BIOCHIMICA STATICA
CapitoloIV.2.
Le proteine sono polimeri che non si decompongono, la loro unità strutturale minima è un amminoacido (AA). Gli amminoacidi sono legati tra loro da un legame peptidico. In natura, diventa più ricco di AK, più basso per entrare nel magazzino delle creature e dei bianchi in crescita. Quindi, gli AA non proteici possono essere eliminati negli antibiotici peptidici o nei prodotti intermedi del metabolismo proteico. Prima dello stock di proteine, sono inclusi 20 AA nella forma alfa, mescolati con altri diversi, ma chiaramente indicati per la proteina della pelle della sequenza.
1) Alifatico - glicina (Gli), alanina (Ala), valina (Val), leucina (Leu), isoleucina (Iley);
2) Idrossiacidi - serina (Ser), treanina (Tre);
3) Dicarbossilico - asparagina (Asp), glutammina (Glu), acido aspartico (Ask), acido glutammico (Gla);
4) Bibasico - lisina (Liz), istidina (His), arginina (Arg);
5) Aromatico - fenilalanina (Phen), tirosina (Tyr), triptofano (Tre);
6) Serkovmіsnі - cisteina (Cis), metionina (Met).
Dal ruolo biochimico:
1) glucogeno - attraverso basse trasformazioni chimiche, vai ai percorsi della glicolosi (ossidazione del glucosio) - Gli, Ala, Tre, Val, Ask, Glk, Arg, Gis, Met.
2) chetogenico - prendi parte all'illuminazione dei corpi chetonici - Lei, Iley, Tyr, Fen.
Per la sostituzione:
1) Nezaminnі - non sintetizzato negli organismi - Hys, Ili, Leu, Liz, Met, Fen, Tre, Tri, Val e nei giovani animali Arg, Hys.
2) Sostituzioni - in effetti.
In termini di visibilità della molecola AA, si tratta contemporaneamente di gruppi amminici e carbossilici con potere acido-base semiacido. Nel mezzo neutro, AK si trova in ioni apparentemente bipolari. colore-ioniv tobto.
Non NH 2 - R - COOH e NH 3 + - R - COO -
Illuminazione del legame peptidico . Poiché il gruppo carbossilico di un AA aciluisce il gruppo amminico diverso da AA, quando viene stabilito il legame ammidico, viene chiamato peptide. Quello. i peptididi sono semigusci, creati dall'eccesso di alfa-AA, collegati tra loro legame peptidico.
Tsej vyazok dosit stabіlniy i razryv yogo vіdbuvaєtsya solo per la partecipazione di catalizzatori - enzimi specifici. Per l'aiuto di tale collegamento, AK è unito nel dosare lance lunghe, poiché sono chiamate polipeptidi. La pelle di una tale lancia può essere vendicata su un'estremità dell'AK dal gruppo amminico libero - tse N - surplus terminale, e d'altra parte con un gruppo carbossilico - surplus C-terminale.
I polipeptidi, che spontaneamente formano e potenziano un'unica struttura distesa, come vengono chiamate conformazioni, vengono portati alle proteine. La stabilizzazione di una tale struttura è possibile solo se i polipeptidi raggiungono l'età della canzone, quindi i polipeptidi con un peso molecolare superiore a 5.000 Da sono chiamati proteine. (1 Così caro 1/12 all'isotopo del carbonio). Tilki, incombente il canto della distesa della vita, il bianco può funzionare.
1) Strutturale (plastico) - con proteine costituite da ricchi componenti cellulari e in complessi con lipidi, la puzza entra nel magazzino delle membrane cellulari.
2) Catalitico - tutti i catalizzatori biologici - enzimi per la loro natura chimica - proteine.
3) Trasporto: la proteina dell'emoglobina trasporta l'ossigeno, una serie di altre proteine che supportano il complesso con i lipidi li trasportano attraverso il sangue e la linfa (testa a testa: mioglobina, syrovatkovy albumina).
4) Meccanochimico - m'yazova robot e іnshі forma ruhu su organismi zdіysnyuyutsya con la partecipazione di proteine in rapido movimento con collegamenti macroenergici vikoristannya (testa a testa: actina, miosina).
5) Regolatorio: un certo numero di ormoni e altri discorsi biologicamente attivi hanno una natura proteica (insulina, ACTH).
6) Zahisna - anticorpi (immunoglobuline) con proteine, inoltre, la proteina del collagene diventa la base della pelle e la creatina - i capelli. La pelle che i peli proteggono il nucleo interno del corpo dalle effusioni esterne. Le mucoproteine entrano nelle pieghe della mucosa e nei rіdini sinoviali.
7) Il supporto è un tendine, la superficie delle argille ai lati delle cisti è costituita da un mondo significativo di discorsi proteici (es: collagene, elastina).
8) Energetico: gli amminoacidi della proteina possono essere trovati sulla via del glicole, che fornisce energia alla cellula.
9) Recettore: le proteine ricche prendono parte ai processi di riconoscimento vibratorio (recettori).
equa organizzazione della molecola proteica.
Nella letteratura attuale, è consuetudine considerare 4 uguale organizzazione della struttura della molecola proteica.
Viene chiamata la sequenza di residui di amminoacidi, che sono uniti da un legame peptidico prima linea organizzazione della molecola proteica. È codificato dal gene strutturale della proteina della pelle. Stelle: chiazze di peptidi e disolfuro tra eccedenze di cisteina fitte. Queste interazioni covalenti, che hanno meno probabilità di essere distrutte dall'azione degli enzimi proteolitici (pepsina, anche tripsina).
La struttura secondaria è chiamata distesa di separazione degli atomi nella lancia di testa della molecola proteica . Esistono tre tipi di struttura secondaria: alfa-elica, beta-folding e beta-vigin. Si stabilisce nella distesa per il rahunok dell'istituzione di collegamenti idrici tra i principali raggruppamenti di lancieri AK. I legami d'acqua si formano tra gli atomi elettronegativi dei gruppi carbonilici acidi e gli atomi d'acqua di due amminoacidi.
Spirale alfa– lancetta a catena-peptide con torsioni simili a cavatappi attorno a un cospicuo cilindro. Il diametro di una tale spirale è di 0,5 A. Nelle proteine \u200b\u200bnaturali, una spirale si rivela più che giusta. Le proteine Deyakі (insulina) possono essere due bobine parallele. Magazzino beta– pieghe a lancetta del polipeptide alla piega uguale. Beta-vigin - è mescolato con tripli aminoacidi per una connessione acquosa. In caso di cambiamento necessario nell'espansione spaziale del polipeptide lanceolato con la struttura terziaria stabilita della proteina.
Struttura Tretina - l'obiettivo del potere di questa proteina è il modo di deporre il polipeptide lanceug nello spazio aperto . Questa è la base della funzionalità della proteina. Garantirà la stabilità dei grandi spacciatori di proteine, che sono formati dalle impersonali riserve di amminoacidi di quei gruppi proteici. Tale ordinamento nell'estensione della cellula della proteina è formato dai centri attivi degli enzimi e dal legame della struttura terziaria alla perdita dell'attività funzionale della proteina.
La stabilità della struttura terziaria è più importante delle interazioni non covalenti nel mezzo del globulo proteico, più importante dei legami idrici e delle forze di van der Waals. Ale deyakі proteine dodatkovo stabilizuyutsya per rahunok tale vzaєmodіy covalente come disolfuro mіstki tra eccedenze di cisteina.
Il maggior numero di molecole proteiche può agire come alfa eliche, così come frequenze di ripiegamento beta. E soprattutto, le proteine \u200b\u200bglobulari sono formate dalla forma della struttura terziaria: è più importante che si formino le alfa-eliche e si formi la forma dell'ellisse (più enzimi). І fibrillare - che si formano soprattutto dalla frequenza di ripiegamento beta e possono essere appiattite o filiformi (pepsina, proteine della buona cartilagine).
Il posizionamento nella distesa di subunità reciprocamente interagenti, stabilito con l'aiuto di lancette polipeptidiche, è chiamato struttura a quarti . Tobto. nella struttura del quarto modellato, non sono le lance peptidiche a prendere parte alle forze di potere, ma i globuli, che sono saturi della pelle s cich kil okremo. La struttura quaternaria è la principale linea di organizzazione della molecola proteica e delle vene attaccate a tutt'altro che tutte le proteine. I legami che formano questa struttura sono non covalenti: acqua, interazione elettrostatica.
Il principio fondamentale della biologia molecolare: la sequenza di residui amminoacidici della lancia polipeptidica della proteina per prendere tutte le informazioni in sé, come è necessario per la formazione di una semplice struttura spaziale. Tobto. sequenza di amminoacidi, che è in questa proteina, indica l'adozione della conformazione alfa o beta della struttura secondaria per l'insediamento tra AA acqua e legami disolfuro e nella formazione a distanza di strutture globulari o fibrillari ї sono anche per la struttura di interazioni noncovalenti tra siti biologici di appuntamenti.
L'espansione della proteina è portata all'espansione dello IUD e richiama una serie di dominanze delle colonne idrofile: alta diffusione, alta viscosità, pericolosità, danno il cono di Tyndall.
1) Anfotericitàè associato alla presenza nella molecola proteica di gruppi cationici - gruppi amminici e anionici - gruppi carbossilici. Il segno della carica di una molecola deve trovarsi in un numero di grandi gruppi. Se i gruppi carbossilici sono più importanti, allora la carica della molecola è negativa (si manifesta il potere di un acido debole), se il gruppo amminico è positivo (il potere principale).
La carica della proteina si deposita nel pH del mezzo. Nell'ambiente acido, la molecola acquisisce una carica positiva, nella pozzanghera - negativa.
[NH3 + -R-COO - ] 0
pH > 7 [OH - ]7>pH [ H + ]
[ NH 2 - R - COO -] - [NH 3 + - R - COOH] +
Il valore di pH al quale il numero di cariche diverse nelle molecole proteiche è lo stesso, quindi la carica totale è uguale a zero. punto isoelettrico che proteine. La stabilità di una molecola proteica all'afflusso di fattori fisici e chimici nel punto isoelettrico è minima.
Il maggior numero di proteine naturali è dovuto alla notevole quantità di aminoacidi bicarbossilici ea questo, a tendere a proteine acide. Questo punto isoelettrico si trova vicino al mezzo leggermente acido.
2) rozchini con mayut buffer con loro autorità per conto della loro anfotericità.
3) rozchinnist. Se la molecola proteica contiene gruppi amminici polari e carbossilici, allora in vari eccessi superficiali di AA sono idratati - la soluzione è coacervare.
4) coacervazione- esasperazione dei gusci d'acqua di poche particelle, senza distruggere le particelle stesse.
5) coagulazione- Incollare particelle bianche e farle cadere in un assedio. Tse vіdbuvaєtsya a vydalnі їх іх dratnoї shell. Per cui è sufficiente modificare la struttura di una parte della proteina, in modo che i gruppi idrofili, che legano l'acqua del rivenditore, si accascino nel mezzo della parte. Le reazioni di sedimentazione del raggio si dividono in due gruppi: lupi mannari (impiccagione) e non ritorno (denaturazione).
6) denaturazioneviene chiamata la fonte del cambiamento nella struttura secondaria e terziaria della proteina, in modo che il sistema di interazioni non covalenti venga distrutto, in modo che la prima struttura covalente (primaria) non venga avviata. La denaturazione delle proteine allevia qualsiasi attività biologica nella clitina ed è importante vicorare come molti amminoacidi. Gli agenti denaturanti possono essere fattore chimico Parole chiave: acidi, prati, sali idrati, ossidanti organici, ossidanti vari. I fattori fisici possono essere influenzati da: alta pressione, congelamento e congelamento della bagatorasi, lanugine ultrasonica, radiazioni UV, radiazioni ionizzanti. Ale, il più diffuso fisico ufficiale della denaturazione delle proteine dell'aumento di temperatura.
In un certo numero di denaturazioni vipadkiv delle proteine nella clitina, possono esserci rinaturazioni, in modo che si brucino nell'estensione pannocchia della struttura. Questo processo dipende dalla partecipazione di proteine specifiche, cosiddette con uno shock termico ( proteine da shock termico o hsp) con un peso molecolare di 70 kDa. Queste proteine sono sintetizzate in clitins in un gran numero di pazienti con afflusso su di esso (o sull'intero organismo) di fattori ostili, aumento della temperatura. Arrivando alla lancetta polipeptidica bruciata hsp 70 Shvidko gortayut її hanno la corretta struttura della pannocchia.
Classificazione dei bianchi
Per la vendita al dettaglio: acqua, sale, alcool, non saldatura e altro.
Dietro la struttura conformazionale : fibrillare, globoso.
Per l'industria chimica: proteine - sono formate solo da aminoacidi, proteine - la crema AA può immagazzinare una parte non proteica in deposito (carboidrati, lipidi, metalli, acidi nucleici)
Proteine :
1) Albuminia- Apertura dall'acqua, non apertura nel conc. sali. R IO = 4,6-4,7. Іsnuyut latte albumina, uova, sangue sirovatki.
2) Globuline: non differiscono per l'acqua, differiscono per il sale. Immunoglobuline.
3) Gli istoni sono rari in acqua, in acidi debolmente concentrati. Mayut vrazhenі osnovnі vlastivostі. Proteine cenucleari, fetore associato a DNA e RNA.
4) Scleroproteine - proteine dei tessuti di supporto (cartilagine, pennelli), pelle, capelli. Non differire in acqua, acidi deboli e prati.
UN) collagene- proteine fibrillari di un tessuto felice. A bollore fiorente, i puzzi si disperdono nell'acqua, ea freddo la gelatina si deposita.
b) elastina - proteine di legamenti e tendini. Per predominanza, sono simili ai collageni, idrolisi di birra sotto l'azione degli enzimi nel succo dell'erba;
c) cheratina - per entrare nel magazzino dei capelli, pіr'ya, salva;
G) fibroina- Bіlok shovku, al magazzino per fare la ricca serina;
e) prolammine e glutenine - proteine della crescita rugiadosa.
Proteidi
Krіm AK per vendicare il gruppo protesico e nel maggese, a causa della sua natura chimica, la puzza è classificata come:
1) Nucleoproteine - gruppo prostetico - acidi nucleici. Tra le numerose classi di nucleoproteine, le più numerose sono i ribosomi, che sono costituiti da un certo numero di molecole di RNA e proteine ribosomiali, e la cromatina è la principale nucleoproteina delle clitine eucariotiche, che è costituita da DNA e proteine formanti strutture - istoni (situato nel nucleo della clitina e nei mitocondri della testa). i "Matrix Biosintesi").
2) Emoproteine - un componente non proteico di queste proteine - eme, sollecitazioni da cellule pirolitiche di chotyrox, con esse che legano uno ione bivalente (attraverso gli atomi di azoto). A tali proteine si trovano: emoglobina, mioglobina, citocromi. Questa classe di proteine è chiamata cromoproteine, i frammenti di eme sono fatti con una metà arcuata. Emoglobina- Trasporto acido. Mioglobina - deposito di acido in m'yazakh. Citocromo(enzimi) - catalisi delle reazioni di ossido e trasporto di elettroni nella lancia dichal.
(Report div. appendice 1).
3) Proteine metalliche: il metallo entra nel magazzino del gruppo protesico. Clorofilla- Per vendicare la gemma, ma per sostituire la sala - magnesio. Citocromo a - vendetta per metà, succinato deidrogenasi e in. enzimi per combattere l'acido non geminico ( ferrodossina).
4) Lipoproteine - per vendicare i lipidi che entrano nel magazzino delle membrane cellulari
5) Fosfoproteine - per rimuovere l'eccesso di acido fosforico
6) Glucoproteine - vendetta tsukra
LETTERATURA PRIMA DI ROZDILU IV.2.
1. Balezin S. A. Workshop sulla chimica fisica e colloidale // M:. Osvita, 1972, 278 p.;
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7. Pilipovich Yu.B., Egorova T.A., Sevastyanova G.A. Workshop sulla biochimica globale // M.: Prosvitnitstvo, 1982, 311 pp.;
Amminoacidi Il magazzino di polipeptidi e proteine naturali comprende amminoacidi, nelle cui molecole i gruppi amminici e carbossilici sono collegati con lo stesso atomo di carbonio. H 2 N–CH–COOH R Gli amminoacidi naturali sono suddivisi in alifatici, aromatici eterociclici come fonte di acqua e radicale carboidrato R. Gli amminoacidi alifatici possono essere non polari (idrofobici), polari non caricati e polari carichi. Oltre ai gruppi funzionali nei radicali, ci sono anche amminoacidi che possono essere sostituiti da gruppi idrossilici, ammidici, carbossilici e amminici. Suona vikoristovuyutsya nomi banali di amminoacidi, come povyazanі z dzherelami їkh vіdіlennya chi dominion.
Classificazione degli -amminoacidi per il radicale carboidrato bodovoy Radicale non polare alifatico H-CH-COOH NH 2 CH 3 -CH-COOH glicina NH 2 CH 3 CH -CH-COOH CH 3 NH 2 alanina CH 3 CH CH 2-CH -COOH CH 2 CH –CH–COOH H 3 C NH 2 isoleucina NH 2 leucina Radice polare alifatico CH 2 –CH–COOH BIN NH 2 HS–CH 2 –CH–COOH CH 3 CH –CH–COOH serina BIN NH 2 CH 2 – CH–COOH NH 2 cisteina treonina SCH 3 NH 2 metionina CH 2 CH 2 –CH–COOH CH 2 –– CH–COOH CONH 2 NH 2 glutammina COOH NH 2 acido aspartico NH 2 acido glutammico CH 2 2 lisina CH 2 –– CH–COOH H 2 N–C–NH–CH 2 –CH–COOH NH CONH 2 NH 2 asparagina NH 2 arginina Radicali eterociclici aromatici ––CH–CH–COOH Radice eterociclico –CH–COOHHO – –CH–COOH HN N NH COOH Radicale carbociclico tirosina NH fenilalanina NH 2 2 2 istidina N–H prolina
Amminoacidi sostituibili e non sostituibili Tutti gli amminoacidi naturali possono essere suddivisi in amminoacidi non sostituibili, che sono presenti nel corpo solo dall'ambiente più esterno, e sostituti, la cui sintesi si trova nel corpo. Amminoacidi essenziali: Amminoacidi essenziali: valina, leucina, isoleucina, glicina, alanina, prolina, lisina, metionina, treonina, serina, cisteina, arginina, istidina, triptofano, fenilalanina asparagina, glutammina, acido aspartico possono agire come altri aminoacidi , così come il discorso, che appartiene ad altre classi di composti organici (ad esempio, chetoacidi). I catalizzatori e i partecipanti a questo processo sono gli enzimi. L'analisi del magazzino di amminoacidi di varie proteine mostra che la proporzione di acidi dicarbossilici e iogoammidi nella maggior parte delle proteine è del 25-27% di tutti gli amminoacidi. Insieme a leucina e lisina, gli amminoacidi stessi costituiscono circa il 50% di tutti gli amminoacidi della proteina. Allo stesso tempo, una parte di tali aminoacidi, come cisteina, metionina, triptofano, istidina, viene portata a oltre l'1,5 - 3,5%.
Stereoisomeria di -aminoacidi Spoluki espansivo o stereoisomerico o otticamente attivo - spoluki, zdatnі іsnuvati vzglyadі dvh іsomerіv, є є dlіzornymі vіbrazhennyam druzhny (enantiomero). Tutti gli aminoacidi, glicina crema, semigusci otticamente attivi e costruzione avvolge il piano di polarizzazione di una luce polarizzata piana (tutti i venti sono oscillati nello stesso piano) verso destra (+, avvolgimento a destra) o verso il sinistra (-, avvolgimento a sinistra). Segni di attività ottica: - La presenza nella molecola di un atomo di carbonio asimmetrico (un atomo legato a un chortir da vari intercessori); - Visibilità nella molecola degli elementi in simmetria. Gli enantiomeri degli -amminoacidi sembrano avere una configurazione chiara e sono chiamati D, L-nomenclatura.
Notevoli configurazioni di -aminoacidi Nella molecola di alanina, un altro atomo di carbonio è asimmetrico (ci sono 4 diversi intercessori: l'atomo è acqua, gruppi carbossilici, metilici e amminici. atomo di gruppo legato a un atomo asimmetrico i 3 L-alanina inoacidi. avvolgimento del piano di polarizzazione della luce polarizzata piana (fenilalanina, triptofano, leucina ecc.)
La configurazione degli amminoacidi indica la struttura spaziale e il potere biologico degli amminoacidi stessi, biopolimeri - proteine, come risultato di un eccesso di amminoacidi. Per alcuni amminoacidi esiste un legame tra la loro configurazione e il gusto, ad esempio L Trp, L Fen, L Tyr, L Lei possono avere un gusto piccante e їx D enantiomeri della liquirizia. Il sapore di liquirizia della glicina esiste da molto tempo. L'isomero L della treonina ha un sapore aspro per alcune persone, caldo per altre. Acido sil glutammico monosodico e glutammato di sodio uno dei nasi più importanti yako salati scho zastosovuyutsya nell'industria alimentare. Si prega di rispettare che, analogamente all'acido aspartico e alla fenilalanina del dipeptide, produce un sapore intensamente di liquirizia. Tutti gli aminoacidi sono discorso cristallino, che può essere anche superiore alla temperatura della regola (oltre 230 ° C). La maggior parte degli acidi è buona in acqua e praticamente non differisce in alcool ed etere dietilico. Tse, yak e alta temperatura di fusione, testimoniano la natura salata di questi fiumi. La specificità degli amminoacidi è determinata dalla presenza nelle molecole del gruppo amminico (carattere basico) e del gruppo carbossilico (potere acido), che porta agli elettroliti anfoteri (anfoliti).
Potere acido-base degli -aminoacidi Negli aminoacidi sono presenti contemporaneamente sia il gruppo carbossilico acido che il gruppo amminico basico. Nelle varietà acquose e allo stato solido, gli amminoacidi si trovano solo nei sali interni: pochi ioni o ioni bipolari. Il rapporto acido-base per gli amminoacidi può essere descritto: CH 3 -CH-COO - BIN - NH 2 H + anione CH 3 -CH-COO - H + + NH 3 bipolare OH- ione CH 3 -CH-COOH + NH 3 catione B il mezzo acido della molecola dell'amminoacido è il catione. Quando perso struma elettrica attraverso una tale fessura, i cationi degli amminoacidi collassano al catodo e lì si rinnovano. Nel mezzo della pozzanghera, le molecole di amminoacidi sono anioni. Quando un flusso elettrico passa attraverso una tale fessura, gli anioni degli amminoacidi collassano sull'anodo e lì vengono ossidati. Valore delle persone H, quando praticamente tutte le molecole di amminoacidi sono chiamate punto isoelettrico dello ione bipolare (p. I). Quale ha una r significativa. Gli amminoacidi H rozchin non conducono uno struma elettrico.
valore p I più importanti α-amminoacidi Cisteina (Cys) Asparagina (Asp) Fenilalanina (Phe) Treonina (Thr) Glutammina (Gln) Serina (Ser) Tirosina (Tyr) Metionina (Met) Triptofano (Trp) Alanina (Ala) Valina (Val) Glicina (Gly) Leucina (Leu) Isoleucina (Ile) Prolina (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Aspartico acido (Asp) Acido glutammico (Glu) Istidina (His) Lisina (Lys) Arginina (Arg) 3,0 3,2 7,6 9,8 10,8
Potere chimico degli -amminoacidi Reazioni per la partecipazione del gruppo carbossilico Reazioni per la partecipazione del gruppo amminico Reazioni per la partecipazione del radicale carboidrato dell'acido Reazioni per la partecipazione dei gruppi carbossilico e amminico
Reazioni per la partecipazione del gruppo carbossilico -amminoacidi Gli amminoacidi possono entrare nelle stesse reazioni chimiche e dare gli stessi effetti simili di altri acidi carbossilici. CH 3 -CH-COOH Na. OH CH 3 -CH-COONa NH 2 CH 3 -CH-COOH NH 2 CH 3 BIN NH 3 NH 2 t NH 2 CH 3 -CH-CONH 2 NH 2 alanina ammide Una delle reazioni più importanti nel corpo è la decarbossilazione di amminoacidi. Con l'aggiunta di CO 2 alle decarbossilasi, gli amminoacidi vengono convertiti in ammine: CH 2 –CH–COOH NH 2 acido glutammico + H 2 O metil estere alanina CH 3 –CH–COO– NH 4+ NH 2 CH 3 – CH–CO H + CH 3 -CH-COOH + H 2 O concentrazione di sodio alanina CH 2 -CH 2 NH 2 -CO 2 -acido aminobutirrico (GABA) agisce come neurotrasmettitore COOH COOH NH 2 fenilalanina [O] HO– –CH 2 –CH–COOH NH 2 tirosina
Reazioni per la partecipazione di gruppi amminici -amminoacidi Oltre ad altre ammine alifatiche, gli amminoacidi possono reagire con acidi, anidridi e cloruri acilici, acido nitroso. CH 3 –CH–COOH HCl CH 3 –CH–COOH NH 2 +NH CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 COCl –HCl CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH 3 Cl– cloruro di alanina CH 3 –CH -COOH NH-CO-CH 3 HNO 22 HNO acido 2 -acetilamminopropanoico CH 33-CH-COOH CH -CH-COOH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -acido idrossipropanoico NH 22 NH Quando riscaldato amminoacidi intermolecolari disidratazione per la partecipazione di entrambi i gruppi amminico e carbossilico Come risultato, si stabilisce la dichetopiperazina ciclica. 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 t – 2 H 2 Pro CH 3 –CH–CO–NH HN––CO–CH–CH 3 dichetopiperazina alanina
Reazioni per la partecipazione di gruppi amminici -amminoacidi Reazioni di deaminazione. deaminazione ossidativa CH 3 -CH-COOH [O] NH 2 CH 3 -C - COOH + NH 3 acido O piruvico doppia deaminazione CH 3 -CH-COOH [H] NH 2 CH 3 -CH 2 - COOH acido propanoico + NH idrolitico deaminazione di CH 3 -CH-COOH NH 2 H 2 Pro CH 3 -CH-COOH acido HO lattico + NH 3 deaminazione intramolecolare di CH 3 -CH-COOH NH 2 CH 2 \u003d CH - COOH acido propenoico + NH 3 CH– COOH NH 2 HOOC–CH 2–C – COOH + acido chetoglutarico O CH 3 –C–COOH O HOOC–CH 2–CH–COOH NH 2
La dissoluzione del legame peptidico I gruppi amminici e carbossilici degli amminoacidi possono reagire uno per uno senza la dissoluzione del ciclo: H 2 N –CH–COOH + H 2 N –CH–COOH CH 3 CH 2 OH H 2 N –CH –CO–NH – CH– COOH –H 2 O CH 3 CH 2 OH dipeptide alanina serina alanilserina Vinicaje nel caso dei legami –CO–NH– è chiamato legame peptidico e il prodotto dell'interazione amminoacidica è chiamato peptide. Di conseguenza, 2 amminoacidi sono entrati nella reazione, è stato rilasciato un dipeptide; 3 aminoacidi – tripeptide sottilmente. germoglio. I peptidi con un peso molecolare superiore a 10.000 trochi sono chiamati oligopeptidi e quelli con un peso molecolare superiore a 10.000 sono chiamati polipeptidi o proteine. I collegamenti peptidici nel magazzino dei peptidi a causa della loro natura chimica sono ammidi. Le lance polipeptidiche sono costituite da cellule che si ripetono regolarmente, costituendo la spina dorsale della molecola e da cellule variabili: radicali biologici e residui di amminoacidi. La pannocchia della lancetta del polipeptide viene trattata con un termine che porta un gruppo amminico forte (termine N) e la lancetta del polipeptide viene terminata con un gruppo carbossilico vitale (termine C). Denominare il peptide, riordinando in sequenza, partendo da N terminazioni, denominare gli amminoacidi che salgono al peptide; in qualsiasi momento, il suffisso "in" dovrebbe essere sostituito dal suffisso "mul" per tutti gli amminoacidi, krim kіntsevoy. Per descrivere i futuri peptidi non è necessario utilizzare formule di struttura tradizionali, ma piuttosto brevi definizioni che consentano una scrittura compatta. H 2 N -CH-CONH -CH-CONH -CH 2-CONH -CH-COOH CH 2 SH CH 3 CH (CH 3) 2 CH 2 OH
In quest'ora, la più profonda è la teoria polipeptidica della futura molecola proteica. Le proteine possono essere classificate: - in base alla forma delle molecole (globulare e fibrillare); - per peso molecolare (basso e alto peso molecolare); - dietro un magazzino o un magazzino chimico (semplice e pieghevole); - per le funzioni che vengono conteggiate; - Per localizzazione nella clitina (nucleare, citoplasmatica e in); - Secondo la localizzazione nel corpo (proteine del sangue, fegato e altro); - in base alla capacità di regolare adattativamente la quantità di queste proteine: proteine che vengono sintetizzate con suscettibilità costante (costitutive); - per la banalità della vita nella clitina (quando i giorni vengono cambiati rapidamente, i giorni vengono cambiati meno di 1 anno, fino al giorno in cui i giorni vengono cambiati più spesso, il periodo dei giorni in cui vengono cambiati viene calcolato in giorni e mesi); - Secondo villaggi simili di struttura primaria e funzioni contese (natali dei bianchi).
Funzioni della proteina Funzione della proteina Trasporto catalitico (enzimatico) Strutturale (plastico) Regolatore a breve termine (ormonale) Zahisn Energetico Applicazione giornaliera Reazioni chimiche accelerate Pepsina, tripsina, nel corpo catalasi, citocromo ossidasi Colagene, elasticità tissutale cheratina Regolazione della scambio di parole in insulina, somatotropina, clitina e tessuti glucagone, corticotropina Protezione del corpo sotto forma di interferone, fattori stimolanti dell'orecchio, immunoglobulina
Classificazione delle proteine più semplici dell'albumina. Circa il 75-80% della pressione osmotica delle proteine del siero del sangue ricade sull'albumina; Un'altra funzione è il trasporto degli acidi grassi. Le globuline si trovano nel sangue nel complesso con la bilirubina e le lipoproteine ad alto calibro. La frazione di β globulina include la protrombina, che è un precursore della proteina trombina, che è responsabile della trasformazione del fibrinogeno del sangue in fibrina durante la glottide del sangue. Le globuline vincono la loro funzione. Le protamine sono proteine a basso peso molecolare, che possono mostrare il potere principale, ingrandendo la loro presenza nel 60-85% di arginina. Nei nuclei, le clitine sono associate al DNA. Gli istoni sono piccole proteine del personaggio principale. Lo stock include lisina e arginina (20-30%). Gli istoni svolgono un ruolo importante nella regolazione dell'espressione genica. I bianchi prolaminati del campo rugiadoso, si trovano principalmente nei cereali autoctoni. Tutte le proteine di questo gruppo durante l'idrolisi danno una quantità significativa di prolina. Prolaminum deve essere trattato con acido glutammico al 20-25% e prolina al 10-15%. Le fonti più importanti sono l'orizenina (dal riso), la glutenina (dal grano), la zeina (dal mais) e altre. La glutelina è una proteina semplice, si trova nei nostri cereali, nelle parti verdi del roslin. Per le gluteline è tipico avere un alto contenuto di acido glutammico e la presenza di lisina. Le gluteline sono proteine di riserva.
Classificazione delle proteine pieghevoli Nome classe Nucleoproteine Gruppo prostetico Semigusci prefabbricati (emoproteine, flavoproteine) Acidi nucleici Fosfoproteine Acido fosforico Cromoproteine Metalloproteine Ioni metallici Glicoproteine Lipoproteine Bcarboidrati Latte caseina, ovoalbumina, vitelina, ittolina Ferritina, transferrina, ceruloplasmina, emosiderina Glicoforina, interferone, immunoglobuline , mucina
La struttura primaria della proteina è la sequenza di dispersione degli amminoacidi nel polipeptide lanciug. Її significa, aggiungendo successivamente amminoacidi sotto forma di proteine attraverso l'idrolisi. Per la scissione dell'amminoacido N cincico, le proteine vengono trattate con 2, 4 ditrofluorobenzene e, dopo l'idrolisi acida, solo un acido N cincico appare legato al reagente cym (metodo di Sanger). Seguendo il metodo Edman, nel processo di idrolisi, l'acido N cincico viene idrolizzato sotto forma di un prodotto di interazione con il fenilisotiocianato. Ai fini dell'acido cincemico, è richiesta l'idrolisi vicaria in presenza di uno speciale enzima - carbossipeptidasi, che apre il legame peptidico da quel peptide, eliminando il gruppo carbossilico libero. Іsnuyut i khіmіchnі metodi e scissione dell'acido cincico, ad esempio con idrazina vicaria (metodo di Akaborі).
La struttura secondaria della proteina è un modo per impacchettare una lancetta polipeptidica arcuata - una spirale o una conformazione piegata. Le bobine dell'elica o delle pieghe sono tagliate, principalmente a causa di ulteriori legami intramolecolari, che sono incolpati tra l'atomo d'acqua (nel magazzino -NH o -gruppo COOH) di una bobina dell'elica, o le pieghe e l'atomo elettronegativo (ossigeno o azoto) della bobina di sutura più pieghe.
La struttura tretinosa della proteina La struttura tretinosa della proteina è un orientamento spaziale trivimero dell'elica polipeptidica della struttura ripiegata nell'ossessione della sillaba. Distinguere tra strutture terziarie globulari (kulyastu) e fibrillari (serrate, fibrose). La struttura retinica si forma automaticamente, spontaneamente, ed è nuovamente riconosciuta come la struttura primaria della proteina. In questo caso, le interazioni coinvolgono i radicali bichni dei residui amminoacidici. La stabilizzazione della struttura terziaria è dovuta all'equilibrio tra radicali amminoacidici di acqua, ionici, legami disolfuro, nonché forze di gravità di van der Waals tra radicali di carboidrati non polari.
Schema della creazione di legami tra radicali amminoacidici 1 - legami ionici, 2 - legami idrici, 3 - interazioni idrofobiche, 4 - legami disolfuro
La struttura quaternaria della proteina La struttura quaternaria della proteina è un modo di deporre nello spazio di quattro lancette polipeptidiche e plasmare strutturalmente e funzionalmente un'unica luce macromolecolare. La molecola, che si è stabilizzata, è chiamata oligomero e altre lance polipeptidiche, da cui sono composte le vene: protomiri, monomeri o subunità (sono chiamate coppie di numeri: 2, 4 o più 6 o 8). Ad esempio, una molecola di emoglobina è composta da due - cioè due - lance polipeptidiche. Il polipeptide lanciug della pelle ha un gruppo eme, un pigmento non proteico, che conferisce al sangue un colore rosso. Presso il magazzino della gemma stessa è presente un catione di recupero, costruzione e trasporto dell'ossigeno necessario al funzionamento del corpo. Emoglobina tetramero La struttura quaternaria può essere vicina al 5% di proteine, incluse emoglobina, immunoglobulina, insulina, fertilina, e può essere tutta DNA e RNA polimerasi. Insulina esamerica
Reazioni cromatiche per la rilevazione di proteine e amminoacidi Per l'identificazione di peptidi, proteine e altri amminoacidi, la vicoria è chiamata “reazioni cromatiche”. Una reazione universale al gruppo peptidico è la comparsa di un'infezione rosso-viola quando la proteina ionica in midi (II) viene aggiunta al livello nel mezzo pozzanghera (reazione biureto). La reazione all'eccesso di aminoacidi aromatici - tirosina e fenilalanina - la comparsa di un'infezione gialla durante l'analisi della distribuzione della proteina con acido nitrico concentrato (reazione della xantoproteina). Dare le proteine sirkovisnі al farbuvanni nero quando riscaldato con acetato di piombo rosa (II) nel mezzo della pozzanghera (reazione di Fol). Grave reazione acida degli amminoacidi - l'adozione della fermentazione blu-viola con interazione con la nindrina. Le proteine dovrebbero anche essere date alla reazione di Ningidrin.
Il significato di proteine e peptidi Le proteine costituiscono la base materiale dell'attività chimica delle cellule. Le funzioni delle proteine in natura sono universali. Tra questi ci sono enzimi, ormoni, proteine strutturali (cheratina, fibroina, collagene), trasporto (emoglobina, mioglobina), rukhovi (actina, miosina), deposito (immunoglobuline), deposito (caseina, ovoalbumina), tossine (striscio, tossina). Nel piano biologico, i peptidi si distinguono per un'ampia gamma di funzioni nelle proteine. La più caratteristica dei peptidi è la funzione regolatrice (ormoni, antibiotici, tossine, inibitori e attivatori enzimatici, trasportatori di ioni attraverso le membrane). Recentemente è stato introdotto un gruppo di peptidi nel cervello, i neuropeptidi. Il fetore si riversa nei processi di apprendimento di quella memoria, regolazione del sonno e induzione di una funzione analgesica; prostezhuetsya zv'yazok deyakih disturbi neuro-psichici come la schizofrenia, e invece di tranquilli peptidi chi іnshih nel cervello. In quest'ora, è stato raggiunto il successo nell'eliminazione del problema della spivvіdnennia della struttura e delle funzioni delle proteine, il meccanismo della loro partecipazione ai processi più importanti della vita dell'organismo, la comprensione dei fondamenti molecolari del patogenesi dei disturbi. Prima dei problemi reali ci sono la sintesi chimica delle proteine. Otrimanya modo sintetico analoghi di peptidi naturali e proteine \u200b\u200bnel poklikan per accettare il virishhenny di tale nutrizione, come meccanismo per lo sviluppo di spoluk in clitiny, l'instaurazione di un'interrelazione tra la loro attività e l'ampio budovaya, la creazione di nuovo medicinali quel prodotto alimentare, e permette anche di andare alla modellazione dei processi che avvengono nel corpo.
Deshcho tsіkave sulle proteine Le proteine sono la base di vari adesivi biologici. Quindi, le trappole dei ragni sono formate principalmente da fibroina - proteina, che è vista come verruche di ragno. La viscosità della parola simile allo sciroppo di Tsya è più dura in superficie, trasformandosi in mіtsna e filo indistinto sull'acqua. Shovkoviny, che fa il filo a spirale della ragnatela, spazza la colla, che elimina l'aspetto dello stivale. Il ragno stesso è libero con fili radiali. Zavdyaki adesivi speciali vola e komakhi zdatnі vyyavlyat semplicemente una diva di acrobazie. Le bufere di neve incollano le loro uova alle foglie degli alberi e, se vedi rondoni, i nidi saranno creati da visioni sorprendenti. viti furbi, caviale di storione sulla pietra inferiore. Deyakі vede rablikiv per l'inverno, o nel periodo di siccità mettono i gusci su una speciale "porta", come il rablik stesso è portato da una proteina appiccicosa e dura, quindi è facile vendicarsi. Vіdgorodivsya con zvnіshny svіtu inzuppato con una membrana dura, rablik attraversa le ore ostili nel guscio. Se la situazione cambia, la superi e smetti di vivere come te stesso. I discorsi appiccicosi, con i quali gli abitanti dell'acqua sono incrostati, possono essere catturati sott'acqua. A quel magazzino, c'è una piccola quantità di proteine diverse, che consentono all'acqua di interagire tra loro con la colla micacea approvata. La colla, come i bastoncini medi sulla pietra, non differisce in acqua e doppia resina epossidica. La proteina Nove Cey è sintetizzata nelle menti di laboratorio. La maggior parte dei discorsi appiccicosi non può essere tollerata dai vologi, e la colla bianca delle cozze può essere usata per incollare spazzole e denti. Questa proteina non provoca reazioni tossiche da parte dell'organismo, il che è ancora più importante per i preparati medici.
Descho tsіkave sulle proteine Methyl ether L aspartyl L phenylalanine ha un sapore di liquirizia. CH 3 OOS-CH (CH 2 Z 6 H 5) -NH-CO-CH (NH 2) -CH 2-COOH. Discorso vіdoma sotto il nome commerciale "aspartame". L'aspartame non è solo maltato per lo zukor (in 100-150 volte), ma ha un forte sapore di liquirizia, specialmente in presenza di acido citrico. Liquirizia e appartamenti riccamente simili. Z yagid Dioscoreophylum cumminsii (il nome russo non è noto), trovato tra i non nigeriani nel 1895, è stata osservata la proteina monelina, che è stata maltata per zukor 1500-2000 volte. Ancora più forte - in 4000 volte - dopo aver ribaltato la taumatina proteica del saccarosio, visioni di frutti carnosi di colore rosso vivo del cespuglio africano Thaumatococcus daniellii. L'intensità del sapore di liquirizia della taumatina cresce ancora di più quando la proteina interagisce con gli ioni di alluminio. Complesso Utvoreniya, che otrimav nome commerciale talin, saccarosio maltato in 35.000 volte; se non abbini la massa di talin e saccarosio, ma la quantità delle loro molecole, allora il talin apparirà già maltato 200mila volte! Un'altra proteina più liquirizia - la miracolina delle visioni del secolo scorso dai frutti rossi del chagarden Synsepalum dulcificum daniellii, era chiamata "miracolosa": le persone che masticavano il frutto, cambiavano gusto. Quindi, in otstu, c'è un gradito gusto di vino, succo di limone si trasforma in una bevanda alla liquirizia e l'effetto è tre volte al giorno. Non appena tutti i frutti esotici saranno coltivati nelle piantagioni, l'industria locale avrà meno problemi con il trasporto dei prodotti. Aje, un piccolo pezzo di taumatina può essere sostituito da un intero orso di cane succulento! Sulla pannocchia degli anni '70, il suono veniva sintetizzato, la migliore di tutte le sintesi. Ce dipeptide, spinto dall'eccesso di due aminoacidi: aspartico e aminomalonico. Il dipeptide e due gruppi carbossilici hanno un eccesso di acido aminomalonico sostituito da un gruppo di fibre pieghevoli, saturato con metanolo e fenchol (vino etereo oliya roslin e sembrano trementina). Il discorso di Tsya è circa 33.000 volte malto per saccarosio. Tanto che una tavoletta di cioccolato è diventata una clamorosa liquirizia, bastano pochi milligrammi di spezie.
Descho tsіkave sulle proteine Khimіchni ta Potenza fisica shkiri e capelli sono determinati dal potere delle cheratine. Nel tipo di pelle delle creature, la cheratina può avere alcune caratteristiche speciali, quindi la parola vive multiplo. KERATINI - proteine indistinte della spina dorsale nell'acqua, che compongono i capelli, la lana, la palla cornea di shkiri, le unghie. Sotto l'acqua, la cheratina cresce, le pelli, i capelli e le unghie crescono, si gonfiano e, dopo la vaporizzazione, l'acqua diventa di nuovo più dura. La principale caratteristica chimica della cheratina è che contiene fino al 15% di aminoacidi per vendicarsi della cisteina. Gli atomi dell'anello, presenti nella parte cisteinica della molecola cheratinica, formano facilmente legami con gli atomi dell'anello della molecola suscettibile, viziano i siti disolfuro, legando così le macromolecole. Le cheratine sono visibili ai bianchi fibrillari. Nei tessuti, la puzza si trova in fili apparentemente lunghi: fibrille, in cui le molecole sono intrecciate in fasci, raddrizzate in una perla. In questi fili ci sono macromolecole collegate tra loro legami chimici(Fig. 1). I fili a spirale vengono attorcigliati in una tripla spirale, e 11 spirali vengono unite alla microfibra, così da diventare la parte centrale del capello (div. Fig. 2). Le microfibrille si combinano in macrofibrille. a) Acquoso b) Ionico c) Apolari d) Disolfuro Mal. 2. Cheratina dei capelli - proteina fibrosa. zv'yazku zv'yazku vzaєmodії ny posti Piccolo. 1. Tipi di interazioni tra molecole proteiche lanceolate
Deshcho tsіkave pro scoiattoli I capelli possono avere una struttura eterogenea nella sezione trasversale. Dal punto di vista della chimica, tutte le sfere di capelli sono identiche e sono formate da uno strato chimico: la cheratina. Ale nella fase incolta e nel tipo di struttura della cheratina viene utilizzato per sviluppare palle con diverse autorità: la cuticola è una palla succulenta superficiale; palla fibrosa o kirk; nucleo. La cuticola è chiusa con tacchetti piatti, che si sovrappongono l'un l'altro come un luska a coste. Da uno sguardo ai cosmetici, la palla più importante è pelosa. Mi sdraierò da solo vecchio aspetto peloso: bagliore, elasticità o, navpaki, oscurità, posichenity. Il mulino per cuticole viene versato nel processo di capelli farbuvannya e arricciatura, quindi per la penetrazione dei preparati nelle sfere globulari dei capelli, al pigmento, è necessario ammorbidire la cuticola. La cheratina, da cui si formano "piccole chiazze", si gonfia sotto l'effetto dell'acqua, tanto più che è accompagnata dall'effetto del calore e di altri preparati (carino). Da uno sguardo alla chimica, si spiega con lo sviluppo di legami idrici nelle molecole di cheratina, che, una volta appese, i capelli vengono ripristinati. Quando gli scialli sono gonfi, i loro bordi si alzano verticalmente, i capelli brillano. Le cuticole Razm'yakshennya cambiano la forza meccanica dei capelli: è più facile scherzare con l'uomo peloso. Stendere tra i bordi delle piccole chiazze di rivestimento con grasso di seta, che dona ai capelli lucentezza, morbidezza, elasticità. Fibroso, abo kirkovy, una palla di creazioni con lunghi clitini cornificati simili a fusi, arruffati in una linea retta; in un posto nuovo, l'elasticità e l'elasticità dei capelli. In questa palla c'è un pigmento di melanina, che è coerente con il colore dei capelli. Zabarvlennya volossa si sdraia a causa della presenza nella nuova melanina e di nuovo nei bulbi. Capelli chiari per vendicare il pigmento rosato, scuro - granuloso. Il nucleo, o la sfera del cervello, è composto da clitina non eccessivamente cornificata.
Soggetto:Proteine - biopolimeri naturali
“Cambiare la pelle per lavare la tua immagine dalle vibrazioni,
capriccioso, come un bambino, e primario, come debole,
far bollire ovunque la vita in trivozi metushlivoy,
grande zmishavshi con inutile e ridicolo ... "
S. Ya. Nadson
| Informazioni metodiche |
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| Tipo di occupazione | Integrazione (biologia + chimica) lezione multimediale problematica |
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| Formare affermazioni sul potere e le funzioni delle proteine nelle cellule e negli organismi |
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| Iniziale: dare una comprensione delle proteine - biopolimeri naturali, le loro varie funzioni, il potere chimico delle proteine; formare la conoscenza delle caratteristiche uniche della vita della città; distruggere la conoscenza del rapporto tra il futuro e le funzioni dei discorsi sul sedere dei bianchi; vivchati uchnіv, vykoristannyu conoscenza di summіzhnyh obtіvіv otrimannya più immagine povnoї del mondo. Sviluppando: sviluppo dell'interesse cognitivo; installazione di collegamenti tra soggetti; dodoskonalyuvat vminnya analizuvati, porivnyuvati, stabilisci vzaimozv'yazok mizh budovoi quel potere. Vikhovny: mostrare l'unità materiale del mondo organico; modellare lo svetoglyadu scientifico; |
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| Il metodo di vikladu problematico, chastkovo-poshuk, euristico, doslidnitsky |
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| Funzione di visualizzazione: | Allievo che usa un robot fortunato, consulente |
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| Conoscenza, vminnya, principianti e competenze, mentre iniziano ad attualizzarsi, svegliarsi, consolidarsi durante il corso del lavoro: | Si formano tali operazioni retoriche, come l'allineamento dei poteri della proteina, la classificazione delle strutture della molecola proteica e l'analisi delle funzioni della proteina. Concetti di base: Aminoacidi, legame peptidico, polipeptide, struttura proteica, funzione proteica, potere proteico, denaturazione. Capacità di base: Robot con proprietà chimiche, robot con rilevamento dell'attività della catalasi |
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| Possesso richiesto di tale materiale: | Computer, presentazione sull'argomento della lezione. Esperimento: provette, treppiedi, lampada a spirito, utrivac. Materiali reattivi: rr Bilka uovo di pollo, acido nitrico, soluzione per midi(II) solfato, prato, acqua ossigenata al 3%, orfano patate bollite chi m'yaso. |
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| Tipo di attività svolta: | Produttivo, creativo, problematico |
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| Carta di occupazione tecnologica |
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| Motivazione: | Come puoi aiutarti con la tua futura professione? |
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| Nascondi occupato: |
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| “Proteine, grassi e carboidrati, |
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| Attualizzazione della conoscenza | E chi sa Vi: 8. Come è apparsa la vita della Terra? Qual è la base della vita? L'asse di oggi parla di meme. Piano attività: Appuntamento. Funzioni dei bianchi. Magazzino che Budova Bіlkіv. La struttura delle proteine. Potere chimico delle proteine. 6. Riorganizzazione delle proteine negli organismi. |
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| Problema alimentare? Come può il bianco di Budov essere legato a lui dal potere e dalle funzioni? Ipotesi: Applicare i bianchi Cronologia recensioni: Magazzino Appuntamento | Non è facile capire come le proteine possano essere trasferite ad altre diverse funzioni. L'unico modo per avvicinarsi alla soluzione del problema è scoprire perché le proteine sono motivate, come si mescolano gli elementi strutturali, come si forma la molecola, secondo uno a uno che nello spazio, come interagisce il fetore con uno con quei discorsi di dokovillya, quello . Vivchiti Budova e il potere di Bіlkіv. |
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| Esplora la vecchiaia causale ed ereditata: funzioni – budova. proteine - polimeri, monomeri - amminoacidi |
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| Puoi nominare le proteine per te? globulina - vaccino, rodopsina - porpora zorovyi, A metà del XIX secolo fu posata una pannocchia di viti bianche e, dopo 100 anni di invecchiamento, gli scoiattoli furono sistematizzati, fu designato un magazzino e furono coltivati \u200b\u200bciuffi, poiché gli scoiattoli sono il componente principale degli organismi viventi. A Ya Danilevsky- presenza di un legame peptidico nella proteina E. Pescatore- sintetizzare metà della proteina Magazzino chimico lo scoiattolo può essere rappresentato da tali danims: z -55%, Pro - 24%, H - 7,3%, N - 19%, S -2,4%. Prima di essere portato oltre il 50% della massa totale di germogli biologici di salamoia: nella carne - 80%, nelle pelli - 63%, nei fegati - 57%, nel cervello - 45%, nelle spazzole -28% Formule chimiche delle proteine attive: Penicillina С16Н18О4N2 Caseina С1864Н3021О576N468 S2 Emoglobina C3032H4816 O872N780S8Fe4 - Definiamo il termine BILOK BILKI- biopolimeri di budov irregolare, monomeri come 20 amminoacidi tipi diversi. A magazzino chimico gli amminoacidi includono: C, Pro, H, N, S. Le molecole proteiche possono costituire un'ampia gamma di strutture ed evocare basse funzioni nel corpo e nell'organismo: budwell, catalitico, regolatore, rukhova, trasporto |
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| Funzioni dei bianchi | - Proteine- la base della vita sulla Terra, che entra nel magazzino di pelle, m'azova e tessuto nervoso, capelli, tendini, pareti dei vasi di creature e persone; tse budіvelniy materiale kіtini. Il ruolo delle proteine è importante da rivalutare, incl. La vita sul nostro pianeta può essere decifrata come un modo per utilizzare corpi proteici, come un modo per scambiare parole ed energia dal nucleo esterno. Oskіlki belok per vendicare vari gruppi funzionali, vin può essere introdotto in una qualsiasi delle classi di spoluk sviluppate in precedenza. In un nuovo yak, al centro, ci saranno segni di spoluk, che si trovano in classi diverse. Zvіdsi yogo rіznomanіttya. A causa delle peculiarità della struttura yogo, caratterizza le proteine mentre vedo la forma dello sviluppo del discorso. |
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| Struttura delle proteine | Metti insieme un riepilogo e un feedback dal processo di roaming per informazioni: Gli amminoacidi in eccesso entrano nel magazzino delle molecole proteiche? (div.app.) Per il calcolo di quali gruppi funzionali di aminoacidi vengono utilizzati uno per uno? Cosa capire sotto la struttura primaria della proteina? Qual è la struttura "secondaria" della proteina? Yakі zv'yazki її utrimuyut? Cos'è una struttura "tretin"? Per rahunok tale zv'yazkіv vyutvoryuetsya? Perché la struttura a quarti è particolare? (Sembra una sequenza lineare di amminoacidi)
-Qual è la struttura primaria della proteina? In che modo i collegamenti stabilizzano la struttura secondaria? ( La configurazione spaziosa della molecola proteica è piegata come un'elica. Nello stampaggio la configurazione a spirale della lancetta polipeptidica gioca un ruolo collegamenti idrici mizh-Z=Pro ta -N-H gruppi. . )
- Qual è la struttura tretina della proteina? (E poi la configurazione di una lancetta polipeptidica apparentemente arrotolata a spirale. È supportato dall'interazione di vari gruppi funzionali del polipeptide lanciug. Quindi, tra gli atomi del sirka, si stabilisce un sito disolfuro, tra i gruppi carbossilico e ossidrile è un sito collassabile, e tra i gruppi carbossilico e amminico si può aggiungere un sito salato. Per tsієї le strutture sono caratteristiche dei collegamenti idrici).
- Qual è la struttura in quarti della proteina?(Le macromolecole proteiche effettive possono unirsi insieme una per una e formare aggregati apparentemente grandi-macromolecole della proteina).
Yaki Potere chimico essere caratteristico per i bianchi? (Anfoteroè associato alla presenza nella molecola proteica di gruppi cationici - gruppo amminico e anionici - gruppi carbossilici. Il segno della carica di una molecola deve trovarsi in un numero di grandi gruppi. Se i gruppi carbossilici sono più importanti, allora la carica della molecola è negativa (si manifesta il potere di un acido debole), se il gruppo amminico è positivo (il potere principale)).
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| Potere chimico delle proteine | Per i bianchi le reazioni sono caratteristiche, per alcuni ci sono assedi. Ma in alcuni casi di revoca degli assedi, quando si usa troppa acqua, si rompe, e in altri viene irrevocabilmente ingoiata, tobto. denaturazione. Cambiamenti nelle strutture secondarie, terziarie e quarti della macromolecola proteica sotto l'influenza di fattori esterni: temperatura, reagenti chimici, influenza meccanica. Durante la denaturazione, la potenza fisica della proteina cambia, la diversità diminuisce e viene coinvolta l'attività biologica A cosa può portare la denaturazione? alterata sensibilità antigenica della proteina; Blocco delle basse reazioni immunologiche; Danno allo scambio di discorsi; L'infiammazione della mucosa è bassa negli organi dell'incisione (gastrite, colite); Kameneutvorennya (pietre per fare una base bianca). Anche per le proteine sono caratteristici: Ingoiare i bianchi quando riscaldati Precipitazione di proteine con sali di metalli importanti e alcool Le proteine bruciano con azoto, anidride carbonica e acqua, così come alcuni altri fiumi. La montagna è accompagnata da un odore caratteristico di festa bruciata. Le proteine sono marce (sotto l'influenza di batteri marci), con le quali vengono sciolti metano (CH4), acqua circolatoria (H2S), ammoniaca (NH3), acqua e altri prodotti a basso peso molecolare. Anfotericità Budova AK al famigerato look: NH2-CH-COOH, de R - radicale carboidrato. COOH - gruppo carbossilico/potere acido/. NH2 – gruppo amminico /potenza di base/. Viene chiamato il processo di ripristino della struttura proteica rinaturazione La trasformazione delle proteine negli organismi. Proteine їzhі → polipeptidi → α-amminoacidi → proteine per il corpo |
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| Come ottenere uno scoiattolo secondo la data all'acqua? |
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| Idrolisi | Idrolisi proteica- rovinando la struttura primaria della proteina con diluizione di acidi, prati o enzimi, che porta alla solubilità degli α-amminoacidi, da questi vini di deposizione.
Proteine - Albumosi - Dipeptidi - Aminoacidi |
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| Yaksnі kolorovі reazioni alle proteine | Reazione della xantoproteina- Reazione ai cicli aromatici. Proteina + HNO3(c) → assedio bianco → zhovte zabarvlennya → zabarvlennya arancione + NH3 In che modo, per l'aiuto della reazione della xantoproteina, è possibile rivitalizzare i fili naturali sotto forma di pezzi? |
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| Reazione al biureto- Reazione ai legami peptidici. Proteine + Cu(OH)2 → varietà viola Che cosa è possibile per la chimica aggiuntiva per risolvere il problema della carenza di zhі? Lo zabarvlennya rozhe-viola o viola apparirà in modo più appropriato. Ce reazione ai legami peptidici nelle pieghe. In presenza del Cі diluito nel mezzo della pozzanghera, l'atomo e l'azoto della lancetta peptidica vengono fermentati nel complesso di colore viola con ioni midi (II). Biuret (pokhіdne sechovini) per vendicare il gruppo CONH - ea questo do una reazione. |
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| Funzioni della proteina |
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| compiti a casa | Una fiala latte non selezionato prendere 288 mg di calcio. Di quanto latte hai bisogno al giorno per fornire al tuo corpo una quantità sufficiente di quell'elemento? Dobova ha bisogno di 800 mg di Ca. (Suggerimento. Per soddisfare l'apporto supplementare di calcio, una persona matura è obbligata a bere 2,7 bottiglie di latte al giorno: 800 mg Ca * (1 bottiglia di latte / 288 Ca) \u003d 2,7 bottiglie di latte). In un pezzo di pane bianco, 0,8 mg di sale. Skilki shmatkіv deve essere raccolto al giorno per soddisfare il consumo aggiuntivo in questo elemento. (Il requisito aggiuntivo per il coniglio è di 18 mg). (Vіdpovіd. 22,5 pezzi) 18 mg: 0,8 = 22,5 |
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| Fissaggio del materiale tessuto Gra "Alza la mano, va bene" | Allo stesso tempo, vikonuvatimete zavdannya z vyvcheno ї da coloro che hanno esaminato il test. (Al momento del ricontrollo, gli studenti cambiano con i loro robot e valutano il lavoro del susida. Varianti delle risposte corrette sul dosh. - Qual è la struttura del nome? Perché? -Come puoi, per aiuto, mostrare le strutture secondarie, terziarie, quarti della proteina adottate. Per rahunok tale zv'yazkіv vzaєmodіy tse vіdbuvaєtsya? E ora, per l'aiuto del test, lo controlleremo, poiché hai imparato il materiale. Alza la mano per rispondere "Allora". 1. Gli amminoacidi sono inclusi nel magazzino delle proteine, che sono intrecciate tra loro con legami acquosi (Ні) 2. Un legame peptidico è chiamato legame tra un gruppo carbossilico di un amminoacido e l'azoto di un gruppo amminico di un altro amminoacido. (COSÌ) 3. Le proteine costituiscono la parte principale discorsi organici clitini. (COSÌ) 4.Bilok - monomero. (CIAO) 5. Il prodotto dell'idrolisi dei legami peptidici è l'acqua. (CIAO) 6. Prodotti di idrolisi dei legami peptidici - amminoacidi. (COSÌ) 7. La proteina è una macromolecola. (COSÌ) 8. Catalizzatori di cellule - grani. (COSÌ) 9. Usa le proteine per trasportare acido e anidride carbonica. (COSÌ) 10. L'immunità non è correlata alle proteine. (CIAO) |
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| Vislovlyuvannya sulla vita e quella proteina gente famosa | "Ovunque, de mi zustrіchaєmo vita, mi bachimo, scho vyazanі z come un corpo bianco." F. Engels "Anti-invecchiamento" Il famoso mandriving man e l'eredità della natura, Oleksandr Humboldt, è ancora sull'orlo del XIX secolo, dando una tale vita: “La vita è un modo per stabilire corpi bianchi, il momento originale di uno scambio di discorsi così graduale con una natura superflua e insensibile; inoltre, dall'attaccamento di questo scambio di discorsi, si attacca alla vita stessa, che porta alla distribuzione della proteina. L'appuntamento, dato da F. Engels al robot "Anti-Dyuring", ti permette di pensare a come la scienza moderna è il processo della vita. “La vita è l'intreccio dei processi chimici più complessi in modalità mutua delle proteine tra loro con quegli altri discorsi.” |
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Addendum n. 1
Funzioni dei bianchi.
funzione catalitica
Enzima proteico di yak: Gli enzimi sono proteine, che possono avere attività catalitica, tobto. che accelererà il superamento delle reazioni. Tutti gli enzimi catalizzano più di una reazione. Malattia causata da carenza di enzimi.
Culo: il latte non è sovraesposto (nessun enzima lattasi); ipovitaminosi (carenza di vitamine)
Determinazione dell'attività enzimatica nelle patrie biologiche grande valore per la diagnosi della malattia Ad esempio, per l'attività degli enzimi nel plasma sanguigno Epatite virale.
Enzimi vikoristovuyut come agente reattivo per la diagnosi di alcune malattie.
Enzimi vikoristovuyut іz lіkuvannya deyih disturbi. Applicare: pancreatina, festivo, Lidaza.
Enzimi vikoristovuyut nell'industria: quando si preparano bevande analcoliche, sciroppi, cibo in scatola, spigola, carni affumicate.
Enzimi vikoristovuyutsya durante la lavorazione del lino, della canapa, per aiutare lo shkir nell'industria shkiryan, la puzza entra nel magazzino delle polveri giuste.
funzione strutturale
Le proteine sono un componente strutturale delle proteine ricche. Ad esempio, i monomeri dell'actina tubulina sono proteine globulari, differenziate, e dopo la polimerizzazione formano lunghi fili, da cui si piega il citoscheletro, che consente alle cellule di modellarsi. la proteina cheratina è capelli piegati, unghie, pir'ya ptahіv e conchiglie deyak_.
Funzione Zahisna
Іsnuє kіlka vidіv zahіsnyh funktsіy blіkіv:
Zahista fisico. Prendo il destino del collagene - proteina, che stabilisce la base del discorso intercellulare dei tessuti sani (comprese ossa, cartilagine, tendini e palle profonde della pelle (derma)); cheratina, per formare la base di scudi cornei, capelli, pir'ya, corna e ing. simile all'epidermide.
Chimico. Il legame delle tossine con le molecole proteiche può portare alla disintossicazione. Un ruolo particolarmente importante nella disintossicazione negli esseri umani è svolto dagli enzimi epatici, che li decompongono e li disintossicano o li traducono in una forma rozchinnu, che li assorbirà nel corpo.
Immune Zachista. Le proteine, che entrano nel pool sanguigno e in altre radici biologiche, prendono parte all'infezione dell'organismo, sia per il danno che per l'attacco di agenti patogeni
Funzione regolatoria
Molti processi nelle cellule centrali sono regolati da molecole proteiche, quindi non servono né come fonte di energia, né come materiale vitale per le cellule. Le proteine Qi regolano la trascrizione, la traduzione e inducono l'attività di altre proteine e altri.
La funzione regolatrice della proteina è influenzata dalla funzione dell'attività enzimatica o dalla funzione del legame specifico con altre molecole, di norma, è intrecciata con queste molecole di enzimi.
Funzione segnale
La funzione di segnale dei bianchi è la capacità dei bianchi di fungere da discorsi di segnalazione, trasmettendo segnali tra cellule, tessuti, organi e altri organismi. Spesso la funzione di segnalazione è combinata con quella regolatoria, ma anche i frammenti di ricche proteine regolatrici interne influenzano la trasmissione dei segnali.
La funzione di segnalazione è controllata da proteine-ormoni, citochine, fattori di crescita e altri.
funzione di trasporto
Il calcio delle proteine di trasporto può essere chiamato emoglobina, che trasporta l'acido dai polmoni ad altri tessuti e l'anidride carbonica dai tessuti alle gambe, così come le proteine omologhe che si trovano in tutti i regni degli organismi viventi.
Funzione di riserva (di riserva) dei bianchi
Prima di tali proteine, ci sono le cosiddette proteine di riserva, poiché sono immagazzinate come fonte di energia e linguaggio nelle crescite native e nelle uova delle creature; le proteine dei gusci terziari dell'uovo (ovalbumina) e la principale proteina del latte (caseina) fungono anche da capostipite della funzione vitale. Un certo numero di altre proteine vikoristovuєtsya nel corpo come aminoacidi dzherelo, yakі nella loro linea є protagonisti di discorsi biologicamente attivi, che regolano il processo del metabolismo.
Funzione del recettore
I recettori proteici possono risiedere nel citoplasma, quindi possono penetrare nella membrana della clitina. Una parte della molecola del recettore riceve un segnale, che molto spesso funge da discorso chimico, e in alcuni casi è un'azione leggera, meccanica (ad esempio, allungamento) e altri stimoli. Quando un segnale viene iniettato in una singola cellula, le molecole del recettore della proteina subiscono un cambiamento conformazionale. Di conseguenza, la conformazione dell'altra parte della molecola cambia, il che porta alla trasmissione del segnale dell'altro componente cellulare.
Funzione motore (rotativa).
Questa classe di proteine motorie garantisce la sicurezza dell'organismo, ad esempio la brevità di m'yaziv, compresa la locomozione (miosina), il movimento delle cellule nel mezzo del corpo (ad esempio i leucociti ameboidi rux), dirigendo il trasporto interno creare una presentazione
Cody additivi del cibo
| E103, E105, E111, E121, E123, E125, E126, E130, E152. |
|
| 2. Sospetto | E104, EE122, E141, E150, E171, E173, E180, E241, E477. |
| 3. Non sicuro | E102, E110, E120, E124,. E127. |
| 4. Cancerogeno | E131, E210-E217, E240, E330. |
| 5. Declutter l'intestino per gridare. | |
| 6. Shkіdlivі per shkіri | |
| 7. Cosa chiamare per una morsa rotta | |
| 8. Visippi | |
| 9. Aumentare i livelli di colesterolo | |
| 10. Richiama il disordine dello schlunk | E338 E341, E407, E450, E461 - E466 |
Robot pratico
Soggetto: Potere chimico delle proteine. Yakіsnі (kolorovі) reazione proteica".
Sì: Ulteriori informazioni sulle reazioni chimiche alle proteine. Attività dell'enzima catalasi nei tessuti vivi e morti.
"Denaturazione delle proteine"
Ordine di Vikonny.
Preparare il rozchin della proteina.
Versare 4-5 ml di proteine in polvere in una provetta e portare a ebollizione.
Nominare il cambiamento.
Raffreddare le provette e diluirle con acqua.
"Reazione alla xantoproteina"
Ordine di Vikonny.
2. Versare 1 ml di acido ottico in una provetta.
3. Riscaldare le provette.
4. Raffreddare il sumish e aggiungere l'ammoniaca al centro della pozzanghera.
5. Nominare le modifiche.
« Reazione al biureto»
Ordine di Vikonny.
1. Versare 2-3 ml di polvere proteica in una provetta.
2. Aggiungere 2-3 ml di idrossido di sodio e 1-2 ml di vetriolo blu.
3. Nominare le modifiche.
Yakіsnі (colorato)
reazione proteica. Segui #2 e #3
Reazione della xantoproteina
Proteina + HNO3conc > brillante-zhovte farbuvannya
(Mostra nuclei di benzene)
Reazione al biureto
Proteine + NaOH+CuSO4 > rosso-
farbuvannya viola
(Rivelazione di legami peptidici)
"Prova della presenza di una proteina solo negli organismi viventi"
Ordine di Vikonny.
1. Le provette contengono patate zucchine fresche, shmatochka di patate grigie,
patate bollite.
2. Aggiungere 2-3 ml di acqua ossigenata al tubo cutaneo.
3. Nominare le modifiche. (catalasi - proteina enzimatica presente solo in
la presenza di acqua molecolare, la differenza di acqua, l'albumina viene bruciata)
| Dosvid | Cosa hanno derubato | A cosa stavano attenti | Spiegazione e visnovki |
| 1. Reazioni acide alle proteine. | |||
| a) Reazione del biureto. | Fino a 2 ml della quantità di proteine, aggiungere la quantità di solfato midi (II) e prato. | Farbuvannya rosso-viola. | In caso di differenze reciproche, viene stabilita una struttura complessa tra ioni Cu2+ e polipeptidi. |
| b) Reazione della xantoproteina. | Fino a 2 ml di proteine, aggiungere goccia a goccia acido nitrico al concentrato. | Lunga vita. | La reazione per portare, scho al magazzino delle proteine include amminoacidi aromatici in eccesso. |
| 2. Denaturazione delle proteine. | Riscalda la provetta n. 3 dalla dimensione della proteina. | In tutte e tre le depressioni, c'è un'irreversibile deglutizione delle proteine - denaturazione. | Quando riscaldato, diluito con alcool, sali di metalli importanti, le strutture secondarie e terziarie vengono distrutte e il primario viene salvato. |
"La vita è un modo di usare corpi bianchi ..." F. Engels
Estratto di riferimento Addendum n. 2- ANFOTERNITÀ
Kisle middle = dopo il tipo di prato
[proteina]+ + OH- = a seconda del tipo di acido
- IDROLISI……rovinando la struttura primaria della proteina in α-amminoacidi
Yakіsnі reazioni
- REAZIONE AL BIURETO(Riconoscimento dei legami peptidici nella molecola proteica).
B. + CuSO4 + NaOH → viola
………………………………
- REAZIONE XANTOPROTEICA(Mostra nuclei di benzene).
B. + HNO3 → zhovte farbuvannya
- Gorinnya Bilku ………………………..
N2, CO2, H2O - odore di abete bruciato
- denaturazione - ………………………..
tempio t rovina
strutture 2-3 modificate radioattivamente
sale di Me importante
Proteine ProteineBILKI- la parte più importante del magazzino degli organismi viventi, che entrano nel magazzino di pelli, curve cornee, m'yazovo e tessuto nervoso.
(semplice) (pieghevole) 
| 1 opzione | 2 opzione |
| 1. Prima che il magazzino degli aminoacidi entri: a) solo gruppi amminici b) meno gruppi carbossilici c) gruppi amminici e gruppi carbossilici d) gruppi amminici e gruppi carbonilici | 1. Aminoacido - discorso, la formula è: a) CH3CH2 CONH2 b) NH2COOH c) NH2CH2CH2COOH d) NH2CH2SON |
| 2. Gli amminoacidi, che non possono essere sintetizzati nel corpo umano, ma possono essere trovati solo allo stesso modo, sono chiamati a) a-amminoacidi b) kharchovimi c) -amminoacidi d) insostituibile | 2. Aminoacidi - ce a) acqua bollente leggera senza botte b) gas importante per la ripetizione c) discorso di cristallo di colore di erisipela d) discorso cristallino senza sbarre |
| 3. Quando gli amminoacidi interagiscono con prati e acidi, si dissolvono: b) aria pieghevole c) dipeptidi d) polipeptidi | 3. L'adozione dei polipeptidi dipende dal tipo di reazione: a) polimerizzazione b) policondensazione c) venire d) sostituzione |
| 4. Formula dell'acido 3-amminopropanoico: a) NH2CH2COOH b) NH2CH2CH2COOH c) NH2CH2CH2 NH2 d) NH2CH CH2COOH | 4. L'acido ha il potere acido più debole: a) otsova b) cloro c) amminooctova d) dicloroctova |
| 5. Verificare che l'amminoacido sia: a) linguaggio solido della vita molecolare b) discorso cristallino della vita ionica c) rіdini, buon rozchinnі vicino all'acqua d) discorso cristallino con punti di fusione bassi | 5. Amminoacidi - semigusci anfoteri, frammenti di fetore interagiscono: a) dagli acidi b) dai prati c) con alcoli d) con acidi e alette |
Vіdpovіdі 1 - DO, 2 - RE, 3 - LA, 4 - SI, 5 - SI Vіdpovіdі 1 - DO, 2 - RE, 3 - SI, 4 - DO, 5 - RE
| 1 opzione | 2 opzione |
| 1. Specificare il nome della proteina, che svolgerà la sua funzione: | 1. Specificare il nome della proteina, che è la funzione enzimatica: a) emoglobina; b) ossidasi; c) anticorpi. |
| 2. Proteine - prezzo ..: a) polisaccaridi; b) polipeptide; c) polinucleotidi. | 2. Il potere biologico della proteina determina la struttura: a) terziario; b) secondario; c) prima. |
| 3. La struttura primaria della proteina è supportata dai legami: | 3. Struttura proteica secondaria a) ionico; b) peptide; c) vodnevih. |
| 4. Idrolisi della proteina vikoristovuetsya per: a) possesso di amminoacidi, b) manifestazione acida delle proteine, c) distruzione della struttura terziaria | 4. Le proteine rispondono alle reazioni: a) denaturazione, b) polimerizzazione, c) policondensazione. |
| 5. Gli aminoacidi, necessari per indurre le proteine, sono consumati dall'organismo: a) con acqua b) riccio; c) ripetere. | 5. Quale dei processi più pieghevoli: a) sintesi microbiologica; b) sintesi organica; c) lavorazione delle proteine vegetali. |
Variazioni: 1 – do, 2 – si, 3 – si, 4 – la, 5 – si. Suggerimenti: 1 – b, 2 – c, 3 – c. 4-a, 5-b.
Test delle proteine
1 . Quali sono gli elementi chimici da consegnare al magazzino?
a) carbone b) acqua c) acido d) zolfo e) fosforo f) azoto f) sale g) cloro
2 . Quanti amminoacidi partecipano allo sviluppo delle proteine?
a) 30 c) 20 b) 26 d) 10
3 . Quanti aminoacidi sono essenziali per l'uomo?
a) 16 b) 10 c) 20 d) 7
4 . Come risultato di quale reazione si forma il legame peptidico?
a) reazione di idrolisi c) reazione di policondensazione
b) reazione di idratazione d) tutte le altre reazioni
5 . Giacobbe gruppo funzionale nadaє amminoacidi - acido, yaka - pozzanghere di potere? (carbossilico, gruppo amminico).
6 . In che modo i legami stabiliscono la prima struttura primaria, la seconda secondaria e la terza terziaria della proteina? Spivvidnesit:
a) covalente c) ionico
b) acqua; d) tali collegamenti sono giornalieri.
7 ) Designare la struttura della molecola proteica:
1. 
2.
Tabella dei tipi
| Numero di cibo | |||||||
| Opzione Vіdpovіdі |
8) Denaturazione - purificazione della proteina in strutture _____________ sotto la direzione di ________________, nonché sotto la direzione di varie varietà discorsi chimici(______,________, sali) quella radiazione.
9) Idrolisi - la distruzione della struttura _____________ della proteina sotto la direzione di ________________, così come la composizione acquosa degli acidi o entrambi.
10) Yakіsnі reazioni:
a) Biuretova.
Proteine + ___________________________ = _________________________
b) Xantoproteina.
Proteine + ________________________________ = __________________________
11) Per stabilire la vitalità tra le proteine e la loro funzione nel corpo. Per favore, dia la seguente sequenza di numeri, che dovrebbe essere data alle lettere dopo l'alfabeto:
BILKS: FUNZIONE:
A) segnale dell'emoglobina 1).
B) enzimi; 2) trasporto
C) anticorpi e antitossine 3) strutturali
4) catalitico
5) Zahisna
12) Salva il valore dei bianchi:
| Funzioni | Valore |
|
| Budivelna | Membrane di stoffa, rivestimenti di tessuti, lana, pir'ya, montagna, capelli, cartilagine |
|
| trasporto | Accumulo e trasporto nel corpo dei discorsi più importanti |
|
| Energico | Lo stock di amminoacidi nello sviluppo del corpo |
|
| Dviguna | Le proteine di breve durata sono la base dei tessuti m'azovyh |
|
| Zahisna | Proteine: anticorpi, antitossine riconoscono e distruggono i batteri e il linguaggio "straniero". |
|
| Catalitico | Le proteine sono catalizzatori naturali (enzimi) |
|
| Signalna | Le proteine di membrana ricevono flussi estranei e trasmettono un segnale su di loro al centro della cellula |
Domanda prima del briefing:
Bіlok è anche chiamato...
Cosa sono i monomeri proteici?
Quanti AK insostituibili vedi?
Qual è il magazzino atomico di bіlkіv?
Che tipo di collegamento supporta la struttura secondaria?
Qual è il nome del collegamento che crea il POC?
La struttura secondaria della molecola proteica nello spazio sta indovinando ...
Per quale tipo di interazioni si adatta la struttura tretinosa?
Perché le proteine vengono portate nello IUD?
Cosa significa "proteina" nella traduzione greca?
Cos'è la "denaturazione"?
Qual è il nome del processo di interazione delle proteine da H2O?
Formazione di nuove conoscenze. Blocco lezioni.
Ordine del giorno tematico:
1. Il ruolo delle proteine negli organismi, dzherela naturale bilkiv.
2. Magazzino e budova.
3. Funzioni dei bianchi.
4.Potere fisico e chimico delle proteine.
5. Sintesi di proteine.
6. Riorganizzazione delle proteine negli organismi
3 discorsi organici da inserire prima Vivo in una cella, Le proteine svolgono il ruolo più importante. Circa il 50% della massa di clitina ricade su una porzione. Gli scoiattoli Zavdyaki del corpo, avendo acquisito la capacità di collassare, moltiplicarsi, crescere, conquistare il riccio, reagire al freddo.
"La vita è un modo per stabilire corpi bianchi, il momento stesso di uno scambio di discorsi così costante con una natura superflua їx insensibile, inoltre, con l'attaccamento di questo scambio di discorsi, la vita è attaccata ilka", ha scritto Engels nel suo ufficio.
Le proteine sono componenti essenziali dei prodotti alimentari, le puzze entrano nel magazzino dei medicinali.
Le proteine sono una componente importante di un essere umano. Le principali fonti di proteine delle larve: carne, latte, prodotti a base di carne trasformati, pane, pesce, verdure. La necessità per la proteina è di trovarsi nel vіd vіku, statі, tipo di attività. Nell'organismo di una persona sana la colpa è dell'equilibrio tra il numero di proteine presenti e i prodotti di decadimento che si vedono. Per la valutazione dello scambio proteico è stata richiesta un'intesa equilibrio proteico. Nelle persone sane, le persone hanno uguali di azoto, tobto. la quantità di azoto prelevata dalle proteine è uguale alla quantità di azoto. In un organismo giovane, dove l'accumulo di massa proteica, il bilancio azotato sarà positivo, tobto. La quantità di azoto che entra supera la quantità di ciò che viene introdotto nel corpo. Nelle persone in età fragile, e anche in alcune persone che si ammalano, si osserva un bilancio azotato negativo. Trivaliy bilancio negativo di azoto porta alla morte dell'organismo.
È necessario ricordare che i deacidi degli amminoacidi in caso di trattamento termico, banale conservazione dei prodotti possono creare un'emivita, che non viene acquisita dall'organismo, tobto. diventa "inaccessibile". Ridurre il prezzo della proteina.
Le creature e le proteine in crescita vengono acquisite dal corpo in modo diverso. Ad esempio, le proteine del latte, dei latticini, delle uova saranno conquistate dal 96%, carne e ribi - dal 93-95%, proteine del pane - dal 62-86%, verdure - dall'80%, patate e legumi - dal 70% . Tuttavia, la somma di questi prodotti può essere maggiore in totale.
La tecnologia della coltivazione dei prodotti alimentari e dell'elaborazione culinaria yogo si sta riversando nella fase assimilata dal corpo delle proteine. Con il moderato riscaldamento delle larve, in particolare nella stagione della rugiada, l'assimilazione dei bianchi sta crescendo. Per un trattamento termico intensivo, la penetrazione diminuisce.
Il fabbisogno supplementare di una persona matura in una proteina di una specie diversa è di 1-1,5 g per 1 kg di massa corporea, tobto. circa 85-100 g.
2. Budova è bella.
Molti scaffali organici, che entrano nel magazzino delle cellule, sono caratterizzati da grandi dimensioni di molecole. Quali sono i nomi di tali molecole? (macromolecole) Il fetore è composto da gusci simili a basso peso molecolare, legati tra loro da legami covalenti. Puoi abbinare il filo con le perline sul filo. Come si chiamano gli elementi del magazzino? (Monomiri). Le puzze fanno i polimeri. La maggior parte dei polimeri è stata indotta dagli stessi monomeri. Tali monomeri sono chiamati regolari. Ad esempio, se A è un monomero, allora -A-A-A-…….A-polimero. I polimeri, tra alcuni monomeri, sono chiamati irregolari. Ad esempio, -A-B-R-P-A-……G-R-P-A-. Il magazzino indica il loro potere.
Le proteine sono polimeri irregolari, i cui monomeri sono amminoacidi.
Le proteine sono composti naturali complessi ad alto peso molecolare, stimolati dagli amminoacidi. Lo stock di proteine comprende 20 diversi aminoacidi, che mostrano la maggiore differenza nelle proteine con diverse combinazioni di aminoacidi. A partire da 33 lettere dell'alfabeto, possiamo sommare un numero inesauribile di parole, quindi da 20 amminoacidi - un numero impersonale. Ci sono fino a 100.000 proteine nel corpo umano.
Il magazzino di più proteine comprende 300-500 depositi di aminoacidi e più proteine, che sommano fino a 1500 e più aminoacidi. Le proteine si differenziano per il magazzino di amminoacidi e il numero di lank di amminoacidi, e soprattutto per l'ordine di numerazione nelle lance polipeptidiche. Spettacolo Rozrahunok, ShO per BILKA, motivato a 20 aminoacidi riznikh, pijezi da Lantsyuzi 100 aminoacidi Zalishkiv, il numero di verruche yanging è 10130. Bagato bilkiv Ottimo per Dovzhina, I Massa molecolare.
Insulina -5700
Ribonucleasi -12700
Albumina-36000
Emoglobina-65000
I bianchi sono colpevoli buti per una tale massa con fili lunghi. Tutte le macromolecole formano la formula di bobine compatte (globuli) e strutture attorcigliate (fibrille).
Le proteine sono suddivise in proteine (proteine semplici) e proteine (proteine pieghevoli). Il numero di residui di aminoacidi che sono inclusi nella molecola, in modi diversi, ad esempio: insulina - 51, mioglobina - 140. Il numero di Mr. Protein va da 10.000 a diecimila milioni.
La prima ipotesi sulla futura molecola proteica fu proposta negli anni '70 del XIX secolo. Tse bula ureidna teoria della proteina vitale. Nel 1903 pag. Gli insegnamenti tedeschi di E.G.Fischer, propagando la teoria del peptide, divennero la chiave del mistero della proteina. Fischer ha ammesso che le proteine sono polimeri con amminoacidi in eccesso legati da un legame peptidico NH-CO. L'idea del fatto che le proteine siano gli unici polimeri da illuminare, fu discussa già nel 1888. Scienziato russo A.Ya.Danilevsky. Questa teoria ha tolto la conferma ai robot in arrivo. Forse alla teoria del polipeptide, le proteine possono cambiare la struttura
Molti bianchi sono composti da un numero di particelle polipeptidiche, che sono ripiegate in un unico aggregato. Pertanto, la molecola di emoglobina (С738Н1166S2Fe4O208) è composta da quattro subunità. Significativamente, Mr albume d'uovo = 36000, Mr proteina di carne = 1500000.
La struttura primaria della proteina- La sequenza di disegnare residui di amminoacidi, a causa del rahunok dei legami peptidici (ammidici), tutti i legami sono covalenti, mimici.
struttura secondaria- La forma del polipeptide lanceug nello spazio. Lancia bianca di colpi di scena alla spirale, zdіysnyuєtsya per rahunok di zv'yazkіv acquoso impersonale.
Struttura Tretina– una vera e propria configurazione trivimerica, che assume una struttura Tretin a spirale attorcigliata – un groviglio di elica polipeptidica. (Dimostrazione di una palla di corda elastica).
È facile rivelare la configurazione, è più importante capire, come le forze di її podtrimuyut. (Legami d'acqua, macchie disolfuro -S-S-, collegamento pieghevole tra radicali. Forze zavdyaki di van der Waals.) (per rahunok idrofobo zv'yazkіv), per alcune proteine - S-S-zv'yazku (bіsulfіdnі mіstki), pieghevole per mіstki.
Struttura quaternaria- Si ottengono macromolecole proteiche una per una per formare un complesso. Struttura quaternaria - struttura di diverse lance polipeptidiche
Studenti, dottorandi, giovani adulti, come vittoriosa base di conoscenza nei loro robot addestrati, saranno i tuoi migliori amici.
Inserito su http://www.website/
1. Disturbi, zoomando sulla sintesi compromessa del funzionamento delle proteine
Proteine є khіmіchnimi spolukami, dіyalnіst yakіh vede prima di formare segni normali di un organismo sano. Coinvolto nella sintesi di una proteina diversa e un cambiamento nella sua struttura che porta allo stampaggio segni patologici quella malattia della rosa. Lo chiamiamo uno spratto di malattia, memori del danno alla struttura e dell'intensità della sintesi delle proteine.
L'emofilia classica è associata alla presenza nel plasma di una delle proteine che prendono parte al sangue faringeo; le persone malate tendono ad avere un aumento del sanguinamento
L'anemia falciforme è causata da un cambiamento nella struttura primaria dell'emoglobina: nei malati, gli eritrociti possono avere una forma a falce, il numero di eritrociti viene modificato a causa del processo accelerato del loro collasso; l'emoglobina zv'yazuє ta sopporta meno, più in basso a norma, quasi acida.
Gigantismo di deliri ispirati dall'ormone della crescita; la malattia può essere nel mondo al culmine della crescita.
Daltonismo d'incanto nel pigmento delle boccette di colore, che partecipa alla plasmatura del colore spray; Le persone daltoniche non distinguono tra i colori.
Il diabete è associato alla cosiddetta deficienza dell'ormone insulina, che può essere dovuta a vari motivi: un cambiamento nel numero o un cambiamento nell'insulina, come visto, un cambiamento nel numero o un cambiamento nella struttura del recettore dell'insulina inu. Nelle persone malate, c'è un aumento della quantità di glucosio nel sangue e si sviluppano segni patologici di accompagnamento.
La colesterolemia cattiva è vincolata dalla presenza nella membrana citoplasmatica delle cellule di una normale proteina recettrice, che accetta una proteina di trasporto in grado di trasportare molecole di colesterolo; negli organismi dei disturbi, il colesterolo, che è necessario per la clitina, non penetra nella clitina e grandi quantità si accumulano nel sangue, depositandosi nelle pareti dei vasi sanguigni, che porta al loro squillo e al rapido sviluppo dell'ipertensione all'inizio età.
Lo xeroderma progressivo è stordito dall'interruzione degli enzimi robotici, che normalmente rinnovano il DNA nelle cellule, che sono condizionate dai cambiamenti UV; disturbi che sono improvvisati alla luce, i frammenti nelle menti del fetore incolpano lo shkirnі vrazki numerico e infiammato.
8. Mucoscidosi dei cambiamenti nella struttura primaria della proteina, che forma un canale per gli ioni di SG nella membrana plasmatica esterna; nei disturbi nei percorsi dei feriti si accumula una grande quantità di muco, che porta allo sviluppo di malattie degli organi dell'apparato respiratorio.
2. Proteomica
Il XX secolo, che è passato, è stato caratterizzato dalla rivendicazione e dallo sviluppo turbolento delle discipline scientifiche, che articolavano il fenomeno biologico nei magazzini delle sue componenti e cercavano di spiegare i fenomeni della vita attraverso la descrizione del potere delle molecole, siamo davanti ai biopolimeri, che sono inclusi nel magazzino degli organismi viventi. Queste scienze includevano biochimica, biofisica, biologia molecolare, genetica molecolare, virologia, biologia, chimica bioorganica. Si sviluppano direttamente nella scienza, come se ondeggiassero, dai poteri dei magazzini, per dare un quadro completo dell'intero fenomeno biologico. Ai fini di una nuova strategia integrativa per la conoscenza della vita, sono necessarie molte informazioni aggiuntive. Le scienze del nuovo secolo - genomica, proteomica e bioinformatica hanno già iniziato a presentare materiale per questo.
La genomica è una disciplina che sviluppa la struttura e il meccanismo del funzionamento del genoma nei sistemi viventi. Genoma- Sukupnіst vsіh genіv і mizhgennih dolyanok be-qualsiasi organismo. Genomica strutturale di geni viventi e piante intergenerazionali, che svolgono un ruolo importante nella regolazione dell'attività genica. Genomica funzionale che mostra le funzioni dei geni, le funzioni dei loro prodotti proteici. L'oggetto dello studio della genomica cronologica è il genoma di diversi organismi, la cui divergenza consente di comprendere i meccanismi di evoluzione degli organismi, le funzioni sconosciute dei geni. Genomica vinificata in pannocchia degli anni '90 del XX secolo contemporaneamente al progetto "Human Genome". L'obiettivo di questo progetto era determinare la sequenza dei nucleotidi ubiquitari nel genoma umano con una precisione fino allo 0,01%. Fino alla fine del 1999, il futuro genoma di dozzine di specie di batteri, lieviti, rotondi hrobak, drosophila, roslina arabidopsis sarà nuovamente rivelato. 2003 al destino di decifrare il genoma umano. Il genoma umano contiene circa 30mila geni codificanti proteine. Solo per il 42% їх vіdoma їх funzione molecolare. Si è scoperto che meno del 2% di tutte le malattie contagiose sono associate a difetti nei geni e nei cromosomi; Il 98% della malattia è dovuto alla regolazione interrotta del gene normale. I geni mostrano la loro attività nella sintesi delle proteine, che si trovano nelle cellule e negli organismi di varie funzioni.
Nelle cellule specifiche della pelle, allo stesso tempo, funziona il quadrante musicale delle proteine. proteoma. Proteomica- una scienza che sviluppa la successione delle proteine nelle clitine in diversi stati fisiologici e in diversi periodi di sviluppo, nonché le funzioni di queste proteine. Mіzh genomics e proteomіkoyu є suttєva raznitsa - il genoma è stabile per questa specie, sebbene il proteoma non sia solo individuale per diversi clitin di un organismo, ma anche per un clitin nella terra incolta del paese (podіl, calm, diferentiyuvannya toscho) . Proteomi impersonali, che dominano organismi ricchi, creando un grande ripiegamento della loro cultura. Per il momento, il numero esatto di proteine nel corpo umano è sconosciuto. Per le stime reali, ce ne sono centinaia di migliaia; sono già stati avvistati solo poche migliaia di bianchi, ma meno di una parte di essi è stata segnalata. L'identificazione e la descrizione dei bianchi è un processo tecnico eccessivamente complesso che richiede una combinazione di metodi biologici e informatici per l'analisi. Tuttavia, i metodi per rivelare i prodotti dell'attività dei geni - molecole e RNA e proteine, che si sviluppano nel resto delle rocce, consentono di seguire un rapido progresso in questo galus. Recentemente sono stati creati metodi che consentono in un'ora di rilevare centinaia di cellule di proteine contemporaneamente e di accoppiare set di proteine in diverse cellule e tessuti a livelli normali per varie patologie. Uno di questi metodi è vincere chip biologici, che ti permettono di esprimere negli oggetti, che parli, oltre mille discorsi diversi: acidi nucleici e proteine. Vengono mostrate le grandi possibilità della medicina pratica: una mappa proteomica, un atlante relazionale di tutto il complesso delle proteine, medici che hanno scelto di togliere la possibilità di esercitare la malattia stessa, ma non i sintomi.
La genomica e la proteomica operano su tali maestose matrici di informazioni che sono necessarie per il pubblico bioinformatica- scienza, come raccogliere, ordinare, descrivere, analizzare ed elaborare nuove informazioni su geni e proteine. Vikoristovuyuchi metodi matematici e tecnica di calcolo, in futuro saranno misure genetiche, modellizzazione biochimica e altri processi clinici. Tra 10-15 anni, la genomica e la proteomica raggiungeranno un livello tale che saremo in grado di metaboloma- Uno schema completo di interazione di tutte le proteine nelle cellule viventi. Gli esperimenti su clitine e organismi saranno sostituiti da successivi modelli computerizzati. Ci sarà la possibilità di creare e stosuvannya іndivіdualnyh likarskih zasobіv, rozrobki іndivіdualnyh visite preventive. Un'iniezione particolarmente forte di nuove conoscenze dovrebbe essere riversata nello sviluppo della biologia. Potremo tener conto della vitalità e subito completare i dettagli dei reperti sulle singole cellule, partendo dall'ovulo e dagli spermatozoi, fino alla differenziazione delle cellule. Tse consente in primo luogo, su base di calcolo, l'interdipendenza delle singole clitine nelle diverse fasi dell'embriogenesi, che mondo sacro vchenih, yakі vvchayut sviluppo della biologia. Nuovi orizzonti stanno emergendo nella soluzione di problemi come la cancerogenesi e l'antichità. Alla teoria dell'evoluzione e alla sistematica degli organismi vanno aggiunte le conquiste della genomica, della proteomica e della bioinformatica.
3 . Ingegneria Bilkova
sintesi proteica
I poteri fisici e chimici delle proteine naturali spesso non soddisfano le menti, in alcuni numeri le proteine diventeranno indirettamente umane. È necessario cambiare la struttura primaria per garantire la formazione della proteina con una struttura precedente, più bassa, spaziosa e nuove autorità fisiche e chimiche, che consentano anche nella mente degli altri di conquistare il potere delle funzioni proteiche naturali. Il design del bilkiv è curato ingegneria proteica. Per rimuovere la proteina modificata, metodi vicoristi chimica combinatoria quello zdіysnyuyut mutagenesi raddrizzante- introduzione di modifiche specifiche alle sequenze codificanti del DNA, che portano a cambiamenti di canto nelle sequenze di amminoacidi. Per l'effettivo disegno della proteina dalla potenza data, è necessario conoscere la regolarità della formazione della struttura spaziosa della proteina, per poter stabilire la sua potenza fisica e chimica di tale funzione, quindi è necessario conoscere la struttura primaria della proteina, l'eccesso di aminoacidi cutanei gioca sul potere di quella funzione della proteina. Sfortunatamente, la maggior parte delle proteine non è nota per avere una struttura tretinosa, che è sempre la stessa, in quanto l'amminoacido stesso e la sequenza degli amminoacidi devono essere cambiati per togliere alle proteine il potere necessario. Anche adesso, con l'aiuto dell'analisi computerizzata, si può prevedere la potenza delle proteine ricche, la sequenza dei loro eccessi di aminoacidi. Analisi simile per semplificare la procedura per la creazione delle proteine richieste. Per il momento, per tenere conto dei cambiamenti nelle proteine con i poteri necessari, è importante andare dall'altra parte: rimuovere uno spratto di geni mutanti e sapere che prodotto proteico uno di loro, che potrebbe aver bisogno di autorità.
Per la mutagenesi diretta della vittoria esistono diversi approcci sperimentali. Dopo aver eliminato i cambiamenti nel gene, è possibile introdurre il costrutto genetico nelle cellule procariotiche o eucariotiche, che aumenteranno la sintesi della proteina, che è codificata dal costrutto genetico.
Il potenziale dell'ingegneria proteica è simile a quello dell'attacco.
Modificando la capacità del legame del discorso, che viene convertito, - al substrato - con l'enzima, è possibile aumentare l'efficienza catalitica della reazione enzimatica.
Aumentando la stabilità della proteina in un ampio intervallo di temperature e l'acidità del mezzo, puoi battere lo yoga nelle menti, per cui la proteina è denaturata, spreca la sua attività.
Avendo creato proteine che le fanno funzionare nei rivenditori anidri, puoi creare reazioni catalitiche nelle menti non fisiologiche.
4. Modificando il centro catalitico dell'enzima, è possibile aumentarne la specificità e modificare il numero di reazioni collaterali non importanti
5. Aumentando la stabilità della proteina agli enzimi che può essere scomposta, è possibile semplificare la procedura per pulirla.
b. Modificando la proteina in modo tale che possa funzionare istantaneamente senza un significativo componente non aminoacidico (vitamina, un atomo di metallo, ecc.), puoi vincere lo yoga in vari processi tecnologici ininterrotti.
7. Modificando la struttura delle cellule regolatrici dell'enzima, è possibile modificare le fasi della galvanizzazione mediante il prodotto della reazione enzimatica per il tipo di legame sierico negativo e quindi aumentare l'escrezione del prodotto.
8. Puoi creare una proteina ibrida che funzioni due o più proteine. 9. È possibile creare una proteina ibrida, una delle quali renderà più facile l'utilizzo di una proteina ibrida da cellule coltivate, altrimenti migliorerà lo yoga dal sumish.
Conoscere dal deakimla portata dell'ingegneria genetica delle proteine.
1. Sostituendo lo spratto dei residui di amminoacidi nel lisozima del batteriofago T4 con la cisteina rimossa l'enzima Di più legami disolfuro, motivo per cui questo enzima ha mantenuto la sua attività a una temperatura più elevata.
2. La sostituzione dell'eccesso di cisteina con l'eccesso di serina nell'r-interferone umano, che è sintetizzato dai coli intestinali, ha superato la creazione di complessi intermolecolari, mentre l'attività antivirale di questo farmaco è stata modificata circa 10 volte.
3. La sostituzione dell'eccesso di treonina con l'eccesso di prolina nelle molecole dell'enzima tirosil-tRNA sintetasi ha aumentato l'attività catalitica di questo enzima dozzine di volte: è diventato più efficiente aggiungere tirosina al tRNA, che trasferirebbe il ribosoma dell'amminoacido qi durante la traduzione.
4. Subtilizini - ricchi di enzimi serina che scompongono le proteine. Il fetore è secreto da ricchi batteri ampiamente vicorati dall'uomo per la biodegradazione. Il fetore imiterà gli atomi di calcio, che promuoveranno la stabilità. Tuttavia, nei processi industriali ci sono striature chimiche che legano il calcio, dopodiché le subtilisine esauriscono la loro attività. Dopo aver modificato il gene, gli scienziati hanno rimosso dall'enzima gli amminoacidi che partecipano al legame del calcio e hanno sostituito un amminoacido con un altro per migliorare la stabilità della subtilisina. I cambiamenti nell'enzima sembravano essere stabili e funzionalmente attivi nelle menti vicine all'industria.
5. Bula ha mostrato la possibilità della creazione di un enzima che funziona secondo il tipo di restritasi, che divide il DNA in aree rigorosamente designate. Gli scienziati hanno creato una proteina ibrida, un frammento della quale ha riconosciuto la stessa sequenza di residui nucleotidici nella molecola del DNA, e l'altro ha diviso il DNA in questa divisione.
6. Attivatore del plasminogeno tissutale - un enzima utilizzato nelle cliniche per trattare i coaguli di sangue. È un peccato che i vini possano essere ritirati dal sistema circolatorio e debbano essere somministrati ripetutamente oa dosi elevate, il che può portare a effetti collaterali. Introducendo tre mutazioni dirette nel gene dell'enzima, abbiamo rimosso l'enzima longevo, che promuoveva la sporulazione a fibrina, che collassava, e con la stessa attività fibrinolitica, come quella dell'enzima.
7. Modificando il cambiamento di un amminoacido nella molecola di insulina, le vene sono riuscite ad ammalarsi, se soffriamo di diabete, il cambiamento nella concentrazione dell'ormone nel sangue era vicino al nogo fisiologico, scho vinikaє dopo aver ricevuto Esso.
8. Esistono tre classi di interferone, che possono avere attività antivirale e antitumorale, ma mostrano anche specificità diverse. Era allettante creare un interferone ibrido che potesse avere la potenza di tre tipi di interferone. Abbiamo creato geni ibridi che includono frammenti di geni naturali di interferoni di tipo decile. Alcuni di questi geni, essendo introdotti nelle cellule batteriche, hanno assicurato la sintesi di interferoni ibridi da una maggiore, minore nelle molecole di Batkiv, attività antitumorale.
9. L'ormone della crescita umano naturale appare non solo con il recettore del primo ormone, ma anche con il recettore di un altro ormone: la prolattina. Per allontanarsi dagli sfortunati effetti collaterali Nel processo di guarigione delle vene, è stato possibile ridurre la possibilità di aggiungere l'ormone della crescita al recettore della prolattina. La puzza ha raggiunto questo obiettivo sostituendo gli amminoacidi attivi nella struttura primaria dell'ormone della crescita con l'aiuto dell'ingegneria genetica.
10. antivirali anti-infezione da VIL, la proteina ibrida è stata rimossa, un frammento di questa proteina è stato legato in modo sicuro solo ai linfociti infetti da virus, l'altro frammento ha impedito la penetrazione della proteina ibrida nel mezzo della clitina interessata e un altro frammento che ha interrotto la sintesi proteica nella clitina infetta ha portato alla morte.
In questo modo abbiamo esagerato nel fatto che, modificando le cellule specifiche della molecola proteica, possiamo dare nuovi poteri alle proteine, che già conosciamo, e creare enzimi unici.
Le proteine sono le principali bersaglio per scopi medicinali. Ci sono quasi 500 obiettivi per i volti dei bambini in tutto il paese. Le rocce più vicine hanno un'altezza fino a 10.000, il che consente di creare facce nuove, efficienti e sicure. Nel resto dell'ora, vengono sviluppati approcci fondamentalmente nuovi per il bene della ricerca medica: come bersaglio non si vedono singole proteine, ma i loro complessi, interazioni proteina-proteina e ripiegamento proteico.
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