BIOQUÍMICA ESTÁTICA
Capítulo4.2.
As proteínas são polímeros que não se decompõem, a unidade estrutural mínima delas é um aminoácido (AA). Os aminoácidos são unidos por uma ligação peptídica. Na natureza, fica mais rico que AK, mais baixo para entrar no armazém de criaturas e brancos em crescimento. Assim, os AAs não proteicos podem ser eliminados em antibióticos peptídicos ou em produtos intermediários do metabolismo proteico. Antes do estoque de proteínas, 20 AAs são incluídos na forma alfa, misturados com diferentes, mas claramente indicados para a proteína da pele da sequência.
1) Alifático - glicina (Gli), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Iley);
2) Hidroxiácidos - serina (Ser), treanina (Tre);
3) Dicarboxílico - asparagina (Asp), glutamina (Glu), ácido aspártico (Ask), ácido glutâmico (Gla);
4) Bibásico - lisina (Liz), histidina (His), arginina (Arg);
5) Aromático - fenilalanina (Phen), tirosina (Tyr), triptofano (Três);
6) Serkovmіsnі - cisteína (Cis), metionina (Met).
Do papel bioquímico:
1) glicogênio - através de baixas transformações químicas, vão para as vias da glicolose (oxidação da glicose) - Gli, Ala, Tre, Val, Ask, Glk, Arg, Gis, Met.
2) cetogênico - participe da iluminação dos corpos cetônicos - Lei, Iley, Tyr, Fen.
Para substituição:
1) Nezaminnі - não sintetizado em organismos - Hys, Ili, Leu, Liz, Met, Fen, Tre, Tri, Val e em animais jovens Arg, Hys.
2) Substituições - inshі.
Em termos de visibilidade da molécula de AA, são simultaneamente grupos amino e carboxila com poder ácido-base semiácido. No meio neutro, AK é encontrado em íons aparentemente bipolares. cor-ioniv tobto.
Não NH 2 - R - COOH, e NH 3 + - R - COO -
Iluminação da ligação peptídica . Como o grupo carboxila de um AA acila o grupo amino diferente do AA, quando a ligação amida é estabelecida, ele é chamado de peptídeo. Que. peptídeos são meias conchas, criadas a partir do excesso de alfa-AA, ligadas entre si ligação peptídica.
Tsej vyazok dosit stabіlniy i razryv yogo vіdbuvaєtsya apenas para a participação de catalisadores - enzimas específicas. Para a ajuda de tal link, os AK são unidos na dosagem de longas lanças, pois são chamados de polipeptídeos. A pele de tal lança pode ser vingada em uma extremidade do AK do grupo amino livre - tse N -excedente terminal, e por outro lado com um grupo carboxilo - excedente C-terminal.
Os polipeptídeos, que formam e realçam espontaneamente uma única estrutura de extensão, como são chamados de conformações, são trazidos para as proteínas. A estabilização de tal estrutura só é possível se os polipeptídeos atingirem a idade da música, de modo que os polipeptídeos com peso molecular superior a 5.000 Da são chamados de proteínas. (1 Então querido 1/12 para o isótopo de carbono). Tilki, surgindo a canção da expansão da vida, o branco pode funcionar.
1) Estrutural (plástico) - com proteínas compostas por componentes celulares ricos e em complexos com lipídios, o mau cheiro entra no depósito das membranas celulares.
2) Catalítico - todos os catalisadores biológicos - enzimas pela sua natureza química - proteínas.
3) Transporte - a proteína da hemoglobina transporta oxigênio, várias outras proteínas que suportam o complexo com lipídios os transportam através do sangue e da linfa (bumbum: mioglobina, albumina syrovatkovy).
4) Mechanochemical - m'yazova robot e іnshі formas ruhu em organismos zdіysnyuyutsya com a participação de proteínas de movimento rápido com ligações macroenergéticas vikoristannya (bumbum: actina, miosina).
5) Regulatório - uma série de hormônios e outros discursos biologicamente ativos têm uma natureza protéica (insulina, ACTH).
6) Zahisna - anticorpos (imunoglobulinas) com proteínas, além disso, a proteína de colágeno torna-se a base da pele e a creatina - cabelo. A pele que os pelos protegem o núcleo interno do corpo das efusões externas. Mucoproteínas entram nas dobras da mucosa e rіdini sinovial.
7) O suporte é um tendão, a superfície das margas nas laterais dos cistos é composta por um mundo significativo de falas de proteínas (por exemplo: colágeno, elastina).
8) Energético - os aminoácidos da proteína podem ser encontrados a caminho do glicol, que fornece energia para a célula.
9) Proteínas ricas em receptores participam dos processos de reconhecimento vibratório (receptores).
organização igual da molécula de proteína.
Na literatura atual, costuma-se considerar 4 igual organização da estrutura da molécula de proteína.
A sequência de resíduos de aminoácidos, que são unidos por uma ligação peptídica, é chamada primeira linha organização da molécula de proteína. É codificado pelo gene estrutural da proteína da pele. Estrelas: manchas de peptídeos e dissulfeto entre excessos de cisteína compactados. Essas interações covalentes, que são menos propensas a serem destruídas pela ação de enzimas proteolíticas (pepsina, tripsina também).
A estrutura secundária é chamada de extensão de separação de átomos na lança principal da molécula de proteína . Existem três tipos de estrutura secundária: alfa-hélice, beta-dobramento e beta-vigin. Ele se estabelece na extensão para o rahunok do estabelecimento de conexões de água entre os principais agrupamentos de lanceiros AK. As ligações de água são formadas entre os átomos eletronegativos de grupos carbonila ácidos e átomos de água de dois aminoácidos.
espiral alfa– lanceta de peptídeo em cadeia com torções semelhantes a saca-rolhas em torno de um cilindro conspícuo. O diâmetro dessa espiral é de 0,5 A. Nas proteínas naturais, uma espiral é revelada mais do que certa. As proteínas Deyakі (insulina) podem ser duas bobinas paralelas. Armazém beta– a lanceta polipeptídica se dobra na mesma dobra. Beta-vigin - é misturado com aminoácidos triplos para uma conexão aquosa. Vіn mudança necessária na expansão espacial do polipeptídeo lanceolado com a estrutura terciária estabelecida da proteína.
estrutura tretinna - o objetivo do poder desta proteína é a forma de colocar o polipeptídeo lanceug no espaço aberto . Esta é a base da funcionalidade da proteína. Ele garantirá a estabilidade dos grandes passadores de proteínas, formados a partir das reservas impessoais de aminoácidos desses grupos proteicos. Tal ordenação na extensão da célula da proteína é formada pelos centros ativos das enzimas e a ligação da estrutura terciária à perda da atividade funcional da proteína.
A estabilidade da estrutura terciária é mais importante do que as interações não covalentes no meio do glóbulo de proteína - mais importante do que as ligações de água e as forças de van der Waals. Ale deyakі proteínas dodatkovo stabilizuyutsya para rahunok tal vzaєmodіy covalente como dissulfeto mіstki entre excedentes de cisteína.
O maior número de moléculas de proteína pode atuar como alfa-hélices, bem como frequências de dobramento beta. E acima de tudo, as proteínas globulares são formadas pela forma da estrutura terciária - é mais importante que as alfa-hélices sejam formadas e a forma da elipse (mais enzimas) seja formada. І fibrilares - que são formados principalmente a partir da frequência de dobramento beta e podem ser achatados ou em forma de fio (pepsina, proteínas da boa cartilagem).
A colocação na extensão de subunidades que interagem mutuamente, estabelecidas com a ajuda de lancetas polipeptídicas, é chamada estrutura do quarto . Tobto. na estrutura moldada do quarto, não são as lanças peptídicas que fazem parte das forças de poder, mas os glóbulos, que estão saturados com a pele s cich kil okremo. A estrutura quaternária é a principal linha de organização da molécula de proteína e veias ligadas a quase todas as proteínas. As ligações que formam esta estrutura são não covalentes: água, interação eletrostática.
O princípio fundamental da biologia molecular: a sequência de resíduos de aminoácidos do lance polipeptídico da proteína para levar toda a informação em si, como é necessário para a formação de uma estrutura espacial simples. Tobto. sequência de aminoácidos, que está nesta proteína, significa a adoção de alfa ou beta-conformação da estrutura secundária para o assentamento entre água AA e pontes dissulfeto e na formação distante de estruturas globulares ou fibrilares ї também são para a estrutura de interações não-covalentes entre sítios biológicos de nomeações.
A expansão da proteína é trazida para a expansão do DIU e atrai uma série de domínio de colunas hidrofílicas: alta difusão, alta viscosidade, periculosidade, dê o cone de Tyndall.
1) Anfotericidadeestá associada à presença na molécula de proteína de grupos catiônicos - grupo amino e aniônicos - grupos carboxila. O sinal da carga de uma molécula para estar em um número de grandes grupos. Se os grupos carboxila são mais importantes, então a carga da molécula é negativa (o poder de um ácido fraco se manifesta), se o grupo amino é positivo (o poder principal).
A carga da proteína é depositada no pH do meio. No meio ácido, a molécula adquire carga positiva, na poça - negativa.
[NH3 + -R-COO - ] 0
pH > 7 [OH - ]7>pH [ H + ]
[ NH 2 - R - COO -] - [NH 3 + - R - COOH] +
O valor de pH no qual o número de cargas diferentes nas moléculas de proteína é o mesmo, de modo que a carga total é igual a zero. ponto de isolação eletrica que proteína. A estabilidade de uma molécula de proteína ao influxo de fatores físicos e químicos no ponto isoelétrico é mínima.
O maior número de proteínas naturais se deve à significativa quantidade de aminoácidos dicarboxílicos e a isso, se deitar às proteínas ácidas. Este ponto isoelétrico fica próximo ao meio levemente ácido.
2) rozchini bіlkіv mayut tampão com eles autoridades por conta de sua anfotericidade.
3) rozchinista. Se a molécula de proteína contém amino polar - e grupos carboxila, então em vários excessos superficiais de AA são hidratados - a solução é coacervar.
4) coacervação- exasperação das cascas de água de algumas partículas, sem destruir as próprias partículas.
5) coagulação- Colando partículas brancas e caindo-as em um cerco. Tse vіdbuvaєtsya e vydalnі їх іх dratnoї shell. Para isso basta mudar a estrutura de uma parte da proteína, de forma que os grupos hidrofílicos, que ligam a água do retalhista, se afundem no meio da peça. As reações da sedimentação do feixe são divididas em dois grupos: lobisomens (enforcamento) e não retorno (desnaturação).
6) desnaturaçãoa fonte da mudança na estrutura secundária e terciária da proteína é chamada, para que o sistema de interações não covalentes seja destruído, para que a primeira estrutura covalente (primária) não seja iniciada. A desnaturação das proteínas alivia qualquer atividade biológica na clitina e é importante vicorar como muitos aminoácidos. Os agentes desnaturantes podem ser fator químico Palavras-chave: ácidos, prados, sais hidratados, oxidantes orgânicos, oxidantes diversos. Os fatores físicos podem ser afetados por: alta pressão, congelamento e congelamento da bagatorase, penugem ultrassônica, radiação UV, radiação ionizante. Ale, o oficial físico mais difundido da desnaturação da proteína do aumento de temperatura.
Em várias desnaturações vipadkiv de proteínas no clitiny, pode haver renaturações, de modo que elas queimam de volta na extensão espiga da estrutura. Este processo é dependente da participação de proteínas específicas, denominadas choque térmico bіlkіv ( proteínas de choque térmico ou hsp) com um peso molecular de 70 kDa. Essas proteínas são sintetizadas nas clitinas em um grande número de pacientes com influxo sobre ela (ou todo o organismo) de fatores hostis, aumento da temperatura. Chegando à lanceta polipeptídica queimada hsp 70 Shvidko gortayut її têm a estrutura de cob correta.
Classificação dos brancos
Para varejo: água, sal, álcool, não solda e outros.
Atrás da estrutura conformacional : fibrilar, globular.
Para a indústria química: proteínas - são formadas apenas a partir de aminoácidos, proteínas - creme AA pode armazenar uma parte não protéica no armazenamento (carboidratos, lipídios, metais, ácidos nucléicos)
Proteínas :
1) Albumina- Abertura pela água, não abertura no conc. sais. R EU = 4,6-4,7. Іsnuyut leite albumina, ovos, sangue sirovatki.
2) Globulinas - não diferem na água, diferem no sal. Imunoglobulinas.
3) Histonas são raras em água, em ácidos fracamente concentrados. Mayut vrazhenі osnovnі vlastivostі. Proteínas cenucleares, fedor associado com DNA e RNA.
4) Escleroproteínas - proteínas dos tecidos de suporte (cartilagem, escovas), pele, cabelo. Não diferem em água, ácidos fracos e prados.
A) colágeno- proteínas fibrilares de um tecido feliz. Em uma fervura próspera, os fedores se dispersam na água e, no frio, a gelatina assenta.
b) elastina - proteínas de ligamentos e tendões. Para dominância, eles são semelhantes aos colágenos, ale hidrólise sob a ação de enzimas no suco de grama;
c) queratina - para entrar no depósito de cabelo, pіr'ya, salva;
G) fibroína- Bіlok shovku, no armazém para misturar serina rica;
e) prolaminas e gluteninas - proteínas de crescimento orvalhado.
proteides
Krіm AK para vingar o grupo protético e no pousio, devido à sua natureza química, o mau cheiro é classificado como:
1) Nucleoproteínas - grupo prostético - ácidos nucleicos. Dentre as inúmeras classes de nucleoproteínas, as mais numerosas são os ribossomos, que são formados por uma série de moléculas de RNA e proteínas ribossômicas, sendo a cromatina a principal nucleoproteína das clitinas eucarióticas, que é formada por DNA e proteínas formadoras de estrutura – histonas (localizado no núcleo da clitina e na cabeça da mitocôndria). i "Matrix Biosynthesis").
2) Hemoproteínas - um componente não protéico dessas proteínas - heme, estímulos de células pirolíticas chotyrox, com elas se ligando a um íon bivalente (através de átomos de nitrogênio). Para tais proteínas estão: hemoglobina, mioglobina, citocromos. Essa classe de proteínas é chamada de cromoproteínas, os fragmentos de heme são feitos com uma metade arqueada. Hemoglobina- Transporte azedo. Mioglobina - armazenamento de ácido em m'yazakh. Citocromo(enzimas) – catálise de reações de óxido e transporte de elétrons na lança dical.
(Relatório div. apêndice 1).
3) Proteínas metálicas - o metal entra no depósito do grupo protético. Clorofila- Para vingar a gema, mas para substituir o salão - magnésio. Citocromo a - vingança para mid, succinato desidrogenase e in. enzimas para combater o ácido não gemínico ( ferrodoxina).
4) Lipoproteínas - para vingar os lípidos que entram no armazém das membranas celulares
5) Fosfoproteínas - para remover o excesso de ácido fosfórico
6) Glucoproteínas - vingança tsukra
LITERATURA ANTES DE ROZDILU IV.2.
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Aminoácidos O depósito de polipeptídeos e proteínas naturais inclui aminoácidos, em cujas moléculas os grupos amino e carboxila estão ligados a um único e mesmo átomo de carbono. H 2 N–CH–COOH R Os aminoácidos naturais são subdivididos em heterocíclicos alifáticos e aromáticos como fonte de água e radical carboidrato R. Aminoácidos alifáticos podem ser apolares (hidrofóbicos), polares sem carga e polares carregados. Além dos grupos funcionais nos radicais, também existem aminoácidos que podem ser substituídos por grupos hidroxila, amida, carboxila e amino. Som vikoristovuyutsya nomes triviais de aminoácidos, como povyazanі z dzherelami їkh vіdіlennya chi dominion.
Classificação de -aminoácidos para o radical carboidrato bodovoy Radical não polar alifático H-CH-COOH NH 2 CH 3 -CH-COOH glicina NH 2 CH 3 CH -CH-COOH CH 3 NH 2 alanina CH 3 CH CH 2-CH -COOH CH 2 CH –CH–COOH H 3 C NH 2 isoleucina NH 2 leucina Radical alifático polar CH 2 –CH–COOH BIN NH 2 HS–CH 2 –CH–COOH CH 3 CH –CH–COOH serina BIN NH 2 CH 2 – CH–COOH NH 2 cisteína treonina SCH 3 NH 2 metionina CH 2 CH 2 –CH–COOH CH 2 –– CH–COOH CONH 2 NH 2 glutamina COOH NH 2 ácido aspártico NH 2 ácido glutâmico CH 2 2 lisina CH 2 –– CH–COOH H 2 N–C–NH–CH 2 –CH–COOH NH CONH 2 NH 2 asparagina NH 2 arginina Radicais heterocíclicos aromáticos ––CH–CH–COOH Radicais heterocíclicos –CH–COOHHO – –CH–COOH HN N NH COOH Radical carbocíclico tirosina NH fenilalanina NH 2 2 2 histidina N–H prolina
Aminoácidos substituíveis e não substituíveis Todos os aminoácidos naturais podem ser divididos em não substituíveis, que estão presentes no corpo apenas do meio mais externo, e substituições, cuja síntese é encontrada no corpo. Aminoácidos essenciais: Aminoácidos essenciais: valina, leucina, isoleucina, glicina, alanina, prolina, lisina, metionina, treonina, serina, cisteína, arginina, histidina, triptofano, fenilalanina asparagina, glutamin, ácido aspártico pode atuar como outros aminoácidos , bem como a fala, que pertencem a outras classes de compostos orgânicos (por exemplo, cetoácidos). Os catalisadores e participantes desse processo são as enzimas. A análise do depósito de aminoácidos de várias proteínas mostra que a proporção de ácidos dicarboxílicos e iogo amidas na maioria das proteínas é de 25 a 27% de todos os aminoácidos. Juntamente com a leucina e a lisina, os próprios aminoácidos formam aproximadamente 50% de todos os aminoácidos da proteína. Ao mesmo tempo, uma parte desses aminoácidos, como cisteína, metionina, triptofano, histidina, é elevada a mais de 1,5 - 3,5%.
Estereoisomeria de -aminoácidos Spoluki expansivo ou estereoisomérico ou opticamente ativo - spoluki, zdatnі іsnuvati vzglyadі dvh іsomerіv, є є dlіzornymі vіbrazhennyam druzhny (enantiômero). Todos os aminoácidos, creme de glicina, meias conchas opticamente ativas e construção envolvem o plano de polarização de uma luz polarizada no plano (todos os ventos são influenciados no mesmo plano) para a direita (+, envolvimento da mão direita) ou para o esquerda (-, enrolamento à esquerda). Sinais de atividade óptica: - A presença na molécula de um átomo de carbono assimétrico (um átomo ligado a um chortir por vários intercessores); - Visibilidade na molécula dos elementos em simetria. Os enantiômeros de -aminoácidos parecem ter uma configuração clara e são chamados de nomenclatura D, L.
Configurações notáveis de -aminoácidos Na molécula de alanina, outro átomo de carbono é assimétrico (existem 4 intercessores diferentes: o átomo é água, carboxila, metil e grupos amino. átomo de grupo ligado a um átomo assimétrico i 3 L-alanina inoácidos. envolvimento do plano de polarização da luz polarizada plana (fenilalanina, triptofano, leucina etc.)
A configuração dos aminoácidos indica a estrutura espacial e o poder biológico dos próprios aminoácidos, biopolímeros - proteínas, como resultado do excesso de aminoácidos. Para certos aminoácidos, existe uma ligação entre sua configuração e sabor, por exemplo, L Trp, L Fen, L Tyr, L Lei podem ter um sabor picante e їx D enantiômeros de alcaçuz. O sabor de alcaçuz da glicina existe há muito tempo. O isômero L da treonina tem gosto azedo para algumas pessoas, quente para outras. Ácido monossódico sil glutâmico e glutamato de sódio um dos narizes mais importantes yakos salgados scho zastosovuyutsya na indústria de alimentos. Por favor, respeite que, à semelhança do ácido aspártico do dipeptídeo e da fenilalanina, produz um intenso sabor de alcaçuz. Todos os aminoácidos são discurso cristalino, que pode ser ainda maior do que a temperatura da regra (mais de 230 ° C). A maioria dos ácidos é boa em água e praticamente não difere em álcool e éter dietílico. Tse, iaque e alta temperatura de fusão, testemunham sobre a natureza salgada desses rios. A especificidade dos aminoácidos é determinada pela presença nas moléculas do grupo amino (caráter básico) e do grupo carboxila (poder ácido), o que leva a eletrólitos anfóteros (anfólitos).
Poder ácido-base dos -aminoácidos Nos aminoácidos, tanto o grupo carboxila ácido quanto o grupo amino básico estão presentes ao mesmo tempo. Nas variedades aquáticas e no estado sólido, os aminoácidos são encontrados apenas em sais internos - alguns íons ou íons bipolares. A relação ácido-base para aminoácidos pode ser descrita: CH 3 -CH-COO - BIN - NH 2 H + ânion CH 3 -CH-COO - H + + NH 3 bipolar OH- íon CH 3 -CH-COOH + NH 3 cátion B o meio ácido da molécula de aminoácido é o cátion. quando perdido struma elétrico através dessa lacuna, os cátions dos aminoácidos colapsam no cátodo e são renovados lá. No meio da poça, as moléculas de aminoácidos são ânions. Quando uma corrente elétrica passa por tal lacuna, os ânions dos aminoácidos colapsam no ânodo e são oxidados ali. valor das pessoas H, quando praticamente todas as moléculas de aminoácidos são chamadas de ponto isoelétrico do íon bipolar (p. I). Qual deles tem um r significativo. H rozchin aminoácidos não conduzem um struma elétrico.
valor p I α-aminoácidos mais importantes Cisteína (Cys) Asparagina (Asp) Fenilalanina (Phe) Treonina (Thr) Glutamina (Gln) Serina (Ser) Tirosina (Tyr) Metionina (Met) Triptofano (Trp) Alanina (Ala) Valina (Val) Glicina (Gly) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) Prolina (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Aspártico ácido (Asp) Ácido glutâmico (Glu) Histidina (His) Lisina (Lys) Arginina (Arg) 3,0 3,2 7,6 9,8 10,8
Poder químico dos -aminoácidos Reações pela participação do grupo carboxila Reações pela participação do grupo amino Reações pela participação do radical carboidrato do ácido Reações pela participação dos grupos carboxila e amino
Reações para a participação do grupo carboxila -aminoácidos Os aminoácidos podem entrar nas mesmas reações químicas e dar os mesmos efeitos semelhantes aos de outros ácidos carboxílicos. CH 3 -CH-COOH Na. OH CH 3 -CH-COONa NH 2 CH 3 -CH-COOH NH 2 CH 3 BIN NH 3 NH 2 t NH 2 CH 3 -CH-CONH 2 NH 2 alanina amida Uma das reações mais importantes no corpo é a descarboxilação de aminoácidos. Com a adição de CO 2 às descarboxilases, os aminoácidos são convertidos em aminas: CH 2 –CH–COOH NH 2 ácido glutâmico + H 2 O éster metílico alanina CH 3 –CH–COO– NH 4+ NH 2 CH 3 – CH–CO H + CH 3 -CH-COOH + H 2 O força de sódio alanina CH 2 -CH 2 NH 2 -CO 2 -ácido aminobutírico (GABA) atua como um neurotransmissor COOH COOH NH 2 fenilalanina [O] HO– –CH 2 –CH–COOH NH 2 tirosina
Reações para a participação de grupos amino -aminoácidos Bem como outras aminas alifáticas, os aminoácidos podem reagir com ácidos, anidridos e cloretos de ácido, ácido nitroso. CH 3 –CH–COOH HCl CH 3 –CH–COOH NH 2 +NH CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 COCl –HCl CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH 3 Cl– cloreto de alanina CH 3 –CH -COOH NH-CO-CH 3 HNO 22 HNO ácido 2 -acetilaminopropanóico CH 33-CH-COOH CH -CH-COOH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -ácido hidroxipropanoico NH 22 NH Quando aquecido aminoácidos intermoleculares desidratação para a participação de ambos os grupos amino e carboxila Como resultado, a dicetopiperazina cíclica é estabelecida. 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 t – 2 H 2 Pro CH 3 –CH–CO–NH HN––CO–CH–CH 3 dicetopiperazina alanina
Reacções de participação de grupos amino -aminoácidos Reacções de desaminação. desaminação oxidativa CH 3 -CH-COOH [O] NH 2 CH 3 -C - COOH + NH 3 ácido pirúvico dupla desaminação CH 3 -CH-COOH [H] NH 2 CH 3 -CH 2 - COOH ácido propanóico + NH hidrolítico desaminação de CH 3 -CH-COOH NH 2 H 2 Pro CH 3 -CH-COOH ácido lático HO + NH 3 desaminação intramolecular de CH 3 -CH-COOH NH 2 CH 2 \u003d CH - COOH ácido propenóico + NH 3 CH– COOH NH 2 HOOC–CH 2–C – COOH + ácido cetoglutárico O CH 3 –C–COOH O HOOC–CH 2–CH– COOH NH 2
A dissolução da ligação peptídica Os grupos amino e carboxila dos aminoácidos podem reagir um a um sem a dissolução do ciclo: H 2 N –CH–COOH + H 2 N –CH–COOH CH 3 CH 2 OH H 2 N –CH –CO–NH – CH– COOH –H 2 O CH 3 CH 2 OH dipeptídeo alanina serina alanilserina Vinicaje no caso de ligações –CO–NH– é chamada de ligação peptídica, e o produto da interação de aminoácidos é chamado peptídeo. Como resultado, 2 aminoácidos entraram na reação, um dipeptídeo foi liberado; 3 aminoácidos – tripeptídeo finamente. amigo Peptídeos com peso molecular superior a 10.000 trochi são chamados oligopeptídeos, e aqueles com peso molecular superior a 10.000 são chamados polipeptídeos ou proteínas. As ligações peptídicas no depósito de peptídeos devido à sua natureza química são amidas. As lanças polipeptídicas são constituídas por células que se repetem regularmente, constituindo o esqueleto da molécula, e células variáveis - radicais biológicos e resíduos de aminoácidos. A espiga da lanceta polipeptídica é tratada com um termo que carrega um grupo amino forte (termo N), e a lanceta polipeptídica é terminada com um grupo carboxila viável (termo C). Nomeie o peptídeo, reordenando sequencialmente, a partir das terminações N, nomeie os aminoácidos que sobem até o peptídeo; a qualquer momento, o sufixo “in” deve ser substituído pelo sufixo “mul” para todos os aminoácidos, krim kіntsevoy. Para descrever os futuros peptídeos, não é necessário usar fórmulas estruturais tradicionais, mas sim definições curtas que permitem uma escrita compacta. H 2 N -CH-CONH -CH-CONH -CH 2-CONH -CH-COOH CH 2 SH CH 3 CH (CH 3) 2 CH 2 OH
Nesta hora, o mais profundo é a teoria do polipeptídeo da futura molécula de proteína. As proteínas podem ser classificadas: - de acordo com a forma das moléculas (globulares e fibrilares); - por peso molecular (baixo e alto peso molecular); - atrás de um armazém ou armazém químico (simples e dobrável); - para as funções que são contadas; - Por localização na clitina (nuclear, citoplasmática e in); - De acordo com a localização no organismo (proteínas do sangue, fígado e outras); - de acordo com a capacidade de regular adaptativamente a quantidade dessas proteínas: proteínas que são sintetizadas com suscetibilidade constante (constitutivas); - pela trivalidade da vida no clitin (quando os dias mudam rapidamente, os dias mudam menos de 1 ano, até o dia em que os dias mudam com mais frequência, o período dos dias em que eles mudam é calculado em dias e meses); - De acordo com aldeias semelhantes da estrutura primária e funções disputadas (locais de nascimento de brancos).
Funções da proteína Função da proteína Catalítica (enzimática) Transporte Estrutural (plástica) Curto prazo Reguladora (hormonal) Zahisn Energética Aplicação diária Reações químicas aceleradas Pepsina, tripsina, no corpo catalase, citocromo oxidase Colágeno, elasticidade tecido queratina Regulação do troca de fala em insulina, somatotropina, clitina e tecidos glucagon, corticotropina Proteção do corpo na forma de interferon, fatores estimulantes do ouvido, imunoglobulina
Classificação das proteínas mais simples da Albumina. Aproximadamente 75-80% da pressão osmótica das proteínas do soro sanguíneo recai sobre a albumina; Outra função é o transporte de ácidos graxos. As globulinas são encontradas no sangue no complexo com bilirrubina e lipoproteínas de alto calibre. A fração de β globulina inclui a protrombina, que é um precursor da proteína trombina, responsável pela transformação do fibrinogênio sanguíneo em fibrina durante a glote sanguínea. As globulinas ganham sua função. As protaminas são proteínas de baixo peso molecular, que podem apresentar o poder principal, zoom em sua presença em 60 a 85% de arginina. Nos núcleos, as clitinas estão associadas ao DNA. As histonas são pequenas proteínas do personagem principal. O estoque inclui lisina e arginina (20-30%). As histonas desempenham um papel importante na regulação da expressão gênica. As brancas prolaminadas do campo orvalhado, encontram-se principalmente nos cereais nativos. Todas as proteínas deste grupo durante a hidrólise fornecem uma quantidade significativa de prolina. Prolaminum deve ser tratado com 20-25% de ácido glutâmico e 10-15% de prolina. As fontes mais importantes são a orizenina (do arroz), a glutenina (do trigo), a zeína (do milho) e outras. A glutelina é uma proteína simples, pode ser encontrada em nossos cereais, nas partes verdes do roslin. Para as glutelinas, é típico ter um alto teor de ácido glutâmico e a presença de lisina. Glutelinas são proteínas de armazenamento.
Classification of foldable proteins Class name Nucleoproteins Prosthetic group Prefabricated half-shells (hemoproteins, flavoproteins) Nucleic acids Phosphoproteins Phosphoric acid Chromoproteins Metaloproteins Metal ions Glycoproteins Lipoproteins Bcarbohydrates Milk casein, ovalbumin, vithelin, ichthulin Ferritin, transferrin, ceruloplasmin, hemosiderin Glycophorin, interferon, immunoglobulins , mucina
A estrutura primária da proteína é a seqüência de dispersão de aminoácidos no polipeptídeo lanciug. Її significam, adicionando sucessivamente aminoácidos na forma de proteína por meio de hidrólise. Para a separação do N aminoácido cíncico, as proteínas são tratadas com 2,4 ditrofluorobenzeno, e após a hidrólise ácida, apenas um N ácido cíncico aparece ligado ao reagente cym (método de Sanger). Seguindo o método de Edman, no processo de hidrólise, o ácido N-cinco é hidrolisado na forma de um produto de interação com o fenilisotiocianato. Para efeito do ácido cincémico, é necessária a hidrólise vicária na presença de uma enzima especial - a carboxipeptidase, que abre a ligação peptídica desse péptido, eliminando o grupo carboxilo livre. Métodos de Іsnuyut i khіmіchnі e divisão de ácido cítrico, por exemplo com hidrazina vicária (método de Akaborі).
A estrutura secundária da proteína é uma forma de empacotar uma lanceta polipeptídica arqueada - uma espiral ou uma conformação dobrada. As bobinas da hélice ou dobras são aparadas, principalmente devido a ligações intramoleculares adicionais, que são culpadas entre o átomo de água (no grupo armazém -NH ou -COOH) de uma bobina da hélice, ou as dobras e o átomo eletronegativo (oxigênio ou nitrogênio) da bobina de sutura mais dobras.
A estrutura tretinosa da proteína A estrutura tretinosa da proteína é uma orientação espacial trivímera da hélice polipeptídica da estrutura dobrada na obsessão silábica. Distinga entre estruturas terciárias globulares (kulyastu) e fibrilares (apertadas, fibrosas). A estrutura da retina é formada automaticamente, espontaneamente, e é novamente reconhecida como a estrutura primária da proteína. Nesse caso, as interações envolvem os radicais bichni dos resíduos de aminoácidos. A estabilização da estrutura terciária é devida ao equilíbrio entre os radicais de aminoácidos da água, ligações iônicas e dissulfeto, bem como as forças de gravidade de van der Waals entre os radicais de carboidratos apolares.
Esquema do estabelecimento de ligações entre radicais de aminoácidos 1 - ligações iônicas, 2 - ligações de água, 3 - interações hidrofóbicas, 4 - ligações dissulfeto
A estrutura quaternária da proteína A estrutura quaternária da proteína é uma forma de colocar no espaço quatro lancetas polipeptídicas e moldar estrutural e funcionalmente uma única luz macromolecular. A molécula, que se estabeleceu, é chamada de oligômero, e outras lanças polipeptídicas, das quais as veias são compostas - protomirs, monômeros ou subunidades (são chamadas de pares de números: 2, 4 ou mais 6 ou 8). Por exemplo, uma molécula de hemoglobina é composta por duas - essas duas - lanças polipeptídicas. O polipeptídeo da pele lanciug possui um grupo heme - um pigmento não protéico, que confere ao sangue uma cor vermelha. No depósito da própria gema existe um cátion de salvamento, construindo e transportando o oxigênio necessário para o funcionamento do organismo. Tetrâmero da hemoglobina A estrutura quaternária pode estar próxima a 5% das proteínas, incluindo hemoglobina, imunoglobulina, insulina, feritina, e pode ser toda DNA e RNA polimerase. insulina hexâmera
Reações de cor para a detecção de proteínas e aminoácidos Para a identificação de peptídeos, proteínas e outros aminoácidos, o vicory é chamado de “reações de cor”. Uma reação universal ao grupo peptídico é o aparecimento de uma infecção vermelho-violeta quando a proteína iônica em midi (II) é adicionada ao nível no meio da poça (reação do biureto). A reação ao excesso de aminoácidos aromáticos - tirosina e fenilalanina - o aparecimento de uma infecção amarela durante a análise da distribuição da proteína com ácido nítrico concentrado (reação xantoproteína). Dê proteínas sirkovisnі a farbuvanni preto quando aquecido com acetato de chumbo (II) rosa em meio de poça (reação de Fol). Reação ácida severa de aminoácidos - a adoção de fermentação azul-violeta com interação com a nindrina. Proteínas também devem ser dadas para a reação de Ningidrin.
O significado das proteínas e peptídeos As proteínas formam a base material da atividade química das células. As funções das proteínas na natureza são universais. Entre eles estão enzimas, hormônios, proteínas estruturais (queratina, fibroína, colágeno), transporte (hemoglobina, mioglobina), rukhovi (actina, miosina), armazenamento (imunoglobulinas), armazenamento (caseína, ovalbumina), toxinas (esfregaço, toxina). No plano biológico, os peptídeos se distinguem por uma ampla gama de funções nas proteínas. A mais característica dos peptídeos é a função reguladora (hormônios, antibióticos, toxinas, inibidores e ativadores de enzimas, transportadores de íons através das membranas). Recentemente, um grupo de peptídeos no cérebro - neuropeptídeos - foi introduzido. O fedor é despejado nos processos de aprendizagem dessa memória, regulando o sono e induzindo uma função analgésica; prostezhuetsya zv'yazok deyakih doenças neuropsíquicas, como esquizofrenia, e de peptídeos chi inshih silenciosos no cérebro. Nesta hora, o sucesso foi alcançado na eliminação do problema do spivvіdnennia da estrutura e funções das proteínas, o mecanismo de sua participação nos processos mais importantes da vida do organismo, a compreensão dos fundamentos moleculares do patogênese das doenças. Antes dos problemas reais está a síntese química da proteína. Os análogos sintéticos de Otrimanya de peptídeos e proteínas naturais no poklikan para aceitar o virishhenny de tal nutrição, como um mecanismo para o desenvolvimento de spoluk em clitiny, o estabelecimento de uma inter-relação entre sua atividade e o budovaya espaçoso, a criação de novos medicamentos esse produto alimentar, e também permite que você vá para a modelagem de processos que ocorrem no corpo.
Deshcho tsіkave sobre proteínas As proteínas são a base de vários adesivos biológicos. Assim, as armadilhas das aranhas são formadas principalmente de fibroína - proteína, que é vista como verrugas de aranha. A viscosidade da fala semelhante a xarope Tsya é mais difícil na superfície, transformando-se em mіtsna e fio indistinto na água. Shovkoviny, que faz o fio espiral da teia de aranha, varre a cola, o que elimina a aparência da bota. A própria aranha é livre com fios radiais. Os adesivos especiais Zavdyaki voam e komakhi zdatnі vyyavlyat simplesmente uma diva das acrobacias. As nevascas colam seus ovos nas folhas das árvores e, se você vir andorinhões, os ninhos serão feitos a partir de visões impressionantes. videiras manhosas, caviar de esturjão na pedra inferior. Deyakі vêem rablikiv para o inverno, ou no período de secura eles colocam conchas em uma “porta” especial, como o próprio rablik é trazido de uma proteína dura e pegajosa, então é fácil se vingar. Vіdgorodivsya vіd zvnіshny svіtu encharcado com uma membrana dura, rablik atravessa as horas hostis na concha. Se a situação mudar, você simplesmente supera e para de viver como um eu. Discursos pegajosos, com os quais os habitantes da água estão cobertos de crosta, podem ser capturados debaixo d'água. Para esse armazém, há uma pequena quantidade de proteínas diferentes, que permitem que a água interaja com a cola micácea aprovada. A cola, como bastões médios para a pedra, não difere em água e resina epóxi dupla. A proteína Nine Cey é sintetizada em mentes de laboratório. A maioria dos discursos pegajosos não pode ser tolerada pelos vologistas, e a cola branca dos mexilhões pode ser usada para colar escovas e dentes. Essa proteína não causa reações tóxicas no organismo, o que é ainda mais importante para preparações médicas.
Descho tsіkave sobre proteínas Metil éter L aspartil L fenilalanina tem um sabor de alcaçuz. CH 3 OOS-CH (CH 2 Z 6 H 5) -NH-CO-CH (NH 2) -CH 2-COOH. Discurso vіdoma sob o nome comercial "aspartame". O aspartame não é apenas maltado para o zukor (em 100-150 vezes), mas tem um forte sabor de alcaçuz, especialmente na presença de ácido cítrico. Alcaçuz e apartamentos ricamente semelhantes. Z yagid Dioscoreophylum cumminsii (o nome russo não é conhecido), encontrado entre não-nigerianos em 1895, foi observada a proteína monelina, que foi maltada para zukor 1500 - 2000 vezes. Ainda mais forte - em 4000 vezes - tendo derrubado taumatina de proteína de sacarose, visões de frutos carnudos vermelho-vivos do arbusto africano Thaumatococcus daniellii. A intensidade do sabor de alcaçuz da taumatina aumenta ainda mais quando a proteína interage com os íons de alumínio. complexo Utvoreniya, cujo nome comercial otrimav talin, sacarose maltada em 35.000 vezes; se você não combinar a massa de talin e sacarose, mas a quantidade de suas moléculas, então o talin aparecerá maltado 200 mil vezes! Outra proteína mais alcaçuz - a miraculina das visões do século passado dos frutos vermelhos do chagarden Synsepalum dulcificum daniellii, foi chamada de “milagrosa”: as pessoas que mastigavam a fruta mudam de sabor. Então, em otstu, há um vinho de boas-vindas, suco de limão transforma em uma bebida de alcaçuz, e o efeito é três vezes ao dia. Assim que todas as frutas exóticas forem cultivadas nas plantações, a indústria local terá menos problemas com o transporte de produtos. Sim, um pequeno pedaço de taumatina pode ser substituído por um urso inteiro de cachorro suculento! Na espiga da década de 1970, o som foi sintetizado, a melhor de todas as sínteses. Dipeptídeo Ce, provocado pelo excesso de dois aminoácidos - aspártico e aminomalônico. O dipeptídeo e dois grupos carboxílicos apresentam um excesso de ácido aminomalônico substituído por um grupo fibroso enovelante, saturado com metanol e fencol (vinho oliya etérea roslin e parecem terebintina). O discurso de Tsya é aproximadamente 33.000 vezes malte para sacarose. Para que uma barra de chocolate se torne um retumbante alcaçuz, bastam alguns miligramas de especiarias.
Descho tsіkave sobre proteínas Khimіchni ta Poder físico shkiri e cabelo são determinados pelo poder das queratinas. No tipo de pele das criaturas, a queratina pode ter algumas características especiais, então a palavra vive em múltiplo. KERATINI - proteínas indistintas da espinha dorsal na água, que compõem o cabelo, lã, bola córnea de shkiri, unhas. Sob dee, regue as peles de queratina, cabelos, unhas crescem, incham e, após a vaporização, a água torna-se mais dura novamente. A principal característica química da queratina é que ela contém até 15% de aminoácidos para vingar a cisteína. Os átomos do anel, presentes na parte cisteína da molécula de queratina, facilmente formam ligações com os átomos do anel da molécula suscetível, viciam os sítios dissulfeto, ligando assim as macromoléculas. As queratinas são visíveis aos brancos fibrilares. Nos têxteis, o fedor é encontrado em fios aparentemente longos - fibrilas, nas quais as moléculas são tecidas em feixes, endireitadas em uma conta. Nesses fios, existem macromoléculas conectadas entre si ligações químicas(Figura 1). Os fios em espiral são torcidos em uma espiral tripla, e 11 espirais são combinadas com microfibra, de modo a se tornar a parte central do cabelo (div. Fig. 2). As microfibrilas se combinam em macrofibrilas. a) Aquoso b) Iônico c) Apolar d) Dissulfeto Mal. 2. Queratina do cabelo - proteína fibrosa. zv'yazku zv'yazku vzaєmodії ny lugares pequenos. 1. Tipos de interações entre moléculas de proteínas lanceoladas
Deshcho tsіkave pro esquilos O cabelo pode ter uma estrutura heterogênea na seção transversal. Do ponto de vista da química, todas as bolas de cabelo são idênticas e são formadas por uma camada química - a queratina. Ale no estágio de pousio e tipo de estrutura de queratina é usado para desenvolver bolas com diferentes autoridades: a cutícula é uma bola suculenta superficial; bola fibrosa ou kirk; essencial. A cutícula é fechada com grampos planos, que se sobrepõem como um luska com nervuras. Do ponto de vista dos cosméticos, a bola mais importante é peluda. vou deitar sozinho aparência antiga peludo: brilho, elasticidade ou, navpaki, escuridão, posichenity. O moinho de cutícula é derramado no processo de farbuvannya cabelo e ondulação, portanto, para a penetração das preparações nas bolas globulares do cabelo, para o pigmento, é necessário amolecer a cutícula. A queratina, da qual são formadas as “pequenas manchas” incha sob o efeito da água, principalmente porque é acompanhada pelo efeito do calor e de outras preparações (fofo). Do ponto de vista químico, explica-se pelo desenvolvimento de ligações de água nas moléculas de queratina, que, ao pendurar, os cabelos são restaurados. Quando os xales estão inchados, as pontas deles se erguem verticalmente, o cabelo brilha. As cutículas Razm'yakshennya alteram a resistência mecânica do cabelo: é mais fácil mexer com o peludo. Espalhe entre as bordas das pequenas manchas de coberturas com gordura de seda, que dá brilho, maciez, elasticidade aos cabelos. Fibroso, abo kirkovy, uma bola de criações com longos clitins cornificados fusiformes, franzidos em uma linha reta; em um novo lugar, a elasticidade e elasticidade do cabelo. Nessa bola, existe um pigmento de melanina, que condiz com a cor do cabelo. Zabarvlennya volossa deita-se devido à presença na nova melanina e nas lâmpadas novamente. Cabelo claro para vingar o pigmento rosado, escuro - granular. O núcleo, ou a bola do cérebro, é composto de clitina não excessivamente cornificada.
Assunto:Proteínas - biopolímeros naturais
“Mudando a pele para lavar sua imagem de vibrações,
caprichoso, como uma criança, e primário, como obscuro,
ferver em todos os lugares a vida em trivozi metushlivoy,
grande zmishavshi com inútil e ridículo ... "
S.Ya. Nadson
| Informação metódica |
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| tipo de ocupação | Integração (biologia + química) aula multimídia problemática |
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| Para formar declarações sobre o poder e as funções das proteínas nas células e organismos |
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| Inicial: dar compreensão sobre proteínas - biopolímeros naturais, suas diversas funções, poder químico das proteínas; formar conhecimento sobre as particularidades da vida da cidade; destruir o conhecimento sobre a relação entre o futuro e as funções dos discursos na bunda dos brancos; vivchati uchnіv, conhecimento vykoristannyu de summіzhnyh obtіvіv otrimannya mais imagem povnoї do mundo. Em desenvolvimento: desenvolvimento do interesse cognitivo; instalação de links intersubjetivos; dodoskonalyuvat vminnya analizuvati, porivnyuvati, estabelecer vzaimozv'yazok mizh budovoi esse poder. Vikhovny: mostrar a unidade material do mundo orgânico; moldando o svetoglyadu científico; |
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| O método de vikladu problemático, chastkovo-poshuk, heurístico, doslidnitsky |
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| Função de exibição: | Aluno usando um robô fluke, consultor |
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| Conhecimento, vminnya, iniciantes e competências, à medida que começam a se atualizar, despertar, consolidar durante o emprego: | Tais operações retóricas são formadas, como o alinhamento dos poderes da proteína, a classificação das estruturas da molécula de proteína e a análise das funções da proteína. Conceitos básicos: Aminoácidos, ligação peptídica, polipéptido, estrutura proteica, função proteica, poder proteico, desnaturação. Habilidades básicas: Robô com propriedades químicas, robô com detecção de atividade de catalase |
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| Posse obrigatória desse material: | Computador, apresentação sobre o tema da aula. Experimento: tubos de ensaio, tripés, lamparina, utrivac. Materiais reativos: rr Bilka ovo de galinha, ácido nítrico, solução para sulfato midi(II), prado, peróxido de água a 3%, órfão batatas cozidas chi m'yaso. |
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| Tipo de atividade desenvolvida: | Produtivo, Criativo, Problemático |
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| carteira de trabalho tecnológico |
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| Motivação: | Como você pode ajudá-lo com sua futura profissão? |
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| Oculto ocupado: |
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| “Proteínas, gorduras e carboidratos, |
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| Atualização do conhecimento | E chi sei Vi: 8. Como surgiu a vida na Terra? Qual é a base da vida? O eixo de hoje fala sobre meme. Plano de atividades: Encontro. Funções dos brancos. Armazém que Budova Bіlkіv. A estrutura das proteínas. Poder químico das proteínas. 6. Reorganização de proteínas em organismos. |
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| Problema alimentar? Como o branco de Budov pode estar ligado a ele por poder e funções? Hipótese: Aplicar brancos Histórico de revisão: armazém bіlkіv Encontro | Não é fácil entender como as proteínas podem ser transferidas para outras funções diferentes. A única maneira de chegar mais perto da solução do problema é descobrir por que as proteínas são motivadas, como os elementos estruturais são misturados, como formar a molécula, de acordo com um a um que no espaço, como o mau cheiro interage com um com aqueles discursos de dokovillya, aquele . Vivchiti Budova e o poder de Bіlkіv. |
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| Explore a desatualização causal e herdada: funções – budova. proteínas - polímeros, monômeros - aminoácidos |
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| Você pode nomear as proteínas para você? globulina - vacina, rodopsina - púrpura zorovyi, Em meados do século XIX foi colocada uma espiga de bilkiv, e após 100 anos foi sistematizado o bilk, a designação do seu armazém, e foi semeado, o bilk era o principal componente dos organismos vivos. A Ya. Danilevsky- presença de uma ligação peptídica na proteína E. Fisher- sintetizando metade da proteína Depósito químico esquilo pode ser representado por tais danims: C -55%, Pró - 24%, H - 7,3%, N - 19%, S -2,4%. Antes de bіlkіv ser trazido mais de 50% da massa total de brotos orgânicos de salmoura: na carne - 80%, nas peles - 63%, nos fígados - 57%, nos cérebros - 45%, nas escovas -28% Fórmulas químicas de proteínas ativas: Penicilina С16Н18О4N2 Caseína С1864Н3021О576N468 S2 Hemoglobina C3032H4816 O872N780S8Fe4 - Vamos definir o termo BILOK BILKI- biopolímeros de budov irregular, monômeros como 20 aminoácidos tipos diferentes. No armazém químico os aminoácidos incluem: C, Pro, H, N, S. As moléculas de proteína podem constituir uma ampla gama de estruturas e evocar funções baixas no corpo e no organismo: budwell, catalítico, regulador, rukhova, transporte |
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| Funções dos brancos | - Proteínas- a base da vida na Terra, que entra no depósito de pele, m'azova e tecido nervoso, cabelo, tendão, paredes dos vasos de criaturas e pessoas; tse budіvelniy material kіtini. É importante reavaliar o papel das proteínas, incl. A vida em nosso planeta pode ser decifrada como uma forma de usar corpos proteicos, como uma forma de trocar fala e energia do núcleo externo. Oskіlki belok para vingar vários grupos funcionais, vin pode ser introduzido em qualquer uma das classes de spoluk desenvolvidas anteriormente. Em um novo iaque, no foco, haverá sinais de spoluk, que se encontram em diferentes classes. Zvіdsi yogo rіznomanіttya. Devido às peculiaridades da estrutura do yogo, caracteriza as proteínas como vejo a forma do desenvolvimento da fala. |
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| Estrutura da proteína | Faça um resumo e feedback do processo de roaming para obter informações: Algum excesso de aminoácidos entra no depósito de moléculas de proteína? (div.app.) Para o cálculo de quais grupos funcionais de aminoácidos são usados um a um? O que entender sob a estrutura primária da proteína? Qual é a estrutura "secundária" da proteína? Yakі zv'yazki її utrimuyut? O que é uma estrutura "tretina"? Para rahunok tal zv'yazkіv vyutvoryuetsya? Por que a estrutura do quarto é peculiar? (Parece uma sequência linear de aminoácidos)
-Qual é a estrutura primária da proteína? Como os links estabilizam a estrutura secundária? ( A configuração espaçosa da molécula de proteína é dobrada como uma hélice. Na moldagem da configuração espiral da lanceta polipeptídica desempenha um papel links de água mizh-Z=Pro ta -N-H grupos. . )
- Qual é a estrutura trétina da proteína? (E depois, a configuração de uma lanceta polipeptídica aparentemente enrolada em espiral. É suportado pela interação de vários grupos funcionais do polipeptídeo lanciug. Assim, entre os átomos do sirka, um sítio dissulfeto é estabelecido, entre os grupos carboxila e hidroxila é um sítio colapsável, e entre os grupos carboxila e amino, pode ser adicionado um sítio salino. Para estruturas tsієї são características de links de água).
- Qual é a estrutura do quarto da proteína?(Macromoléculas de proteína reais podem se unir uma a uma e formar macromoléculas de agregados aparentemente grandes da proteína).
yaki poder químico ser característico dos brancos? (Anfótero está associada à presença na molécula de proteína de grupos catiônicos - grupo amino e aniônicos - grupos carboxila. O sinal da carga de uma molécula para estar em um número de grandes grupos. Se os grupos carboxila são mais importantes, então a carga da molécula é negativa (o poder de um ácido fraco se manifesta), se o grupo amino é positivo (o poder principal)).
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| Poder químico das proteínas | Para os brancos, as reações são características, para alguns, há cercos. Mas em alguns casos de levantamento de cercos, quando se usa muita água, ela se rompe, e em outros, é irrevogavelmente engolida, tobto. desnaturação. Alterações nas estruturas secundárias, terciárias e quarteirões da macromolécula proteica sob a influência de fatores externos: temperatura, reagentes químicos, influência mecânica. Durante a desnaturação, o poder físico da proteína muda, a diversidade diminui e a atividade biológica está envolvida O que a desnaturação pode causar? sensibilidade antigênica prejudicada da proteína; Bloqueio de reações imunológicas baixas; Prejuízo na troca de falas; A inflamação da membrana mucosa é baixa nos órgãos de corrosão (gastrite, colite); Kameneutvorennya (pedras para fazer uma base branca). Também para proteínas são características: Engolir brancos quando aquecidos Precipitação de proteínas com sais de metais importantes e álcool Proteínas queimam com nitrogênio, dióxido de carbono e água, assim como alguns outros rios. A montanha é acompanhada por um cheiro característico de festa queimada. As proteínas estão podres (sob a influência de bactérias podres), com as quais se dissolvem metano (CH4), água circulatória (H2S), amônia (NH3), água e outros produtos de baixo peso molecular. Anfotericidade Budova AK no visual infame: NH2-CH-COOH, de R - radical carboidrato. COOH - grupo carboxila /potência ácida/. NH2 – grupo amino /potência básica/. O processo de restauração da estrutura da proteína é chamado renaturação A transformação de proteínas em organismos. Proteínas їzhі → polipeptídeos → α-aminoácidos → proteínas para o corpo |
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| Como obter um esquilo de acordo com a data para a água? |
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| Hidrólise | Hidrólise de proteínas- arruinar a estrutura primária da proteína com diluição de ácidos, prados ou enzimas, o que leva à solubilidade de α-aminoácidos, a partir destes vins de deposição.
Proteínas - Albumosia - Dipeptídeos - Aminoácidos |
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| Reações de Yaksnі kolorovі à proteína | reação xantoproteica- Reação aos ciclos aromáticos. Proteína + HNO3(c) → cerco branco → zhovte zabarvlennya → zabarvlennya laranja + NH3 Como, com o auxílio da reação xantoproteica, é possível revitalizar os fios naturais em forma de peças? |
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| reação do biureto- Reação a ligações peptídicas. Proteína + Cu(OH)2 → variedade roxa O que é possível para a química adicional resolver o problema da deficiência de zhі? O zabarvlennya rozhe-violeta ou roxo aparecerá mais apropriadamente. Reação do Ce às ligações peptídicas nas dobras. Na presença do Cі diluído no meio da poça, o átomo e o nitrogênio da lanceta de peptídeo são fermentados no complexo de cor púrpura com íons midi (II). Biureto (pokhіdne sechovini) para vingar o grupo CONH - e a isso dou uma reação. |
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| Funções da proteína |
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| trabalho de casa | Um frasco leite não selecionado tome 288 mg de cálcio. Quanto leite você precisa por dia para fornecer ao seu corpo uma quantidade suficiente desse elemento? Dobova precisa de 800 mg de Ca. (Sugestão. Para satisfazer a ingestão suplementar de cálcio, uma pessoa madura é obrigada a beber 2,7 garrafas de leite por dia: 800 mg Ca * (1 garrafa de leite / 288 Ca) \u003d 2,7 garrafas de leite). Em um pedaço de pão de trigo branco, 0,8 mg de sal. Skilki shmatkіv precisa ser coletado por dia para satisfação do consumo adicional neste elemento. (O requisito adicional para o coelho é de 18 mg). (Vіdpovіd. 22,5 peças) 18 mg: 0,8 = 22,5 |
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| Fixando o material tecido Gra "Levante a mão tá tudo bem" | Ao mesmo tempo, você vai vikonuvatimete zavdannya z vyvcheno ї por aqueles que olharam para o teste. (No momento da verificação, os alunos mudam com seus robôs e avaliam o trabalho da susida. Variantes das respostas corretas no dosh. - Qual é a estrutura do nome? Por que? -Como você pode, para ajudar, mostrar as estruturas secundárias, terciárias e quartos adotadas da proteína. Para rahunok tal zv'yazkіv vzaєmodіy tse vіdbuvaєtsya? E agora, para ajudar no teste, vamos verificar se você domina o material. Levante a mão para responder "Então". 1. Os aminoácidos estão incluídos no depósito de proteínas, que estão entrelaçados entre si com ligações aquosas (Ні) 2. Uma ligação peptídica é chamada de ligação entre um grupo carboxila de um aminoácido e o nitrogênio de um grupo amino de outro aminoácido. (Então) 3. As proteínas formam a parte principal discursos orgânicos clitiny. (Então) 4.Bilok - monômero. (Oi) 5. O produto da hidrólise das ligações peptídicas é a água. (Oi) 6. Produtos de hidrólise de ligações peptídicas - aminoácidos. (Então) 7. A proteína é uma macromolécula. (Então) 8. Catalisadores de células - grãos. (Então) 9. Use proteínas para transportar ácido e dióxido de carbono. (Então) 10. A imunidade não está relacionada às proteínas. (Oi) |
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| Vislovlyuvannya sobre a vida e essa proteína pessoas famosas | “Em todos os lugares, de mi zustrіchaєmo life, mi bachimo, scho vyazanі z como um corpo branco.” F. Engels "Anti-Dyuring" O famoso manguito e o legado da natureza, Oleksandr Humboldt, ainda está à beira do século 19, dando uma vida assim: “A vida é uma forma de instaurar os corpos brancos, o momento originário dessa troca passo a passo de falas de caráter supérfluo e insensível; além disso, do apego dessa troca de falas, ele se apega à própria vida, que leva à distribuição da proteína. A nomeação, dada por F. Engels no robô "Anti-Dyuring", permite que você pense sobre isso, como a ciência moderna é o processo da vida. “A vida é o entrelaçamento dos processos químicos mais complexos na modalidade mútua de proteínas entre si com esses outros discursos.” |
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Adendo nº 1
Funções dos brancos.
função catalítica
Enzima de proteína de iaque: Enzimas são proteínas, que podem ter atividade catalítica, tobto. o que irá acelerar o excesso de reações. Todas as enzimas catalisam mais de uma reação. Doença causada por deficiência enzimática.
Bumbum: o leite não é superexposto (sem enzima lactase); hipovitaminose (deficiência de vitaminas)
Determinação da atividade enzimática em pátrias biológicas grande valor para o diagnóstico de doenças Por exemplo, para a atividade de enzimas no plasma sanguíneo hepatite viral.
Enzimas vikoristovuyut como agente reativo para o diagnóstico de algumas doenças.
Enzimas vikoristovuyut іz lіkuvannya deyih doenças. Aplicar: pancreatina, festivo, Lidaza.
Enzimas vikoristovuyut na indústria: ao preparar bebidas não alcoólicas, xaropes, comida enlatada, robalo, carnes defumadas.
Enzimas vikoristovuyutsya ao processar linho, cânhamo, para ajudar o shkir na indústria shkiryan, o fedor entra no depósito dos pós certos.
função estrutural
As proteínas são um componente estrutural de proteínas ricas. Por exemplo, os monômeros da tubulina de actina são proteínas globulares diferenciadas e, após a polimerização, formam fios longos, a partir dos quais o citoesqueleto é dobrado, o que permite a forma das células. proteína de queratina é dobrada cabelo, unhas, pir'ya ptahіv e conchas deyak_.
Função Zahisna
Іsnuє kіlka vidіv zahіsnyh funktsіy blіkіv:
Zahist físico. Eu tomo o destino do colágeno - proteína, que estabelece a base da fala intercelular de tecidos saudáveis (incluindo ossos, cartilagem, tendão e bolas profundas da pele (derme)); queratina, para formar a base de escudos córneos, cabelos, pir'ya, chifres e ing. semelhante à epiderme.
Químico. A ligação de toxinas com moléculas de proteína pode levar à desintoxicação. Um papel particularmente importante na desintoxicação em humanos é desempenhado pelas enzimas hepáticas, que as decompõem e desintoxicam ou as transformam em uma forma rozchinnu, que as absorve no corpo.
Imune Zachist. As proteínas, que entram na poça de sangue e outras raízes biológicas, participam da infecção do corpo, tanto para danos quanto para o ataque de patógenos
função reguladora
Muitos processos nas células intermediárias são regulados por moléculas de proteína, de modo que não servem como fonte de energia nem como material vital para as células. As proteínas Qi regulam a transcrição, tradução e induzem a atividade de outras proteínas e outros.
A função reguladora da proteína é afetada pela função da atividade enzimática ou pela função de ligação específica a outras moléculas, via de regra, está entrelaçada com essas moléculas de enzimas.
função de sinal
A função de sinal dos brancos é a capacidade dos brancos de servir como falas sinalizadoras, transmitindo sinais entre células, tecidos, órgãos e outros organismos. Freqüentemente, a função de sinalização é combinada com a reguladora, mas os fragmentos de ricas proteínas reguladoras internas também afetam a transmissão de sinais.
A função de sinalização é controlada por proteínas-hormônios, citocinas, fatores de crescimento e outros.
função de transporte
O alvo das proteínas de transporte pode ser chamado de hemoglobina, que transporta ácido dos pulmões para outros tecidos e dióxido de carbono dos tecidos para as pernas, bem como proteínas homólogas encontradas em todos os reinos dos organismos vivos.
Função de reposição (reserva) de brancos
Antes dessas proteínas, existem as chamadas proteínas de reserva, pois são armazenadas como fonte de energia e fala em crescimentos nativos e ovos de criaturas; as proteínas das cascas terciárias do ovo (ovalbumina) e a principal proteína do leite (caseína) também servem como o escalão principal da função vital. Uma série de outras proteínas vikoristovuєtsya no corpo como aminoácidos dzherelo, yakі em sua linha є protagonistas de falas biologicamente ativas, que regulam o processo de metabolismo.
função do receptor
Os receptores de proteína podem residir no citoplasma, de modo que possam penetrar na membrana clitina. Uma parte da molécula receptora recebe um sinal, que na maioria das vezes serve como um discurso químico e, em alguns casos, é leve, ação mecânica (por exemplo, alongamento) e outros estímulos. Quando um sinal é injetado em uma única célula, as moléculas do receptor de proteína sofrem uma mudança conformacional. Como resultado, a conformação da outra parte da molécula muda, o que leva à transmissão do sinal do outro componente celular.
Função do motor (rotativo)
Esta classe de proteínas motoras garante a segurança do organismo, por exemplo, a falta de m'yaziv, incluindo a locomoção (miosina), o movimento das células no meio do corpo (por exemplo, leucócitos rux ameboides), direcionando o transporte interno criar uma apresentação
cody aditivos alimentares
| E103, E105, E111, E121, E123, E125, E126, E130, E152. |
|
| 2. Suspeita | E104, EE122, E141, E150, E171, E173, E180, E241, E477. |
| 3. Inseguro | E102, E110, E120, E124,. E127. |
| 4. Cancerígeno | E131, E210-E217, E240, E330. |
| 5. Desapegue os intestinos para chorar. | |
| 6. Shkіdlivі para shkіri | |
| 7. Como chamar um torno quebrado | |
| 8. Visipi | |
| 9. Aumentar os níveis de colesterol | |
| 10. Chame a desordem do idiota | E338 E341, E407, E450, E461 - E466 |
robô prático
Assunto: Poder químico das proteínas. Reação de proteína Yakіsnі (kolorovі).
Tsіl: Aprenda sobre reações químicas a proteínas. Atividade da enzima catalase em tecidos vivos e mortos.
"Desnaturação de proteínas"
Ordem Vikonanny.
Prepare o rozchin da proteína.
Despeje 4-5 ml de proteína em pó em um tubo de ensaio e aqueça até ferver.
Nomear mudança.
Resfrie os tubos de ensaio e dilua-os com água.
"Reação xantoproteica"
Ordem Vikonanny.
2. Despeje 1 ml de ácido ótico em um tubo de ensaio.
3. Aqueça os tubos de ensaio.
4. Resfrie o sumish e adicione amônia no meio da poça.
5. Apontar mudanças.
« reação do biureto»
Ordem Vikonanny.
1. Despeje 2-3 ml de proteína em pó em um tubo de ensaio.
2. Adicione 2-3 ml de hidróxido de sódio e 1-2 ml de vitríolo azul.
3. Apontar mudanças.
Yakіsnі (colorido)
reação proteica. Siga os números 2 e 3
reação xantoproteica
Proteína + HNO3conc > brilhante-zhovte farbuvannya
(Mostrando núcleos de benzeno)
reação do biureto
Proteína + NaOH+CuSO4 > vermelho-
farbuvannya roxa
(Revelação de ligações peptídicas)
"Prova da presença de uma proteína apenas em organismos vivos"
Ordem Vikonanny.
1. Os tubos de ensaio contêm batatas de abóbora frescas, shmatochkas de batatas cinzentas,
batatas cozidas.
2. Adicione 2-3 ml de água oxigenada ao tubo de pele.
3. Apontar mudanças. (catalase - proteína enzimática é vista apenas em
a presença de água molecular, a diferença na água, a albumina é queimada)
| Dosvid | o que eles roubaram | O que eles observaram | Explicação e visnovki |
| 1. Reações ácidas a proteínas. | |||
| a) Reação do biureto. | Até 2 ml da quantidade de proteína, adicione a quantidade de sulfato midi (II) e prado. | Farbuvannya vermelho-violeta. | No caso de diferenças mútuas, uma estrutura complexa entre íons Cu2+ e polipeptídeos é estabelecida. |
| b) Reação xantoproteica. | Até 2 ml de proteína, adicione gota a gota de ácido nítrico para concentrar. | Vida longa. | Reação para trazer, scho para o depósito de proteínas inclui excesso de aminoácidos aromáticos. |
| 2. Desnaturação de proteínas. | Aqueça o tubo de ensaio nº 3 do tamanho da proteína. | Em todas as três depressões, há uma deglutição irreversível de proteína - desnaturação. | Quando aquecidos, diluídos com álcool, sais de metais importantes, as estruturas secundárias e terciárias são destruídas e as primárias são salvas. |
"A vida é uma maneira de usar corpos brancos ..." F. Engels
Resumo de referência Adendo nº 2- AMPHOTERNIDADE
Kisle meio = após o tipo de prado
[proteína]+ + OH- = de acordo com o tipo de ácido
- HIDRÓLISE……arruinando a estrutura primária da proteína em α-aminoácidos
Reações Yakіsnі
- REAÇÃO DE BIURETO(Reconhecimento de ligações peptídicas na molécula de proteína).
B. + CuSO4 + NaOH → roxo
………………………………
- REAÇÃO XANTOPROTEÍNA(Mostrando núcleos de benzeno).
B. + HNO3 → zhovte farbuvannya
- Gorinnya Bilku ………………………..
N2, CO2, H2O - cheiro de abeto queimado
- desnaturação - ………………………..
ruína do templo
estruturas 2-3 modificadas radioativamente
sal do eu importante
Proteínas ProteínasBILKI- a parte mais importante do depósito de organismos vivos, que entram no depósito de peles, curvas córneas, m'yazovo e tecido nervoso.
(simples) (dobrável) 
| 1 opção | 2 opção |
| 1. Antes do depósito de aminoácidos digite: a) apenas grupos amino b) menos grupos carboxila c) grupos amino e grupos carboxila d) grupos amino e grupos carbonila | 1. Aminoácido - fala, a fórmula é: a) CH3CH2 CONH2 b) NH2COOH c) NH2CH2CH2COOH d) NH2CH2SON |
| 2. Os aminoácidos, que não podem ser sintetizados no corpo humano, mas só podem ser encontrados da mesma forma, são chamados a) a-aminoácidos b) kharchovimi c) -aminoácidos d) insubstituível | 2. Aminoácidos - ce a) água fervente leve sem barril b) gás importante para repetir c) fala cristalina da cor da erisipela d) fala de cristal sem barra |
| 3. Quando os aminoácidos interagem com prados e ácidos, eles se dissolvem: b) ar colapsável c) dipeptídeos d) polipeptídeos | 3. A adoção de polipeptídeos depende do tipo de reação: a) polimerização b) policondensação c) vindo d) substituição |
| 4. Fórmula do ácido 3-aminopropanóico: a) NH2CH2COOH b) NH2CH2CH2COOH c) NH2CH2CH2 NH2 d) NH2CH CH2COOH | 4. O ácido tem o poder ácido mais fraco: a) otsova b) cloro c) aminooctova d) dicloroctova |
| 5. Verifique se o aminoácido é: a) linguagem sólida da vida molecular b) fala cristalina da vida iônica c) rіdini, bom rozchinnі na água d) fala cristalina com baixos pontos de fusão | 5. Aminoácidos - meias conchas anfotéricas, fragmentos de fedor interagem: a) de ácidos b) dos prados c) com álcoois d) com ácidos e lugs |
Vіdpovіdі 1 - C, 2 - D, 3 - A, 4 - B, 5 - B Vіdpovіdі 1 - C, 2 - R, 3 -B, 4 -C, 5 - R
| 1 opção | 2 opção |
| 1. Especifique o nome da proteína que desempenhará sua função: | 1. Especifique o nome da proteína, que é a função enzimática: a) hemoglobina; b) oxidase; c) anticorpos. |
| 2. Proteínas - preço ..: a) polissacarídeos; b) polipéptido; c) polinucleótidos. | 2. O poder biológico da proteína determina a estrutura: a) terciário; b) secundário; c) primeiro. |
| 3. A estrutura primária da proteína é suportada pelas ligações: | 3. Estrutura de proteína secundária a) iônico; b) péptido; c) vodnevih. |
| 4. Hidrólise da proteína vikoristovuetsya para: a) posse de aminoácidos, b) manifestação ácida de proteína, c) destruição da estrutura terciária | 4. As proteínas respondem a reações: a) desnaturação, b) polimerização, c) policondensação. |
| 5. Os aminoácidos, necessários para induzir a proteína, são consumidos pelo organismo: a) com água b) ouriço; c) repetir. | 5. Qual dos processos mais dobrados: a) síntese microbiológica; b) síntese orgânica; c) processamento de proteína vegetal. |
Variações: 1 – c, 2 – b, 3 – b, 4 – a, 5 – b. Sugestões: 1 – b, 2 – c, 3 – c. 4 – a, 5 – b.
teste de proteína
1 . Quais são os elementos químicos a serem entregues no armazém?
a) carvão b) água c) ácido d) enxofre e) fósforo f) nitrogênio f) sal g) cloro
2 . Quantos aminoácidos participam do desenvolvimento das proteínas?
a) 30 c) 20 b) 26 d) 10
3 . Quantos aminoácidos são essenciais para os seres humanos?
a) 16 b) 10 c) 20 d) 7
4 . Como resultado de qual reação é formada a ligação peptídica?
a) reação de hidrólise c) reação de policondensação
b) reação de hidratação d) todas as outras reações
5 . Yaka grupo funcional nadaє aminoácidos - ácidos, yaka - poças de autoridade? (carboxílico, grupo amino).
6 . Como as ligações estabelecem a 1ª estrutura primária, 2ª secundária e 3ª terciária da proteína? Spivvidnesit:
a) covalente c) iônico
b) água; d) tais links são diários.
7 ) Designe a estrutura da molécula de proteína:
1. 
2.
tabela de tipos
| Número do alimento | |||||||
| opção Vіdpovіdі |
8) Desnaturação - purificação da proteína para estruturas _____________ sob a direção de ________________, bem como sob a direção de várias variedades discursos químicos(______,________, sais) essa radiação.
9) Hidrólise - a destruição da estrutura _____________ da proteína sob a direção de ________________, bem como da composição aquosa dos ácidos ou de ambos.
10) Reações Yakіsnі:
a) Biuretova.
Proteína + ___________________________ = _________________________
b) Xantoproteína.
Proteína + ________________________________ = __________________________
11) Para estabelecer a viabilidade entre as proteínas e sua função no corpo. Por favor, dê a seguinte sequência de números, que deve ser dada às letras após o alfabeto:
BILKS: FUNÇÃO:
A) hemoglobina 1) sinal
B) enzimas; 2) transporte
C) anticorpos e antitoxinas 3) estrutural
4) catalítico
5) zahisna
12) Salve o valor das claras:
| Funções | Valor |
|
| budivelna | Membranas de tecido, coberturas de tecidos, lã, pir'ya, montanha, cabelo, cartilagem |
|
| transporte | Acumulação e transporte no corpo dos discursos mais importantes |
|
| enérgico | O estoque de aminoácidos no desenvolvimento do corpo |
|
| Dviguna | Proteínas de vida curta são a base dos tecidos m'azovyh |
|
| Zahisna | Proteínas - anticorpos, antitoxinas reconhecem e destroem bactérias e fala “estranha” |
|
| catalítico | As proteínas são catalisadores naturais (enzimas) |
|
| Signalna | As proteínas da membrana recebem influxos estranhos e transmitem um sinal sobre eles para o meio da célula |
Pergunta antes do briefing:
Bіlok também é chamado…
O que são monômeros de proteínas?
Quantos AKs insubstituíveis você vê?
Qual é o armazém atômico de bіlkіv?
Que tipo de link suporta a estrutura secundária?
Qual o nome do link que faz o POC?
A estrutura secundária da molécula de proteína no espaço está adivinhando ...
Para que tipo de interações a estrutura tretinosa se acomoda?
Por que as proteínas são trazidas para o DIU?
O que "proteína" significa na tradução grega?
O que é "desnaturação"?
Qual é o nome do processo de interação das proteínas do H2O?
Formação de novos conhecimentos. Bloco de palestras.
Agenda do tópico:
1. O papel das proteínas nos organismos, dzherela natural bilkiv.
2. Armazém e budova bіlkіv.
3. Funções dos brancos.
4.Potência física e química das proteínas.
5. Síntese de proteínas.
6. Reorganização de proteínas em organismos
3 discursos orgânicos para entrar antes eu moro em uma cela, As proteínas desempenham o papel mais importante. Aproximadamente 50% da massa do clitin cai em uma porção. Os esquilos Zavdyaki do corpo, tendo adquirido a capacidade de desmoronar, multiplicar-se, crescer, conquistar o ouriço, reagir ao frio.
“A vida é uma forma de estabelecer corpos brancos, o próprio momento de uma troca tão constante de falas com uma natureza supérflua їx insensível, além disso, com o apego dessa troca de falas, a vida é anexada ilka”, escreveu Engels em seu escritório.
As proteínas são componentes essenciais dos produtos alimentares, os fedores entram no armazém dos medicamentos.
A proteína é um componente importante de um ser humano. As principais fontes de proteína grub: carne, leite, produtos de carne processada, pão, peixe, legumes. A necessidade da proteína está no tipo de atividade vіd vіku, statі. No organismo de uma pessoa saudável, o culpado é o equilíbrio entre o número de proteínas presentes e os produtos de decomposição que aparecem. Para avaliação da troca de proteínas, foi solicitado entendimento balanço proteico. Em pessoas saudáveis, as pessoas têm nitrogênio igual, tobto. a quantidade de nitrogênio retirada das proteínas é igual à quantidade de nitrogênio. Em um organismo jovem, onde há acúmulo de massa protéica, o balanço de nitrogênio será positivo, tobto. A quantidade de nitrogênio que entra supera a quantidade do que é introduzido no corpo. Em pessoas de idade frágil, e também em algumas pessoas que adoecem, observa-se um balanço negativo de nitrogênio. Trivaliy balanço negativo de nitrogênio leva à morte do organismo.
É necessário lembrar que os diácidos de aminoácidos em caso de processamento térmico, conservação trivial de produtos podem criar meia-vida, que não é adquirida pelo organismo, tobto. tornar-se "inacessível". Reduzir o preço da proteína.
Criaturas e proteínas em crescimento são adquiridas pelo corpo de forma diferente. Por exemplo, proteínas de leite, laticínios, ovos serão conquistadas em 96%, carne e ribi - em 93-95%, proteínas de pão - em 62-86%, vegetais - em 80%, batatas e legumes - em 70% . No entanto, a soma desses produtos pode ser maior no total.
A tecnologia de cultivo de produtos alimentícios e processamento culinário yogo está entrando no estágio assimilado pelo corpo de proteínas. Com o aquecimento moderado das larvas, principalmente na época do orvalho, a assimilação das claras é crescente. Para processamento térmico intensivo, a penetração diminui.
A necessidade suplementar de uma pessoa madura em uma proteína de uma espécie diferente é de 1 a 1,5 g por 1 kg de massa corporal, tobto. aproximadamente 85-100 g.
2. Budova bіlkіv.
Muitas prateleiras orgânicas, que entram no depósito de células, são caracterizadas por grandes tamanhos de moléculas. Quais são os nomes dessas moléculas? (macromoléculas) O fedor é composto de conchas semelhantes de baixo peso molecular, unidas por ligações covalentes. Você pode combinar o fio com as contas no fio. Quais são os nomes dos elementos do armazém? (Monomiri). Os fedores fazem polímeros. A maioria dos polímeros foi induzida a partir dos mesmos monômeros. Esses monômeros são chamados de regulares. Por exemplo, se A é um monômero, então -A-A-A-…….A-polímero. Os polímeros, entre alguns monômeros, são chamados de irregulares. Por exemplo, -A-B-R-P-A-……G-R-P-A-. Armazém significa seu poder.
As proteínas são polímeros irregulares, cujos monômeros são aminoácidos.
As proteínas são compostos naturais complexos de alto peso molecular, estimulados por aminoácidos. O estoque de proteínas inclui 20 aminoácidos diferentes, que apresentam a maior diferença em proteínas com diferentes combinações de aminoácidos. A partir de 33 letras do alfabeto, podemos somar um número inesgotável de palavras, portanto, de 20 aminoácidos - um número impessoal. Existem até 100.000 proteínas no corpo humano.
O armazém de mais proteínas inclui depósitos de 300-500 aminoácidos e mais proteínas, que somam 1500 e mais aminoácidos. As proteínas são diferenciadas pelo depósito de aminoácidos e pelo número de lancas de aminoácidos e, principalmente, pela ordem de numeração nas lanças polipeptídicas. Rozrahunok show, ShO para BILKA, motivado para 20 aminoácidos riznikh, pijezi de Lantsyuzi 100 aminoácidos Zalishkiv, o número de verrugas yanging é 10130. Bagato bilkiv Ótimo para Dovzhina, I Massa Molecular.
Insulina -5700
Ribonuclease -12700
Albumina-36000
Hemoglobina-65000
Os brancos são culpados, mas por tal massa com longos fios. Todas as macromoléculas formam a fórmula de carretéis compactos (glóbulos) e estruturas retorcidas (fibrilas).
As proteínas são subdivididas em proteínas (proteínas simples) e proteínas (proteínas dobradas). O número de resíduos de aminoácidos que estão incluídos na molécula, de diferentes maneiras, por exemplo: insulina - 51, mioglobina - 140. O número da proteína Mr. é de 10.000 a dez bilhões.
A primeira hipótese sobre a futura molécula de proteína foi proposta na década de 70 do século XIX. Tse bula ureidna teoria da proteína da vida. Em 1903 pág. Os ensinamentos alemães de E.G.Fischer, propagando a teoria dos peptídeos, tornaram-se a chave para o mistério da proteína. Fischer admitiu que as proteínas são polímeros com excesso de aminoácidos ligados por uma ligação peptídica NH-CO. A ideia do fato de que as proteínas são os únicos polímeros a serem esclarecidos foi discutida já em 1888. Cientista russo A.Ya.Danilevsky. Essa teoria tirou a confirmação dos próximos robôs. Possivelmente para a teoria do polipeptídeo, as proteínas podem mudar a estrutura
Muitos brancos são compostos de várias partículas polipeptídicas, que são dobradas em um único agregado. Assim, a molécula de hemoglobina (С738Н1166S2Fe4O208) é composta por quatro subunidades. Significativamente, o Sr. clara de ovo = 36.000, o Sr. proteína da carne = 1.500.000.
A estrutura primária da proteína- A sequência de desenho de resíduos de aminoácidos, devido ao rahunok de ligações peptídicas (amida), todas as ligações são covalentes, imitam.
estrutura secundária- A forma do lanceug polipeptídeo no espaço. Lança branca de torções na espiral, zdіysnyuєtsya para rahunok de zv'yazkіv aquoso impessoal.
estrutura tretinna– uma verdadeira configuração de trivímero, que assume uma estrutura espiral torcida de Tretina – um emaranhado de hélice polipeptídica. (Demonstração de uma bola de cordão elástico).
É fácil revelar a configuração, é mais importante entender, como as forças de її podtrimuyut. (Pontos de água, pontos de dissulfeto -S-S-, ligação de dobramento entre radicais. Forças zavdyaki de van der Waals .) (para rahunok zv'yazkіv hidrofóbico), para algumas proteínas - S-S-zv'yazku (bіsulfіdnі mіstki), fіrnі mіstki dobrável.
Estrutura quaternária- Macromoléculas proteicas uma a uma são obtidas para formar um complexo. Estrutura quaternária - estrutura de várias lanças polipeptídicas
Estudantes, pós-graduandos, jovens adultos, como base vitoriosa de conhecimento em seus robôs treinados, serão seus melhores amigos.
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1. Doenças, ampliando a síntese prejudicada do funcionamento das proteínas
Proteínas є khіmіchnimi spolukami, dіyalnіst yakіh vede antes de formar sinais normais de um organismo saudável. Envolvido na síntese de uma proteína diferente e uma mudança em sua estrutura levando a moldagem sinais patológicos aquela doença rosa. Chamamos de espadilha da doença, atentos aos danos à estrutura e à intensidade da síntese de proteínas.
A hemofilia clássica está associada à presença no plasma de uma das proteínas que fazem parte do sangue faríngeo; pessoas doentes são propensas a aumento do sangramento
A anemia falciforme é causada por uma alteração na estrutura primária da hemoglobina: em pessoas doentes, os eritrócitos podem ter formato de foice, o número de eritrócitos é alterado devido ao processo acelerado de seu colapso; hemoglobina zv'yazuє ta suportar menos, menor no normal, kіlkіst azedo.
Gigantismo de delírios inspirados pelo hormônio do crescimento; a doença pode estar sobre o mundo no auge do crescimento.
Daltonismo de encantamento no pigmento dos frascos de cor, que participa da moldagem do spray de cor; Os daltônicos não distinguem as cores.
A diabetes está associada à chamada deficiência da hormona insulina, que pode dever-se a vários motivos: alteração do número ou alteração da insulina, como visto, alteração do número ou alteração da estrutura do receptor de insulina inu. Em pessoas doentes, há um aumento na quantidade de glicose no sangue e os sinais patológicos associados se desenvolvem.
A colesterolemia maligna está vinculada à presença na membrana citoplasmática das células de uma proteína receptora normal, que aceita uma proteína transportadora que pode transportar moléculas de colesterol; nos organismos de doenças, o colesterol, necessário para a clitina, não penetra na clitina, e grandes quantidades se acumulam no sangue, depositadas nas paredes dos vasos sanguíneos, o que leva ao zumbido e ao rápido desenvolvimento da hipertensão no início idade.
A xerodermia progressiva é afetada pela interrupção das enzimas robóticas, que normalmente renovam o DNA nas células, que são condicionadas pelas alterações UV; doenças que são improvisadas à luz, os fragmentos nas mentes do fedor culpam o shkirnі vrazki numérico e inflamado.
8. Mucoscidose das alterações na estrutura primária da proteína, que forma um canal para íons de SG na membrana plasmática externa; nas doenças nas vias dos feridos, acumula-se grande quantidade de muco, o que leva ao desenvolvimento de doenças dos órgãos do aparelho respiratório.
2. Proteômica
O século XX, que passou, caracterizou-se pela reivindicação e pelo turbulento desenvolvimento das disciplinas científicas, ao articularem o fenómeno biológico nos armazéns dos seus componentes e tentarem explicar os fenómenos da vida através da descrição do poder das moléculas, estamos à frente dos biopolímeros, que estão incluídos no depósito dos organismos vivos. Essas ciências incluíam bioquímica, biofísica, biologia molecular, genética molecular, virologia, biologia, química bioorgânica. Eles se desenvolvem diretamente na ciência, como se oscilassem, a partir dos poderes dos armazéns, para dar uma imagem completa de todo o fenômeno biológico. Para uma nova estratégia integradora de conhecimento da vida, muitas informações adicionais são necessárias. As ciências do novo século - genômica, proteômica e bioinformática já começaram a enviar material para isso.
A genômica é uma disciplina que desenvolve a estrutura e o mecanismo do funcionamento do genoma nos sistemas vivos. genoma- Sukupnіst vsіh genіv і mizhgennih dolyanok be-qualquer organismo. Genômica estrutural de genes vivos e plantas intergeracionais, que desempenham um grande papel na regulação da atividade gênica. Genômica funcional mostrando as funções dos genes, as funções de seus produtos proteicos. O objeto de estudo da genômica cronológica é o genoma de diferentes organismos, cuja divergência permite compreender os mecanismos de evolução dos organismos, as funções desconhecidas dos genes. A genômica vinificada na espiga dos anos 90 do século XX ao mesmo tempo do projeto "Genoma Humano". O objetivo deste projeto foi determinar a sequência dos nucleotídeos ubiquit no genoma humano com uma precisão de até 0,01%. Até o final de 1999, o futuro genoma de dezenas de espécies de bactérias, leveduras, hrobak redondo, drosófila, arabidopsis roslina será revelado novamente. 2003 para o destino de decifrar o genoma humano. O genoma humano contém cerca de 30 mil genes que codificam proteínas. Apenas para 42% їх vіdoma їх função molecular. Descobriu-se que menos de 2% de todas as doenças contagiosas estão associadas a defeitos nos genes e cromossomos; 98% da doença é devida à interrupção da regulação do gene normal. Os genes mostram sua atividade na síntese de proteínas, que são encontradas em células e organismos de várias funções.
Nas células específicas da pele, ao mesmo tempo, o dial de proteínas está funcionando. proteoma. Proteômica- uma ciência que desenvolve a sucessão de proteínas em clitins em diferentes estados fisiológicos e em diferentes períodos de desenvolvimento, bem como as funções dessas proteínas. Genômica Mіzh e proteomіkoyu є suttєva raznitsa - o genoma é estável para esta espécie, embora o proteoma não seja apenas individual para diferentes clitins de um organismo, mas também para um clitin no pousio do país (podіl, calmo, diferentiyuvannya toscho) . Proteomas impessoais, dominando organismos ricos, criando um grande dobramento de sua cultura. Por enquanto, o número exato de proteínas no corpo humano é desconhecido. Para estimativas reais, existem centenas de milhares; apenas alguns milhares de brancos já foram vistos, mas menos de uma parte deles foi relatada. A identificação e descrição dos brancos é um processo técnico excessivamente complexo que requer uma combinação de métodos biológicos e computacionais para análise. No entanto, os métodos de revelação dos produtos da atividade dos genes - moléculas e RNA e proteínas, que se desenvolvem no restante das rochas, permitem acompanhar um rápido progresso neste galus. Recentemente, foram criados métodos que permitem em uma hora detectar centenas de células de proteínas ao mesmo tempo e parear conjuntos de proteínas em diferentes células e tecidos em níveis normais para várias patologias. Um desses métodos é ganhar chips biológicos, que permitem que você expresse em objetos, que você fala, mais de mil discursos diferentes: ácidos nucléicos e proteínas. Mostram-se as grandes possibilidades da medicina prática: um mapa proteômico, um atlas laudo de todo o complexo de proteínas, médicos que optaram por tirar a possibilidade de exercer a própria doença, mas não os sintomas.
A genômica e a proteômica operam em conjuntos tão majestosos de informações que são necessários para o público bioinformática- ciência, como coletar, classificar, descrever, analisar e processar novas informações sobre genes e proteínas. Métodos matemáticos Vikoristovuyuchi e técnica de cálculo, no futuro serão medidas genéticas, modelagem bioquímica e outros processos clínicos. Em 10-15 anos, a genômica e a proteômica atingirão um nível tal que seremos capazes de metaboloma- Um esquema abrangente de interação de todas as proteínas nas células vivas. Experimentos em clitins e organismos serão substituídos por modelos de computador subseqüentes. Haverá a possibilidade de criar e stosuvannya іndivіdualnyh likarskih zasobіv, rozrobki іndivіdualnyh visitas preventivas. Uma injeção particularmente forte de novos conhecimentos deve ser despejada no desenvolvimento da biologia. Seremos capazes de levar em conta a viabilidade e de uma vez completar os detalhes das descobertas sobre as células individuais, desde o óvulo e espermatozóides até a diferenciação das células. Eles permitem primeiro, em uma base de cálculo, a interdependência de clitins individuais em diferentes estágios da embriogênese, o que mundo sagrado vchenih, yakі vvchayut desenvolvimento da biologia. Novos horizontes estão surgindo na solução de problemas como carcinogênese e antiguidade. As conquistas da genômica, proteômica e bioinformática devem ser adicionadas à teoria da evolução e à sistemática dos organismos.
3 . Bilkova engenharia
síntese proteíca
Os poderes físicos e químicos das proteínas naturais muitas vezes não satisfazem as mentes, em alguns números as proteínas se tornarão indiretamente humanas. É preciso mudar a estrutura primária para garantir a formação da proteína com uma estrutura anterior, mais baixa, espaçosa e novas autoridades físicas e químicas, que permitem até na mente de outros conquistar o poder das funções naturais da proteína. A construção dos brancos é cuidada engenharia de proteínas. Para remover a proteína alterada, método vicorist química combinatória que zdіysnyuyut mutagênese de endireitamento- introdução de alterações específicas nas sequências de codificação do DNA, que levam a alterações de canto nas sequências de aminoácidos. Para o efetivo desenho da proteína a partir da potência dada, é necessário conhecer a regularidade da formação da estrutura espaçosa da proteína, a fim de deitar sua potência física e química dessa função, então é necessário conhecer a estrutura primária da proteína, o excesso de aminoácidos na pele joga com o poder dessa função da proteína. Infelizmente, não se sabe que a maioria das proteínas possui uma estrutura tretinosa, que é sempre a mesma, pois o próprio aminoácido e a sequência de aminoácidos precisam ser alterados para retirar as proteínas do poder necessário. Mesmo agora, com a ajuda da análise de computador, pode-se prever o poder das proteínas ricas, a sequência de seus excessos de aminoácidos. Análise semelhante para simplificar o procedimento para a criação de proteínas necessárias. Por enquanto, para dar conta das mudanças nas proteínas com os poderes necessários, é importante ir por outro caminho: tirar uma espadilha de genes mutantes e saber que produto proteico um deles, que pode precisar de autoridade.
Para mutagênese direta de vitória, existem diferentes abordagens experimentais. Eliminadas as alterações no gene, é possível introduzir a construção genética nas células procarióticas ou eucarióticas, o que aumentará a síntese da proteína, que é codificada pela construção genética.
O potencial da engenharia de proteínas é semelhante ao do ataque.
Ao alterar a capacidade de ligação da fala, que é convertida, - ao substrato - com a enzima, é possível aumentar a eficiência catalítica da reação enzimática.
Ao aumentar a estabilidade da proteína em uma ampla gama de temperaturas e a acidez do meio, você pode vencer a ioga nas mentes, pois a proteína é desnaturada, desperdiça sua atividade.
Tendo criado proteínas que as fazem funcionar em varejistas anidros, você pode criar reações catalíticas em mentes não fisiológicas.
4. Ao alterar o centro catalítico da enzima, é possível aumentar sua especificidade e alterar o número de reações secundárias sem importância
5. Aumentando a estabilidade da proteína para as enzimas que podem ser quebradas, você pode simplificar o procedimento para limpá-la.
b.Mudando a proteína de forma que ela possa funcionar instantaneamente sem um componente não aminoácido significativo (vitamina, um átomo de metal, etc.), você pode ganhar ioga em vários processos tecnológicos ininterruptos.
7.Mudando a estrutura das células reguladoras da enzima, pode-se mudar as etapas da galvanização pelo produto da reação enzimática para o tipo de ligação sérica negativa e assim aumentar a excreção do produto.
8. Você pode criar uma proteína híbrida que funcione com duas ou mais proteínas. 9. É possível criar uma proteína híbrida, uma das quais facilitará o uso de uma proteína híbrida de células que são cultivadas, caso contrário, melhorará o yoga do sumish.
Sabendo do deakimo alcance da engenharia genética de proteínas.
1. A substituição da espadilha dos resíduos de aminoácidos na lisozima do bacteriófago T4 por cisteína removeu a enzima mais ligações dissulfeto, razão pela qual essa enzima manteve sua atividade em uma temperatura mais alta.
2. A substituição do excesso de cisteína por excesso de serina no r-interferon humano, que é sintetizado pela coli intestinal, superou o estabelecimento de complexos intermoleculares, enquanto a atividade antiviral dessa droga foi alterada aproximadamente 10 vezes.
3. Substituir o excesso de treonina pelo excesso de prolina nas moléculas da enzima tirosil-tRNA sintetase aumentou dezenas de vezes a atividade catalítica dessa enzima: tornou-se mais eficiente adicionar tirosina ao tRNA, que transferiria o ribossomo do aminoácido qi durante a tradução.
4. Subtilizini - rico em enzimas serina que quebram as proteínas. O mau cheiro é secretado por bactérias ricas que são amplamente vicoradas por humanos para biodegradação. O fedor imitará os átomos de cálcio, o que promoverá a estabilidade. Porém, nos processos industriais existem estrias químicas que se ligam ao cálcio, após o que as subtilisinas passam a exercer sua atividade. Depois de mudar o gene, os cientistas retiraram da enzima os aminoácidos que participam da ligação do cálcio e substituíram um aminoácido por outro para melhorar a estabilidade da subtilisina. As mudanças na enzima pareciam ser estáveis e funcionalmente ativas nas mentes próximas à indústria.
5. Bula mostrou a possibilidade da criação de uma enzima que funciona de acordo com o tipo de restricases, que divide o DNA em áreas estritamente designadas. Os cientistas criaram uma proteína híbrida, um fragmento da qual reconheceu a mesma sequência de resíduos de nucleotídeos na molécula de DNA e o outro dividiu o DNA nessa divisão.
6. Ativador do plasminogênio tecidual - uma enzima que é usada em clínicas para tratar coágulos sanguíneos. É uma pena que os vinhos possam ser retirados da circulação sanguínea e possam ter de ser administrados repetidamente, ou em doses elevadas, o que pode originar efeitos secundários. Apresentando três mutações diretas no gene da enzima, removemos a enzima de vida longa, que promovia a esporulação em fibrina, que colapsava, e com a mesma atividade fibrinolítica da enzima.
7. Ao alterar a alteração de um aminoácido na molécula de insulina, as veias conseguiram adoecer, se sofremos de diabetes, a alteração na concentração do hormônio no sangue foi quase fisiológica nogo, scho vinikaє depois de receber isto.
8. Existem três classes de interferon, que podem ter atividade antiviral e anticancerígena, mas também apresentam especificidade diferente. Era tentador criar um interferon híbrido que pudesse ter o poder de três tipos de interferon. Criamos genes híbridos que incluem fragmentos de genes naturais de interferons de tipo decil. Alguns desses genes, sendo introduzidos em células bacterianas, garantiram a síntese de interferons híbridos de uma atividade anticancerígena maior e menor em moléculas de Batkiv.
9. O hormônio de crescimento humano natural aparece não apenas com o receptor do primeiro hormônio, mas também com o receptor de outro hormônio - a prolactina. Para fugir do infeliz efeitos colaterais No processo de cicatrização das veias, foi possível reduzir a possibilidade de adição do hormônio do crescimento ao receptor de prolactina. O fedor alcançou esse objetivo substituindo os aminoácidos ativos na estrutura primária do hormônio do crescimento com a ajuda da engenharia genética.
10. Antivirais anti-infecção por VIL, a proteína híbrida foi retirada, um fragmento desta proteína foi ligado com segurança apenas a linfócitos infectados por vírus, o outro fragmento impediu a penetração da proteína híbrida no meio da clitina afetada e mais um fragmento interrompendo a síntese de proteínas no clitin infectado levou à morte.
Desta forma, exageramos no fato de que, alterando as células específicas da molécula de proteína, podemos dar novos poderes às proteínas, que já conhecemos, e criar enzimas únicas.
As proteínas são os principais alvo para fins medicinais. Existem cerca de 500 alvos para rostos de crianças em todo o país. As rochas mais próximas têm até 10.000 de altura, o que permite criar faces novas, eficientes e seguras. No resto da hora, abordagens fundamentalmente novas estão sendo desenvolvidas para o bem da pesquisa médica: como alvo, não são vistas proteínas isoladas, mas seus complexos, interações proteína-proteína e dobramento de proteínas.
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