea DIU și atrage o serie de dominanță a coloanelor hidrofile: difuzie ridicată, vâscozitate ridicată, periculozitate, dau conul lui Tyndall.
1) Amfoteritateeste asociată cu prezența în molecula proteică a grupărilor cationice - grupare amino și anionice - grupări carboxil. Semnul încărcăturii unei molecule de a se afla într-un număr de grupuri mari. Dacă grupările carboxil sunt mai importante, atunci sarcina moleculei este negativă (se manifestă puterea unui acid slab), dacă gruparea amino este pozitivă (puterea principală).
Sarcina proteinei se depune în pH-ul mediului. În mediul acid, molecula capătă o sarcină pozitivă, în băltoacă - negativă.
[NH3 + -R-COO - ] 0
pH > 7 [OH - ]7>pH [ H + ]
[ NH2-R-COO-]-[NH3+-R-COOH]+
Valoarea pH-ului la care numărul de sarcini diferite din moleculele de proteine este același, deci sarcina totală este egală cu zero. punct izoelectric ce proteine. Stabilitatea unei molecule de proteină la afluxul de factori fizici și chimici la punctul izoelectric este cea mai mică.
Numărul mai mare de proteine naturale se datorează cantității semnificative de aminoacizi dicarboxilici și acestui lucru, să se culce la proteinele acide. Acest punct izoelectric se află în apropierea mediului ușor acid.
2) rozchini bіlkіv mayut tampon cu autoritățile lor din cauza amfoterităţii lor.
3) rozchinist. Dacă molecula de proteină conține grupări polare amino - și carboxil, atunci în diferite suprafețe excesele de AA sunt hidratate - soluția este coacervate.
4) coacervare- exasperarea învelișurilor de apă a câtorva particule, fără a distruge particulele în sine.
5) coagulare- Lipirea particulelor albe și aruncarea lor într-un asediu. Tse vіdbuvaєtsya la vydalnі їх іх dratnoї coajă. Pentru care este suficient să se schimbe structura unei părți a proteinei, astfel încât grupările hidrofile, care leagă apa comerciantului cu amănuntul, să se prăbușească în mijlocul părții. Reacțiile de sedimentare a fasciculului sunt împărțite în două grupe: vârcolaci (atârnați) și nereturnați (denaturare).
6) denaturarese numește sursa modificării structurii secundare și terțiare a proteinei, astfel încât sistemul de interacțiuni necovalente este distrus, astfel încât prima structură covalentă (primară) să nu fie începută. Denaturarea proteinelor ameliorează orice activitate biologică a clitinei și este important să vicoreze ca mulți aminoacizi. Agenții de denaturare pot fi factor chimic Cuvinte cheie: acizi, pajiști, săruri hidratate, oxidanți organici, diverși oxidanți. Factorii fizici pot fi afectați de: presiune mare, înghețare și înghețare bagatorază, puf ultrasonic, radiații UV, radiații ionizante. Ale, cel mai răspândit oficial fizic al denaturarii proteinei de creștere a temperaturii.
Într-un număr de denaturari vipadkiv ale proteinelor în clitinie, pot exista renaturari, astfel încât acestea să ard înapoi la întinderea cob a structurii. Acest proces este dependent de participarea unor proteine specifice, așa-numitele bіlkіv șoc termic ( proteine de șoc termic sau hsp) cu o greutate moleculară de 70 kDa. Aceste proteine sunt sintetizate în clitine la un număr mare de pacienți cu aflux asupra ei (sau a întregului organism) de factori neprieteni, temperatură crescută. Apropiindu-se de lanceta polipeptidică arsă hsp 70 Shvidko gortayut її au structura corectă de cob.
Clasificarea albilor
Pentru vânzarea cu amănuntul: apă, sare, alcool, fără lipire și altele.
În spatele structurii conformaționale : fibrilar, globular.
Pentru industria chimică: proteine - sunt formate numai din aminoacizi, proteine - crema AA poate stoca o parte neproteica in depozit (carbohidrati, lipide, metale, acizi nucleici)
Proteinele :
1) Albuminism- Deschidere pe apa, nu deschidere in conc. săruri. R eu = 4,6-4,7. Іsnuyut lapte albumină, ouă, sânge sirovatki.
2) Globuline - nu diferă în apă, diferă în sare. Imunoglobuline.
3) Histonesle sunt rare în apă, în acizi slab concentrați. Mayut vrazhenі osnovnі vlastivostі. Proteine cenucleare, duhoare asociate cu ADN și ARN.
4) Scleroproteine - proteine ale tesuturilor de sustinere (cartilaj, perii), pielii, parului. Nu diferă în apă, acizi slabi și pajiști.
A) colagen- proteine fibrilare ale unui tesut fericit. La un fierbere înfloritor, mirosurile se împrăștie în apă, iar la rece, gelatina se depune.
b) elastina - proteine ale ligamentelor si tendoanelor. Pentru dominanță, sunt asemănătoare colagenului, ale hidroliza sub acțiunea enzimelor din sucul de iarbă;
c) keratina - a intra în depozitul de păr, pіr'ya, salvează;
G) fibroină- Bіlok shovku, la depozit să mіstit bogat serine;
e) prolaminele și gluteninele - proteine de creștere cu rouă.
Proteide
Krіm AK pentru a răzbuna grupul protetic și în pârghie, datorită naturii sale chimice, duhoarea este clasificată ca:
1) Nucleoproteine - grup protetic - acizi nucleici. Серед численних класів нуклеопротеїдів найбільш вивченими є рибосоми, що складаються з кількох молекул РНК і рибосомних білків, і хроматин – основний нуклеопротеїд еукаріотичних клітин, що складається з ДНК та структуроутворюючих білків – гістонів (містяться в клітинному ядрі та головних мітохондрі). i „Biosinteza matricei”).
2) Hemoproteinele - o componentă neproteică a acestor proteine - hem, stimulări de la celulele pirolitice chotyrox, cu ele legând un ion bivalent (prin atomi de azot). La astfel de proteine se află: hemoglobină, mioglobină, citocromi. Această clasă de proteine se numește cromoproteine, cioburi de hem sunt făcute cu o jumătate înclinată. Hemoglobină- Transport acru. Mioglobină - stocarea acidului în m'yazakh. Citocrom(enzime) – catalizarea reacțiilor de oxid și transportul de electroni în lancea dicală.
(Raport div. anexa 1).
3) Proteine metalice - metalul intră în depozitul grupului protetic. Clorofilă- Pentru a răzbuna bijuteria, dar pentru a înlocui sala - magneziu. Citocromul a - răzbunare pentru mijloc, succinat dehidrogenază și in. enzime pentru combaterea acidului non-geminic ( ferodoxină).
4) Lipoproteine - pentru a răzbuna lipidele care intră în depozitul membranelor celulare
5) Fosfoproteine - pentru a elimina excesul de acid fosforic
6) Glucoproteine - tsukra de răzbunare
LITERATURA ÎNAINTE DE ROZDILU IV.2.
1. Balezin S. A. Atelier de chimie fizică şi coloidală // M:. Osvita, 1972, 278 p.;
2. Bishevsky A. Sh., Tersenov O. A. Biochimie pentru un doctor // Ekaterinburg: Uralsky robotnik, 1994, 384 p.;
3. Knorre D. G., Mizina S. D. Chimie biologică. - M.: Vișci. şcoală 1998, 479 p.;
4. Biologie moleculară. Structura și funcțiile proteinelor / Ed. A. S. Spirina // M.: Vishch. şcoală, 1996, 335 p.;
6. Ravich - Shcherbo M. I., Novikov V. V. Chimie fizică și coloană // M:. Visch. scoala, 1975.255 p.;
7. Pilipovich Yu. B., Egorova T. A., Sevastyanova G. A. Workshop on global biochimie // M.: Prosvitnitstvo, 1982, 311 p.;
Aminoacizi Depozitul de polipeptide și proteine naturale include aminoacizi, în moleculele cărora grupările amino și carboxil sunt legate cu unul și același atom de carbon. H 2 N–CH–COOH R Aminoacizii naturali sunt împărțiți în alifatici, heterociclici aromatici ca sursă de apă și radicalul carbohidrați R. Aminoacizii alifatici pot fi nepolari (hidrofobi), neîncărcați polari și încărcați polar. Pe lângă grupările funcționale din radicali, există și aminoacizi care pot fi înlocuiți cu grupări hidroxil, amidă, carboxil și amino. Sună vikoristovuyutsya nume triviale de aminoacizi, cum ar fi povyazanі z dzherelami їkh vіdіlennya chi dominan.
Clasificarea -aminoacizilor pentru radicalul carbohidrat bodovoy Radical alifatic nepolar H-CH-COOH NH 2 CH 3 -CH-COOH glicină NH 2 CH 3 CH -CH-COOH CH 3 NH 2 alanină CH 3 CH CH 2-CH -COOH CH 2 CH –CH–COOH H 3 C NH 2 izoleucină NH 2 leucină Radical polar alifatic CH 2 –CH–COOH BIN NH 2 HS–CH 2 –CH–COOH CH 3 CH –CH–COOH serină BIN NH 2 CH 2 – CH–COOH NH 2 cisteină treonină SCH 3 NH 2 metionină CH 2 CH 2 –CH–COOH CH 2 –– CH–COOH CONH 2 NH 2 glutamină COOH NH 2 acid aspartic NH 2 acid glutamic CH 2 2 lizină CH 2 –– CH–COOH H 2 N–C–NH–CH 2 –CH–COOH NH CONH 2 NH 2 asparagină NH 2 arginină Radicali heterociclici aromatici ––CH–CH–COOH Radical heterociclic –CH–COOHHO – –CH–COOH HN N NH COOH radical carbociclic tirozină NH fenilalanină NH 2 2 2 histidină N–H prolină
Aminoacizi înlocuibili și neînlocuibili Toți aminoacizii naturali pot fi împărțiți în aminoacizi neînlocuibili, care sunt prezenți în organism numai din mediul exterior, și substituții, a căror sinteză se găsesc în organism. Незамінні амінокислоти: Замінні амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, гліцин, аланін, пролін, лізин, метіонін, треонін, серин, цистеїн, аргінін, гістидин, триптофан, фенілаланін аспарагін, глутамін, аспарагінова можуть виступати інші амінокислоти, а також речовини, що aparțin altor clase de compuși organici (de exemplu, cetoacizi). Catalizatorii și participanții la acest proces sunt enzimele. Analiza depozitului de aminoacizi a diferitelor proteine arată că proporția de acizi dicarboxilici și iogo amide în majoritatea proteinelor este de 25-27% din toți aminoacizii. Împreună cu leucina și lizina, aminoacizii înșiși formează aproximativ 50% din toți aminoacizii proteinei. În același timp, o parte din astfel de aminoacizi, cum ar fi cisteina, metionina, triptofanul, histidina, este adusă la mai mult de 1,5 - 3,5%.
Stereoizomeria -aminoacizilor Spoluki expansiv sau stereoizomer sau optic activ - spoluki, zdatnі іsnuvati vzglyadі dvh іsomerіv, є є dlіzornymі vіbrazhennyam druzhny (enantiomer). Toți aminoacizi, glicină cremă, semi-cochilii optic active și învelișuri de clădire planul de polarizare al unei lumini polarizate plan (toate vânturile sunt balansate în același plan) spre dreapta (+, înfășurare dreapta) sau spre stânga (-, înfășurare cu mâna stângă). Semne de activitate optică: - Prezenţa în moleculă a unui atom de carbon asimetric (un atom legat de un chortir prin diverşi intercesori); - Vizibilitatea în molecula elementelor în simetrie. Enantiomerii -aminoacizilor arată ca și cum ar avea o configurație clară și se numesc D, L-nomenclatură.
În molecula de alanină, un alt atom de carbon este asimetric (există 4 intercesori diferiți: atomul este grupări apă, carboxil, metil și amino. În lancea de carbohidrați a moleculei, se rotesc vertical, în oglinda din imaginea în oglindă, atomii dintre atomi sunt vechimea Ampholes.Grup, regulă de iac, apa atomică ib aminogrhepa.Yakshcho aminogrope Rostashov, dreptaci vog Voglevo Lancyuga, TS D IZOMER, LIVOURUCH - L Izomer. 3 L -Alanina sub formă de bile naturale. a planului de polarizare al luminii polarizate plane (fenilalanina, triptofan, leucina etc.)
Configurația aminoacizilor indică structura spațială și puterea biologică a aminoacizilor înșiși, biopolimeri - proteine, ca urmare a excesului de aminoacizi. Pentru anumiți aminoacizi, există o legătură între configurația și gustul lor, de exemplu, L Trp, L Fen, L Tyr, L Lei pot avea un gust iute și їx D enantiomerii de lemn dulce. Gustul de lemn dulce al glicinei există de mult timp. Izomerul L al treoninei are un gust acru pentru unii oameni, fierbinte pentru alții. Acidul sil glutamic monosodic și glutamatul de sodiu unul dintre cele mai importante nasuri yakos savuroase scho zastosovuyutsya la industria alimentară. Vă rugăm să respectați faptul că, în mod similar cu acidul aspartic și fenilalanina dipeptidei, produce un gust intens de lemn dulce. Toți aminoacizii sunt vorbire cristalină, care poate fi chiar mai mare decât temperatura regulii (peste 230 ° C). Majoritatea acizilor sunt buni în apă și practic nu diferă în alcool și dietileter. Tse, iac și temperatura ridicată de topire, mărturisesc despre natura asemănătoare cu sare a acestor râuri. Specificitatea aminoacizilor este determinată de prezența în molecule a grupării amino (caracterul de bază) și a grupării carboxil (putere acidă), care conduce la electroliți amfoteri (amfoliți).
Puterea acido-bazică a -aminoacizilor În aminoacizi, atât gruparea carboxil acidă cât și gruparea amino bazică sunt prezente în același timp. În soiurile de apă și în stare solidă, aminoacizii se găsesc numai în sărurile interne - câțiva ioni sau ioni bipolari. Raportul acido-bazic pentru aminoacizi poate fi descris: CH 3 -CH-COO - BIN - NH 2 H + anion CH 3 -CH-COO - H + + NH 3 bipolar OH- ion CH 3 -CH-COOH + NH 3 cationul B mediul acid al moleculei de aminoacid este cationul. Când ratați strumă electrică printr-un astfel de gol, cationii aminoacizilor se prăbușesc la catod și sunt reînnoiți acolo. În mijlocul bălții, moleculele de aminoacizi sunt anioni. Când un curent electric este trecut printr-un astfel de gol, anionii aminoacizilor se prăbușesc la anod și sunt oxidați acolo. Valoarea oamenilor H, când practic toate moleculele de aminoacizi sunt numite punct izoelectric al ionului bipolar (p. I). Care dintre ele are un r semnificativ. Aminoacizii H rozchin nu conduc o strumă electrică.
valoarea p I cei mai importanți α-aminoacizi Cisteină (Cys) Asparagină (Asp) Fenilalanină (Phe) Treonină (Thr) Glutamina (Gln) Serina (Ser) Tirozină (Tyr) Metionină (Met) Triptofan (Trp) Alanină (Ala) Valină (Val) Glicină (Gly) Leucină (Leu) Isoleucină (Ile) Prolină (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Aspartic acid (Asp) Acid glutamic (Glu) Histidină (His) Lizină (Lys) Arginină (Arg) 3,0 3,2 7,6 9,8 10,8
Puterea chimică a -aminoacizilor.
Reacții pentru participarea grupului carboxil -aminoacizi Aminoacizii pot intra în aceleași reacții chimice și pot da aceleași efecte similare ca și alți acizi carboxilici. CH3-CH-COOH Na. OH CH 3 -CH-COONa NH 2 CH 3 -CH-COOH NH 2 CH 3 BIN NH 3 NH 2 t NH 2 CH 3 -CH-CONH 2 NH 2 alanină amida Una dintre cele mai importante reacții din organism este decarboxilarea de aminoacizi. Odată cu adăugarea de CO 2 la decarboxilaze, aminoacizii sunt transformați în amine: CH 2 –CH–COOH NH 2 acid glutamic + H 2 O ester metilic alanină CH 3 –CH–COO– NH 4+ NH 2 CH 3 – CH–CO H + CH 3 -CH-COOH + H 2 O alanina de sodiu CH 2 -CH 2 NH 2 -CO 2 -acid aminobutiric (GABA) acţionează ca un neurotransmiţător COOH COOH NH 2 fenilalanina [O] HO– –CH 2 –CH–COOH NH 2 tirozină
Reacții pentru participarea grupelor amino -aminoacizi La fel ca și alte amine alifatice, aminoacizii pot reacționa cu acizi, anhidride și cloruri acide, acid azot. CH 3 –CH–COOH HCl CH 3 –CH–COOH NH 2 +NH CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 COCl –HCl CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH 3 Cl– clorură de alanină CH 3 –CH -COOH NH-CO-CH 3 HNO 22 HNO acid 2 -acetilaminopropanoic CH 33-CH-COOH CH -CH-COOH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -acid hidroxipropanoic NH 22 NH La încălzirea aminoacizilor intermoleculari deshidratare pentru participarea ambelor grupări amino și carboxil. Ca urmare, se stabilește dicetopiperazina ciclică. 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 t – 2 H 2 Pro CH 3 –CH–CO–NH HN––CO–CH–CH 3 dicetopiperazina alanină
Reacții pentru participarea grupărilor amino -aminoacizi Reacții de dezaminare. dezaminare oxidativă CH 3 -CH-COOH [O] NH 2 CH 3 -C - COOH + NH 3 acid O piruvic dezaminare dublă CH 3 -CH-COOH [H] NH 2 CH 3 -CH 2 - COOH acid propanoic + NH hidrolitic dezaminarea CH 3 -CH-COOH NH 2 H 2 Pro CH 3 -CH-COOH acid HO lactic + NH 3 dezaminarea intramoleculară CH 3 -CH-COOH NH 2 CH 2 \u003d CH - COOH acid propenoic + NH 3 CH– COOH NH 2 HOOC–CH 2–C – COOH + acid cetoglutaric O CH 3 –C–COOH O HOOC–CH 2–CH–COOH NH 2
Dizolvarea legăturii peptidice Grupările amino și carboxil ale aminoacizilor pot reacționa una câte una fără dizolvarea ciclului: H 2 N –CH–COOH + H 2 N –CH–COOH CH 3 CH 2 OH H 2 N –CH –CO–NH – CH– COOH –H 2 O CH 3 CH 2 OH dipeptidă alanină serină alanilserină Vinicaje în cazul legăturilor –CO–NH– se numește legătură peptidică, iar produsul interacțiunii aminoacizilor se numește peptidă. Ca rezultat, 2 aminoacizi au intrat în reacție, a fost eliberată o dipeptidă; 3 aminoacizi – tripeptidă subțire. mugur. Peptidele cu o greutate moleculară mai mare de 10.000 trohi se numesc oligopeptide, iar cele cu o greutate moleculară mai mare de 10.000 se numesc polipeptide sau proteine. Legăturile peptidice din depozitul de peptide datorită naturii lor chimice sunt amide. Lancele polipeptidice sunt formate din celule care se repetă în mod regulat, formând coloana vertebrală a moleculei, și celule variabile - radicali biologici și reziduuri de aminoacizi. Cob de lancetă polipeptidică este tratată cu un termen care poartă o grupare amino puternică (termen N), iar lancea polipeptidică este terminată cu o grupare carboxil viabilă (termen C). Denumiți peptida, reordonând secvențial, pornind de la N terminații, denumiți aminoacizii care urcă până la peptidă; în orice moment, sufixul „în” ar trebui înlocuit cu sufixul „mul” pentru toți aminoacizii, krim kіntsevoy. Pentru a descrie viitoarele peptide, nu este necesar să folosiți formule structurale tradiționale, ci mai degrabă definiții scurte care să permită scrierea compactă. H2N -CH-CONH -CH-CONH -CH2-CONH -CH-COOH CH2SH CH3CH (CH3) 2CH2OH
În această oră, cea mai profundă este teoria polipeptidelor a viitoarei molecule de proteine. Proteinele pot fi clasificate: - dupa forma moleculelor (globulare si fibrilare); - după greutate moleculară (greutate moleculară mică și mare); - in spatele unui depozit sau a unui depozit chimic (simplu si pliabil); - pentru funcțiile care se numără; - Prin localizare în clitină (nucleară, citoplasmatică și în); - În funcție de localizarea în organism (proteine din sânge, ficat și altele); - după capacitatea de a regla adaptativ cantitatea acestor proteine: proteine care se sintetizează cu susceptibilitate constantă (constitutive); - pentru trivalitatea vieții în clitină (atunci când zilele se schimbă rapid, zilele se schimbă mai puțin de 1 an, până în ziua în care zilele sunt schimbate mai des, perioada zilelor în care se schimbă se calculează în zile și luni); - Conform satelor asemănătoare structurii primare și funcțiilor disputate (locurile de naștere ale albilor).
Функції білків Функція білка Каталітична (ферментативна) Транспортна Структурна (пластична) Скоротлива Регуляторна (гормональна) Захисна Енергетична Сутність Приклади Прискорення хімічних реакцій Пепсин, трипсин, в організмі каталаза, цитохромоксидаза Колаген, еластичність тканин кератин Укорочення саркомерів м'язи Актин, міозин (скорочення) Reglarea schimbului de vorbire în insulină, somatotropină, clitină și țesuturi glucagon, corticotropină Protecția organismului sub formă de interferon, factori de stimulare a urechii, imunoglobulină
Clasificarea celor mai simple proteine ale albuminei. Aproximativ 75-80% din presiunea osmotică a proteinelor din serul sanguin cade pe albumină; O altă funcție este transportul acizilor grași. Globulinele se găsesc în sânge în complexul cu bilirubină și lipoproteine de grad înalt. Fracția de β globulină include protrombina, care este un precursor al proteinei trombinei, care este responsabilă pentru transformarea fibrinogenului din sânge în fibrină în timpul glotei sanguine. Globulinele își câștigă funcția. Protaminele sunt proteine cu greutate moleculară mică, care pot prezenta puterea principală, mărirea prezenței lor în 60 până la 85% arginină. În nuclee, clitinele sunt asociate cu ADN-ul. Histonele sunt proteine mici ale caracterului principal. Stocul include lizină și arginină (20-30%). Histonele joacă un rol important în reglarea expresiei genelor. Albul prolaminat al câmpului de rouă, se găsește în principal în cerealele native. Toate proteinele din acest grup în timpul hidrolizei dau o cantitate semnificativă de prolină. Prolaminum trebuie tratat cu 20-25% acid glutamic și 10-15% prolină. Cele mai importante surse sunt orizenina (din orez), glutenina (din grâu), zeina (din porumb) și altele. Glutelina este o proteină simplă, se găsește în cerealele noastre, în părțile verzi ale roslinului. Pentru gluteline, este tipic să aibă un conținut ridicat de acid glutamic și prezența lizinei. Glutelinele sunt proteine de depozitare.
Класифікація складних білків Назва класу Нуклеопротеїни Простетична група Пофарбовані сполуки (гемопротеїни, флавопротеїни) Нуклеїнові кислоти Фосфопротеїни Фосфорна кислота Хромопротеїни Металопротеїни Іони металів Глікопротеїни Ліпопротеїни Вуглеводи та їх похідні Казеїн молока, овальбумін, вітелін, іхтулін Феррітін, трансферин, церулоплазмін, гемосидерин Глікофорин, інтерферон, імуноглобуліни , mucină
Structura primară a proteinei este secvența dispersării aminoacizilor în polipeptida lanciug. Її semnifică, adăugând succesiv aminoacizi sub formă de proteine prin hidroliză. Pentru scindarea aminoacidului N cincic, proteinele sunt tratate cu 2, 4 ditrofluorobenzen, iar după hidroliza acidă, doar un acid N cincic apare legat de reactivul cym (metoda Sanger). Urmând metoda Edman, în procesul de hidroliză, acidul N cincic este hidrolizat sub forma unui produs de interacțiune cu fenilizotiocianatul. În scopul acidului cincemic, este necesară hidroliza indirectă în prezența unei enzime speciale - carboxipeptidaza, care deschide legătura peptidică de la acea peptidă, ștergând gruparea carboxil liberă. Metodele Іsnuyut i khіmіchnі și divizarea acidului cincic, de exemplu cu hidrazină indirectă (metoda lui Akaborі).
Structura secundară a proteinei este o modalitate de împachetare a unei lancete polipeptidice arcuite - o spirală sau o conformație pliată. Bobinele helixului sau pliurilor sunt tăiate, în principal pentru legături intramoleculare suplimentare, care sunt învinuite între atomul de apă (în depozitul -NH sau -COOH) al unei spire a helixului sau pliurilor și atomul electronegativ (oxigen sau azot). ) a bobinei susidny sau a pliurilor.
Structura tretinoasă a proteinei Structura tretinoasă a proteinei este o orientare spațială trivimeră a helixului polipeptidic al structurii pliate în obsesia silabei. Distingeți structurile terțiare globulare (kulyastu) și fibrilare (strânse, fibroase). Structura retinei se formează automat, spontan și este din nou recunoscută ca structura primară a proteinei. În acest caz, interacțiunile implică radicalii bichni ai reziduurilor de aminoacizi. Stabilizarea structurii terțiare se datorează echilibrului dintre radicalii aminoacizi ai apei, legăturile ionice, disulfurice, precum și forțele gravitaționale van der Waals dintre radicalii carbohidrați nepolari.
Schema de stabilire a legăturilor între radicalii aminoacizi 1 - legături ionice, 2 - legături de apă, 3 - interacțiuni hidrofobe, 4 - legături disulfură
Structura cuaternară a proteinei Structura cuaternară a proteinei este o modalitate de așezare în spațiul a patru lancete polipeptidice și de a modela structural și funcțional o singură lumină macromoleculară. Molecula, care s-a așezat, se numește oligomer și alte lance polipeptidice, din care sunt compuse vene - protomire, monomeri sau subunități (se numesc perechi de numere: 2, 4 sau mai multe 6 sau 8). De exemplu, o moleculă de hemoglobină este compusă din două - acele două - lănci polipeptidice. Polipeptida pielii lanciug are o grupă hem - un pigment non-proteic, care dă sângelui o culoare roșie. La depozitul bijuteriei în sine există un cation de salvare, construirea și transportul oxigenului necesar funcționării organismului. Tetramerul hemoglobinei Structura cuaternară poate fi aproape de 5% din proteine, incluzând hemoglobina, imunoglobulina, insulina, feritina și poate fi toate ADN și ARN polimerază. Insulină hexamer
Reacții de culoare pentru detectarea proteinelor și aminoacizilor Pentru identificarea peptidelor, proteinelor și a altor aminoacizi, vicory se numește „reacții de culoare”. O reacție universală la grupul peptidic este apariția unei infecții roșu-violet atunci când proteina ionică din midi (II) este adăugată la nivelul din mediul de băltoacă (reacția biuret). Reacția la excesul de aminoacizi aromatici - tirozină și fenilalanină - apariția unei infecții galbene în timpul analizei distribuției proteinei cu acid azotic concentrat (reacție xantoproteină). Dați proteine sirkovisnі la farbuvanni negru atunci când este încălzit cu acetat de plumb roz (II) în mediu de băltoacă (reacția lui Fol). Reacția acidă severă a aminoacizilor - adoptarea fermentației albastru-violet cu interacțiune cu nindrină. Proteinele ar trebui să fie, de asemenea, administrate reacției Ningidrinei.
Semnificația proteinelor și peptidelor Proteinele formează baza materială a activității chimice a celulelor. Funcțiile proteinelor în natură sunt universale. Printre acestea se numără enzimele, hormonii, structurale (keratină, fibroină, colagen), transport (hemoglobină, mioglobină), rukhovi (actină, miozină), depozitare (imunoglobuline), depozitare (cazeină, ovalbumină), proteine, toxine (frotiu, toxină). ). În planul biologic, peptidele se disting printr-o gamă largă de funcții în proteine. Cea mai caracteristică a peptidelor este funcția de reglare (hormoni, antibiotice, toxine, inhibitori și activatori enzimatici, transportatori de ioni prin membrane). Recent, a fost introdus un grup de peptide din creier - neuropeptide. Duhoarea este revărsată în procesele de învățare a memoriei, de reglare a somnului și de inducere a unei funcții analgezice; prostezhuetsya zv'yazok deyakih boli neuro-psihice, cum ar fi schizofrenia, și din loc de liniște chi іnshih peptide în creier. În această oră, s-a obținut succes în eliminarea problemei spivvіdnenniei structurii și funcțiilor proteinelor, mecanismul participării lor la cele mai importante procese ale vieții organismului, înțelegerea fundamentelor moleculare ale patogeneza afectiunilor. Înaintea problemelor reale se află sinteza chimică a proteinelor. Otrimanya analogii sintetici ai peptidelor și proteinelor naturale în poklikan pentru a accepta virishhenny unei astfel de nutriții, ca mecanism pentru dezvoltarea spoluk în clitiny, stabilirea unei interrelații între activitatea lor și budovaya spațioasă, crearea de noi medicamentelor acel produs alimentar și, de asemenea, vă permite să mergeți la modelarea proceselor care au loc în organism.
Deshcho tsіkave despre proteine Proteinele sunt baza diferiților adezivi biologici. Deci, capcanele păianjenilor sunt formate în principal din fibroină - proteină, care este văzută ca negi de păianjen. Vâscozitatea vorbirii asemănătoare siropului Tsya este mai dură la suprafață, transformându-se în mіtsna și fir indistinct la apă. Shovkoviny, care face firul spiralat al pânzei de păianjen, mătură lipiciul, ceea ce elimină aspectul cizmei. Păianjenul în sine este liber cu fire radiale. Zavdyaki adezivi speciali zboară și komakhi zdatnі vyyavlyat pur și simplu o divă a acrobației. Viscolul își lipește ouăle de frunzele copacilor, iar dacă vezi ioniși, cuiburi se vor face din viziuni izbitoare. viță de vie vicleană, caviar de sturion pe piatra de jos. Deyakі văd rablikiv pentru iarnă, sau în perioada de uscăciune pun scoici pe o „ușă” specială, cum ar fi rablikul în sine este adus dintr-o proteină lipicioasă, tare, deci este ușor să te răzbuni. Vіdgorodivsya vіd zvnіshny svіtu udă cu o membrană dură, rablik traversează orele neprietenoase în coajă. Dacă situația se schimbă, treci peste ea și nu mai trăiești ca un sine. Discursurile lipicioase, cu care locuitorii apei sunt încrustate, pot fi prinse sub apă. În acel depozit, există o cantitate mică de proteine diferite, care permit apei să interacționeze între ele cu lipiciul micaceu aprobat. Adezivul, ca lipiturile medii de piatră, nu diferă în apă și rășină epoxidica dublă. Proteina nouă cey este sintetizată în mințile de laborator. Majoritatea discursurilor lipicioase nu pot fi tolerate de vologi, iar lipiciul alb de midii poate fi folosit pentru a lipi perii și dinți. Această proteină nu provoacă reacții toxice în organism, ceea ce este și mai important pentru preparatele medicale.
Descho tsіkave despre proteine Eterul metilic L aspartyl L fenilalanina are un gust de lemn dulce. CH3OOS-CH (CH2Z6H5)-NH-CO-CH (NH2)-CH2-COOH. Vorbire vіdoma sub denumirea comercială "aspartam". Aspartamul nu este doar malț pentru zukor (de 100-150 de ori), dar are un gust puternic de lemn dulce, mai ales în prezența acidului citric. Lemn dulce și apartamente bogat asemănătoare. Z yagid Dioscoreophylum cumminsii (nu se cunoaște numele rusesc), găsit printre non-nigerieni în 1895, s-a văzut proteina monelină, care a fost malțuită pentru zukor de 1500 - 2000 de ori. Și mai puternic - de 4000 de ori - după ce a răsturnat zaharoza proteină taumatina, viziuni de fructe cărnoase roșii strălucitoare ale tufișului african Thaumatococcus daniellii. Intensitatea gustului de lemn dulce a taumatinei crește și mai mult atunci când proteina interacționează cu ionii de aluminiu. Complexul Utvoreniya, care otrimav denumirea comercială talin, zaharoză malțificată de 35.000 de ori; dacă nu potriviți masa de talin și zaharoză, ci cantitatea de molecule ale acestora, atunci talinul va apărea deja malțificat de 200 de mii de ori! O altă proteină din lemn dulce - miraculina viziunilor secolului trecut din fructele roșii ale chagardenului Synsepalum dulcificum daniellii, a fost numită „miraculos”: oamenii care mestecau fructele își schimbă gustul. Deci, în otstu, există un gust de vin binevenit, suc de lămâie se transformă într-o băutură de lemn dulce, iar efectul este de trei ori pe zi. De îndată ce toate fructele exotice vor fi cultivate pe plantații, industria locală va avea mai puține probleme cu transportul produselor. Aje, o bucată mică de taumatina poate fi înlocuită cu un urs întreg de câine suculent! Pe cob anilor 1970, sunetul a fost sintetizat, cel mai bun dintre toate sintezele. Ce dipeptidă, determinată de excesul de doi aminoacizi - aspartic și aminomalonic. Dipeptida și două grupări carboxil au un exces de acid aminomalonic înlocuit cu o grupă de fibre pliante, saturată cu metanol și fencol (vin oliya eterică roslin și arată ca terebentină). Vorbirea Tsya este de aproximativ 33.000 de ori malț pentru zaharoză. Așa că un baton de ciocolată a devenit un lemn dulce răsunător, destul de câteva miligrame de condimente.
Descho tsіkave despre proteine Khimіchni ta Puterea fizică shkiri și părul sunt determinate de puterea keratinelor. În tipul de piele al creaturilor, cheratina poate avea unele trăsături speciale, așa că cuvântul trăiește multiplu. KERATINI - proteine indistincte ale coloanei vertebrale din apă, care alcătuiesc părul, lâna, mingea de shkiri, unghiile. Sub dee, uda pieile de keratina, parul, unghiile cresc, se umfla, iar dupa vaporizare, apa devine din nou mai tare. Principala caracteristică chimică a keratinei este că conține până la 15% aminoacizi pentru a răzbuna cisteina. Atomii inelului, prezenți în partea de cisteină a moleculei de keratina, formează cu ușurință legături cu atomii inelului moleculei susceptibile, viciază situsurile disulfură, legând astfel macromoleculele. Keratinele sunt vizibile pentru albul fibrilar. În textile, duhoarea se găsește în fire aparent lungi - fibrile, în care moleculele sunt țesute în mănunchiuri, îndreptate într-o singură mărgele. În aceste fire, există macromolecule legate între ele legături chimice(Fig. 1). Firele spiralate sunt răsucite într-o spirală triplă, iar 11 spirale sunt combinate cu microfibră, astfel încât să devină partea centrală a părului (div. Fig. 2). Microfibrilele se combină în macrofibrile. a) Apoasă b) ionică c) nepolară d) mal disulfură. 2. Keratina părului – proteină fibroasă. zv'yazku zv'yazku vzaєmodії ny locuri Mici. 1. Tipuri de interacțiuni între moleculele proteice lanceolate
Deshcho tsіkave pro veverițe Părul poate avea o structură eterogenă în secțiunea transversală. Din punct de vedere al chimiei, toate mingile de păr sunt identice și sunt formate dintr-un singur strat chimic - cheratina. Ale în stadiul de pârghie și tipul de structură al keratinei este folosită pentru a dezvolta bile cu diferite autorități: cuticula este o minge delicioasă superficială; bilă fibroasă sau kirk; miez. Cuticula este închisă cu crampoane plate, care se suprapun ca o luska cu nervuri. Dintr-o privire asupra cosmeticelor, cea mai importantă minge este cea păroasă. Mă voi întinde pe cont propriu aspect vechi păros: strălucire, elasticitate sau, navpaki, întuneric, pozichenitate. Moara de cuticule este turnată în procesul de par farbuvannya și ondulare, astfel încât pentru pătrunderea preparatelor în părul bile globulare, la pigment, este necesar să se înmoaie cuticula. Keratina, din care se formează „petice mici”, se umflă sub efectul apei, mai ales că este însoțită de efectul căldurii și al altor preparate (drăguț). Dintr-o privire chimică, se explică prin dezvoltarea legăturilor de apă în moleculele de keratina, care, atunci când sunt agățate, firele de păr sunt restaurate. Când șalurile sunt umflate, marginile lor se ridică vertical, părul strălucește. Cuticulele Razm'yakshennya schimbă rezistența mecanică a părului: este mai ușor să te încurci cu bărbatul păros. Întindeți între marginile micilor pete de acoperire cu grăsime de mătase, care conferă părului strălucire, catifelare, elasticitate. Fibroasă, abo kirkovy, o minge de creații cu clitine lungi, cornificate ca un fus, ciufulite într-o linie dreaptă; într-un loc nou, elasticitatea și elasticitatea părului. În această minge, există un pigment de melanină, care este în concordanță cu culoarea părului. Zabarvlennya volossa se culcă din cauza prezenței în melanina nouă și bulbii din nou. Par deschis la culoare pentru a răzbuna pigmentul roz, întunecat - granular. Miezul, sau mingea creierului, este compus din clitină nu prea cornificată.
Subiect:Proteine - biopolimeri naturali
„Schimbarea pielii pentru a vă spăla imaginea de vibrații,
capricios, ca un copil, și primar, ca vag,
să fiarbă peste tot viața în trivozi metushlivoy,
mare zmishavshi cu fără valoare și ridicol ... "
S.Ya. Nadson
| Informații metodice |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Tip de ocupație | Integrare (biologie + chimie) lectie multimedia problematica |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Pentru a forma afirmații despre puterea și funcțiile proteinelor în celule și organisme |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Iniţială: oferiți înțelegere despre proteine - biopolimeri naturali, diferitele lor funcții, puterea chimică a proteinelor; să formeze cunoștințe despre trăsăturile unice ale vieții orașului; distruge cunoștințele despre relația dintre viitor și funcțiile discursurilor pe fundul albilor; vivchati uchnіv, vykoristannyu cunoștințe de summіzhnyh obtіvіv otrimannya mai povnoї imagine a lumii. În curs de dezvoltare: dezvoltarea interesului cognitiv; instalarea de legături între subiecte; dodoskonalyuvat vminnya analizuvati, porivnyuvati, stabiliți vzaimozv'yazok mizh budovoi acea putere. Vikhovny: arată unitatea materială a lumii organice; modelarea svetoglyadu științific; |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Metoda vikladu-ului problematic, chastkovo-poshuk, euristic, doslidnitsky |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Funcția de afișare: | Învățător care folosește un robot accidentat, consultant |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Cunoștințe, vminnya, începători și competențe, pe măsură ce încep să se actualizeze, se trezesc, se consolidează în timpul angajării: | Se formează astfel de operații retorice, cum ar fi alinierea puterilor proteinei, clasificarea structurilor moleculei proteinei și analiza funcțiilor proteinei. Concepte de bază: aminoacizi, legături peptidice, polipeptidă, structura proteinelor, funcția proteinei, puterea proteinei, denaturarea. Abilitati de baza: Robot cu proprietăți chimice, robot cu detectarea activității catalazei |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Deținerea necesară a materialului respectiv: | Computer, prezentare pe tema lecției. Experiment: eprubete, trepied, lampă cu spirt, utrivac. Materiale reactive: rr Bilka ou de gaina, acid azotic, soluție pentru sulfat midi(II), luncă, peroxid de apă 3%, orfan cartofi fierți chi m'yaso. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Tipul de activitate desfasurat: | Productiv, Creativ, Problematic |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Carte de muncă tehnologică |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Motivație: | Cum te poți ajuta cu viitoarea ta profesie? |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Ascuns ocupat: |
||||||||||||||||||||||||||||||
| „Proteine, grăsimi și carbohidrați, |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Actualizarea cunoștințelor | Și chi știu Vi: 8. Cum a apărut viața Pământului? Care este baza vieții? Axa de astăzi vorbește despre meme. Plan de activitate: Programare. Funcțiile albilor. Depozit care Budova Bіlkіv. Structura proteinelor. Puterea chimică a proteinelor. 6. Reorganizarea proteinelor în organisme. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Problema alimentara? Cum poate fi legat de el albul lui Budov prin putere și funcții? Ipoteză: Aplicați alb Istoricul recenziilor: Depozit bilkіv Programare | Nu este ușor de înțeles cum pot fi transferate proteinele către alte funcții diferite. Singura modalitate de a ajunge mai aproape de soluția sarcinii este de a afla de ce proteinele sunt motivate, precum separarea elementelor structurale, să formeze prima moleculă, conform unu la unu care în spațiu, precum duhoarea care interacționează cu unul cu discursurile alea de dokovillya, tobto. Vivchiti Budova și puterea lui Bіlkіv. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Explorați învechirea cauzală și moștenită: funcții – budova. proteine - polimeri, monomeri - aminoacizi |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Poți numi proteinele pentru tine? globulină - vaccin, rodopsina - purpură zorovyi, La mijlocul secolului al XIX-lea a fost depus un cob de viță de vie albă, iar după 100 de ani de îmbătrânire s-au sistematizat veverițele, s-a desemnat un depozit și s-au cultivat șuvițe, deoarece veverițele sunt componenta principală a organismelor vii. A Da. Danilevsky- prezența unei legături peptidice în proteină E. Fisher- sintetizând jumătate din proteine Depozit chimic veverița poate fi reprezentată de astfel de danimi: W -55%, Pro - 24%, H - 7,3%, N - 19%, S -2,4%. Înainte ca bilkіv să fie adus mai mult de 50% din masa totală a mugurilor organici de saramură: în carne - 80%, în piele - 63%, în ficat - 57%, în creier - 45%, în perii -28% Formule chimice ale proteinelor active: Penicilina С16Н18О4N2 Cazeină С1864Н3021О576N468 S2 Hemoglobina C3032H4816 O872N780S8Fe4 - Să definim termenul BILOK BILKI- biopolimeri de budov neregulat, monomeri precum 20 de aminoacizi tipuri diferite. La depozit chimic aminoacizii includ: C, Pro, H, N, S. Moleculele de proteine pot alcătui o gamă largă de structuri și pot evoca funcții scăzute în organism și organism: budwell, catalitic, regulator, rukhova, transport |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Funcțiile albilor | - Proteine- baza vieții pe Pământ, care intră în depozitul de piele, m'azova și țesutul nervos, părul, tendonul, pereții vaselor creaturilor și oamenilor; tse budіvelniy material kіtini. Rolul proteinelor este important de reevaluat, incl. Viața de pe planeta noastră poate fi descifrată ca o modalitate de a folosi corpurile proteice, ca o modalitate de a face schimb de vorbire și energie din nucleul exterior. Oskіlki belok pentru a răzbuna diferite grupuri funcționale, vin poate fi introdus în oricare dintre clasele dezvoltate anterior de spoluk. Într-un iac nou, în centrul atenției, vor fi semne de spoluk, care se întind la diferite clase. Zvіdsi yogo rіznomanіttya. Datorită particularităților structurii yogo, caracterizează proteinele pe măsură ce văd forma dezvoltării vorbirii. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Structura proteinei | Pregătiți un rezumat și feedback din procesul de roaming pentru informații: Intră aminoacizi în exces în depozitul de molecule de proteine? (aplicație div.) Pentru calculul ce grupe funcționale de aminoacizi sunt folosite una câte una? Ce să înțelegeți sub structura primară a proteinei? Care este structura „secundară” a proteinei? Yakі zv'yazki її utrimuyut? Ce este o structură „tretin”? Pentru rahunok astfel de zv'yazkіv vyutvoryuetsya? De ce este particulară structura sfertului? (Arată ca o secvență liniară de aminoacizi)
-Care este structura primară a proteinei? Cum stabilizează legăturile structura secundară? ( Configurația spațioasă a moleculei proteice este pliată ca o spirală. În modelare, configurația spirală a lancetei polipeptidice joacă un rol legături de apă mizh-Z=grupe Pro ta -N-H. . )
- Care este structura tretin a proteinei? (E apoi configurația unei lancete polipeptidice aparent spiralate. Este susținută de interacțiunea diferitelor grupe funcționale ale polipeptidei lanciug. Deci, între atomii sirka se stabilește un situs disulfură, între grupările carboxil și hidroxil este un situs colapsibil, iar între grupările carboxil și amino se poate adăuga un loc sărat. Pentru tsієї structurile sunt caracteristice legăturilor de apă).
- Care este structura sfertului a proteinei?(Macromoleculele proteice reale se pot uni una câte una și pot forma agregate-macromolecule aparent mari ale proteinei).
Yaki Putere chimică fi caracteristic pentru albi? (Amfoter este asociată cu prezența în molecula proteică a grupărilor cationice - grupare amino și anionice - grupări carboxil. Semnul încărcăturii unei molecule de a se afla într-un număr de grupuri mari. Dacă grupările carboxil sunt mai importante, atunci sarcina moleculei este negativă (se manifestă puterea unui acid slab), dacă gruparea amino este pozitivă (puterea principală)).
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| Puterea chimică a proteinelor | Pentru albi reacțiile sunt caracteristice, pentru unii sunt asedii. Dar în unele cazuri de ridicare a asediilor, când se folosește prea multă apă, aceasta se rupe, iar în altele, este înghițită irevocabil, tobto. denaturare. Modificări ale structurilor secundare, terțiare și trimestriale ale macromoleculei proteice sub influența factorilor externi: temperatură, reactivi chimici, influență mecanică. În timpul denaturarii, puterea fizică a proteinei se modifică, diversitatea scade și este implicată activitatea biologică La ce poate duce denaturarea? sensibilitatea antigenică afectată a proteinei; Blocarea reacțiilor imunologice scăzute; Daune aduse schimbului de discursuri; Inflamația membranei mucoase este scăzută în organele de gravare (gastrită, colită); Kameneutvorennya (pietre pentru a face o bază albă). De asemenea, pentru proteine sunt caracteristice: Înghițiți albușuri când sunt încălzite Precipitarea proteinelor cu săruri ale metalelor importante și alcoolului Proteinele ard cu azot, dioxid de carbon și apă, precum și cu alte râuri. Muntele este însoțit de un miros caracteristic de ospăț ars. Proteinele sunt putrezite (sub influența bacteriilor putrede), cu care se dizolvă metanul (CH4), apa circulatorie (H2S), amoniacul (NH3), apa și alte produse cu greutate moleculară mică. Amfoteritate Budova AK la aspectul infam: NH2-CH-COOH, de R - radical carbohidrat. COOH - grup carboxil /putere acidă/. NH2 – grupare amino /putere de bază/. Procesul de refacere a structurii proteinei se numește renaturare Transformarea proteinelor în organism. Proteine їzhі → polipeptide → α-aminoacizi → proteine către organism |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Cum să obțineți o veveriță în funcție de data la apă? |
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| Hidroliză | Hidroliza proteinelor- distrugerea structurii primare a proteinei cu diluarea acizilor, pajiștilor sau enzimelor, ceea ce duce la solubilitatea α-aminoacizilor, din aceste vinuri de depunere.
Proteine - Albumozie - Dipeptide - Aminoacizi |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Yaksnі culoarevі reacții la proteine | Reacția xantoproteinelor- Reacția la ciclurile aromatice. Proteine + HNO3(c) → asediu alb → zhovte zabarvlennya → portocaliu zabarvlennya + NH3 Cum, pentru ajutorul reacției xantoproteice, este posibilă revitalizarea firelor naturale sub formă de bucăți? |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Reacția biuretului- Reacția la legăturile peptidice. Proteină + Cu(OH)2 → varietate violet Ce este posibil ca chimia suplimentară să rezolve problema deficienței zhі? Zabarvlennya rozhe-violet sau violet va apărea mai adecvat. Ce reacție la legăturile peptidice din pliuri. În prezența Cі diluată în mijlocul bălții, atomul și azotul lancetei peptidice sunt fermentate în complexul de culoare violet cu ioni midi (II). Biuret (pokhіdne sechovini) pentru a răzbuna grupul CONH - și la asta dau o reacție. |
||||||||||||||||||||||||||||||
| Funcțiile proteinei |
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| teme pentru acasă | O fiolă lapte neselectat ia 288 mg de calciu. De cât lapte aveți nevoie pe zi pentru a furniza organismului o cantitate suficientă din acel element? Dobova are nevoie de 800 mg de Ca. (Sugestie. Pentru a satisface aportul suplimentar de calciu, o persoană matură este obligată să bea 2,7 sticle de lapte pe zi: 800 mg Ca * (1 sticlă de lapte / 288 Ca) \u003d 2,7 sticle de lapte). Într-o bucată de pâine albă de grâu, 0,8 mg sare. Skilki shmatkіv trebuie colectat pe zi pentru satisfacerea consumului suplimentar în acest element. (Cerința suplimentară pentru iepure este de 18 mg). (Vіdpovіd. 22,5 bucăți) 18 mg: 0,8 = 22,5 |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Fixarea materialului țesut Gra "Ridică mâna, e în regulă" | În același timp, veți vikonuvatimete zavdannya z vyvcheno ї de către cei care s-au uitat la test. (În momentul reverificării, cursanții se schimbă cu roboții lor și evaluează munca susida. Variante ale răspunsurilor corecte pe dosh. - Care este structura numelui? De ce? -Cum puteți, pentru ajutor, să arătați structurile secundare, terțiare, sferturi ale proteinei. Pentru rahunok astfel de zv'yazkіv vzaєmodіy tse vіdbuvaєtsya? Și acum, pentru ajutorul testului, îl vom verifica, deoarece ați stăpânit materialul. Ridică mâna pentru a răspunde „Așa”. 1. Aminoacizii sunt incluși în depozitul de proteine, care sunt împletite între ele cu legături apoase (Ні) 2. O legătură peptidică se numește legătură între o grupare carboxil a unui aminoacid și azotul unei grupări amino a altui aminoacid. (Asa de) 3. Proteinele formează partea principală discursuri organice clitinie. (Asa de) 4.Bilok - monomer. (Bună) 5. Produsul hidrolizei legăturilor peptidice este apa. (Bună) 6. Produse ale hidrolizei legăturilor peptidice – aminoacizi. (Asa de) 7. Proteina este o macromoleculă. (Asa de) 8. Catalizatori ai celulelor – boabe. (Asa de) 9. Folosește proteine pentru a transporta acid și dioxid de carbon. (Asa de) 10. Imunitatea nu este legată de proteine. (Bună) |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Vislovlyuvannya despre viață și această proteină oameni faimosi | „Peste tot, de mi zustrіchaєmo life, mi bachimo, scho vyazanі z ca un corp alb.” F. Engels „Anti-Dyring” Celebrul om mandriving și moștenirea naturii, Oleksandr Humboldt, este încă la limita secolului al XIX-lea, dând o astfel de viață: „Viața este o modalitate de a stabili corpuri albe, momentul inițial al unui astfel de schimb pas cu pas de discursuri cu o natură insensibilă de prisos; mai mult, din atașarea acestui schimb de discursuri, se atașează de viața însăși, ceea ce duce la distribuirea proteinei. Numirea, dată de F. Engels la robotul „Anti-Dyring”, vă permite să vă gândiți la modul în care știința modernă este procesul vieții. „Viața este împletirea celor mai complexe procese chimice în mod reciproc de proteine între ele cu acele alte discursuri.” |
|||||||||||||||||||||||||||||
Anexa nr. 1
Funcțiile albilor.
functie catalitica
Enzima de iac proteic: Enzimele sunt proteine, care pot avea activitate catalitică, tobto. ceea ce va grăbi depăşirea reacţiilor. Toate enzimele catalizează mai mult de o reacție. Boală cauzată de deficiența enzimatică.
Fund: laptele nu este supraexpus (fără enzimă lactază); hipovitaminoza (deficit de vitamine)
Determinarea activității enzimatice în patriile biologice de mare valoare pentru diagnosticul bolii De exemplu, pentru activitatea enzimelor din plasma sanguină hepatita virala.
Enzimele vikoristovuyut ca agent reactiv pentru diagnosticul unor boli.
Enzimele vikoristovuyut іz lіkuvannya deyih boli. Aplicați: pancreatină, festiv, Lidaza.
Enzime vikoristovuyut în industrie: atunci când se prepară băuturi nealcoolice, siropuri, conserve, cowbass, carne afumată.
Enzimele vikoristovuyutsya atunci când procesează in, cânepă, pentru a ajuta shkir în industria shkiryan, duhoarea intră în depozitul de pulberi potrivite.
funcţie structurală
Proteinele sunt o componentă structurală a proteinelor bogate. De exemplu, monomerii tubulinei de actină sunt proteine globulare, diferențiate, iar după polimerizare formează fire lungi, din care este pliat citoscheletul, ceea ce permite celulelor să se formeze. proteina de keratina este îndoit părul, unghiile, pir'ya ptahіv și deyak_ shell.
Funcția Zahisna
Іsnuє kіlka vidіv zahіsnyh funktsіy blіkіv:
Zahist fizic. Iau soarta colagenului - proteină, care stabilește baza vorbirii intercelulare a țesuturilor sănătoase (inclusiv oase, cartilaj, tendon și bile profunde ale pielii (derm)); keratina, pentru a forma baza scuturilor cornoase, păr, pir'ya, coarne și ing. similar cu epiderma.
Chimist. Legarea toxinelor cu moleculele proteice poate duce la detoxifiere. Un rol deosebit de important în detoxifiere la om îl joacă enzimele hepatice, care se descompun și le detoxifică sau le traduc într-o formă rozchinnu, care le va absorbi în organism.
Zachist imun. Proteinele, care intră în bazinul de sânge și în alte rădăcini biologice, participă la infecția organismului, atât pentru deteriorarea, cât și pentru atacul agenților patogeni.
Funcția de reglementare
Multe procese din celulele mijlocii sunt reglate de molecule de proteine, astfel încât nu servesc nici ca sursă de energie, nici ca material vital pentru celule. Proteinele Qi reglează transcripția, translația și induc activitatea altor proteine și a altora.
Funcția de reglare a proteinei este afectată fie de funcția activității enzimatice, fie funcția de legare specifică la alte molecule, de regulă, este împletită cu aceste molecule de enzime.
Funcția semnal
Funcția de semnal a albilor este capacitatea albilor de a servi drept vorbiri semnal, transmițând semnale între celule, țesuturi, organe și alte organisme. Adesea funcția de semnalizare este combinată cu cea de reglare, dar cioburi de proteine regulatoare interne bogate afectează și transmisia semnalelor.
Funcția de semnalizare este controlată de proteine-hormoni, citokine, factori de creștere și altele.
functia de transport
Culmea proteinelor de transport poate fi numită hemoglobină, care transportă acidul de la plămâni la alte țesuturi și dioxidul de carbon de la țesuturi la picioare, precum și proteinele omoloage găsite în toate regnurile organismelor vii.
Funcția de rezervă (rezervă) a alburilor
Înaintea acestor proteine, există așa-numitele proteine de rezervă, deoarece acestea sunt stocate ca sursă de energie și vorbire în creșterile native și ouăle de creaturi; proteinele cojilor terțiare ale oului (ovalbumină) și proteina principală a laptelui (cazeina) servesc, de asemenea, drept rang de cap al funcției de viață. O serie de alte proteine vikoristovuєtsya în organism ca un dzherelo aminoacizi, yakі în linia lor є protagoniști ai discursurilor biologic active, care reglează procesul de metabolism.
Funcția receptorului
Receptorii proteici pot locui în citoplasmă, astfel încât pot pătrunde în membrana clitinei. O parte a moleculei receptorului primește un semnal, care servește cel mai adesea ca vorbire chimică și, în unele cazuri, este ușoară, acțiune mecanică (de exemplu, întindere) și alți stimuli. Când un semnal este injectat într-o singură celulă, moleculele receptorului de proteine suferă o schimbare conformațională. Ca rezultat, conformația celeilalte părți a moleculei se modifică, ceea ce duce la transmiterea semnalului celeilalte componente celulare.
Funcția motor (rotativă).
Această clasă de proteine motorii asigură siguranța organismului, de exemplu, scurtarea m'yazyv, inclusiv locomoția (miozina), mișcarea celulelor în mijlocul corpului (de exemplu, leucocite amoeboid ruh), ruh vii și jgutiki, precum si activ si prezentare de transport intern
Cody aditivi alimentari
| E103, E105, E111, E121, E123, E125, E126, E130, E152. |
|
| 2. Suspiciune | E104, EE122, E141, E150, E171, E173, E180, E241, E477. |
| 3. Nesigur | E102, E110, E120, E124,. E127. |
| 4. Cancerigen | E131, E210-E217, E240, E330. |
| 5. Dezordine intestinele pentru a striga. | |
| 6. Shkіdlivі pentru shkіri | |
| 7. Ce să numim menghină spartă | |
| 8. Visipi | |
| 9. Ridica nivelul de colesterol | |
| 10. Strigă tulburarea schlunkului | E338 E341, E407, E450, E461 - E466 |
Robot practic
Subiect: Puterea chimică a proteinelor. Reacția proteinei Yakіsnі (kolorovі).
Tsіl: Aflați despre reacțiile chimice la proteine. Activitatea enzimei catalaze în țesuturile vii și moarte.
„Denaturarea proteinelor”
ordinul Vikonanny.
Pregătiți rozchinul proteinei.
Se toarnă 4-5 ml de pudră de proteine într-o eprubetă și se încălzește până la fierbere.
Numiți schimbarea.
Răciți eprubetele și diluați-le cu apă.
„Reacția xantoproteinei”
ordinul Vikonanny.
2. Se toarnă 1 ml de acid octic într-o eprubetă.
3. Încălziți eprubetele.
4. Răciți sumish-ul și adăugați amoniac în mijlocul bălții.
5. Numiți modificări.
« Reacția biuretului»
ordinul Vikonanny.
1. Se toarnă 2-3 ml de pudră proteică într-o eprubetă.
2. Se adaugă 2-3 ml hidroxid de sodiu și 1-2 ml vitriol albastru.
3. Numiți modificări.
Yakіsnі (colorat)
reacție proteică. Urmați numărul 2 și #3
Reacția xantoproteinelor
Proteine + HNO3conc > bright-zhovte farbuvannya
(Afișează nuclee de benzen)
Reacția biuretului
Proteină + NaOH+CuSO4 > roșu-
purpuriu farbuvannya
(Dezvăluirea legăturilor peptidice)
„Dovada prezenței unei proteine numai în organismele vii”
ordinul Vikonanny.
1. Eprubetele conțin cartofi proaspeți de dovleac, shmatochkas de cartofi gri,
cartofi fierți.
2. Adăugați 2-3 ml de peroxid de apă în tubul de piele.
3. Numiți modificări. (catalaza - proteina enzimatică este observată numai în
prezența apei moleculare, diferența de apă, albumina este arsă)
| Dosvid | Ce au jefuit | La ce au avut grijă | Explicație și visnovki |
| 1. Reacții acide la proteine. | |||
| a) Reacția biuretului. | Până la 2 ml din cantitatea de proteine, adăugați cantitatea de sulfat midi (II) și pajiște. | Farbuvannya roșu-violet. | În caz de diferențe reciproce, se stabilește o structură complexă între ionii Cu2+ și polipeptide. |
| b) Reacția xantoproteinelor. | Până la 2 ml de proteine, adăugați acid azotic picătură cu picătură pentru a concentra. | Viață lungă. | Reacția de a aduce, scho la depozitul de proteine include excesul de aminoacizi aromatici. |
| 2. Denaturarea proteinelor. | Se încălzește eprubeta nr. 3 din dimensiunea proteinei. | În toate cele trei depresiuni, există o înghițire ireversibilă a proteinelor - denaturare. | Când sunt încălzite, diluate cu alcool, sărurile metalelor importante, structurile secundare și terțiare sunt distruse și primarul este salvat. |
„Viața este un mod de a folosi corpurile albe...” F. Engels
Rezumat de referință Anexa nr. 2- AMFOTERNITATE
Kisle middle = după tipul de pajiște
[proteină]+ + OH- = după tipul de acid
- HIDROLIZĂ……distrugând structura primară a proteinei în α-aminoacizi
Reacții Yakіsnі
- REACȚIA BIURET(Recunoașterea legăturilor peptidice în molecula proteică).
B. + CuSO4 + NaOH → violet
………………………………
- REACȚIA XANTOPROTEINĂ(Arată nucleele benzenice).
B. + HNO3 → zhovte farbuvannya
- Gorinnya Bilku ………………………..
N2, CO2, H2O - miros de brad ars
- denaturare - ………………………..
templu t ruinare
2-3 structuri modificate radioactiv
sare de important Me
Proteine ProteineBILKI- cea mai importantă parte de depozit a organismelor vii, care intră în depozitul de piei, curbe cornoase, m'yazovo și țesut nervos.
(simplu) (pliabil) 
| 1 opțiune | 2 optiune |
| 1. Înainte de a intra în depozitul de aminoacizi: a) numai grupări amino b) mai puține grupări carboxil c) grupări amino şi grupări carboxil d) grupări amino şi grupări carbonil | 1. Aminoacid - vorbire, formula este: a) CH3CH2 CONH2 b) NH2COOH c) NH2CH2CH2COOH d) NH2CH2SON |
| 2. Aminoacizii, care nu pot fi sintetizați în corpul uman, ci pot fi găsiți doar în același mod, se numesc a) a-aminoacizi b) harchovimi c) -aminoacizi d) de neînlocuit | 2. Aminoacizi - ce a) apă clocotită ușoară fără butoi b) gaz important pentru repetare c) vorbire cristalină de culoarea erizipelului d) vorbire de cristal fără bare |
| 3. Când aminoacizii interacționează cu pajiști și acizi, se dizolvă: b) aer pliabil c) dipeptide d) polipeptide | 3. Adoptarea polipeptidelor depinde de tipul de reacție: a) polimerizare b) policondensare c) venind d) substituţie |
| 4. Formula acidului 3-aminopropanoic: a) NH2CH2COOH b) NH2CH2CH2COOH c) NH2CH2CH2NH2 d) NH2CH CH2COOH | 4. Acidul are cea mai slabă putere acidă: a) otsova b) clor c) aminooctova d) dicloroctova |
| 5. Verificați dacă aminoacidul este: a) limbaj solid al vieţii moleculare b) discursul cristal al vieţii ionice c) rіdini, rozchinnі bună lângă apă d) vorbire cristalină cu puncte de topire scăzute | 5. Aminoacizi - semi-cochilii amfotere, cioburi de duhoare interacționează: a) din acizi b) din pajişti c) cu alcooli d) cu acizi și cioburi |
Vіdpovіdі 1 - C, 2 - D, 3 - A, 4 - B, 5 - B Vіdpovіdі 1 - C, 2 - R, 3 -B, 4 -C, 5 - R
| 1 opțiune | 2 optiune |
| 1. Specificați numele proteinei, care își va îndeplini funcția: | 1. Specificați numele proteinei, care este funcția enzimatică: a) hemoglobina; b) oxidaza; c) anticorpi. |
| 2. Proteine - preț ..: a) polizaharide; b) polipeptidă; c) polinucleotide. | 2. Puterea biologică a proteinei determină structura: a) terțiar; b) secundar; c) mai întâi. |
| 3. Structura primară a proteinei este susținută de legăturile: | 3. Structura secundară a proteinei a) ionică; b) peptidă; c) vodnevih. |
| 4. Hidroliza proteinei vikoristovuetsya pentru: a) posesia de aminoacizi, b) manifestare acidă a proteinei, c) distrugerea structurii terţiare | 4. Proteinele răspund la reacții: a) denaturare, b) polimerizare, c) policondensare. |
| 5. Aminoacizii, necesari pentru inducerea proteinelor, sunt consumati de organism: a) cu apă b) ariciul; c) repeta. | 5. Care dintre cele mai multe procese de pliere: a) sinteza microbiologica; b) sinteza organica; c) prelucrarea proteinelor vegetale. |
Variante: 1 – c, 2 – b, 3 – b, 4 – a, 5 – b. Sugestii: 1 – b, 2 – c, 3 – c. 4 – a, 5 – b.
Test de proteine
1 . Care sunt elementele chimice care urmează să fie livrate în depozit?
a) cărbune b) apă c) acru d) sulf e) fosfor f) azot f) sare g) clor
2 . Câți aminoacizi participă la dezvoltarea proteinelor?
a) 30 c) 20 b) 26 d) 10
3 . Câți aminoacizi sunt esențiali pentru om?
a) 16 b) 10 c) 20 d) 7
4 . În urma cărei reacții se formează legătura peptidică?
a) reacția de hidroliză c) reacția de policondensare
b) reacția de hidratare d) toate celelalte reacții
5 . Yaka grup functional nadaє aminoacizi - acizi, yaka - bălți de autoritate? (carboxilic, grupare amino).
6 . Cum stabilesc legăturile prima structură primară, a doua secundară și a treia terțiară a proteinei? Spivvidnesit:
a) covalent c) ionic
b) apa; d) astfel de link-uri sunt zilnice.
7 ) Desemnați structura moleculei proteice:
1. 
2.
Tabel de tipuri
| Numărul alimentelor | |||||||
| Opțiunea Vіdpovіdі |
8) Denaturare - purificarea proteinei în structuri _____________ sub direcția lui ________________, precum și sub direcția diferitelor soiuri discursuri chimice(______,________, săruri) acea radiație.
9) Hidroliza - distrugerea structurii _____________ a proteinei sub direcția ________________, precum și a compoziției apoase a acizilor sau a ambelor.
10) Reacții Yakіsnі:
a) Biuretova.
Proteine + ___________________________ = _________________________
b) Xantoproteina.
Proteine + ________________________________ = __________________________
11) Pentru a stabili viabilitatea dintre proteine și funcția lor în organism. Vă rugăm să dați următoarea secvență de numere, care ar trebui să fie dată literelor după alfabet:
BILKS: FUNCȚIE:
A) hemoglobina 1) semnal
B) enzime; 2) transport
C) anticorpi şi antitoxine 3) structurale
4) catalitic
5) zahisna
12) Salvați valoarea alburilor:
| Funcții | Valoare |
|
| Budivelna | Membrane de pânză, învelișuri din țesături, lână, pir'ya, munte, păr, cartilaj |
|
| transport | Acumularea și transportul în corpul celor mai importante discursuri |
|
| Energetic | Stocul de aminoacizi în dezvoltarea organismului |
|
| Dviguna | Proteinele cu viață scurtă sunt baza țesăturilor m'azovyh |
|
| Zahisna | Proteine - anticorpii, antitoxinele recunosc și distrug bacteriile și vorbirea „străină”. |
|
| catalitic | Proteinele sunt catalizatori naturali (enzime) |
|
| Semnal | Proteinele membranare primesc influxuri străine și transmit un semnal despre ele către mijlocul celulei |
Întrebare înainte de briefing:
Bіlok se mai numește și...
Ce sunt monomerii proteici?
Câte AK-uri de neînlocuit vezi?
Ce este depozitul atomic al bilkіv?
Ce fel de legătură susține structura secundară?
Care este numele link-ului care face POC?
Structura secundară a moleculei de proteine din spațiu presupune...
Pentru ce fel de interacțiuni se stabilește structura tretinoasă?
De ce sunt aduse proteinele în DIU?
Ce înseamnă „proteină” în traducerea greacă?
Ce este „denaturarea”?
Cum se numește procesul de interacțiune a proteinelor din H2O?
Formarea de noi cunoștințe. Bloc de curs.
Agenda subiectului:
1. Rolul proteinelor în organisme, dzherela naturală bilkiv.
2. Depozit și budova bіlkіv.
3. Funcțiile albilor.
4.Puterea fizică și chimică a proteinelor.
5. Sinteza proteinelor.
6. Reorganizarea proteinelor în organisme
3 discursuri organice pentru a intra înainte Locuiesc într-o celulă, Proteinele joacă cel mai important rol. Aproximativ 50% din masa de clitină cade pe o porțiune. Veverițele Zavdyaki ale corpului, care au câștigat capacitatea de a se prăbuși, de a se înmulți, de a crește, de a cuceri ariciul, reacționează la vremea rece.
„Viața este un mod de a stabili corpuri albe, momentul inițial al unui astfel de schimb permanent de discursuri cu o natură їx zvonishny de prisos, în plus, odată cu atașarea acestui schimb de discursuri, viața este atașată de viață, care ar trebui adusă la distribuirea scriitorului scrisorii,”
Proteinele sunt componente esentiale ale produselor alimentare, mirosurile intra in depozitul de medicamente.
Proteina este o componentă importantă a ființei umane. Principalele surse de proteine grub: carne, lapte, produse din carne procesată, pâine, pește, legume. Necesitatea proteinei este să se afle în vіd vіku, statі, tipul de activitate. În organismul unei persoane sănătoase, de vină este echilibrul dintre numărul de proteine prezente și produsele de degradare care se văd. Pentru evaluarea schimbului de proteine s-a cerut o înțelegere echilibrul proteic. La oamenii sănătoși, oamenii au azot egal, tobto. cantitatea de azot preluată din proteine este egală cu cantitatea de azot. Într-un organism tânăr, în cazul în care acumularea de masă de proteine, bilanțul de azot va fi pozitiv, tobto. Cantitatea de azot care intră, depășește cantitatea de ceea ce este introdus în organism. La persoanele de vârstă fragilă, precum și la unele persoane care se îmbolnăvesc, se observă un bilanț negativ de azot. Balanța negativă a azotului duce la moartea organismului.
Este necesar să ne amintim că deacizii aminoacizilor în cazul prelucrării termice, conservarea trivială a produselor pot crea timp de înjumătățire, care nu este dobândit de organism, tobto. devenit „inaccesibil”. Reduceți prețul proteinei.
Creaturile și proteinele în creștere sunt dobândite de organism în mod diferit. De exemplu, proteinele din lapte, produsele lactate, ouăle vor fi cucerite cu 96%, carnea și ribi - cu 93-95%, proteinele din pâine - cu 62-86%, legumele - cu 80%, cartofii și leguminoasele - cu 70% . Cu toate acestea, suma acestor produse poate fi mai mare în total.
Tehnologia de cultivare a produselor alimentare și de prelucrare culinară yogo se revarsă în stadiul asimilat de organism de proteine. Odată cu încălzirea moderată a larvelor, în special în sezonul de rouă, asimilarea albilor este în creștere. Pentru prelucrarea termică intensivă, penetrarea scade.
Necesarul suplimentar al unei persoane mature într-o proteină dintr-o specie diferită este de 1–1,5 g la 1 kg de masă corporală, tobto. aproximativ 85-100 g.
2. Budova bilkіv.
O mulțime de rafturi organice, care intră în depozitul de celule, se caracterizează prin dimensiuni mari de molecule. Cum se numesc astfel de molecule? (macromolecule) Duhoarea este compusă din învelișuri similare cu greutate moleculară mică, legate între ele prin legături covalente. Puteți potrivi firul cu mărgelele de pe fir. Care sunt denumirile elementelor de depozit? (Monomiri). Mirosurile fac polimeri. Majoritatea polimerilor au fost induși din aceiași monomeri. Astfel de monomeri sunt numiți obișnuiți. De exemplu, dacă A este un monomer, atunci -A-A-A-…….A-polimer. Polimerii, printre unii monomeri, sunt numiți neregulați. De exemplu, -A-B-R-P-A-……G-R-P-A-. Depozitul semnifică puterea lor.
Proteinele sunt polimeri neregulați, ai căror monomeri sunt aminoacizi.
Proteinele sunt compuși naturali complecși cu molecul mare, stimulați de aminoacizi. Stocul de proteine include 20 de aminoacizi diferiți, care prezintă cea mai mare diferență de proteine cu diferite combinații de aminoacizi. Din 33 de litere ale alfabetului, putem aduna un număr inepuizabil de cuvinte, deci din 20 de aminoacizi - un număr impersonal. Există până la 100.000 de proteine în corpul uman.
Depozitul de mai multe proteine include 300-500 de depozite de aminoacizi și mai multe proteine, care adaugă până la 1500 și mai mulți aminoacizi. Proteinele se diferențiază după depozitul de aminoacizi și numărul de aminoacizi și mai ales după ordinea numerotării în lănci polipeptidice. Rozrahunok arată că pentru o proteină făcută din 20 de aminoacizi diferiți, că 100 de excese de aminoacizi pot fi răzbunate de la Lancia, numărul de opțiuni posibile poate deveni 10.130.
Insulina -5700
Ribonucleaza -12700
Albumină-36000
Hemoglobina-65000
Albii sunt vinovati buti pentru o astfel de masa cu fire lungi. Toate macromoleculele formează formula unor bobine compacte (globuli) și structuri răsucite (fibrile).
Proteinele sunt împărțite în proteine (proteine simple) și proteine (proteine pliante). Numărul de reziduuri de aminoacizi care sunt incluse în moleculă, în moduri diferite, de exemplu: insulina - 51, mioglobină - 140. Numărul proteinei Mr. este de la 10.000 la zece mii de milioane.
Prima ipoteză despre viitoarea moleculă de proteine a fost propusă în anii 70 ai secolului al XIX-lea. Tse bula ureidna teoria proteinei vieții. În 1903 p. Învățăturile germane ale lui E.G.Fischer, care propagă teoria peptidelor, au devenit cheia misterului proteinei. Fischer a admis că proteinele sunt polimeri cu exces de aminoacizi legați printr-o legătură peptidică NH-CO. Ideea faptului că proteinele sunt singurii polimeri care iluminează, a fost discutată încă din 1888. Omul de știință rus A.Ya.Danilevsky. Această teorie a luat confirmarea viitorilor roboți. Posibil, conform teoriei polipeptidelor, proteinele pot schimba structura
O mulțime de albi sunt compuse dintr-un număr de particule polipeptidice, care sunt pliate într-un singur agregat. Astfel, molecula de hemoglobină (С738Н1166S2Fe4O208) este compusă din patru subunități. În mod semnificativ, Mr albuș de ou = 36000, Mr proteina din carne = 1500000.
Structura primară a proteinei- Secvența de extragere a resturilor de aminoacizi, datorită rahunok-ului legăturilor peptidice (amide), toate legăturile sunt covalente, mimice.
structura secundara- Forma polipeptidei lanceug în spațiu. Lance albă de răsuciri la spirală, zdіysnyuєtsya pentru rahunok de zv'yazkіv apos impersonal.
Structura Tretinna– o configurație trivimer reală, care capătă o structură Tretin în spirală răsucită – o încurcătură de helix polipeptidică. (Demonstrarea unei mingi de cordon elastic).
Este ușor să dezvăluiți configurația, este mai important de înțeles, cum ar fi forțele lui її podtrimuyut. (Legături de apă, pete de disulfură -S-S-, legătură de pliere între radicali. .) (pentru rahunok zv'yazkіv hidrofob), pentru unele proteine - S-S-zv'yazku (bіsulfіdnі mіstki), fіrnі mіstki pliabil.
Structura cuaternară- Se obțin macromolecule proteice una câte una pentru a forma un complex. Structura cuaternară - structura mai multor lănci polipeptidice
Studenții, studenții absolvenți, tinerii adulți, ca baza victorioasă de cunoștințe în roboții lor antrenați, vor fi cel mai bun prieten al tău.
plasat pe http://www.website/
1. Afecțiuni, mărirea sintezei afectate a funcționării proteinelor
Proteinele є khіmіchnimi spolukami, dіyalnіst yakіh vede înainte de a forma semne normale ale unui organism sănătos. Implicat în sinteza unei proteine diferite și o modificare a structurii acesteia ducând la mulare semne patologice acea boală a trandafirilor. Îl numim un șprot de boală, ținând cont de deteriorarea structurii și de intensitatea sintezei proteinelor.
Hemofilia clasică este asociată cu prezența în plasmă a uneia dintre proteinele care participă la sângele faringian; persoanele bolnave sunt predispuse la creșterea sângerării
Anemia falciforme este cauzată de o modificare a structurii primare a hemoglobinei: la persoanele bolnave, eritrocitele pot avea o formă de seceră, numărul de eritrocite este modificat datorită procesului accelerat al colapsului lor; hemoglobina zv'yazuє ta îndura mai puțin, mai scăzută la normі, kіlkіst sour.
Gigantismul iluziilor inspirate de hormonul de crestere; boala poate fi peste tot în lume în apogeul creșterii.
Daltonismul încântării în pigmentul baloanelor de culoare, care participă la modelarea spray-ului de culoare; Persoanele daltoniste nu fac diferența între culori.
Diabetul este asociat cu așa-numita deficiență a hormonului insulină, care se poate datora diferitelor motive: o modificare a numărului sau o modificare a insulinei, după cum s-a văzut, o schimbare a numărului sau o modificare a structurii insulinei. receptor de insulină. La persoanele bolnave, există o creștere a cantității de glucoză din sânge și se dezvoltă semne patologice însoțitoare.
Colesterolemia diabolică este legată de prezența în membrana citoplasmatică a celulelor a unei proteine receptor normale, care acceptă o proteină de transport care poate transporta molecule de colesterol; în organismele afecțiunilor, colesterolul, care este necesar pentru clitină, nu pătrunde în clitină, iar cantități mari se acumulează în sânge, depuse în pereții vaselor de sânge, ceea ce duce la zgomotul lor și la dezvoltarea rapidă a hipertensiunii la timpuriu. vârstă.
Xerodermia progresivă este uluită de perturbarea enzimelor robotizate, care în mod normal reînnoiesc ADN-ul în celule, care sunt condiționate de modificările UV; afecțiuni care sunt improvizate la lumină, cioburi din mintea duhoarei dau vina pe shkirnі vrazki numeric și inflamat.
8. Mucocidoza modificărilor structurii primare a proteinei, care formează un canal pentru ionii de SG în membrana plasmatică exterioară; în afecțiunile de pe căile răniților, se acumulează o cantitate mare de mucus, ceea ce duce la dezvoltarea bolilor organelor sistemului respirator.
2. Proteomica
Secolul XX, care a trecut, s-a caracterizat prin revendicarea și dezvoltarea tulbure a disciplinelor științifice, întrucât acestea au articulat fenomenul biologic în depozitele componentelor sale și au încercat să explice fenomenele vieții prin descrierea puterii moleculelor, suntem în fața biopolimerilor, care sunt incluși în depozitul organismelor vii. Aceste științe au inclus biochimie, biofizică, biologie moleculară, genetică moleculară, virologie, biologie, chimie bioorganică. Ele se dezvoltă direct în știință, parcă legănându-se, din puterile depozitelor, pentru a oferi o imagine completă a întregului fenomen biologic. În scopul unei noi strategii integrative pentru cunoașterea vieții, este nevoie de o mulțime de informații suplimentare. Științele noului secol - genomica, proteomica și bioinformatica au început deja să trimită material pentru acesta.
Genomica este o disciplină care dezvoltă structura și mecanismul de funcționare a genomului în sistemele vii. Genomul- Sukupnіst vsіh genіv і mizhgennih dolyanok fi-orice organism. Genomica structurală a genelor vii și a plantelor intergeneraționale, care joacă un rol important în reglarea activității genelor. Genomica funcțională care arată funcțiile genelor, funcțiile produselor lor proteice. Subiectul studiului genomicii cronologice este genomul diferitelor organisme, a cărui divergență permite înțelegerea mecanismelor de evoluție a organismelor, a funcțiilor necunoscute ale genelor. Genomica vinificată pe cob din anii 90 ai secolului XX în același timp din proiectul „Genom uman”. Scopul acestui proiect a fost de a determina secvența nucleotidelor ubiquit din genomul uman cu o precizie de până la 0,01%. Până la sfârșitul anului 1999, viitorul genom al zecilor de specii de bacterii, drojdii, hrobak rotund, drosophila, roslina arabidopsis va fi dezvăluit din nou. 2003 la soarta descifrării genomului uman. Genomul uman conține aproximativ 30 de mii de gene care codifică proteine. Doar pentru 42% їх vіdoma їх funcția moleculară. S-a dovedit că mai puțin de 2% din toate bolile contagioase sunt asociate cu defecte ale genelor și cromozomilor; 98% din boală se datorează reglarii perturbate a genei normale. Genele își arată activitatea în sinteza proteinelor, care se găsesc în celule și organisme cu diferite funcții.
În celulele specifice pielii, în același timp, funcționează discul cântător al proteinelor. proteom. Proteomica- o stiinta care dezvolta succesiunea proteinelor in clitine in diferite stari fiziologice si in diferite perioade de dezvoltare, precum si functiile acestor proteine. Între genomică și proteomică și diferență - genomul este stabil pentru această specie, deși proteomul este nu numai individual pentru diferite clitine ale aceluiași organism, ci și pentru o clitină din pârghia din țară (în mod similar, calm). Proteomi impersonali, dominând organisme bogate, creând o mare pliere a culturii lor. Deocamdată, nu se știe câte proteine sunt prezente în corpul uman. Pentru estimări reale, există sute de mii; doar câteva mii de albi au fost deja văzute, dar mai puțin de o parte dintre ei au fost raportate. Identificarea și descrierea albilor este un proces tehnic prea complex care necesită o combinație de metode biologice și computerizate pentru analiză. Cu toate acestea, metodele de dezvăluire a produselor activității genelor - molecule și ARN și proteine, care sunt dezvoltate în restul rocilor, permit urmărirea unui progres rapid în acest galus. Recent, au fost create metode care permit o oră pentru a detecta sute de celule de proteine în același timp și pentru a împerechea seturi de proteine în diferite celule și țesuturi la niveluri normale pentru diferite patologii. Una dintre aceste metode este să câștigi cipuri biologice, care vă permit să exprimați în obiecte, pe care le vorbiți, peste o mie de discursuri diferite: acizi nucleici și proteine. Sunt prezentate marile posibilități ale medicinei practice: o hartă proteomică, un atlas de raport al întregului complex de proteine, medici care au ales să îndepărteze posibilitatea exercitării bolii în sine, dar nu și simptomele.
Genomica și proteomica operează pe astfel de matrice maiestuoase de informații care sunt necesare publicului bioinformatica- știință, cum se colectează, sortează, descrie, analizează și procesează informații noi despre gene și proteine. Vikoristovuyuchi metode matematice și tehnica de calcul, în viitor vor fi măsuri genetice, modelare biochimice și alte procese clinice. În 10-15 ani, genomica și proteomica vor atinge un asemenea nivel încât vom putea metabolom- O schemă cuprinzătoare de interacțiune a tuturor proteinelor din celulele vii. Experimentele pe clitine și organisme vor fi înlocuite cu modele computerizate ulterioare. Va exista posibilitatea de a crea și stosuvannya іndivіdualnyh likarskih zasobіv, rozrobki іndivіdualnyh vizite preventive. O injecție deosebit de puternică de noi cunoștințe ar trebui să fie turnată în dezvoltarea biologiei. Vom putea lua în considerare viabilitatea și completăm imediat detaliile constatărilor despre celulele individuale, începând de la ovul și spermatozoizi și până la diferențierea celulelor. Tse permit mai întâi, pe bază de calcul, interdependența clitinei individuale în diferite stadii de embriogeneză, care lume sacră vchenih, yakі vvchayut dezvoltarea biologiei. Noi orizonturi apar în soluționarea unor probleme precum carcinogeneza și antichitatea. Realizările genomicii, proteomicii și bioinformaticii ar trebui adăugate la teoria evoluției și sistematica organismelor.
3 . ingineria Bilkova
sinteza proteinei
Puterile fizice și chimice ale proteinelor naturale nu mulțumesc adesea mintea, în unele numere proteinele vor deveni umane indirect. Este necesară schimbarea structurii primare pentru a asigura formarea proteinei cu o structură mai timpurie, inferioară, spațioasă și noi autorități fizice și chimice, care să permită chiar și în mintea altora să cucerească puterea funcțiilor naturale ale proteinelor. De construcția albilor se ocupă ingineria proteinelor. Pentru a elimina proteina modificată, metoda vicoristă chimie combinatorie că zdіysnyuyut îndreptarea mutagenezei- introducerea unor modificări specifice la secvențele de codificare a ADN-ului, care duc la modificări de cânt în secvențele de aminoacizi. Pentru proiectarea eficientă a proteinei din puterile date, este necesar să se cunoască regularitatea formării structurii spațioase a proteinei, pentru a-și stabili puterea și funcțiile fizice și chimice, atunci este necesar să se cunoască structura primară a proteinei, excesul de aminoacizi a pielii pe puterea acestei funcții. Din păcate, nu se știe că majoritatea proteinelor au o structură tretinoasă, care este întotdeauna aceeași, deoarece însuși aminoacidul și secvența de aminoacizi trebuie schimbate pentru a elimina proteinele din puterea necesară. Chiar și acum, cu ajutorul analizei computerizate, se poate prezice puterea proteinelor bogate, secvența exceselor lor de aminoacizi. Analiză similară pentru a simplifica procedura de creare a proteinelor necesare. Deocamdată, pentru a ține cont de modificările proteinelor cu puterile necesare, este important să mergem pe altă cale: să eliminați un șprot de gene mutante și să știți că produs proteic unul dintre ele, care poate avea nevoie de energie.
Pentru mutageneza directă a vicory, există diferite abordări experimentale. După eliminarea modificărilor genei, este posibil să se introducă constructul genetic în celulele procariote sau eucariote, ceea ce va crește sinteza proteinei, care este codificată de constructul genetic.
Potențialul ingineriei proteinelor este similar cu cel al atacului.
Prin modificarea capacității de legare a vorbirii, care este convertită, - la substrat - cu enzima, este posibilă creșterea eficienței catalitice a reacției enzimatice.
Prin creșterea stabilității proteinei într-o gamă largă de temperaturi și a acidității mijlocii, puteți învinge yoga în minte, pentru care proteina este denaturată, își irosește activitatea.
După ce au creat proteine care le fac să funcționeze în comercianții cu amănuntul anhidru, puteți crea reacții catalitice în mințile non-fiziologice.
4. Prin schimbarea centrului catalitic al enzimei, este posibilă creșterea specificității acesteia și modificarea numărului de reacții secundare neimportante
5. Ridicarea stabilității proteinei la enzimele care poate fi descompusă, puteți simplifica procedura de curățare a acesteia.
b. Schimbând proteina în așa fel, încât să poată funcționa instantaneu fără o componentă semnificativă non-aminoacizi (vitamina, un atom de metal etc.), poți câștiga yoga în diverse procese tehnologice neîntrerupte.
7. Schimbarea structurii celulelor reglatoare ale enzimei, puteți modifica etapele galvanizării prin produsul reacției enzimatice pentru tipul de legătură negativă a serului și, prin urmare, creșteți excreția produsului.
8. Puteți crea o proteină hibridă care funcționează două sau mai multe proteine. 9. Este posibil să se creeze o proteină hibridă, dintre care una va ușura utilizarea unei proteine hibride din celulele care sunt cultivate, altfel va îmbunătăți yoga de la sumish.
Cunoscând din deakimacoperirea ingineriei genetice a proteinelor.
1. Înlocuirea sprotului de reziduuri de aminoacizi din lizozima bacteriofagului T4 cu cisteină a eliminat enzima Mai mult legături disulfurice, motiv pentru care această enzimă și-a păstrat activitatea la o temperatură mai ridicată.
2. Înlocuirea excesului de serină cu excesul de cisteină în interferonul r uman, care este sintetizat de coli intestinali, a depășit stabilirea complexelor intermoleculare, în timp ce activitatea antivirală a acestui medicament a fost modificată de aproximativ 10 ori.
3. Înlocuirea treoninei în exces cu prolină în exces în moleculele enzimei tirozil-ARNt sintetază a crescut activitatea catalitică a acestei enzime de zeci de ori: a devenit mai eficient să se adauge tirozină la ARNt, care ar transfera ribozomul aminoacidului qi în timpul translației.
4. Subtilizini - bogat in enzime serinice care descompun proteinele. Duhoarea este secretată de bacterii bogate care sunt larg vicorate de oameni pentru biodegradare. Duhoarea va imita atomii de calciu, ceea ce va promova stabilitatea. Cu toate acestea, în procesele industriale există dungi chimice care leagă calciul, după care subtilizinele își petrec activitatea. După ce au schimbat gena, oamenii de știință au îndepărtat aminoacizii din enzimă care participă la legarea calciului și au înlocuit un aminoacid cu altul pentru a îmbunătăți stabilitatea subtilizinei. Modificările enzimei păreau a fi stabile și active funcțional în mințile apropiate industriei.
5. Bula a arătat posibilitatea creării unei enzime care să funcționeze în funcție de tipul de restrictaze, care împarte ADN-ul în zone strict desemnate. Oamenii de știință au creat o proteină hibridă, dintre care un fragment a recunoscut aceeași secvență de reziduuri de nucleotide în molecula de ADN, iar celălalt a împărțit ADN-ul în această diviziune.
6. Activator tisular de plasminogen – o enzimă care este utilizată în clinici pentru tratarea cheagurilor de sânge. Păcat că vinurile pot fi retrase din sistemul de circulație a sângelui și poate fi necesar să fie administrate în mod repetat, sau în doze mari, ceea ce poate duce la reacții adverse. Introducând trei mutații directe în gena enzimei, am îndepărtat enzima cu viață lungă, care a promovat sporularea la fibrină, care s-a prăbușit și cu aceeași activitate fibrinolitică, ca și cea a enzimei.
7. După ce au schimbat schimbarea unui aminoacid din molecula de insulină, venele au reușit să ne îmbolnăvească de hormonul administrat subcutanat, că suferim de diabet, modificarea concentrației acestui hormon în sânge a fost aproape de fiziologic , care este
8. Există trei clase de interferon, care pot avea activitate antivirală și anti-cancer, dar prezintă și specificitate diferită. A fost tentant să se creeze un interferon hibrid care ar putea avea puterea a trei tipuri de interferoni. Am creat gene hibride care includ fragmente de gene naturale ale interferonilor de tipuri decile. Unele dintre aceste gene, fiind introduse în celulele bacteriene, au asigurat sinteza interferonilor hibrizi dintr-o activitate anticanceroasă mai mare, mai scăzută în molecule Batkiv.
9. Hormonul de creștere uman natural apare nu numai cu receptorul primului hormon, ci și cu receptorul altui hormon - prolactina. Pentru a scăpa de nefericiți efecte secundareÎn procesul de vindecare a venelor, a fost posibil să se reducă posibilitatea de a adăuga hormon de creștere la receptorul de prolactină. Duhoarea a atins acest scop prin înlocuirea aminoacizilor activi din structura primară a hormonului de creștere cu ajutorul ingineriei genetice.
10. Розробляючи засоби проти ВІЛ-інфекції, вчені отримали гібридний білок, один фрагмент якого забезпечував специфічне зв'язування цього білка тільки з ураженими вірусом лімфоцитами, інший фрагмент здійснював проникнення гібридного білка всередину ураженої клітини, а ще один фрагмент порушував синтез білка в ураженій клітині dus la moarte.
În acest fel, am exagerat în faptul că, prin schimbarea celulelor specifice ale moleculei proteice, putem da noi puteri proteinelor, pe care le cunoaștem deja, și să creăm enzime unice.
Proteinele sunt principalele ţintăîn scop medicinal. Există aproape 500 de ținte pentru fețele copiilor din toată țara. Cele mai apropiate roci au o înălțime de până la 10.000, ceea ce vă permite să creați fețe noi, eficiente și sigure. În restul orei, abordări fundamental noi sunt dezvoltate de dragul cercetării medicale: ca țintă, nu sunt văzute proteine unice, ci complexele lor, interacțiunile proteină-proteină și plierea proteinelor.
Încărcat pe site
Tipuri de modalitate reciprocă a genelor non-alelice. Teoria lui F. Jacob și J. Mono despre reglarea i-ARN și sinteza proteinelor. Încrucișare dihibridă cu dominanță non-pulbere. Nealelny vzaєmodії genіv. Mecanismul de reglare a codului genetic, mecanismul de inducție-represie.
rezumat, completări 29.01.2011
Expresia diferențială a genelor și semnificația lor în viața organismelor. Particularitățile reglării activității genelor la eucariote și caracteristicile acestora. Operoni inductibili și represibili. Rude și mecanisme de reglare a expresiei genelor la procariote.
prelegere, contributii 31.10.2016
Mecanisme de funcționare a sistemelor vii. Dezvoltarea de noi enzime biotehnologice. Rezolvarea fenomenului lui Levinthal. Dificultate la modelarea albilor. Metode de modelare a structurii spațiale a unei proteine. Schimb de modelare poroasă.
rezumat, completări 28.03.2012
Prevederi ale ipotezei biologice a lui Jacob-Manot. Rolul regulatorilor de gene în sinteza proteinelor. Particularități ale ruperii primei etape a procesului - transcriere. Traducerea ca pas ofensator în biosinteză. Fundamentele reglării enzimatice a acestor procese.
prezentare, adaugat 01.11.2015
Puterea fizică, biologică și chimică a proteinelor. Sinteza și analiza proteinelor. Desemnarea structurii primare, secundare, terțiare și trimestriale a proteinelor. Denaturarea, văzând că purificarea proteinelor. Vykoristannya blіkіv v promyslovі și meditsinі.
rezumat, completări 10.06.2015
Înțelegerea, strategia, istoria și dezvoltarea acoperirii ingineriei proteinelor. Potentiyni posibilitate її vikoristannya. Mecanismul mutagenezei site-specifice. Deținerea de variante modificate de proteine naturale. Biblioteci de peptide și epitopi.
lucrare curs, donatie 19.12.2015
Metode fizice de urmărire a vieții. Depunerea activității biologice a proteinelor în ceea ce privește structura lor primară. Reacție egală de reaminare a histidinei și a acidului glioxilic. Biologic activ similar cu hormonul adrenalina, biosinteza lor.
controlul robotului, completări 10.07.2011
Studiul codificării secvenței de aminoacizi a proteinelor și descrierea procesului de sinteză a proteinelor în ribozomi. cod geneticși sinteza acidului ribonucleic și ARN-ului matricei Pobudov Lanziuga și sinteza proteinelor. Difuzarea, gâtul și transportul proteinelor.
rezumat, completări 11.07.2015
Rolul proteinelor în sistemele de semnalizare ale clitinei, în răspunsul imun și în ciclul clitinei. Vezi proteine în clitine vii: enzime, transport, grub, depozitare, mișcare rapidă, rukhovi, structural, control de reglementare. Structura domeniului proteinelor.
prezentare, adaugat 18.10.2014
Conceptul de proteine este ca niște compuși naturali cu o moleculă înaltă (biopolimeri) care sunt alcătuiți din exces de aminoacizi, cum ar fi o legătură peptidică. Funcțiile și semnificația proteinelor în organismul unei persoane, transformarea lor a acelei structuri: primar, secundar, terțiar.
