موضوع:پروتئین ها بیوپلیمرهای طبیعی هستند
"تغییر پوست، شستن تصویر خود را ارتعاش،
دمدمی مزاج مانند یک کودک، و ساده مانند یک کودک،
زندگی در همه جا در ترووز مرموز در حال جوشیدن است،
خیلی با چیزهای بی ارزش و خنده دار آمیخته شد..."
S.Ya. نادسون
| اطلاعات روشی |
||||||||||||||||||||||||||||||
| نوع شغل | ادغام (زیست شناسی + شیمی) درس چند رسانه ای مبتنی بر مشکل |
|||||||||||||||||||||||||||||
| گزاره های علمی در مورد قدرت و عملکرد پروتئین ها در سلول ها و موجودات |
||||||||||||||||||||||||||||||
| مبانی: درک پروتئین ها - بیوپلیمرهای طبیعی، عملکردهای مختلف آنها، قدرت شیمیایی پروتئین ها. ایجاد دانش در مورد ویژگی های منحصر به فرد پروتئین های طبیعی؛ کسب دانش در مورد فعل و انفعالات و عملکردهای گفتار در کاربرد پروتئین ها؛ یادگیری، کسب دانش جدید از موضوعات رایج برای ایجاد تصویر کامل تری از جهان. در حال توسعه: توسعه علاقه شناختی؛ ایجاد ارتباطات بین موضوعی؛ برای تجزیه و تحلیل، ارزیابی و ایجاد روابط بین مقامات دولتی و مقامات. ویخونی: نشان دادن وحدت مادی نور آلی؛ تشکیل یک نور علمی؛ |
||||||||||||||||||||||||||||||
| روش مشکل vykladu، جزئی-poshukova، اکتشافی، pre-slednytsky |
||||||||||||||||||||||||||||||
| عملکرد حقوق و دستمزد: | ربات جستجوگر کرویوچی دانشمند، مشاور |
|||||||||||||||||||||||||||||
| دانش، حافظه، مهارت‌ها و شایستگی‌هایی که در طول دوره اشتغال شروع به فعلیت، آموختن، تثبیت می‌کنند: | چنین عملیات هوشمندی به عنوان یکسان سازی قدرت های پروتئین، طبقه بندی ساختارهای مولکول پروتئین و تجزیه و تحلیل یکنواخت عملکردهای پروتئین شکل می گیرد. مفاهیم اساسی: اسیدهای آمینه، پیوند پپتیدی، پلی پپتید، ساختار پروتئین، عملکرد پروتئین، قدرت پروتئین، دناتوره شدن. مهارتهای پایه: کار با خواص شیمیایی، کار با فعالیت کاتالاز شناسایی شده |
|||||||||||||||||||||||||||||
| مواد مورد نیاز: | کامپیوتر، ارائه در مورد موضوع درس. آزمایش: لوله های آزمایش، پایه ها، لامپ الکل، utrimovach. معرف ها و مواد: منطقه بیلکا تخم مرغ, اسید نیتریکمحلول سولفات مس (II)، علفزار، محلول پراکسید آبی 3 درصد، شربت سیب زمینی آب پزگوشت چی |
|||||||||||||||||||||||||||||
| نوع فعالیت سیم: | مولد، خلاق، مشکل گشا |
|||||||||||||||||||||||||||||
| کارت اشتغال فنی |
||||||||||||||||||||||||||||||
| انگیزه: | یادگیری این چگونه می تواند به شما در حرفه آینده شما کمک کند؟ |
|||||||||||||||||||||||||||||
| فعالیت فعالیت: |
||||||||||||||||||||||||||||||
| پروتئین ها، چربی ها و کربوهیدرات ها، |
||||||||||||||||||||||||||||||
| به روز رسانی دانش | آیا می دانید V: 8. حیات زمین چگونه پدیدار شد؟ اساس زندگی چیست؟ محور امروز با نام در این باره صحبت می کند. طرح فعالیت: ویزناچنیا عملکرد پروتئین ها پروتئین های انبار و بودووا. ساختار پروتئین قدرت شیمیایی پروتئین ها 6. تبدیل پروتئین ها در بدن. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| در خوردن مشکل دارید؟ چگونه می توان یک سنجاب واقعی را با قدرت ها و عملکردهای او مرتبط کرد؟ فرضیه: پروتئین ها را اعمال کنید تاریخچه کشف: انبار پروتئین ویزناچنیا | درک اینکه چگونه پروتئین ها عملکردهای متعددی را انجام می دهند آسان نیست. تنها راه برای نزدیک‌تر شدن به حل این مشکل این است که بفهمیم پروتئین‌ها، مانند عناصر ساختاری حل‌شده‌ای که هر مولکول را تشکیل می‌دهند، در ارتباط با یکدیگر در فضا، چرا که آنها با یکی و دیگری برهمکنش می‌کنند، چیست. ویوچیت بودوا و قدرت سنجاب ها. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| علت وراثت را آشکار کنید: توابع - budova. پروتئین ها - پلیمرها، مونومرها - اسیدهای آمینه |
||||||||||||||||||||||||||||||
| پروتئین هایی را که می شناسید نام ببرید و محل آنها را مشخص کنید؟ گلوبولین - واکسن، رودوپسین - ستاره بنفش، در اواسط قرن نوزدهم، آغاز توسعه پروتئین ها گذاشته شد و پس از 100 سال، پروتئین ها به معنای ذخیره سازی آنها سیستماتیک شدند و این اساس ایجاد شد که پروتئین ها جزء اصلی موجودات زنده هستند. A Y. Danilevsky- وجود پیوند پپتیدی در پروتئین ای. فیشر- سنتز اجزای پروتئینی انبار مواد شیمیاییپروتئین را می توان با داده های زیر نشان داد: ز -55%, در باره - 24%, ن - 7,3%, ن - 19%, اس -2,4%. قبل از پروتئین هابیش از 50 درصد مواد خام گوشت پخته شده ارگانیک: در گوشت 80 درصد، پوست 63 درصد، جگر 57 درصد، مغز 45 درصد، استخوان 28 درصد. فرمول های شیمیایی پروتئین های خاص: پنی سیلین C16H18O4N2 کازئین S1864N3021O576N468 S2 هموگلوبین С3032Н4816 О872N780S8Fe4 - بیایید اصطلاح BILOC را تعریف کنیم BILKI- بیوپلیمرهای نامنظم که مونومرهای آن شامل 20 اسید آمینه است انواع متفاوت. U انبار مواد شیمیاییاسیدهای آمینه عبارتند از: C، Pro، H، N، S. مولکول های پروتئین می توانند ساختارهای مختلفی را تشکیل دهند و تعدادی عملکرد را در سلول و بدن انجام دهند: ترمیم کننده، کاتالیزوری، تنظیم کننده، هیدروکسی، انتقال. |
||||||||||||||||||||||||||||||
| عملکرد پروتئین ها | - بیلکی- اساس زندگی روی زمین که شامل پوست، گوشت و بافت عصبی، مو، تاندون، دیواره عروق موجودات و افراد است. این مواد آینده مشتری است. نقش پروتئین ها برای ارزیابی مجدد مهم است، از جمله. زندگی در سیاره ما می تواند به طور موثر به عنوان راهی برای تقویت بدن های پروتئینی دیده شود که تبادل گفتار و انرژی از محیط خارجی را تسهیل می کند. قطعات پروتئینی حاوی گروه‌های عملکردی متفاوتی هستند که می‌توان آنها را به هر یک از کلاس‌های ترکیبات توسعه‌یافته قبلی اضافه کرد. در نقطه ای، با اتصال کانون، نشانه هایی از semik وجود دارد که متعلق به طبقات مختلف است. تنوع خود را ببینید. این به دلیل ویژگی های ساختار آن است و پروتئین را همانطور که من شکل رشد گفتار را می بینم مشخص می کند. |
|||||||||||||||||||||||||||||
| ساختار پروتئین | لطفاً خلاصه و خلاصه ای از فرآیند منبع تغذیه بنویسید: کدام اسیدهای آمینه در ذخیره مولکول پروتئین باقی می مانند؟ (Div.adj.) چه گروه های عاملی از اسیدهای آمینه به یکدیگر مرتبط هستند؟ منظور از ساختار اولیه پروتئین چیست؟ ساختار "ثانویه" پروتئین چیست؟ کدام رباط ها را باید صاف کرد؟ ساختار "ترتینال" چیست؟ برای چه نوع ارتباطاتی پنهان می شوید؟ ویژگی ساختار چهارم چیست؟ (توالی اسید آمینه خطی به نظر می رسد)
-ساختار اولیه پروتئین چیست؟چه پیوندهایی ساختار ثانویه را تثبیت می کنند؟ (پیکربندی جادار یک مولکول پروتئین مانند یک مارپیچ تا شده است. پیکربندی مارپیچ تشکیل شده از لانژوگ پلی پپتیدی نقش دارد اتصالات آب mіzh-Z=درباره گروه های ta -N-H. . )
- ساختار سوم پروتئین چیست؟? (Eاین پیکربندی ظاهر یک لنس پلی پپتیدی پیچ خورده است. تحت تأثیر تعامل گروه های عملکردی مختلف لانست پلی پپتیدی قرار می گیرد. بنابراین، یک سایت دی سولفید بین اتم های گوگرد ایجاد می شود، یک سایت کره تاشو بین گروه های کربوکسیل و هیدروکسیل ایجاد می شود و یک محل نمک می تواند بین گروه های کربوکسیل و آمینو ایجاد شود. این ساختار با رباط های آبی مشخص می شود).
- ساختار یک چهارم پروتئین چیست؟(روزهای ماکرومولکول های پروتئینی می توانند با یکدیگر ترکیب شوند و تجمعات درشت مولکول پروتئینی بزرگ ایجاد کنند).
چه قدرت های شیمیایی مشخصه پروتئین هاست؟ (آمفوتریکیبا حضور در مولکول پروتئین گروه های کاتیون ساز - گروه های آمینه و آنیون ساز - گروه های کربوکسیل همراه است. علامت بار مولکول در چندین گروه مختلف قرار دارد. اگر گروه های کربوکسیل مهم باشند، بار مولکول منفی است (قدرت یک اسید ضعیف آشکار می شود)، در حالی که گروه های آمینه مثبت هستند (قدرت یک اسید ضعیف)).
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| قدرت شیمیایی پروتئین ها | پروتئین ها یک واکنش مشخص دارند که در آن بارش رخ می دهد. در برخی موارد، رسوبات با وجود آب زیاد تجزیه می‌شوند و در برخی دیگر، پروتئین‌ها به‌طور برگشت‌ناپذیر می‌سوزند. دناتوره سازی تغییر در ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم ماکرومولکول پروتئین تحت تأثیر عوامل خارجی وجود دارد: دما، معرف های شیمیایی، تزریق مکانیکی. تغییرات در حین دناتوراسیون قدرت فیزیکیپروتئین، تجزیه کاهش می یابد، فعالیت بیولوژیکی از بین می رود دناتوراسیون تا کجا می تواند منجر شود؟ اختلال در حساسیت آنتی ژنی پروتئین؛ مسدود کردن واکنش های ایمنی پایین؛ اختلال در تبادل گفتار؛ التهاب غشای مخاطی اندام های تحتانی و اچ (گاستریت، کولیت)؛ سنگ سازی (سنگ ها یک پایه پروتئینی را تشکیل می دهند). همچنین ویژگی پروتئین ها: جدا شدن پروتئین ها هنگام گرم شدن رسوب پروتئین ها با نمک های فلزات مهم و الکل پروتئین ها با نیتروژن، دی اکسید کربن و آب و همچنین مواد دیگر می سوزند. اجاق گاز با بوی مشخص پرهای سوخته همراه است. پروتئین ها دچار پوسیدگی می شوند (تحت تاثیر باکتری های پوسیده)، که طی آن متان (CH4)، سولفات (H2S)، آمونیاک (NH3)، آب و سایر محصولات کم مولکولی ایجاد می شود. آمفوتریکی Budova AK در تاریک ترین نمای: NH2-CH-COOH، که در آن R یک رادیکال کربوهیدرات است. COOH - گروه کربوکسیل / قدرت اسید /. NN2 – گروه آمینو /توان اصلی/. فرآیند تجدید ساختار پروتئین نامیده می شود تجدید طبیعت تبدیل پروتئین ها در بدن پروتئین های جوجه تیغی → پلی پپتیدها → اسیدهای آمینه α → پروتئین ها به بدن |
|||||||||||||||||||||||||||||
| چگونه سفیده ها را به آب بیاوریم؟ |
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| هیدرولیز | هیدرولیز پروتئین- بازسازی ساختار اولیه پروتئین تحت تأثیر اسیدها، آنزیم ها یا آنزیم ها، که منجر به تشکیل اسیدهای آمینه α می شود که اساس تاخوردگی را تشکیل می دهند.
پروتئین ها - آلبوم ها - دی پپتیدها - اسیدهای آمینه |
|||||||||||||||||||||||||||||
| واکنش های رنگ روشن به پروتئین | واکنش زانتوپروتئین- واکنش به چرخه های معطر Bilok + HNO3(k) → رسوب سفید → رسوب زرد → رسوب نارنجی + NH3 چگونه می‌توان نخ‌های پشمی طبیعی را از تکه‌ای برای واکنش زانتوپروتئین اضافی جدا کرد؟ |
|||||||||||||||||||||||||||||
| واکنش بیورت- واکنش به پیوندهای پپتیدی. پروتئین + Cu(OH)2 → جو بنفشه چگونه شیمی اضافی می تواند مشکل کمبود جوجه تیغی را حل کند؟ اریسیپلاس بنفش یا هرزگی بنفش مطمئناً خود را مقصر نشان خواهد داد. این یک واکنش به پیوندهای پپتیدی در اسپولوک است. در حضور مس رقیق شده در اتم های میانی و نیتروژن لانست پپتیدی، کمپلکس رنگ بنفش با یون های مس (II) تشکیل می شود. Biuret (به طور مشابه) همچنین می تواند جایگزین گروه CONH شود - و این باعث این واکنش می شود. |
||||||||||||||||||||||||||||||
| عملکردهای پروتئین |
|
|||||||||||||||||||||||||||||
| مشق شب | یک بطری شیر بدون چربی 288 میلی گرم کلسیم مصرف کنید. چه مقدار شیر در روز نیاز دارید تا بدن خود را با این عنصر تامین کنید؟ نیاز اضافی 800 میلی گرم کلسیم است. (ویدئو. برای رفع نیازهای کلسیم خود، یک بزرگسال باید 2.7 بطری شیر در روز بنوشد: 800 میلی گرم Ca* (1 بطری شیر/288 Ca) = 2.7 بطری شیر). یک تکه نان گندم سفید 0.8 میلی گرم مایع دارد. چند قطعه مواد در روز باید جمع آوری شود تا تقاضا برای این عنصر برآورده شود. (نیاز اضافی برای زالوزیا 18 میلی گرم است). (Vіdpovіd. 22.5 قطعه) 18 میلی گرم: 0.8 = 22.5 |
|||||||||||||||||||||||||||||
| محکم کردن مواد پیچ Gra "اگر خوب است دستت را بلند کن" | شما بلافاصله با آزمونی که در آزمون اعمال شده است، کار را به پایان خواهید رساند. (در ساعت تأیید، دانش آموزان کار خود را تغییر می دهند و کار سیستم عروقی را ارزیابی می کنند. گزینه هایی برای پاسخ های صحیح در ستون فقرات. پس از تکمیل تأیید صحت پوست، ارزیابی عروقی داده می شود) - چه نوع ساختاری است؟ چرا؟ -چگونه می توانید از داده های اضافی برای نشان دادن تشکیل ساختارهای ثانویه، سوم و چهارم پروتئین استفاده کنید؟. چه نوع اوراق قرضه در مبادله متقابل دخیل است؟ و اکنون، پس از یک آزمایش دیگر، بیایید بررسی کنیم که آیا به مطالب تسلط دارید یا خیر. وقتی پاسخ می دهید "پس"، دست خود را بالا می آورید. 1. انبار پروتئین شامل اسیدهای آمینه است که توسط پیوندهای آبی به یکدیگر متصل شده اند (Ні) 2. پپتید پیوندی است بین کربن گروه کربوکسیل یک اسید آمینه و نیتروژن گروه آمینه یک اسید آمینه دیگر. (بنابراین) 3. پروتئین ها جزء اصلی می شوند سخنرانی های ارگانیککلیتینی (بنابراین) 4. پروتئین یک مونومر است. (نه) 5. محصول هیدرولیز پیوندهای پپتیدی آب است. (نه) 6. محصولات هیدرولیز پیوندهای پپتیدی – اسیدهای آمینه. (بنابراین) 7. پروتئین یک ماکرومولکول است. (بنابراین) 8. کاتالیزورهای سلولزی پروتئین هستند. (بنابراین) 9. به نظر می رسد پروتئین ها اسیدیته و دی اکسید کربن را انتقال می دهند. (بنابراین) 10. ایمنی با پروتئین ها مرتبط نیست. (نه) |
|||||||||||||||||||||||||||||
| Wislovlyuvannya در مورد زندگی و پروتئین افراد مشهور | «هر جا، جایی که زندگی می کنیم، ما باچیمو، چه چیزی با چنین بدن سفیدی پیوند خورده است.» اف. انگلس "ضد دوران" ماندراونیک معروف و نوادگان طبیعت، الکساندر هومبولت، قبلاً در آغاز قرن نوزدهم، چنین زندگی قابل توجهی داد: «زندگی راهی برای نیرو بخشیدن به بدن های سفید است که ماهیت آن تبادل پیشروی سخنان با ماهیت بسیار بیرونی است. علاوه بر این، از این تبادل کلمات، خود زندگی به وجود می آید که منجر به آشکار شدن پروتئین می شود. معنایی که اف. انگلس در اثر «ضد دورینگ» ارائه می‌کند به ما اجازه می‌دهد تا در این مورد فکر کنیم. علم مدرننشان دهنده روند زندگی است. "زندگی ترکیبی از فرآیندهای شیمیایی پیچیده بین پروتئین ها و سایر مواد است." |
|||||||||||||||||||||||||||||
الحاقیه شماره 1
عملکرد پروتئین ها
تابع کاتالیزوری
پروتئین به عنوان آنزیم:آنزیم ها پروتئین هایی هستند که فعالیت کاتالیزوری دارند. برای تسریع واکنش همه آنزیم ها فقط یک واکنش را کاتالیز می کنند. بیماری ناشی از کمبود آنزیم.
لب به لب: عدم مسمومیت شیر (بدون آنزیم لاکتاز). هیپوویتامینوز (کمبود ویتامین)
اهمیت فعالیت آنزیم در منابع بیولوژیکی ممکن است اهمیت بزرگبرای تشخیص بیماری به عنوان مثال، فعالیت آنزیم ها در پلاسمای خون توسط هپاتیت ویروسی.
آنزیم ها به عنوان معرف در تشخیص برخی بیماری ها استفاده می شوند.
آنزیم ها پس از درمان برخی بیماری ها بهبود می یابند. کاربرد: پانکراتین، فستال، لیدازا.
از آنزیم ها در صنعت استفاده می شود: در تهیه نوشیدنی های غیر الکلی، پنیر، کنسرو، گاومیش، گوشت دودی.
از آنزیم ها در فرآوری کتان و کنف برای نرم کردن پوست در صنعت پوست و ورود به انبار پودرهای گرد و غبار استفاده می شود.
عملکرد ساختاری
پروتئین ها جزء ساختاری سلول های غنی هستند. به عنوان مثال، مونومرهای اکتین و ایتوبولین، پروتئین های کروی و منفرد هستند و پس از پلیمریزاسیون، رشته های بلندی را تشکیل می دهند که اسکلت سلولی را تشکیل می دهند که به سلول اجازه می دهد شکل خود را حفظ کند. کراتین پروتئین از مو، ناخن، پر پرندگان و آستر پوسته تشکیل شده است.
تابع زهیسنا
انواع مختلفی از عملکردهای شیمیایی پروتئین ها وجود دارد:
مدافع فیزیکی حاوی کلاژن، پروتئینی است که اساس بافت های بین سلولی (از جمله برس ها، غضروف ها، تاندون ها و توپ های عمیق پوست (درم)) را تشکیل می دهد. کراتین، که اساس اسکیت های شاخی، مو، پر، شاخ و غیره را تشکیل می دهد. شبیه اپیدرم
حفاظت شیمیایی. اتصال سموم با مولکول های پروتئین می تواند سم زدایی آنها را تضمین کند. نقش مهمی در سم‌زدایی در انسان توسط آنزیم‌های کبدی ایفا می‌شود که علف‌های هرز را تجزیه کرده و به شکل اصلی خود تبدیل می‌کنند که به سرعت آنها را از بدن جذب می‌کند.
حفاظت ایمنی. پروتئین هایی که وارد جریان خون و سایر مناطق بیولوژیکی می شوند در سیستم ایمنی بدن نقش دارند، هم در ایجاد بیماری و هم در حمله به عوامل بیماری زا.
عملکرد تنظیمی
بسیاری از فرآیندها در وسط سلول ها توسط مولکول های پروتئینی تنظیم می شوند که نه به عنوان منبع انرژی و نه به عنوان یک ماده زنده برای سلول ها عمل می کنند. این پروتئین ها رونویسی، ترجمه را تنظیم می کنند و فعالیت سایر پروتئین ها و سایر پروتئین ها را هدایت می کنند.
عملکرد تنظیمی پروتئین یا از طریق برهمکنش فعالیت آنزیمی یا از طریق اتصال ویژه به مولکول های دیگر انجام می شود که معمولاً منجر به برهمکنش با این مولکول های آنزیمی می شود.
عملکرد سیگنال
عملکرد سیگنالینگ پروتئین ها - پروتئین ها به عنوان سیگنال سیگنال عمل می کنند و سیگنال ها را بین سلول ها، بافت ها، اندام ها و موجودات مختلف منتقل می کنند. اغلب عملکرد سیگنالینگ با عملکرد تنظیمی ترکیب می شود و تعداد زیادی از پروتئین های تنظیم کننده سلولی داخلی نیز می توانند بر انتقال سیگنال تأثیر بگذارند.
عملکرد سیگنالینگ شامل پروتئین های هورمونی، سیتوکین ها، فاکتورهای رشد و غیره است.
عملکرد حمل و نقل
نمونه ای از پروتئین های حمل و نقل را می توان هموگلوبین نامید که اسید را از ریه ها به بافت های دیگر و دی اکسید کربن را از بافت ها به ریه ها منتقل می کند و همچنین پروتئین های همولوگ موجود در تمام قلمروهای موجودات زنده را منتقل می کند.
عملکرد ذخیره (ذخیره) پروتئین ها
تا این گونه پروتئین ها پروتئین های ذخیره ای هستند که به عنوان منبع انرژی و گفتار در گیاهان و تخم های حیوانات ذخیره می شوند. پروتئین های غشای سوم تخم مرغ (اووالبومین) و پروتئین اصلی شیر (کازئین) نیز نقش عمده ای در زندگی دارند. تعدادی پروتئین دیگر به عنوان منبع اسیدهای آمینه در بدن سنتز می شوند که به نوبه خود پیش سازهای مواد فعال بیولوژیکی هستند که فرآیند متابولیک را تنظیم می کنند.
عملکرد گیرنده
گیرنده های پروتئینی می توانند در سیتوپلاسم باقی بمانند و در غشای سلولی جاسازی شوند. یک قسمت از مولکول گیرنده سیگنالی را دریافت می کند که اغلب عبارت است از گفتار شیمیایی و در برخی موارد سبک، عمل مکانیکی (مثلاً کشش) و سایر محرک ها. هنگامی که یک سیگنال به یک آهنگ تزریق می شود، مولکول های پروتئین گیرنده دچار تغییرات ساختاری می شوند. در نتیجه، ترکیب بخشی دیگر از مولکول تغییر می کند، که امکان انتقال سیگنال به سایر اجزای سلولی را فراهم می کند.
عملکرد موتور (روخوا).
یک کلاس کامل از پروتئین های حرکتی عملکرد بدن را تضمین می کند، به عنوان مثال، کوتاه شدن ماهیچه ها، از جمله حرکت (میوزین)، حرکت سلول ها در وسط بدن (به عنوان مثال، حرکت آمیبوئید لکوسیت ها)، حرکت. تاژک‌ها و همچنین انتقال فعال و مستقیم درون سلولی یک نمایش ایجاد می‌کنند
کودی مواد افزودنی گراب
| E103, E105, E111, E121, E123, E125, E126, E130, E152. |
|
| 2. مشکوک | E104، EE122، E141، E150، E171، E173، E180، E241، E477. |
| 3. ناامن | E102, E110, E120, E124,. E127. |
| 4. سرطان زا | E131, E210-E217, E240, E330. |
| 5. روده ها را آرام کنید، چه بگوییم. | |
| 6. فواید پوست | |
| 7. در مورد رذیله شکسته چه می گویند؟ | |
| 8. ویسیپی، وقتی ظاهر می شوید چه چیزی را تحریک کنید | |
| 9. کاهش سطح کلسترول | |
| 10. دعوت به اختلاف | E338 E341, E407, E450, E461 - E466 |
ربات عملی
موضوع:قدرت شیمیایی پروتئین ها واکنش روشن (رنگی) پروتئین."
هدف: قدرت های شیمیایی پروتئین ها را یاد بگیرید در مورد واکنش های متمایز به پروتئین ها بیاموزید. فعالیت آنزیم کاتالاز در بافت های زنده و مرده.
"دناتوره کردن پروتئین ها"
سفارش ویکنان
مخلوط پروتئین را آماده کنید.
5-4 میلی لیتر محلول پروتئین را در لوله آزمایش بریزید و حرارت دهید تا بجوشد.
لطفا آن را تغییر دهید.
لوله آزمایش را خنک کرده و با آب رقیق کنید.
"واکنش زانتوپروتئین"
سفارش ویکنان
2. 1 میلی لیتر اسید اوتیک را در لوله آزمایش بریزید.
3. لوله آزمایش را گرم کنید.
4. مخلوط را خنک کرده و آمونیاک را به غلظت دلخواه اضافه کنید.
5. تغییر ایجاد کنید.
« واکنش بیورت»
سفارش ویکنان
1. 2-3 میلی لیتر محلول پروتئین را در یک لوله آزمایش بریزید.
2. 2-3 میلی لیتر هیدروکسید سدیم و 1-2 میلی لیتر سولفات مس اضافه کنید.
3. تغییر ایجاد کنید.
یاکیسنی (رنگها)
واکنش پروتئین دوسلیدی شماره 2 و شماره 3
واکنش زانتوپروتئین
Bilok + HNO3conc > yaskrovo-zhovte farbuvannya
(شناسایی هسته های بنزن)
واکنش بیورت
Bilok + NaOH + CuSO4 > قرمز-
بنفشه farbovannya
(شناسایی پیوندهای پپتیدی)
اثبات وجود پروتئین در موجودات زنده
سفارش ویکنان
1. لوله های آزمایش حاوی آب سیب زمینی تازه، تکه های سیب زمینی خام،
سیب زمینی آب پز.
2. 2-3 میلی لیتر آب پراکسید به آزمایش پوست اضافه کنید.
3. تغییر ایجاد کنید. (کاتالاز یک پروتئین آنزیمی است که فقط در آن قابل مشاهده است
وجود آب مولکولی، تجزیه آلبومین آب می سوزد)
| دوسوید | چرا ترسو بودند؟ | مراقب چی بودی؟ | توضیح و نمادها |
| 1. واکنش های شفاف به پروتئین ها. | |||
| الف) واکنش بیورت. | تا 2 میلی لیتر پروتئین به سولفات مس (II) و آب اضافه کنید. | Chervono-violet farbuvannya. | با برهمکنش تفاوت ها، برهمکنش پیچیده ای بین یون های Cu2+ و پلی پپتیدها ایجاد می شود. |
| ب) واکنش زانتوپروتئین. | اسید نیتریک را قطره قطره به 2 میلی لیتر پروتئین اضافه کنید تا غلیظ شود. | Zhovte zabarvlennya. | این واکنش به گونه ای انجام می شود که اسیدهای آمینه آروماتیک اضافی وارد انبار پروتئین می شود. |
| 2. دناتوره شدن پروتئین. | لوله آزمایش شماره 3 را از مخلوط سفید گرم کنید. | در هر سه نوع، از سوزاندن برگشت ناپذیر پروتئین - دناتوره شدن - اجتناب می شود. | هنگامی که در الکل رقیق نشده حرارت داده می شود، نمک های فلزات مهم منجر به تخریب ساختارهای ثانویه و سوم و در عین حال حفظ اولیه می شود. |
"زندگی راهی برای پر کردن بدن های پروتئینی است..." F. Engels
خلاصه پشتیبانیالحاقیه شماره 2- آمفوترنیتی
ترش وسط = پشت نوع علفزار
[پروتئین]+ + OH- = بسته به نوع اسید
- هیدرولیز……بازسازی ساختار پروتئین اولیه به اسیدهای آمینه α
واکنش های واضح
- واکنش بیورت(شناخت پیوندهای پپتیدی در مولکول پروتئین).
B. + CuSO4 + NaOH → تهیه بنفشه
………………………………
- واکنش زانتوپروتئین(شناسایی هسته های بنزن).
B. + HNO3 → zhovte farbuvannya
- گورینا بیلکو ………………………..
N2، CO2، H2O - بوی جشن سوزان
- دناتوره سازی - ………………………..
تباهی بالا
2-3 ساختار دچار اختلال رادیواکتیو
نمک های مهم
پروتئین ها پروتئین هاBILKI- مهم ترین قسمت ذخیره سازی موجودات زنده که شامل ذخیره سازی پوست، پوشش های شاخی، گوشت و بافت عصبی است.
(ساده) (تاشو) 
| انتخاب 1 | گزینه 2 |
| 1. انبار اسید آمینه شامل: الف) فقط گروه های آمینه ب) بدون گروه کربوکسیل ج) گروه های آمینه و گروه های کربوکسیل د) گروه های آمینه و گروه های کربونیل | 1. اسید آمینه Rechovina است، فرمول آن به شرح زیر است: الف) CH3CH2 CONH2 ب) NH2COOH ج) NH2CH2CH2COOH د) NH2CH2SON |
| 2. آمینو اسیدهایی که نمی توانند در بدن انسان سنتز شوند، اما فقط در انسان یافت می شوند، نامیده می شوند. الف) اسیدهای آمینه a ب) گراب ج) اسیدهای آمینه د) غیر قابل تعویض | 2. اسیدهای آمینه - tse الف) مایعات بدون بار و سبک جوش ب) گازها برای باد مهم هستند ج) گفتار کریستالی رنگ اریسیپل د) سخنرانی های کریستالی بی بار |
| 3. هنگامی که اسیدهای آمینه با مراتع و اسیدها برهمکنش می کنند، موارد زیر ایجاد می شود: ب) اتر تاشو ج) دی پپتید د) پلی پپتیدها | 3. آزاد شدن پلی پپتیدها به نوع واکنش بستگی دارد: الف) پلیمریزاسیون ب) پلی تراکم ج) دلبستگی د) تعویض |
| 4. فرمول 3-آمینوپروپانوئیک اسید: الف) NH2CH2COOH ب) NH2CH2CH2COOH ج) NH2CH2CH2 NH2 د) NH2CH CH2COOH | 4. ضعیف ترین قدرت اسید توسط اسید نشان داده می شود: الف) اوستوا ب) کلروکتوا ج) آمینووتستوا د) دی کلروکتوا |
| 5. مطمئن شوید که اسیدهای آمینه عبارتند از: الف) ماده مولکولی گفتاری جامد ب) گفتار کریستالی جوانه یونی ج) خانه دار، چیزهای خوب در نزدیکی آب د) مواد کریستالی با نقطه ذوب پایین | 5. آمینو اسیدها ترکیبات آمفوتریک هستند، تکه های بوی تعفن با هم تعامل دارند: الف) از اسیدها ب) از چمنزارها ج) با الکل ها د) با اسیدها و مراتع |
انواع 1 – B، 2 – D، 3 – A، 4 – B، 5 – B انواع 1 - V، 2 - R، 3 - B، 4 - V، 5 - R
| انتخاب 1 | گزینه 2 |
| 1. نام پروتئینی که عملکرد شیمیایی دارد را مشخص کنید: | 1. نام پروتئینی که عملکرد آنزیمی را انجام می دهد را مشخص کنید: الف) هموگلوبین؛ ب) اکسیداز؛ ج) آنتی بادی ها |
| 2. پروتئین ها - کامل..: الف) پلی ساکاریدها؛ ب) پلی پپتیدها. ج) پلی نوکلئوتیدها. | 2. قدرت بیولوژیکی یک پروتئین با ساختار آن تعیین می شود: الف) درجه سوم؛ ب) ثانویه؛ ج) اولیه |
| 3. ساختار اولیه پروتئین توسط ساختار رباط ها پشتیبانی می شود: | 3. ساختار ثانویه پروتئین توسط ساختار رباط ها پشتیبانی می شود: الف) یون ها؛ ب) پپتیدها؛ ج) روزهای آبی |
| 4. هیدرولیز پروتئین برای موارد زیر استفاده می شود: الف) داشتن آمینو اسیدها، ب) پروتئین شفاف، ج) تخریب ساختار سوم | 4. پروتئین ها به واکنش ها حساس هستند: الف) دناتوره شدن، ب) پلیمریزاسیون، ج) پلی تراکم. |
| 5. آمینو اسیدهای لازم برای تشکیل پروتئین ها در بدن جذب می شوند: الف) با آب؛ ب) با او؛ ج) تکرار می کنم. | 5. کدام یک از فرآیندها پیچیده ترین است: الف) سنتز میکروبیولوژیکی؛ ب) سنتز آلی؛ ج) فرآوری پروتئین رزماری. |
انواع: 1 – c، 2 – b، 3 – b، 4 – a، 5 – b. نسخه: 1 – b, 2 – c, 3 – c. 4 – الف، 5 – ب.
تست "بیلکی"
1 . یاکی عناصر شیمیاییوارد انبار پروتئین شوید؟
الف) زغال سنگ ب) آب ج) ژله د) سیرکا ه) فسفر و) نیتروژن و) زالیز ز) کلر
2 . چه تعداد اسید آمینه در تشکیل پروتئین ها شرکت می کنند؟
الف) 30 ج) 20 ب) 26 د) 10
3 . چه تعداد اسید آمینه برای انسان ضروری است؟
الف) 16 ب) 10 ج) 20 د) 7
4 . در نتیجه چه واکنشی پیوند پپتیدی ایجاد می شود؟
الف) واکنش هیدرولیز ج) واکنش چند تراکمی
ب) واکنش هیدراتاسیون د) تمام واکنش های دیگر
5 . یاکا گروه عملکردیاسید آمینه می دهد - اسیدیته، یعنی قدرت؟ (کربوکسیل، گروه آمینه).
6 . کدام پیوندها اولین ساختار اولیه، دوم ثانویه و سومین ساختار پروتئین را ایجاد می کنند؟ ارسال:
الف) کووالانسی ج) یونی
ب) آب؛ د) این گونه اتصالات روزانه هستند.
7 ) ساختار مولکول پروتئین:
1. 
2.
جدول گزارشات
| شماره غذا | |||||||
| گزینه فرعی |
8) دناتوره شدن فرآیند تبدیل پروتئین به ساختار _____________ تحت تأثیر ________________ و همچنین تحت تأثیر عوامل مختلف است. سخنرانی های شیمیایی(______،________، نمک ها) و تشعشع.
9) هیدرولیز فرآیند تغییر ساختار _____________ پروتئین تحت تأثیر ________________ و همچنین اسیدها یا ترکیبات آبی است.
10) واکنش های واضح:
الف) بیورتووا.
بیلوک + __________________________ = _________________________
ب) زانتوپروتئینوا.
بیلوک + ___________________________ = _________________________
11) برقراری ارتباط بین پروتئین ها و عملکرد آنها در بدن. به نظر شما، دنباله اعدادی را که با حروف پشت حرف مطابقت دارند، ارائه دهید:
BILKS: تابع:
الف) هموگلوبین 1) سیگنال
ب) تخمیر؛ 2) حمل و نقل
ب) آنتی بادی ها و آنتی توکسین ها 3) ساختاری
4) کاتالیزوری
5) زحیسنا
12) مقادیر کامل پروتئین:
| کارکرد | اهمیت |
|
| بودیولنا | غشاهای سلولی، بافت های پوششی، پشم، پر، کوه، مو، غضروف |
|
| ترانسپورنا | تجمع و انتقال مهم ترین مواد از طریق بدن |
|
| پر انرژی | تامین اسیدهای آمینه در موجودات در حال توسعه |
|
| دویگونا | پروتئین های سریع اساس بافت های گوشتی هستند |
|
| زهیسنا | پروتئین ها - آنتی بادی ها، آنتی توکسین ها باکتری ها و گفتار "خارجی" را می شناسند و می شناسند |
|
| کاتالیزوری | پروتئین ها کاتالیزورهای طبیعی (آنزیم ها) هستند. |
|
| سیگنالنا | پروتئین های غشایی هجوم های خارجی را جذب می کنند و سیگنالی را در مورد آنها به وسط بدن منتقل می کنند |
سوالات قبل از جلسه توجیهی:
پروتئین ها نیز نامیده می شوند ...
مونومرهای پروتئین چیست؟
چند AK غیر قابل تعویض وجود دارد؟
ذخیره اتمی پروتئین ها چیست؟
کدام پیوند از ساختار ثانویه پشتیبانی می کند؟
نام اتصالی که PPC ایجاد می کند چیست؟
ساختار ثانویه مولکول پروتئین در فضا را می توان حدس زد...
ساختار سوم برای چه نوع تعاملاتی ایجاد شده است؟
چرا پروتئین ها به IUD منتقل می شوند؟
"پروتئین" در ترجمه یونانی به چه معناست؟
"دناتوره سازی" چیست؟
نام فرآیند تعامل بین پروتئین ها و H2O چیست؟
اساس زندگی سلول ها در فرآیندهای بیوشیمیایی است که در سطح مولکولی رخ می دهد و موضوع بیوشیمی است. ظاهراً علائم فشردگی و سستی نیز با مولکول های ترکیبات آلی و در درجه اول با اسیدهای نوکلئیک و پروتئین ها مرتبط است.
انبار پروتئین
پروتئین ها مولکول های بزرگی هستند، مانند صدها و هزاران مولکول اولیه - اسیدهای آمینه. چنین کلماتی که از لایه های ابتدایی که تکرار می شوند - مونومرها تشکیل می شوند، پلیمر نامیده می شوند. بنابراین پروتئین ها را می توان پلیمرها، مونومرهایی مانند اسیدهای آمینه نامید.
بافت زنده حاوی 20 نوع اسید آمینه است. نام آمینو اسیدها از ترکیب گروه آمینی NHy که دارای خواص اصلی است و گروه کربوکسیل COOH که دارای خواص اسیدی است، گرفته شده است. همه اسیدهای آمینه حاوی یک گروه NH2-CH-COOH هستند و توسط یک گروه شیمیایی به نام رادیکال - R به یک نوع تقسیم می شوند. پیوستن اسیدهای آمینه به یک نوار پلیمری برای تشکیل پیوند پپتیدی (CO - NH) ضروری است. بین گروه کربوکسیل یک اسید آمینه و گروه آمینه اسیدهای آمینه دیگر. که مولکول آب آن قابل مشاهده است. اگر لنس پلیمری که کوتاه است الیگوپپتید و اگر بلند باشد پلی پپتید نامیده می شود.
بودوا بلکوف
وقتی به پروتئین ها نگاه می کنید، می توانید ساختارهای اولیه، ثانویه و سوم را ببینید.
ساختار اولیهبا ترتیب تشکیل اسید آمینه در Lancusia نشان داده می شود. تغییر ترکیب یک اسید آمینه منجر به ایجاد یک مولکول پروتئین کاملاً جدید می شود. تعداد مولکول های پروتئینی که با افزودن 20 اسید آمینه مختلف ایجاد می شوند به رقمی نجومی می رسد.
اگر مولکول های بزرگ (درشت مولکول) پروتئین در مرحله کشش در پالپ حل شوند، فضای زیادی را در آن اشغال می کنند که عمر خمیر را پیچیده می کند. در ارتباط با این، مولکول های پروتئین در پیکربندی های مختلف می پیچند، خم می شوند و می سوزند. بنابراین بر اساس ساختار اولیه ظاهر می شود ساختار ثانویه -لنس پروتئینی در یک مارپیچ قرار می گیرد که از چرخش های یکنواخت تشکیل شده است. چرخش های عروقی با پیوندهای ضعیف آبی به یکدیگر متصل می شوند، که با تکرار چندین بار، ثبات را به مولکول های پروتئین از این ساختار منتقل می کنند.
مارپیچ ساختار ثانویه در یک توپ قرار می گیرد و تشکیل می شود ساختار سومشکل گلوله پروتئین های پوست بسیار خاص است و در ساختار اولیه، یعنی در ترتیب توزیع اسیدهای آمینه در لانکوس قرار دارد. ساختار سوم همیشه در غیاب پیوندهای الکترواستاتیک ضعیف شکل می‌گیرد: گروه‌های دارای بار مثبت و منفی اسیدهای آمینه جذب شده و به هم نزدیک‌تر می‌شوند و باعث ایجاد یک نوع لانس پروتئینی می‌شوند. بخش‌های دیگر مولکول پروتئین نزدیک می‌شوند، که مثلاً حامل گروه‌های آبگریز (محلول در آب) هستند.
چندین پروتئین، مانند هموگلوبین، از چندین لنج تشکیل شده اند که در پشت ساختار اولیه تقسیم می شوند. آنها با هم ترکیب می شوند، یک پروتئین تا شده ایجاد می کنند که می تواند حداقل یک سوم باشد، اما ساختار یک چهارم(شکل 2).
در ساختار مولکول‌های پروتئین، الگویی ظاهر می‌شود: به همان اندازه که استحکام ساختاری وجود دارد، ضعیف‌تر حمایت می‌شوند. پیوندهای شیمیایی. رباط هایی که ساختارهای چهارگانه، سوم، ثانویه را ایجاد می کنند، به شدت به ذهن فیزیکی و شیمیایی میانی، دما، تشعشع و غیره حساس هستند. جوانه در طول هجوم، ساختار مولکول های پروتئین به ساختار اولیه - خروجی فرو می ریزد. این اختلال در ساختار طبیعی مولکول های پروتئین نامیده می شود دناتوره سازیهنگامی که عامل دناتوره کننده حذف می شود، محتوای پروتئین غنی به سرعت به ساختار خروجی باز می گردد. اگر پروتئین طبیعی در معرض دمای بالا یا تأثیر شدید عوامل دیگر قرار گیرد، به ناچار دناتوره می شود. همین واقعیت شواهد دناتوره شدن غیرقابل برگشت پروتئین های سلولی غیرممکن بودن زندگی در ذهن حتی در دمای بالا را توضیح می دهد.
نقش بیولوژیکی پروتئین ها در سلول ها
سنجاب نیز نامیده می شود پروتئین ها(پرتوهای یونانی - اولین)،سلول های جانوران و گیاهان دارای وظایف گوناگون و حتی مهمی هستند که می توان به آنها نسبت داد.
کاتالیزوری.کاتالیزورهای طبیعی تخمیریا سفیده ها را اضافه می کنم یا سفیده ها را. به دلیل وجود آنزیم‌ها، فرآیندهای شیمیایی در بافت‌های زنده صدها هزار و میلیون‌ها بار تسریع می‌شوند. همه فرآیندها در ذهن های "نرم" اتفاق می افتد: در دمای طبیعی بدن، در یک محیط خنثی متوسط برای بافت زنده. سرعت، دقت و گزینش پذیری آنزیم ها با کاتالیزورهای استاندارد بی نظیر است. به عنوان مثال، یک مولکول آنزیم در هر واکنش کینین منجر به تجزیه 5 میلیون مولکول پراکسید آب (H202) می شود. آنزیم ها با جنب و جوش مشخص می شوند. بنابراین، چربی ها توسط یک آنزیم خاص شکسته می شوند که بر پروتئین ها و پلی ساکاریدها (نشاسته، گلیکوژن) تأثیر نمی گذارد. گیلاس آنزیمی دارد که فقط نشاسته و گلیکوژن را تجزیه می کند، اما چربی تشکیل نمی دهد.
فرآیند برش و سنتز هر ماده در سلول، به عنوان یک قاعده، به عملیات شیمیایی کم تقسیم می شود. جراحی پوست با استفاده از یک آنزیم انجام می شود. گروهی از این آنزیم ها یک نوار نقاله بیوشیمیایی را تشکیل می دهند.
مهم است که عملکرد کاتالیزوری پروتئین ها در ساختار سوم آنها نهفته باشد، هنگامی که از بین می رود، فعالیت کاتالیزوری آنزیم مختل می شود.
زهیسنا.چندین نوع پروتئین با مصرف میکروارگانیسم های بیماری زا و اجسام خارجی موجود در آنها از سلول و کل بدن محافظت می کنند. این همان چیزی است که پروتئین ها به نظر می رسند آنتی بادی هاآنتی‌بادی‌ها به پروتئین‌های باکتری‌ها و ویروس‌هایی که برای بدن خارجی هستند، متصل می‌شوند که تولید مثل آنها را مهار می‌کند. بدن ضد پروتئین های خاصی – آنتی بادی – روی پروتئین های خارجی پوست تولید می کند. چنین مکانیزمی که از بیمار شدن افراد حمایت می کند نامیده می شود مصونیت
برای پیشگیری از بیماری، باید به افراد و حیوانات واکسن های ضعیف یا تزریقی (واکسن) داده شود تا باعث بیماری نشود، بلکه سلول های خاصی در بدن برای تولید آنتی بادی علیه این واکسن ها از بین برود. هنگامی که ویروس ها و باکتری های بیماری زا در عرض یک ساعت از چنین ارگانیسمی حذف شوند، سد آنتی بادی قوی تر می شود.
هورمونی.هورمون ها و پروتئین های زیادی وجود دارد. هورمون های سیستم عصبی عملکرد اندام های مختلف (و کل بدن) را از طریق سیستم واکنش های شیمیایی کنترل می کنند.
ویدبیونا.پروتئین های سلولی برای دریافت سیگنال هایی کار می کنند که نامیده می شوند. که در آن عوامل مختلف محیط (دما، شیمیایی، مکانیکی و غیره) منجر به تغییر در ساختار پروتئین ها می شود - دناتوراسیون معکوس، که به نوبه خود، واکنش شیمیایی را کاهش می دهد تا از سازگاری مشتریان خارجی اطمینان حاصل شود. تقسیمات این ترکیب از پروتئین ها اساس عملکرد سیستم عصبی و مغز است.
دویگون.انواع مواد زائد در بدن و بدن: کوتاه شدن عمر در ساده ترین حیوانات، کوتاه شدن زخم در موجودات بزرگتر و سایر فرآیندهای زائد توسط نوع خاصی از پروتئین ها ایجاد می شود.
پر انرژی.پروتئین ها می توانند منبع انرژی برای بدن باشند. هنگامی که کمبود کربوهیدرات و چربی وجود دارد، مولکول های اسید آمینه اکسید می شوند. انرژی تولید شده در این فرآیند برای حمایت از فرآیندهای نشاط در بدن استفاده می شود.
حمل و نقلپروتئین هموگلوبین موجود در خون به اسید موجود در هوا متصل می شود و آن را به سراسر بدن منتقل می کند. این مهم ترین عملکرد قدرت سایر پروتئین ها است.
پلاستیک.پروتئین ها ماده زنده اصلی سلول ها (غشاء آنها) و موجودات (رگ های خونی، اعصاب، مجرای علف آنها و غیره) هستند. در این مورد، پروتئین ها دارای ویژگی فردی هستند، به طوری که در بدن افراد دیگر اقداماتی وجود دارد که مشخصه یکدیگر هستند، پروتئین-
بنابراین، پروتئین ها بدون هیچ تجلی آشکاری از قدرت های زندگی، مهمترین جزء بدن هستند. فرآیند ایجاد موجودات زنده، تجلی فروپاشی، علاوه بر این، با ساختارهای مولکولی اسیدهای نوکلئیک مرتبط است. این نتیجه است دسترسی جدیدزیست شناسی حالا می دانیم چه چیزی سلول زندهبا دو نوع پلیمر - پروتئین ها و اسیدهای نوکلئیک متصل می شود. در روابط آنها، مهمترین جنبه های زندگی مطرح می شود.
طبقه بندی پروتئین ها
انبار و بودوا
پیوند پپتیدی
انبار ابتدایی
وزن مولکولی
آمینو اسید
قدرت های شیمیایی و فیزیکی
اهمیت پروتئین ها
فهرست ادبیات ویکی‌لیست.
وارد
بلکі -ترکیبات آلی نیتروژن دار با مولکولی بالا ساخته شده از اسیدهای آمینه نقش اساسی در ساختار و حیات موجودات دارند. پروتئین ها ذخیره اصلی و ضروری همه موجودات هستند. پروتئین ها خود تبادل گفتار و تبدیل انرژی را انجام می دهند که به طور جدایی ناپذیری با عملکردهای بیولوژیکی فعال مرتبط است. ماده خشک اکثر اندام ها و بافت های انسان و حیوان و همچنین اکثر میکروارگانیسم ها عمدتاً از پروتئین ها (40-50٪) تشکیل شده است و نور گیاهی به دلیل مقدار متوسط آن در این کاهش می یابد، به شدت تغذیه می شود. موجودات یک پیشرفت هستند. میکروارگانیسم ها غنی از پروتئین هستند (برخی ویروس ها ممکن است حاوی پروتئین خالص نیز باشند). بنابراین، به طور متوسط، می توانیم فرض کنیم که 10٪ از زیست توده روی زمین توسط پروتئین نشان داده شده است، بنابراین مقدار آن تقریبا 1012 - 1013 تن است. گفتار پروتئینی اساس مهم ترین فرآیندهای زندگی است. بنابراین، به عنوان مثال، فرآیندهای مبادله مواد (ترشی، پخت و پز، غذا و غیره) با فعالیت آنزیم هایی تضمین می شود که طبیعتاً پروتئین هستند. برای پروتئین‌ها ساختارهای کوتاه‌مدتی نیز وجود دارند که زیربنای ساختار هستند، به عنوان مثال، پروتئین کوتاه‌مدت گوشت (اکتومیوزین)، بافت‌های حمایت‌کننده بدن (کلاژن، غضروف، تاندون‌ها)، پوشش‌های بدن (پوست، مو). ، ناخن ها) و همچنین) که از کلاژن ها، الاستین ها، کراتین ها و همچنین سموم، آنتی ژن ها و آنتی بادی ها، بسیاری از هورمون ها و سایر مواد مهم بیولوژیکی، رتبه اصلی را تشکیل می دهند. نقش پروتئین ها در یک موجود زنده قبلاً با نام آنها "پروتئین" (از پروتوس یونانی - اول، اول) تأیید شده است که در سال 1840 توسط شیمیدان هلندی R. Mulder ابداع شد و کشف کرد که در بافت های حیوانات و گیاهان به انتقام سخنرانی‌هایی که در مورد مقاماتشان چیزهای بدی می‌گویند سفیده تخم مرغ. به تدریج مشخص شد که سفیدپوستان گروه بزرگی از سخنرانی های متنوع هستند که از طرح جدید الهام گرفته شده است. بر اساس تعداد پروتئین‌های مهم برای فرآیندهای زندگی، انگلس خاطرنشان کرد که زندگی راهی برای دوباره پر کردن اجسام پروتئینی است که در خود تجدید مداوم بخش‌های ذخیره‌سازی شیمیایی این تلفن‌ها نهفته است.
طبقه بندی پروتئین ها
با توجه به اندازه آشکارا بزرگ مولکول های پروتئین، پیچیدگی ساختار آنها و عدم دسترسی به اطلاعات دقیق در مورد ساختار اکثر پروتئین ها، هنوز طبقه بندی شیمیایی منطقی پروتئین ها وجود ندارد. این طبقه بندی، تا حد زیادی، عقلانی است و توسط رئیس مقامات فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها، نگهداری آنها، فعالیت بیولوژیکی و سایر علائم مکرر تحریک می شود. بنابراین با توجه به مقامات فیزیکی و شیمیایی، پروتئین ها را می توان به فیبریلی و کروی، آب دوست (بدون ساختار) و آبگریز (بدون ساختار) و غیره تقسیم کرد. بعد از dzherel، سفیده ها را جدا کنید و آنها را به مواد غذایی، گیاهان و باکتری ها تقسیم کنید. برای پروتئین های گوشت، بافت عصبی، سرم خون و غیره؛ از فعالیت بیولوژیکی - روی پروتئین های آنزیمی، پروتئین های هورمونی، پروتئین های ساختاری، پروتئین های کوتاه مدت، آنتی بادی ها و غیره. با این حال، ما می دانیم که به دلیل عدم دقت طبقه بندی، و همچنین به دلیل ناهمگونی پروتئین ها، انواع مختلفی از پروتئین ها وجود دارد که نمی توان آنها را در گروه های مشابهی که در اینجا توضیح داده شده طبقه بندی کرد.
همه پروتئین ها معمولاً به پروتئین های ساده یا پروتئین ها و پروتئین های چین خورده یا پروتئین ها (مجموعه پروتئین ها با قسمت های غیر پروتئینی) تقسیم می شوند. پروتئین های ساده پلیمرهایی از اسیدهای آمینه هستند. تا شده، علاوه بر اسیدهای آمینه اضافی، غیر پروتئینی نیز وجود دارد که به آنها گروه های مصنوعی می گویند.
گیستونی
آنها بر اساس وزن مولکولی کم (12-13 هزار) به دلیل اهمیت مقامات محلی هستند. مهم است که در هسته سلول ها محلی سازی شود. در اسیدهای ضعیف، آنها توسط آمونیاک و الکل رسوب می کنند. زحمت کمتر سازه سوم. در مغزهای طبیعی، آنها ارتباط نزدیکی با DNA دارند و وارد انبار نوکلئوپروتئین ها می شوند. عملکرد اصلی تنظیم انتقال اطلاعات ژنتیکی از DNA و RNA است (احتمالاً انتقال را مسدود می کند).
پروتامینی
کمترین وزن مولکولی (تا 12 هزار). مظاهر قدرت اصلی را آشکار می کند. استفاده خوب در آب و اسیدهای ضعیف. در سلول های بافت قرار می گیرد و بخش عمده ای از پروتئین را در کروماتین تشکیل می دهد. از آنجایی که هیستون ها مجموعه ای از DNA را ایجاد می کنند، عملکرد آنها ایجاد مقاومت شیمیایی به DNA است.
گلوتلینی
پروتئین های روزلین که در گلوتن غلات و سایر گیاهان در قسمت های سبز روزلین ها یافت می شوند. آنها در نزدیکی آب شکسته نمی شوند، آنها توسط نمک و اتانول شکسته می شوند و به خوبی توسط نقاط ضعیف مراتع تجزیه می شوند. تمام اسیدهای آمینه ضروری را با محصولات غذایی ضروری مخلوط کنید.
پرولامینی
پروتئین های راسلین مه در گلوتن غلات. ادویه جات ترشی جات در الکل 70 درصد (این به دلیل محتوای بالای پرولین و اسیدهای آمینه غیر قطبی است).
پروتئین های بافت های حمایت کننده (دست، غضروف، رباط ها، تاندون ها، ناخن ها، مو). شدید یا مهم در آب، نمک و مخلوط آب-الکل از پروتئین با مقدار زیاد گوگرد. قبل از پروتئین ها کراتین، کلاژن، فیبروئین قرار دارند.
وزن مولکولی کم (15-17 هزار). قدرت ترش مشخصه. Rozchinni نزدیک آب و رز نمک ضعیف. حاوی نمک های خنثی با اشباع 100% در فشار اسمزی خون شرکت کنید، از خون گفتار منتقل کنید. حاوی خون خاکستری، شیر، سفیده تخم مرغ است.
وزن مولکولی تا 100 هزار در آب جدا نمی شوند بلکه در محلول های نمک ضعیف جدا می شوند و در محلول های با غلظت کمتر (حتی در اشباع 50 درصد) رسوب می کنند. در محصولات سبزیجات، به ویژه در حبوبات و دانه های روغنی یافت می شود. پلاسمای خون در منابع بیولوژیکی مختلف دیگر وجود دارد. برای بازگرداندن عملکرد دفاعی ایمنی، برای اطمینان از مقاومت بدن در برابر عفونت های ویروسی.
پروتئین‌های تاشو بسته به ماهیت گروه پروتز، دسته‌هایی مشترک دارند.
اسید فسفریک به عنوان یک جزء غیر پروتئینی در نظر گرفته می شود. نمایندگان این پروتئین ها کازئینوژن شیر و وتلین (پروتئین تخم گاو) هستند. این محلی سازی فسفوپروتئین ها اهمیت آنها را برای ارگانیسم در حال رشد نشان می دهد. در اشکال بالغ، این پروتئین ها در استخوان و بافت های عصبی وجود دارند.
پروتئین های تاشو که یک گروه مصنوعی از آن توسط لیپیدها تشکیل می شود. آنها ذرات کروی با اندازه کوچک (150-200 نانومتر) هستند که پوسته بیرونی آن از پروتئین (که به آنها اجازه عبور از خون را می دهد) و قسمت داخلی آن از لیپیدها و مانند آن ساخته شده است. وظیفه اصلی لیپوپروتئین ها انتقال لیپیدها از طریق خون است. بسته به تعداد پروتئین ها و لیپیدها، لیپوپروتئین ها به شیلومیکرون ها، لیپوپروتئین های با چگالی کم (LDL) و لیپوپروتئین های با چگالی بالا (HLLP) تقسیم می شوند که به عنوان k-ta-lipoproteins نیز شناخته می شوند.
متالوپروتئین ها
گلیکوپروتئین ها
گروه پروتز توسط کربوهیدرات ها و موارد مشابه نشان داده می شود. برگرفته از جزء شیمیایی جزء کربوهیدرات ها، 2 گروه وجود دارد:
اسپراوجنی- به عنوان جزء کربوهیدراتی، مونوساکاریدها اغلب وجود دارند. پروتئوگلیکان ها- از تعداد بسیار زیادی از واحدها، که تکرار می شوند، ممکن است یک ویژگی دی ساکارید (اسید هیالورونیک، هیپورین، کندرویتین، سولفات های کاروتن) داشته باشند.
عملکردها: ساختاری-مکانیکی (در پوست، غضروف، تاندون)؛ کاتالیزور (آنزیم)؛ پژمرده خواهم شد نقش در تنظیم تقسیم سلولی
تعدادی از عملکردها را در نظر بگیرید: مشارکت در فرآیند فتوسنتز و واکنش های اکسید، انتقال C و CO 2. Є پروتئین های تاشو، یک گروه پروتزی که توسط نیمه قطعات تخمیر شده نشان داده می شود.
نوکلئوپروتئین ها
نقش گروه پروتئاستی توسط DNA و RNA تعیین می شود. بخش پروتئین عمدتا توسط هیستون ها و پروتامین ها نشان داده می شود. چنین کمپلکس‌های DNA با پروتامین‌ها در اسپرم‌ها و با هیستون‌ها در سلول‌های سوماتیک یافت می‌شوند، جایی که مولکول DNA در اطراف مولکول‌های پروتئین هیستون پیچیده می‌شود. نوکلئوپروتئین ها، طبق ماهیت خود، ساختاری مشابه ویروس دارند - اینها مجتمع هایی از اسید نوکلئیک ویروسی و پوسته پروتئینی هستند - کپسید.
بیوشیمی استاتیکی
فصلIV.2.
پروتئین ها پلیمرهایی هستند که تجزیه نمی شوند و حداقل واحد ساختاری آن اسید آمینه (AA) است. اسیدهای آمینه توسط یک پیوند پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند. در طبیعت، فراوانی AK وجود دارد که ذخیره‌سازی مواد غذایی و پروتئین‌های گیاهی را کاهش می‌دهد. بنابراین، AA های غیر پروتئینی در آنتی بیوتیک های پپتیدی و محصولات واسطه متابولیسم پروتئین موجود هستند. ذخیره پروتئین شامل 20 AK به شکل آلفا، حل شده از منابع مختلف، اما با یک توالی مشخص برای پروتئین پوست است.
1) آلیفاتیک - گلیسین (Gly)، آلانین (Ala)، والین (Val)، لوسین (Leu)، ایزولوسین (Ileu)؛
2) اسیدهای هیدروکسی - سرین (Ser)، ترانین (Tre)؛
3) اسیدهای دی کربوکسیلیک - آسپاراژین (Asp)، گلوتامین (Glu)، اسید آسپارتیک (Ask)، اسید گلوتامیک (Glc)؛
4) دی بازیک - لیزین (Lys)، هیستیدین (His)، آرژنین (Arg)؛
5) معطر - فنیالانین (Fen)، تیروزین (Tyr)، تریپتوفان (Tri)؛
6) Syrkovmesni - سیستئین (Cys)، متیونین (Met).
با نقش بیوشیمیایی:
1) گلوکوژنیک - از طریق واکنشهای شیمیایی کم، گلیکولیز (اکسیداسیون گلوکز) حاصل می شود - Gli، Ala، Tre، Val، Ask، Glk، Arg، Gis، Met.
2) کتوژنیک - در توسعه اجسام کتون شرکت کنید - Leu، Ilei، Tyr، Fen.
برای تعویض:
1) ضروری - در بدن سنتز نمی شود - Gis، Ili، Leu، Lys، Met، Fen، Tre، Tri، Val، و در حیوانات جوان Arg، Gis.
2) تعویض ها متفاوت است.
به دلیل حضور مولکول AK، هر دو گروه آمینو و کربوکسیل با حضور قدرت اسید-باز مرتبط هستند. AK وسط خنثی ظاهر یون های دوقطبی دارد. یون های زویتر tobto.
نه NH 2 - R - COOH و NH 3 + - R - COO -
روشن شدن پیوند پپتیدی . هنگامی که گروه کربوکسیل یک اسید آمینه، گروه آمینو اسید آمینه دیگر را اسیله می کند، پیوند آمیدی ایجاد می شود که به آن پیوند پپتیدی می گویند. که پپتیدها محصولاتی هستند که از آلفا-AA اضافی و به هم پیوسته ایجاد می شوند پیوند پپتیدی .
این پیوند پایدار می ماند و تجزیه آن تنها از طریق مشارکت کاتالیزورها - آنزیم های خاص به دست می آید. برای کمک به چنین اتصالی، AK با لنزهای بلند ترکیب می شود که به آنها پلی پپتید می گویند. چنین لانست را در یک انتهای AK با یک گروه آمینه آزاد قرار دهید - اینن اضافی ترمینال، و از سوی دیگر با گروه کربوکسیل - اضافی ترمینال C.
پلی پپتیدهایی که به طور خود به خود تشکیل می دهند و یک ساختار متمایز به نام conformation را تشکیل می دهند، به پروتئین ها منتقل می شوند. تثبیت چنین ساختاری تنها زمانی امکان پذیر است که پلی پپتیدها وجود داشته باشند، به این معنی که پروتئین ها به پلی پپتیدهایی با وزن مولکولی بیشتر از 5000 Da نیاز دارند. (1 این 1/12 گرانتر از ایزوتوپ کربن است). فقط با پخش آهنگ فضای باز، سفیدها می توانند کار کنند.
1) ساختاری (پلاستیک) - پروتئین ها تعداد زیادی از اجزای سلولی را تشکیل می دهند و در ترکیب با لیپیدها بخشی از غشای سلولی را تشکیل می دهند.
2) کاتالیزور - همه کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها به دلیل ماهیت شیمیایی و پروتئینی که دارند.
3) حمل و نقل - پروتئین هموگلوبین اسید را منتقل می کند، تعدادی پروتئین دیگر که با لیپیدها کمپلکس تشکیل می دهند آنها را از طریق خون و لنف منتقل می کنند (مثال: میوگلوبین، آلبومین سرم).
4) مکانیک شیمیایی - کار گوشت و سایر اشکال تأثیر بر بدن با مشارکت پروتئین های کوتاه مدت با انرژی جانشین پیوندهای ماکروارژیک (به عنوان مثال: اکتین، میوزین) رخ می دهد.
5) تنظیمی - تعدادی از هورمون ها و سایر مواد فعال بیولوژیکی دارای ماهیت پروتئینی هستند (انسولین، ACTH).
6) مواد شیمیایی حاوی آنتی‌بادی‌ها (ایمونوگلوبولین‌ها) و پروتئین هستند، علاوه بر این، اساس پوست پروتئین کلاژن است و مو توسط کراتین تشکیل می‌شود. پوست و مو از هسته داخلی بدن در برابر نفوذ خارجی محافظت می کند. موکوپروتئین ها وارد مخاط و بافت سینوویال می شوند.
7) تکیه گاه یک تاندون است، سطح مفاصل نیمکره ها از مقدار قابل توجهی پروتئین (به عنوان مثال: کلاژن، الاستین) ساخته شده است.
8) آمینو اسیدهای پر انرژی می توانند در مسیرهای گلیکولیز وجود داشته باشند که انرژی سلول را تامین می کند.
9) گیرنده - بسیاری از پروتئین ها در فرآیندهای شناسایی ارتعاشی (گیرنده ها) شرکت می کنند.
سازماندهی برابر مولکول های پروتئین
در ادبیات فعلی، مرسوم است که 4 سطح سازماندهی ساختار یک مولکول پروتئین را در نظر بگیریم.
دنباله ای از باقی مانده های اسید آمینه که توسط یک پیوند پپتیدی به یکدیگر متصل می شوند نامیده می شود اولویت اول سازماندهی مولکول های پروتئین Vaughn توسط ژن ساختاری پروتئین پوست کدگذاری می شود. رباط ها: فضاهای پپتیدی و دی سولفیدی بین سیستئین های اضافی محلول نزدیک. اینها فعل و انفعالات کووالانسی هستند که فقط تحت تأثیر آنزیم های پروتئولیتیک (پپسین، تریپسین و غیره) رخ می دهند.
ساختار ثانویه فضایی است که در آن اتم‌های لانس سر یک مولکول پروتئین قرار گرفته‌اند. . سه نوع ساختار ثانویه وجود دارد: آلفا مارپیچ، بتا فولد و بتا ویژن. در فضایی برای ایجاد اتصالات آبی بین گروه های بیولوژیکی لانست اصلی ته نشین شده و مستقر می شود. پیوندهای آبی بین اتم های الکترونگاتیو گروه های کربونیل اسید و اتم های آب دو اسید آمینه ایجاد می شود.
مارپیچ آلفا - این یک لانس پپتیدی از پیچش های چوب پنبه مانند در اطراف یک استوانه شفاف است. قطر چنین مارپیچی 0.5 A است. پروتئین های طبیعی دارای مارپیچ خارج از سمت راست هستند. برخی از پروتئین ها (انسولین) دو مارپیچ موازی را تشکیل می دهند. بخش انبار بتا - لانست پلی پپتیدی گورخرها در چین برابر. بتا ویجین - به دلیل وجود یک اتصال دهنده آب بین سه اسید آمینه ایجاد می شود. هنگامی که ساختار سوم پروتئین ایجاد شد، لازم است ترکیب گسترده لنسه پلی پپتیدی تغییر یابد.
ساختار ترتین - این قوی ترین راه برای این پروتئین برای قرار دادن پلی پپتید Lancug در فضا است . این اساس عملکرد پروتئین است. این امر ثبات مقادیر زیادی از پروتئین را که از عدم وجود اسیدهای آمینه اضافی و گروه های پروتئینی تشکیل می شود، تضمین می کند. چنین نظمی در فضای پروتئین، مراکز فعال آنزیم ها را تشکیل می دهد، یا مناطق اتصال و اختلال در ساختار سوم منجر به از دست دادن فعالیت عملکردی پروتئین می شود.
پایداری ساختار سوم به دلیل برهمکنش های غیر کووالانسی در وسط گلبول پروتئین - پیوندهای آبی و نیروهای واندروالسی مهم است. علاوه بر این، برخی از پروتئین‌ها به‌علاوه توسط برهمکنش‌های کووالانسی مانند محل‌های دی سولفید بین سیستئین اضافی تثبیت می‌شوند.
اکثر مولکول های پروتئین از هر دو مارپیچ آلفا و چین های بتا تشکیل شده اند. اغلب، شکل ساختار سوم توسط پروتئین های کروی مشترک است - آنها عمدتا از مارپیچ های آلفا ساخته شده اند و شکل یک حلقه یا بیضی دارند (بیشتر آنزیم ها). فیبریلاری - که عمدتاً از فرکانس تاخوردگی بتا تا می‌شوند و ممکن است شکلی صاف یا نخ مانند داشته باشند (پپسین، پروتئین‌های بافت و غضروف).
مکان زیرواحدهایی که با همدیگر برهمکنش دارند، ایجاد شده توسط لنج های پلی پپتیدی مجاور، نامیده می شود. ساختار یک چهارم . توبتو. در ساختار چهارم قالب‌گیری شده، این لانست‌های پپتیدی نیستند که سرنوشت نیروهای نیرو را می‌گیرند، بلکه گلبول‌هایی هستند که پوست پوست را تشکیل می‌دهند. ساختار چهارتایی با ارزش ترین عنصر سازماندهی مولکول پروتئین است و همه پروتئین ها به آن متصل نیستند. پیوندهایی که این ساختار را تشکیل می دهند غیر کووالانسی هستند: آب، برهمکنش های الکترواستاتیک.
یک اصل اساسی زیست شناسی مولکولی: توالی باقی مانده های اسید آمینه پروتئین لانست پلی پپتیدی حاوی تمام اطلاعات لازم برای تشکیل یک ساختار فضایی واحد است. توبتو. توالی اسید آمینه موجود در این پروتئین به معنای ایجاد یک ترکیب آلفا یا بتا در ساختار ثانویه به دلیل برهمکنش بین پیوندهای آب یا دی سولفید AK و تشکیل ساختار کروی یا فیبریاری متعاقبا برای برهمکنش‌های غیرکووالانسی است. بین مکان های بیولوژیکی مهم
عملکرد پروتئین به بخش های IUD گسترش می یابد و تعدادی از خواص کلوئیدهای آبدوست را نشان می دهد: انتشار بالا، ویسکوزیته بالا، خطر، ایجاد مخروط Tyndall.
1) آمفوتریکیبا حضور گروه‌های کاتیون‌ساز - گروه‌های آمینه و آنیون‌ساز - گروه‌های کربوکسیل در مولکول پروتئین مرتبط است. علامت بار مولکول در چندین گروه مختلف قرار دارد. اگر گروه های کربوکسیل مهم باشند، بار مولکول منفی است (قدرت اسید ضعیف آشکار می شود)، در حالی که گروه های آمینه مثبت هستند (قدرت اسید ضعیف آشکار می شود).
بار پروتئین در pH محیط قرار دارد. در وسط ترش، مولکول بار مثبت به دست می آورد، در مید - یک بار منفی.
[NH 3 + - R - COO - ] 0
pH > 7 [OH - ]7 > pH [ اچ + ]
[ NH 2 - R - COO -] - [NH 3 + - R - COOH] +
مقدار pH در هر تعداد بارهای مختلف روی مولکول پروتئین، به این معنی است که بار کل برابر با صفر است. نقطه ایزوالکتریک پروتئین چیست؟ مقاومت مولکول پروتئین در برابر هجوم عوامل فیزیکی و شیمیایی در نقطه ایزوالکتریک کمترین است.
بیشتر پروتئین های طبیعی حاوی مقدار زیادی اسید آمینه دی کربوکسیلیک هستند و بنابراین قبل از پروتئین های اسیدی قرار دارند. نقطه ایزوالکتریک آن در نقطه میانی کمی اسیدی قرار دارد.
2) پروتئین ها را مرتب کنید مقامات حائلبرای ساختار آمفوتریک بودن آنها.
3) روزچینیست. قطعات مولکول پروتئین حاوی گروه های آمینو و کربوکسیل قطبی هستند، سپس، در نتیجه، سطح اضافی AA هیدراته می شود - ایجاد می شود. به هم زدن .
4) کواسرویشن- حل کردن غشاهای آبی چندین ذره، بدون از بین بردن خود ذرات.
5) انعقاد- چسباندن ذرات پروتئین و تحت محاصره قرار دادن آنها. این زمانی نشان داده می شود که غشای هیدرات آنها برداشته شود. برای این کار کافی است ساختار قسمت پروتئینی را تغییر دهید تا گروه های آبدوست که آب منبع را به هم متصل می کنند در وسط ذره جمع شوند. واکنش های رسوب به طور کلی به دو گروه معکوس (آویزان) و غیر قابل برگشت (دناتوره شدن) تقسیم می شوند.
6) دناتوره سازیبه این می گویند تغییر کامل در ساختار ثانویه و ثالثی پروتئین که تخریب سیستم برهمکنش های غیرکووالانسی است که بر ساختار کووالانسی (اولیه) تأثیر نمی گذارد. دناتوره شدن پروتئین ها هرگونه فعالیت بیولوژیکی در سلول را کاهش می دهد و برای ویکوریزاسیون به عنوان منبع اسیدهای آمینه مهم است. عوامل دناتوره کننده می توانند باشند عوامل شیمیایی: اسیدها، مراتع، نمک های آبرسان، عوامل آلی، عوامل اکسید کننده مختلف. عوامل فیزیکی ممکن است عبارتند از: فشار بالا، فشار بالا، انجماد و گرمایش، اولتراسوند، تبادل UV، اشعه یونیزان. Ale گسترده ترین عامل فیزیکی دناتوره سازی پروتئین، تغییر دما است.
در تعدادی از اپیزودهای دناتوره شدن پروتئین ها در سلول، ممکن است تغییر حالت داده شود، به طوری که ساختار بلال دوباره سوخته شود. این فرآیند با مشارکت پروتئین های خاص به اصطلاح اتفاق می افتد شوک حرارتی پروتئین ها (پروتئین های شوک حرارتی یا hsp ) وزن مولکولی 70 کیلو دالتون. این پروتئین ها زمانی که سلول ها (یا کل بدن) در معرض عوامل نامطلوب از جمله درجه حرارت بالا قرار می گیرند، با سرعت زیادی در سلول ها سنتز می شوند. عادت کردن به لانست پلی پپتیدی شعله ور hsp 70 شویدکو سوخته її ساختار بلال درستی دارند.
طبقه بندی پروتئین ها
برای رفتار بی نظم: محلول در آب، محلول در نمک، محلول در الکل، غیر محلول و غیره.
پشت ساختار ساختاری : فیبریلی، کروی.
پشت جوانه شیمیایی: پروتئین ها - از اسیدهای آمینه تشکیل می شوند، پروتئین ها - کرم AK ها حاوی بخش غیر پروتئینی (کربوهیدرات ها، لیپیدها، فلزات، اسیدهای نوکلئیک) هستند.
پروتئین ها :
1) آلبومین - روزچینی نزدیک آب نه روزچینی در آخر. نمک ها را جدا کنید آرمن = 4.6-4.7. آلبومین شیر، تخم مرغ، سرم خون ظاهر می شود.
2) گلوبولین ها - در آب تجزیه نمی شوند، اما در آب نمک تجزیه نمی شوند. ایمونوگلوبولین ها.
3) هیستون ها در آب و اسیدهای با غلظت ضعیف یافت می شوند. تغییرات در قدرت اصلی در آینده نزدیک است. این پروتئین های هسته ای با DNA و RNA مرتبط هستند.
4) اسکلروپروتئین ها پروتئین های بافت های پشتیبان (غضروف، کیست)، بافت بیرونی، مو هستند. آنها در آب، اسیدهای ضعیف یا مراتع تجزیه نمی شوند.
آ) کلاژن - پروتئین های فیبریلی بافت سالم. وقتی آب به جوش آمد بوی تعفن در آب حل می شود و وقتی سرد شد ژلاتین جا می افتد.
ب) الاستین ها - پروتئین های رباط ها و تاندون ها. برای قدرتی شبیه به کلاژن، اما هیدرولیز تحت اثر آنزیم های موجود در آب گیاهی.
ج) کراتین - وارد مو، پرها، تجمع می شود.
ز) فیبروئین - سفیده ها را با مقدار زیادی گوگرد مخلوط کنید.
ه) پرولامین ها و گلوتنین ها - پروتئین هایی با منشاء گیاهی.
پروتیدا
کرم AK حاوی یک گروه پروتز است و به دلیل ماهیت شیمیایی آن، بوی بد به دو دسته تقسیم می شود:
1) نوکلئوپروتئین ها – گروه پروتز – اسیدهای نوکلئیک. در بین کلاس‌های عددی نوکلئوپروتئین‌ها، ریبوزوم‌ها که از مولکول‌های RNA و پروتئین‌های ریبوزومی زیادی تشکیل شده‌اند، و کروماتین، هسته‌ی اصلی سلول‌های یوکاریوتی، که از DNA و پروتئین‌های سازنده ساختار - هیستون‌ها (واقع در هسته سلول و میتوکندری سر). و "بیوسنتز ماتریس").
2) هموپروتئین ها جزء غیر پروتئینی این پروتئین ها هستند - هِم، که از چهار حلقه پلیمری تشکیل می شود که با آن یک یون دو ظرفیتی (از طریق اتم های نیتروژن) متصل می شود. در کنار این پروتئین ها قرار دارند: هموگلوبین، میوگلوبین، سیتوکروم. این دسته از پروتئین ها کروموپروتئین ها نیز نامیده می شوند، زیرا هم یک نیمه هادی آماده شده است. هموگلوبین - حمل و نقل ترش است. میوگلوبین ترش در گوشت ذخیره می شود. سیتوکروم (آنزیم ها) - کاتالیز واکنش های اکسید و انتقال الکترون در دوگانگی.
(گزارش بخش ضمیمه 1).
3) متالوپروتئین ها - فلزات در گروه پروتز قرار می گیرند. کلروفیل - به جای هم، یا به جای نمک - منیزیم. سیتوکروم a - جایگزین مس، سوکسینات دهیدروژناز و غیره می شود. آنزیم ها انتقام زالیزو غیر هممونی ( فرودوکسین ).
4) لیپوپروتئین ها - لیپیدهایی را که وارد سلول های غشای سلولی می شوند قرار می دهند
5) فسفوپروتئین ها - اسید فسفریک اضافی را حذف می کند
6) گلوکوپروتئین ها - انتقام از قند
ادبیات قبل از روزدیلو IV.2.
1. Balezin S. A. کارگاه شیمی فیزیکی و کلوئیدی // M:. Osvita, 1972, 278 pp.
2. Bishevsky A. Sh., Tersenov O. A. Biochemistry for the doctor // Yekaterinburg: Uralsky Robotnik, 1994, 384 pp.
3. Knorre D. G.، Mizina S. D. شیمی بیولوژیکی. - م.: ویشچ. مدرسه 1998، 479 ص.
4. زیست شناسی مولکولی. ساختار و عملکرد پروتئین ها / ویرایش. A. S. Spirina // M.: Vishch. مدرسه، 1375، 335 ص.
6. Ravich - Shcherbo M. I.، Novikov V. V. شیمی فیزیکی و کلوئیدی // M:. Visch. مدرسه، 1975،255 ص.
7. Pilipovich Yu. B., Egorova T. A., Sevastyanova G. A. کارگاه آموزشی بیوشیمی پیشرفته // M.: Prosvitnitstvo, 1982, 311 pp.;
